Enzimas e Actividade enzimática

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1 Enzimas e Actividade enzimática

2 Energia de activação de uma reacção Em todas as células de um organismo vivo ocorre um número infindável de reacções químicas. Estas reacções implicam a quebra, e posteriormente, a formação de ligações. Energia de activação Reagentes Produtos Para iniciar uma reacção química é necessário fornecer energia ao sistema energia de activação.

3 Energia de activação de uma reacção A maior parte das reacções que ocorrem nos seres necessitam de uma elevada energia de activação. Esta ao ser elevada faz com que a velocidade da reacção seja muito lenta. Na presença da enzima a velocidade da reacção é muito superior à velocidade da reacção não catalisada. Actuam apenas sobre a cinética das reacções, aumentando as velocidades tornando possíveis reacções que seriam muito lentas na ausência do catalisador. Não alteram a termodinâmica. Reagentes Não catalisada Catalisada Energia de activação Produtos Para que estas reacções ocorram a velocidades compatíveis com a vida do ser é necessário a presença de catalisadores específicos- enzimas.

4 Ciclo Catalítico As enzimas catalisam as reacções químicas, aumentando a velocidade de conversão dos substratos em produtos, sem se consumirem nesta reacção. Substrato Produtos Centro activo Enzima 1 - O substrato liga-se ao centro activo da enzima; 2- A ligação ao substrato induz a alteração da forma da enzima; 3 - Os aminoácidos do centro activo transformam o substrato; 4 - A enzima liberta os produtos da reacção e fica livre para ligar outra molécula de substrato e reiniciar o ciclo catalítico.

5 Via Metabólica O substrato inicial é transformado pela enzima 1. O produto da enzima 1 é o substrato da enzima 2 e assim sucessivamente, o substrato de uma enzima é o produto da enzima anterior. Se, numa via metabólica, uma enzima não funcionar, vai acumular-se o produto da enzima anterior e nunca se chega ao produto final..

6 Propriedades das enzimas Aumentam a velocidade das reacções através da diminuição da energia de activação; Não são destruídas nas reacções; Não alteram o equilíbrio químico das reacções; São específicas para o substrato onde actuam; A sua actividade é influenciada por factores ambientais.

7 Estrutura das enzimas As enzimas são moléculas proteicas, de estrutura tridimensional (estrutura terciária), sendo constituídas por uma ou mais cadeias polipeptídicas dobradas forma globular. Centro activo Enzima Complexo Enzima- Substrato O centro activo tem uma configuração complementar à do substrato. O centro activo apenas reconhece os substratos específicos.

8 Interacção enzima - substrato 1 - Diminuição da concentração de substrato (consumidos); 2 - Produção de produtos a partir dos reagentes (substrato); 3 - Formação do complexo enzima-substrato que deixa de existir no final; 4 Inicialmente, a concentração de enzima livre diminui, retomando os valores iniciais no final.

9 Interacção enzima - substrato A especificidade da enzima está relacionada com a complementaridade entre enzima e substrato. Especificidade absoluta: a enzima actua apenas sobre um determinado substrato. Ex: Amilase salivar (actua apenas sobre o amido). Especificidade relativa: a enzima actua sobre um conjunto de substratos química e estruturalmente semelhantes. Ex: Lipases (actuam sobre diferentes lípidos) ; Proteases (actuam sobre diferentes proteínas).

10 Modelo de Fischer / chave - fechadura (1894) O centro activo da enzima é uma estrutura rígida, onde apenas pode encaixar um substrato com uma forma complementar a esse centro. Pressupõe que o centro activo e o substrato possuem formas complementares, sendo que o substrato se ajusta como uma chave se ajusta numa fechadura, havendo um encaixe perfeito.

11 Modelo de Koshland / encaixe induzido (1959) A interacção enzima-substrato é mais dinâmica, ou seja, o substrato interage com a enzima induzindo a que ocorram transformações estruturais no centro activo tornando-o complementar ao substrato aquando da ligação entre ambos. O substrato determina a forma do centro activo da enzima e posteriormente, a sua forma final. Pesquisas recentes sugerem que também a enzima leva a que ocorram transformações no substrato, havendo uma verdadeira interacção enzima-substrato.

12 Holoenzimas (apoenzimas + cofactores) Algumas enzimas para além de serem constituídas pela molécula proteica (apoenzima), são também constituídas por substâncias não proteicas (cofactores). Estes dois componentes isolados não possuem poder catalítico. Apenas quando estes dois estão em conjunto a enzima (holoenzima) se torna activa. Exemplos de cofactores: Iões metálicos (Mg 2+ ; Fe 2+; Cu 2+) Compostos orgânicos não proteicos como as vitaminas.

13 Inibição da actividade enzimática As substâncias que provocam a diminuição da actividade enzimática designam-se por inibidores enzimáticos. Inibição enzimática Não reversível Destruição da enzima Ex: Gás cianídrico Reversível Competitiva Não Competitiva

14 Inibição da actividade enzimática Reversível competitiva Uma molécula estruturalmente semelhante com o substrato liga-se ao centro activo da enzima impedindo a ligação do substrato Compete com o substrato, diminuindo a actividade enzimática.

15 Inibição da actividade enzimática Reversível não competitiva O inibidor liga-se a sítios específicos de algumas enzimas (centro alostérico) induzindo alterações ou distorções do centro activo. Altera-os impedindo a ligação do substrato. Diminui a actividade enzimática. Não há competição entre o inibidor e o substrato.

16 Inibição da actividade enzimática Inibição do produto final O produto de uma reacção (ou de uma via metabólica) pode inibir a acção de uma enzima, interrompendo a continuação das reacções, até que o excesso desse produto seja gasto pela célula e active novamente a actividade enzimática. Processa-se segundo um mecanismo de feedback negativo. Este controlo evita a produção excessiva de certas moléculas e permite à célula poupar energia. O produto final liga-se à enzima 1 inibindo-a.

17 Indução da actividade enzimática Conseguida a partir da ligação de indutores à enzima A ligação do indutor provoca alterações no centro activo, induzindo a actividade enzimática.

18 Factores ambientais que afectam a actividade enzimática A actividade enzimática é também influenciada por factores ambientais do meio. Factores ambientais : Temperatura, ph, concentração de substrato.

19 Factores ambientais : Temperatura A velocidade da reacção aumenta com o aumento da temperatura, dado que a energia de activação também aumenta o que conduz a uma elevada actividade enzimática. No caso do homem, a temperatura óptima situa-se próxima dos 37ºC. Temperaturas superiores causam a desnaturação da enzima, ficando esta inactiva (destruída). Baixas temperaturas tornam as enzimas inactivas.

20 Factores ambientais : ph O ph influencia a carga dos aminoácidos, afectando o centro activo da enzima, influenciando a actividade enzimática. W Pepsina X Amílase salivar Z - Tripsina Assim, há enzimas cuja actividade óptima se obtém em meio ácido (Ex: Pepsina) outras em meio neutro (Ex: Amílase salivar) e outras em meio básico (Ex: Tripsina).

21 Factores ambientais : Concentração de substrato A velocidade de reacção é tanto maior quanto maior for o teor em enzimas, enquanto houver substrato disponível. A velocidade da reacção é proporcional à concentração de substrato até um determinado valor máximo, a velocidade torna-se constante. A velocidade máxima é conseguida quando todas as moléculas da enzima estiverem ocupadas na catálise. Com os centros activos ocupados, atinge-se o ponto de saturação, por mais que a concentração de substrato aumente a velocidade é constante.

22 Bibliografia MATIAS,O.;MARTINS,P, Biologia 12, Areal Editores, Porto, Portugal, SILVA,A.D. e outros, Terra, Universo de Vida Biologia 12º Ano, Porto Editora, Porto, Portugal, VALENTIM, P. Produção de alimentos e sustentabilidade apresentação powerpoint, Leiria, Portugal, 2010.