As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
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- David Taveira Garrido
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1 ENZIMAS As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
2 ENZIMAS Sem a atividade enzimáticas muitas reações químicas dificilmente aconteceriam CATALASE H 2 O 2 H 2 O + O 2
3 Decomposição da água pela catalase Catalase H 2 O 2 H 2 O + O 2 CONDIÇÕES DA REAÇÃO ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO (Kcal/mol) VELOCIDADE RELATIVA Sem catalisador 18,0 1 Enzima Catalase 5,5 6,51 X molécula de Catalase Decompõe de moléculas de H 2 O 2 ph = 6,8 em 1 min
4 Uma via metabólica linear. Nesta via, o reagente A é convertido no produto F após cinco etapas, sendo que cada etapa é catalisada por uma enzima específica para cada reação Inibição retroativa. A regulação de uma via biossintética por inibição retroativa ( feedback ). A isoleucina a partir da treonina, o acúmulo do produto, isoleucina, provoca a inibição da primeira reação da via; a isoleucina liga-se à enzima que catalisa esta reação, reduzindo sua atividade.
5 Nomenclatura e classificação das Enzimas As enzimas têm sido nomeadas pela adição do sufixo ase ao nome de seu substrato, ou à palavra ou frase que descreve sua atividade. Por exemplo, a urease catalisa a hidrólise da uréia. Algumas possuem seus nomes independente de seu substrato ou atividade, como por exemplo a pepsina e a tripsina Algumas possuem dois nomes e outras vezes dois nomes são usados para designar a mesma enzima. Considerando o número de enzimas descobertas e vários problemas de nomenclatura, foi adotado um sistema internacional para nomear e classificar as enzimas.
6 Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB) nomear e classificar. Cada enzima código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada: 1 dígito - classe 2 dígito - subclasse 3 dígito - sub-subclasse 4 dígito - indica o substrato E.C
7 Classes 1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldeído ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre 3.Hidrolases (reações de hidrólise) 3.1.ésteres 3.2.ligações glicosídicas 3.4.ligações peptídicas 3.5.outras ligações C-N 3.6.anidridos ácidos
8 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N- 5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C
9 Subclasses Exemplos de Tipo de reação catalisada Classe Subclasses Hidratases Adicionam H 2 O à ligas duplas Liases Quinases Transferem fosforilas do ATP Transferase Mutases Movem fosforilas dentro da Isomerase mesma molécula Sintases Síntese independente de ATP Transferases Sintetases Síntese dependente de ATP Ligases
10 ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato ATP: glicose fosfotransferase E.C classe - Transferases 7 - subclasse - Fosfotransferases 1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
11 Atividade Enzimática Sítio Ativo As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
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13 Reação Enzimática E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima
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15 ENZIMAS Cadeia de aminoácidos Com estrutura terciária Holoenzima = molécula completa mm entre Da Proteína Cofator Apoproteína ou Apoenzima Moléculas orgânicas Cofator ligado covalentemente = grupo prostético Íons inorgânicos Molécula metalorgânica (Coenzima)
16 LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura, que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.
17 Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
18 Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas: ph Temperatura Concentração da enzima Concentração do substrato Presença de inibidores
19 INFLUÊNCIA DO ph O efeito do ph sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o ph varia. Enzimas grupos ionizáveis, existem em estados de ionização.
20 A estabilidade de uma enzima ao ph depende: - temperatura; - força iônica; - natureza química do tampão; - concentração de íons metálicos contaminantes; - concentração de substratos ou cofatores da enzima; - concentração da enzima. ENZIMA ph ÓTIMO Pepsina 1,5 Tripsina 7,7 Catalase 7,6 Arginase 9,7 Fumarase 7,8
21 INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA temperatura dois efeitos ocorrem: a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas; a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica. Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.
22 O efeito da temperatura depende: ph e a força iônica do meio; a presença ou ausência de ligantes. Acima desta temperatura, o velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica. ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA ( C) Pepsina 31,6 Tripsina 25,5 Urease 20,8
23 INFLUÊNCIA DA [E] Velocidade de transformação do S em P depende da quantidade de E. Desvios da linearidade ocorrem: Presença de inibidores na solução de enzima; Presença de substâncias tóxicas; Presença de um ativador que dissocia a enzima; Limitações impostas pelo método de análise. Recomenda-se: Enzimas com alto grau de pureza; Substratos puros; Métodos de análise confiável.
24 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibidores - qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática. INIBIDORES REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS
25 INIBIÇÃO COMPETITIVA Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E livre. I análogo não metabolizável, derivado de um S verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação.
26 INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio.
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28 INIBIÇÃO INCOMPETITIVA Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES.
29 INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. E + S + I K 1 ES K 2 E + P EI
30 ENZIMAS REGULATÓRIAS Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações enzimáticas. Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores). Classes de enzimas reguladoras: Enzimas alostéricas; Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível.
31 Enzimas alostéricas São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas. Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador; Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.
32 ENZIMAS APLICAÇÕES Processos mais econômicos com menor consumo de energia e recursos; São eficientes; Muito específicas; Permite produção segura e ambientalmente amigável. Origem vegetal, animal ou microbiana ENZIMA FONTE APLICAÇÃO Papaína Bromelina mamão abacaxi Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes Diastase malte Panificação, xarope Pepsina mucosa gástrica suíno Amaciamento de carne Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes
33 Proteases Leite: na preparação do leite de soja. Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha. Vinhos: clarificação. Queijo: coagulação da caseína. Lactase Sorvete: prevenção da cristalização da lactose. Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose. Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita. Ração: conversão da galactose em lactose e glicose.
34 -amilase Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose. Chocolate/cacau: liquefação do amido Peroxidase Deterioração - Frutas: contribui na reação de escurecimento. Polifenoloxidase Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento durante o amadurecimento e fermentação. Deterioração - Frutas e Vegetais: reação de escurecimento e perda de vitaminas.
35 Enzimas utilizadas em rações para aves. Enzima Substrato Efeito Xilanase Glucanases Celulases Arahinoxilanas Β-glucanas Celulose Redução da viscosidade da digesta Redução da viscosidade da digesta Menor umidade na cama Degradação da celulose e liberação de nutrientes
36 Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes. Enzima e fonte Azorredutase (Pseudomonas luteola) Catalase (Baccilus sp.) -glicosidase e Manganês peroxidase Polifosfatase e Fosfotransferase Protease pronase (Pseudomonas aeruginosa) Naftaleno-dioxigenase Lipase (Penicillium P4) (Candida rugosa) (pâncreas de porco) Indústria de tinta Poluentes e efluentes Remoção de H2O2 presente em efluentes de branqueamento de tecidos Remoção de corantes azo na industria de alimentos e da industria têxtil Remoção de fosfato biológico de efluentes Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de efluentes, para reutilização da água Remoção de naftaleno Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo de oliva Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes avícolas Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes da indústria de derivados lácteos
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