Pontifícia Universidade Católica de Goiás Departamento de Biologia Aminoácidos peptídeos e proteínas Prof. Macks Wendhell Gonçalves, Msc mackswendhell@gmail.com
Algumas funções de proteínas A luz produzida por vaga-lumes é o resultado de uma reação envolvendo a proteína luciferina e ATP, catalisada pela enzima luciferase. Eritrócitos contêm grandes quantidades da proteína transportadora de oxigênio hemoglobina.
Aminoácidos compartilham características estruturais comuns Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-aminoácidos Carboxila Grupo amino Grupo R Estrutura geral de um aminoácido. Esta estrutura é comum a todos os tipos de aminoácidos, exceto um (a prolina, aminoácido cíclico). O grupo R, ou cadeia lateral (roxo), ligado ao carbono α (cinza) é diferente em cada aminoácido.
Convenção-Chave para a nomenclatura O código de três letras é transparente; consiste na abreviação das três primeira letras do aminoácido. Código de uma letra proposto por Margaret. Reflete uma tentativa de reduzir o tamanho dos arquivos de dados e facilitar a memorização. Grupo R Três letras Uma letra Alifáticos, (apolares e hidrofóbicos) Glicina Gly G Alanina Ala A Prolina Pro P Valina Val V Leucina Leu L Isoleucina Ile I Metionina Met M Aromáticos (Hidrofóbicos) Fenilalanina Phe F Tirosina Tyr Y Triptofano Trp W Polares, não carregados (Hidrofílicos) Serina Ser S Treonina Thr T Cisteína Cys C Asparagina Asn N Glutamina Gln Q Carregados, positivamente (Hidrofílicos) Lisina Lys K Histidina His H Arginina Arg R Carregados, negativamente Aspartato Asp D Glutamato Glu E
Classificação de acordo com o grupo R Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas.
Classificação de acordo com o grupo R Fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em interações hidrofóbicas.
Classificação de acordo com o grupo R Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água, (mais hidrofílicos) do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Essa classe de aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.
Classificação de acordo com o grupo R Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles carregados positivamente ou negativamente.
Classificação de acordo com o grupo R Os dois aminoácidos que apresentam grupos R com carga negativa final em ph 7,0 são o aspartato e o glutamato, cada um dos quais tem um segundo grupo carboxila.
Peptídeos são cadeias de aminoácidos - Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de produzir um dipeptídeo. Função amida
Peptídeos e proteínas Os peptídeos são nomeados a partir do resíduo aminoterminal, que por convenção é colocado à esquerda. As ligações peptídicas são sombreadas; os grupos R estão em cor-de-rosa. O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser Gly Tyr Ala Leu, ou SGYAL.
Importância da sequência dos polipeptídios Algumas alterações nas sequências de aminoácidos podem causar doenças como a anemia falciforme.
Níveis de Estruturas Proteicas
Níveis de Estruturas Proteicas O elemento mais importante da estrutura primária é a sequência de resíduos de aminoácidos. A estrutura secundária se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes. A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo. Quando uma proteína tem duas ou mais subunidades polipeptídicas, seus arranjos no espaço são chamados de estrutura quaternária.
Classificação das proteínas de acordo com sua função biológica
Classificação das proteínas de acordo com a forma
Proteínas conjugadas
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Níveis de Estruturas Proteicas