FRENTE III QUÍMICA ORGÂNICA BIOQUÍMICA: AMINOACIDOS, PEPTIDEOS E PROTEINAS

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1 INTRODUÇÃO Os organismos vivos são constituídos por moléculas, átomos e íons, que por si só, não possuem vida. Mas o que distingue organismos vivos objetos? - Capacida se reproduzir; - Capacida extrair, transformar e usar energia do meio; - Alto grau complexida e organização moléculas. A maioria dos constituintes dos seres vivos são compostos orgânicos, também conhecidos como biomoléculas, por serem os sistemas biológicos a principal fonte ssas moléculas. Moléculas com massa molecular menor que 500u tal como aminoácidos, nucleotíos e monossacaríos, servem como monômeros para macromoléculas como proteínas, ácidos nucléicos e polissacaríos. Outras moléculas, como lipíos, alcalois e terpenos, servem como fonte energia, unidas estruturais, hormônios, etc. AMINOÁCIDOS São substâncias orgânicas que possuem um grupo amina e um grupo carboxila em sua estrutura. Fórmula estrutural da glicina A principal fonte aminoácidos naturais é a partir da hidrolise proteínas. O número proteínas encontradas nos reinos Vegetal e Animal, alcança facilmente a cada dos bilhões. Curiosamente essas proteínas são formadas basicamente por apenas 20 aminoácidos diferentes, chamados primários. Todos os 20 aminoácidos primários são α aminoácidos, que quer dizer que o grupo amina está ligado ao carbono vizinho do grupo carboxila. alfa possui um grupo carboxila, u, grupo amina e um hidrogênio, forma que a diferença entre os 20 aminoácidos primários fica a cargo da quarta ligação, feita com um grupo R. Forma geral do alfa-aminoácido Com exceção da glicina, cujo grupo R é um hidrogênio, os mais aminoácidos primários terão no mínimo um carbono quiral, exatamente o carbono alfa da figura anterior. Importante: não confundir aminoácido primário com aminoácido essencial. Os primários são os que entram na composição das proteínas. Já os essenciais são os que o organismo humano não é capaz sintetizar, forma que se tornam essenciais na dieta (ver tabela aminoácidos no final sse material). Em corrência do caráter ácido do grupo carboxila e do caráter básico do grupo amino, quando os aminoácidos são dissolvidos em água, sofrem neutralização interna e tornam-se íons dipolares, um composto químico eletricamente neutro. Essa característica dos aminoácidos permite que sofram reação tanto com ácido como com base. Compostos com esse comportamento são ditos anfóteros. PEPTIDEOS E PROTEINAS Duas moléculas aminoácidos pom ser conectadas covalentemente por meio da formação uma função ainda. Essa ligação entre aminoácidos é chamada ligação peptídica. Analisando a estrutura dos 20 α aminoácidos primários, observa-se que em todos o carbono Formação um dipeptío Página 1

2 Três aminoácidos pom ser conectados por duas ligações peptídicas e formar um tripeptío. De forma similar, aminoácidos pom ser conectados e formar tetra, penta ou hexapeptíos. Moléculas com poucos aminoácidos conectados são chamadas oligopeptíos e quando muitos aminoácidos são conectados, temos os polipeptíos. Muitos oligopeptios exercem funções relativamente potentes mesmo em baixas concentrações. Um exemplo notável é o hormônio oxitocina (nove resíduos aminoácidos), que estimula as contrações dos músculos uterinos do parto. - Estrutura secundária É a forma como os aminoácidos próximos estão organizados no espaço, gerando um padrão disposição. As duas principais estruturas secundárias são alfa-hélice e folha-beta, representadas a seguir: Folha beta e alfa-hélice Fórmula estrutural e bastão do hormônio oxitocina Apesar não existir um numero finido aminoácidos para essa classificação, polipeptíos maiores recebem o nome proteínas. Existem proteínas pequenas tais como o citocromo c, formada por apenas 104 aminoácidos em uma única caia e proteínas caias relativamente grans, tais como a glutamina sintetase, com 5628 aminoácidos distribuídos em 12 caias peptídicas. Estrutura das proteínas As proteínas são macromoléculas com níveis organização variados que penm muitas vezes sua função no organismo. - Estrutura primária É a sequencia aminoácidos que compõe uma proteína. A informação da sequencia aminoácidos que cada proteína ve possuir é exatamente a informação guardada nos ácidos nucléicos. A principal diferença entre elas é o arranjo tridimensional suas ligações hidrogênio. Na folha-beta a caia polipeptídica está esticada e possibilita a formarão ligações hidrogênio entre caias lateralmente. Na estrutura alfa-hélice, a caia peptídica se enrola na forma uma mola, que é mantida por ligações hidrogênio intramoleculares entre os hidrogênios ligados ao nitrogênio das amidas ou ao oxigênio da carbonila do quarto aminoácido na sequencia. Os cabelos são longos filamentos constituídos por várias moléculas da porteína queratina que, por sua vez, apresentam estrutura secundária tipo α hélice. - Estrutura terciária: é o formato tridimensional que uma caia polipeptídica adquire após ser dobrada e enrolada sobre si mesma. A estrutura terciária das proteínas é mantida por um conjunto 4 forças interações principais: Pontes dissulfetos: cisteínas relativamente distantes na sequencia aminoácidos pom, por uma reação oxidação conectar os enxofres formando uma ponte dissulfeto. Essa é a mais forte das interações e, além promover curvas Página 2

3 FRENTE III QUÍMICA ORGÂNICA na caia polimérica, aumenta a estabilida da estrutura terciária. Interações iônicas: alguns aminoácidos possuem grupo carboxila ou grupo amina na caia lateral. Esses grupos sofrem ionização no ph intracelular, forma que os grupos R adquirem cargas negativa ou positiva. Grupos R aminoácidos distantes com cargas elétricas opostas se atraem e promovem curvas na caia polipeptídica para se aproximarem. Ligações hidrogênio: além das ligações hidrogênio que pom ocorrer nas estruturas alfa-hélice e na folha-beta, existe a possibilida grupos R contendo grupos OH ou NH2 formarem ligações hidrogênio com grupos R aminoácidos distantes. Interações hidrofóbicas: vários aminoácidos possuem grupo R hidrofóbico. Proteínas globulares solúveis em água esconm os grupos hidrofóbicos no seu interior. Po-se dizer que, por ser muito polar, a água promove dobras nas proteínas espremendo os grupos hidrofóbicos um contra o outro no interior uma proteína globular. Essa é a principal interação que mantém a estrutura terciária uma proteína. Figura estrutura terciaria - Estrutura quaternária: muitas proteínas são formadas por mais uma caia polipeptídica. A maneira pela qual essas caias se arranjam em uma estrutura tridimensional é chamada estrutura quaternária. A hemoglobina é um caso clássico proteína que apresenta estrutura quaternária. São quatro caias polipeptídicas, duas alfa (α) e duas beta (β), formando a estrutura protéica. Figura da estrutura quaternária As quatro estruturas proteínas Desnaturação proteínas Toda proteína esta envolvida em alguma função particular ntro da célula. A estrutura tridimensional uma proteína é fundamental importância para que a mesma exerça sua função. O aquecimento uma proteína po, penndo da temperatura, enfraquecer essas interações (principalmente ligações hidrogênio e interações hidrofóbicas) a um ponto em que a estrutura tridimensional entra em colapso e a proteína é sdobrada. Como a proteína saiu seu estado natural, diz-se que a proteína sobre snaturação. A clara ovo é rica em uma proteína globular chamada albumina, cuja função é nutrir o embrião. Essa proteína nos eu estado natural ou nativo é uma proteína globular que dissolve facilmente em água. O aquecimento da clara do ovo promove a snaturação da albumina. O sdobramento da caia polipeptídica expõe os grupos hidrofóbicos e imediatamente essa proteína ixa misturar-se com a água, o Página 3

4 que po ser facilmente observado pelo caráter insolúvel que a clara do ovo adquire. Não só o aquecimento leva à snaturação das proteínas, mas variações bruscas ph no meio, solventes orgânicos (álcool e cetona), solução ureia e tergentes também levam à snaturação sses biopolímeros. EXERCÍCIOS 01 Assinale a alternativa INCORRETA a respeito da molécula dada pela fórmula geral a seguir: A snaturação não rompe as ligações peptídicas uma proteína, forma que uma proteína snaturada não per o valor nutritivo como alimento. Enzimas Uma das funções mais importantes das proteínas é a enzimática. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocida reações bioquímicas sem serem consumidas. O principal mecanismo catálise exercida pelas enzimas é baseado na orientação das moléculas dos reagentes, tornando o choque entre elas altamente efetivo, ou seja, as enzimas possuem um sítio posicionamento para os reagentes (substratos) que orientam o choque entre as moléculas e, consequentemente, diminui a energia necessária para que a reação ocorra. Ação uma enzima Como as enzimas são proteínas globulares que possuem estrutura terciária e as vezes quaternária, estão também sujeitas à snaturação. a) É capaz se ligar a outra molécula do mesmo tipo através pontes hidrogênio. b) Entra na constituição enzimas. c) R representa um radical variável que intifica diferentes tipos moleculares ssa substância. d) Os vegetais são capazes produzir todos os tipos moleculares ssa substância, necessários à sua sobrevivência. 02 Defina proteínas e diga quais são os produtos hidrólise total uma proteína. 03 Escreva a fórmula geral um aminoácido, citando os componentes ssa fórmula. 04 Há alguns meses, foi lançado no mercado um novo produto alimentício voltado para o consumidor vegetariano: uma bebida sabor iogurte feita à base leite soja. À época, os comerciais informavam tratar-se do primeiro iogurte totalmente isento produtos origem animal. Sobre esse produto, po-se dizer que é isento : a) colesterol e carboidratos. b) lactose e colesterol. c) proteínas e colesterol. d) proteínas e lactose. e) lactose e carboidratos. 05 Consire as quatro frases seguintes. I Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores reações químicas. II Cada reação química que ocorre em um ser Página 4

5 vivo, geralmente, é catalisada por um tipo enzima. III A velocida uma reação enzimática inpen fatores como temperatura e ph do meio. IV As enzimas sofrem um enorme processo sgaste durante a reação química da qual participam. São verdairas as frases: a) I e III, apenas. b) III e IV, apenas. c) I e II, apenas. d) I, II e IV, apenas. e) I, II, III e IV. 06 (Mackenzie) As substâncias usadas pelos organismos vivos como fonte energia e como reserva energética são, respectivamente: a) água e glicídios. b) água e sais minerais. c) lipídios e sais minerais. d) glicídios e sais minerais. e) glicídios e lipídios. 07 (UMC-SP) Para formar proteínas, a célula une aminoácidos, como está esquematizado entre 2 les nesta questão. c) Qual é o nome da molécula resultante sta ligação entre dois aminoácidos? d) Qual é o significado R1 e R2 nas moléculas dos aminoácidos? Gabarito: 1 A 2 - Proteínas: são compostos orgânicos alto peso molecular, formadas aminoácidos. Representam cerca 50% a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante matéria viva. A hidrólise completa ssas proteínas produz unicamente aminoácidos. 3 - Os aminoácidos tem uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono, ao qual também se liga um átomo hidrogênio e um grupo variável chamado caia lateral ou grupo R. 4 B 5 C 6 E 7. a) ligação peptídica (dipeptídica). b) Entre os grupamentos amina e ácido carboxílico. c) dipeptío. d) Indicam os radicais carbônicos, que são utilizados genericamente para monstrar a existência vários compostos orgânicos que se diferem por seus radicais. Por exemplo, o ácido etanoico e o ácido propanoico suas diferenças se dão à nível molecular vido aos radicais carbônicos. Responda: a) Como se chama a ligação entre dois aminoácidos? b) Em que partes das moléculas dos aminoácidos se dá a ligação? Página 5

6 Nomes, abreviaturas e formulas estruturas dos 20 aminoácidos primários Página 6

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