Na aula de hoje, iremos ampliar nossos conhecimentos sobre as funções das proteínas. Acompanhe!
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- Valentina Bento Candal
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1 Aula: 21 Temática: Funções bioquímicas das proteínas parte III Na aula de hoje, iremos ampliar nossos conhecimentos sobre as funções das proteínas. Acompanhe! 1) Função Estrutural (Arquitetônica): Os materiais estruturais dos animais em geral são feitos de proteínas. As proteínas estruturais são proteínas fibrosas ou cadeias protéicas dispostas paralelamente de modo a formarem fibras. As proteínas estruturais participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais, temos o colágeno, que é uma proteína com considerável resistência à tração. Pode também ser encontrados nos ossos, tendões, cartilagens e na pele. A queratina, que é uma escleroproteína encontrada na camada exterior da pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água. A albumina, presente em abundância no plasma sangüíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico. 2) Função de Defesa: Um grande grupo de proteínas, classificadas como globulinas, é encontrado no plasma sangüíneo. Algumas dessas proteínas são produzidas no baço e nas células linfáticas, em resposta a substâncias estranhas ao organismo (antígeno). Existem células especializadas na identificação de organismos ou substâncias estranhas, que estimulam o organismo a produzir outras substâncias especializadas no combate às invasoras (os anticorpos). Os anticorpos são proteínas globulinas (imunoglobulinas) produzidas por glóbulos brancos (leucócitos) especiais denominados plasmócitos. Essas imunoglobulinas são classificadas em três grupos principais: IgG, IgA e IgM. Cada classe possui inúmeros subgrupos, que são produzidos por células
2 específicas em indivíduos normais. Cada imunoglobulina completa é feita de dois pares de cadeias polipeptídicas: um par de cadeias leves (curtas) e um par de cadeias pesadas (longas). Os anticorpos combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los. Deve-se salientar o fato de que existe uma determinada especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação. 3) Função de Transporte: Como exemplos, temos a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue e o citocromo c que tem função no transporte de elétrons do metabolismo energético da célula. - Hemoglobina: A hemoglobina é a proteína respiratória de todos os vertebrados e está localizada exclusivamente nos eritrócitos (glóbulos vermelhos do sangue). Reagindo reversivelmente com oxigênio molecular, transporta-o dos pulmões para todas as partes do corpo. Essa proteína carrega consigo complexos inorgânicos denominados heme tendo como átomo central um íon de Ferro (fig.1). Diferentemente da mioglobina, que também exerce papel no transporte de oxigênio e possui apenas um grupo heme, a hemoglobina possui quatro grupos heme. Este complexo "heme" irá ser responsável pela fixação e transporte do oxigênio. Cada hemoglobina carrega quatro moléculas de gás oxigênio ligados a cada um dos complexos heme. Fig. 1 Grupo HEME da molécula de hemoglobina.
3 A molécula da hemoglobina é uma proteína, conjugada, heterogênea, composta por quatro cadeias polipeptídicas unidas de forma não-covalente. Cada cadeia contém um grupo heme contendo um átomo de Fe ++ (responsável pela coloração vermelha da hemoglobina). Uma molécula de oxigênio liga-se ao átomo de ferro ferroso, nos pulmões, onde o oxigênio é abundante, sendo liberada mais tarde nos tecidos que necessitam do oxigênio para a respiração celular. A ferroemoglobina, a forma reduzida da hemoglobina, combina-se reversivelmente com oxigênio para formar o oxiferroemoglobina, de acordo com a reação: Hb 4 + 4O 2 Hb 4 (O 2 ) 4. 5) Função de Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina antihemofílica, etc.. Coagulação é o nome dado ao processo de solidificação do sangue. É um processo fisiológico, em cascata, que leva à formação de uma rede de filamentos de fibrina. A fibrina é formada quando a protrombina atua sobre o fibrinogênio. A coagulação sangüínea é um fenômeno que se inicia após o rompimento de um vaso sangüíneo. Na coagulação, as plaquetas (ou trombócitos), que são fragmentos celulares, e as células endoteliais, presentes nos capilares sangüíneos, libertam tromboplastina, que desativa a heparina, um anticoagulante, e com isso a protrombina converte-se em trombina. A trombina, por sua vez, transforma o fibrinogênio em fibrina, que é uma proteína fibrosa e longa e que forma uma rede ao longo da ruptura. As hemácias, os leucócitos e as plaquetas "encalham" nesta rede e formam o coágulo. As cascatas enzimáticas são com freqüência empregada em sistemas bioquímicos para alcançar uma resposta rápida. Em uma cascata, um sinal inicial dispara urna série de etapas, cada qual catalisada por uma enzima. A cada etapa, o sinal é amplificado. Por exemplo, se uma molécula sinalizadora ativar uma enzima, que por sua vez ative 10 de outra e cada uma das 10 por seu turno ative mais 10, após quatro etapas o sinal original terá sido amplificado vezes. Coágulos sanguíneos são formados por uma
4 cascata de ativações de zimogênios. A forma ativada de um fator da coagulação catalisa a ativação do próximo (Fig. 2). Assim, pequenas quantidades dos fatores iniciais são suficientes para disparar a cascata, assegurando uma rápida resposta ao trauma. Fig. 2 Esquema dos fatores que ativam a coagulação sangüínea. Uma característica interessante é o fato da forma ativada de um fator, catalisar a ativação do fator seguinte. A tromboplastina é a substância presente nos tecidos e no interior das plaquetas que é responsável pela transformação da protrombina em trombina, na presença de íons Ca++, tendo papel fundamental no processo de coagulação sangüínea. A protrombina é um elemento protéico da coagulação sangüínea, também denominada de fator II, fabricada no fígado mediante ação da vitamina K, que se transforma em trombina, a qual atuando sobre o fibrinogênio o transforma em fibrina, constituindo-se em elemento fundamental da chamada "cascata de coagulação". A trombina, ou fator II ativado, é uma proteína que age como enzima, quebrando outras proteínas em certos locais. Sua principal função é converter
5 o fibrinogênio em fibrina (proteína filamentar), realizando papel fundamental no processo de coagulação. O fibrinogênio é uma proteína plasmática (encontrada no plasma sangüíneo). A parte que melhor caracteriza o processo de coagulação é a transformação de fibrinogênio em fibrina, pela trombina, uma enzima proteolítica. A trombina cliva quatro ligações peptídicas, libertando um peptídeo A e um peptídeo B de cada uma das duas cadeias, chamados de fibrinopeptídeos. Uma molécula de fibrinogênio destituída destes fibrinopeptídeos é chamada de monômero de fibrina. Os monômeros de fibrina se juntam espontaneamente em conjuntos fibrosos, ordenados, chamados de fibrina, formando o coágulo. 6) Função Nutritiva Uma função importante que geralmente é negligenciada na discussão sobre proteínas é o seu papel como fonte de aminoácidos essenciais, necessários ao homem e a outros animais. Tais aminoácidos essenciais são facilmente sintetizados por plantas, mas devem ser ingeridos pelo homem, geralmente como proteínas, na dieta. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. Nos ovos de muitos animais, existe um material nutritivo chamado vitelo, que se destina à sustentação do embrião em formação. músculos. Até lá! Na próxima aula iremos estudar as proteínas que atuam nos
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