Componentes Químicos das Células
Os seres vivos são um sistema Fundamentam-se em: químico! compostos de carbono, ou seja, na química orgânica. Dependem de reações químicas que ocorrem em soluções aquosas, numa estreita faixa de temperatura; Muito + complexo que qualquer outro sistema químico; É dominado por moléculas poliméricas (macromoléculas) com propriedades específicas.
As células são constituídas de relativamente poucos átomos Embora existam 92 elementos, C, H, N e O perfazem 96,5% do peso dos organismos... Outros elementos menos freqüentes (0,5 a 1,5%): Na, Mg, P, S, Cl, K, Ca Número atômico? Peso atômico? Massa atômica?
Ligações Químicas A matéria é formada por elementos cuja menor partícula é o átomo. Os átomos ligam-se entre si para formar as moléculas; Os elétrons da camada mais externa determinam como os átomos interagem entre si: Átomos com camadas mais externas incompletas tendem a interagir com outros átomos. Elétrons compartilhados Ligação covalente
As ligações covalentes polares Nestas, os elétrons estão compartilhados pelos átomos A medida da capacidade de atrair elétrons é dita eletronegatividade. 1) Uma ligação entre átomos com eletronegatividades iguais é uma ligação APOLAR; 2) Se a eletronegatividade dos dois átomos for diferente, então a ligação é POLAR. Natureza dipolar da água
Ligações de Hidrogênio As moléculas de água são dipolos que formam interações eletrostáticas não-covalentes com outras moléculas. Ligações de Hidrogênio Água-água
Ligações de Hidrogênio determinam a solubilidade das moléculas não carregadas
Interações iônicas Resultado da atração entre um cátion e ânion. O elétron é transferido Ligação iônica Ligações fracas em água, pois a água promove a solvatação
Interação de van de Waals Produzida por uma distribuição de elétrons dos átomos desigual e temporária. A força dessas interações diminui com o aumento da distância; A intensidade da interação de van de Waals é mais fraca que a ligação de hidrogênio típica.
Efeito Hidrofóbico Moléculas apolares são hidrofóbicas; As ligações covalentes C-C e C-H são as ligações apolares mais comuns nos sistemas biológicos; As moléculas (ou porções) apolares tendem a se agregar na água, produzindo o efeito hidrofóbico.
As ligações covalentes são mais fortes! Interações não-covalentes Ligações covalentes Energia térmica iônicas Ligação de hidrogênio Hidrólise da ligação anidro fosfórica do ATP Relação entre as energias das ligações covalentes e das interações não-covalentes.
Fonte: Lodish et al., 2005.
As moléculas das células Composição química aproximada de uma célula bacteriana Água Íons inorgânicos Açúcares e seus precursores Aminoácidos e precursores Nucleotídeos e precursores Ácidos graxos e precursores Outras moléculas pequenas Macromoléculas % do peso total celular 70 1 1 0,4 0,4 1 0,2 26 No de tipos de cada molécula 1 20 250 100 100 50 ~300 ~3000
As células têm 4 famílias principais de moléculas orgânicas pequenas: Açúcares Aminoácidos Nucleotídeos Ácidos graxos Estas são utilizadas na construção de macromoléculas celulares: Proteínas, ácidos nucléicos e polissacarídeos E também na construção de membranas
Açúcares Fontes de energia para a célula Subunidades dos polissacarídeos Os açúcares simples: monossacarídeos (CH 2 O) n, sendo n 3,4,5,6 ou 7, geralmente; n=5: pentoses são os + comuns... Todos monossacarídeos contém grupos hidroxila (-OH) e um grupo aldeído ou cetona Hexoses (n=6) aldeído cetona
Estrutura química das hexoses
Conformação mais estável do anel piranosídico Piranose glicopiranose
Dissacarídeos galactose glicose Lactose glicose frutose sacarose Reação de condensação Notar anômeros α e β...
Polissacarídeos
Ácidos graxos Componentes de membranas celulares Duas regiões quimicamente distintas: Palmitato (forma ionizada do ácido palmítico)
Ácidos graxos Diferem no: comprimento de suas caudas hidrofóbicas; Número e posição das duplas ligações (insaturados). Servem como reserva Oleato (forma ionizada do ácido oléico) triacilglicerol
Os ácidos graxos são exemplos de lipídeos Função mais importante na célula: constituir as membranas celulares, principalmente os FOSFOLIPÍDEOS;
O fosfolipídeo é uma molécula anfipática!!! Cadeias de ác. graxo Fosfatidilcolina
Fosfolipídeos em solução Micela Lipossomo Bicamada de fosfolipídeos
Aminoácidos: subunidades das proteínas Isômero D Exceto pela Gly, os aminoácidos existem como isômeros ópticos, nas formas D e L. Isômero L Nas proteínas aparece somente a forma L
Aminoácidos: subunidades das proteínas Aminoácidos hidrofóbicos Alanina Valina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Tirosina Triptofano
Aminoácidos hidrofílicos Aminoácidos ácidos Aminoácidos polares com grupos R não carregados Aminoácidos básicos Aspartato Serina Treonina lisina Arginina Histidina Glutamato Asparagina Glutamina
Aminoácidos especiais Cisteína Glicina Prolina
peptídeos Ligação peptídica Há polaridade estrutural
Ácidos nucléicos...na próxima aula...
Estrutura e Função de Proteínas Enzimas (fazem catálise) Proteínas estruturais (dão rigidez estrutural à célula) Proteínas de transporte (controlam fluxo de material) Proteínas reguladoras (sensores e comutadores da atividade enzimática) Proteínas de sinalização (transmitem os sinais externos para o interior da célula ex. receptores celulares) Proteínas motoras (provocam movimento) Proteoma= conjunto protéico completo de um organismo Saccharomyces cerevisiae possui cerca de 6000 genes diferentes Proteoma humano ~32000 proteínas diferentes.
Estrutura Molecular Primária (seqüência) Secundária (dobramento local) Terciária (dobramento de longo alcance) Quaternária (organização multimérica) Supramolecular (arranjos em grande escala) Regulação Sinalização Estrutura Função Transporte Movimento Catálise
Estrutura primária É a seqüência linear de aminoácidos Peptídeo = cadeia curta Polipeptídeo = cadeias longas Proteína = tem estrutura 3D definida O tamanho da proteína pode ser expresso pela sua massa em daltons ou seu peso molecular (sem unidade)
Estrutura Secundária Arranjos especiais resultantes dos dobramentos de regiões localizadas de uma cadeia polipeptídica; Um polipeptídeo terá uma estrutura secundária dependente de sua seqüência primária Hélice α O átomo do oxigênio da carbonila faz uma ligação de hidrogênio com o átomo de hidrogênio da amida do aminoácido 4 resíduos abaixo. Hélice α A hidrofobicidade da hélice é determinada pelas cadeias laterais, pois os grupos polares já foram comprometidos com as ligações de hidrogênio
Estrutura Secundária: folha β 1. Fitas dispostas lateralmente 2. Cada fita é um peptídeo curto (5 a 8 resíduos) quase totalmente estendido; 3. As pontes de hidrogênio entre os átomos de fitas β adjacentes formam uma folha β pregueada; 4. Na folha as fitas podem estar orientadas na mesma direção (paralelas) ou em opostas (antiparalelas); Folha β 5. As cadeias laterais projetam-se das faces da folha
Estrutura Secundária: voltas Compostas de 3 a 4 resíduos, as voltas se localizam na superfície de uma proteína, formando dobras definidas que redirecionam a cadeia principal. São estabilizadas por pontes de hidrogênio entre os resíduos das extremidades (Gly e Pro são comuns) Dobras maiores são ditas ALÇAS.
Estrutura terciária Refere-se à conformação total de uma cadeia polipeptídica (arranjo 3D de todos os resíduos da cadeia) É estabilizada principalmente por: 1. interações hidrofóbicas entre as cadeias apolares; 2. Ligações de hidrogênio entre as cadeias polares e ligações peptídicas interações fracas.flexibilidade da estrutura Há também interações iônica e de van der Waals...
Traço do Cα do esqueleto Esferas e palitos Fitas Superfície acesssível ao solvente Diversas formas de representação da Ras, uma proteína monomérica que liga guanina (GDP, em azul) - fonte: Lodish et al.2005
Motivos de estrutura secundária Combinações específicas de estruturas secundárias são motivos ; Alguns motivos são característicos para uma dada função; Ex.:
Domínios e estrutura 3 ária e 4 ária Domínio = parte da cadeia polipeptídica se dobra independentemente para formar uma estrutura estável e compacta. Hemaglutinina do vírus influenza
Evolução da família da globinas