Bioinorgânica do Níquel e do Cobalto. Prof. Fernando R. Xavier
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1 Bioinorgânica do Níquel e do Cobalto Prof. Fernando R. Xavier UDESC 2018
2 Características gerais Ao examinarmos as reações químicas catalisadas por enzimas de níquel e por cobalto ao longo do processo evolutivo, nota-se que ambos estiveram presentes e atuantes na era pré oxigênio (atmosfera redutora). Tal fato reflete os altos níveis destes metais em um grande número de bactérias anaeróbicas. Em contrapartida, os níveis destes metais em mamíferos é cerca de 100 vezes menor quando comparado aos índices de zinco, ferro e cobre. Enquanto o cobalto é importante para as enzimas dependentes da vitamina B 12, em seres superiores, o níquel é encontrado na apenas urease de plantas é praticamente inexistente em células eucariontes. Staphylococcus aureus a 50,000x 2
3 Ambos níquel e cobalto, assim como o ferro possuem a características de serem ricos em elétrons. Quando em baixos estados de oxidação alguns de seus elétrons 3d tendem a ficar em orbitais mais expostos podendo atuar na transferência de 1 elétron aos moldes de radicais livres. Considerando a química ácido-base biológica, íons níquel e cobalto podem substituir facilmente íons zinco. Já para química redox da era pós-oxigênio estes podem ser substituídos por manganês, ferro e cobre, que são muito mais abundantes. Estes dois metais se tornaram obsoletos na era pós-fotossíntese. 3
4 Enzimas de Níquel Sete de oito enzimas de níquel conhecidas estão envolvidas na produção de gases (CO, CO 2, CH 4, H 2, NH 3 e O 2 ) os quais todos possuem papel importante nos ciclos globais de carbono, nitrogênio e oxigênio. ARD Aciredutona dioxigenase; MCR metil-com redutase; CODH CO deshidrogenase; ACS Acetil-CoA sintetase. 4
5 Uma antiga enzima de níquel, a glioxilase (GlxI) catalisa a reação do metilglioxal (tóxico pois pode formar adutos com o DNA) em lactato. Neste caso os íons níquel atuam apenas como um ácido de Lewis, ou seja, não há química redox presente. Nos seres humanos este metal foi substituído por zinco, sendo então mais uma evidência de que a substituição de metais em enzimas é mais comum do que se pode imaginar. 5
6 Enzimas de níquel apresentam uma grande adaptabilidade tanto em termos de ambiente de coordenação quando em sua química redox. A Ni-SOD, por exemplo, deve possuir uma faixa ampla de trabalho com potenciais variando desde até -160 mv. Redutases de níquel tais como a MCR e a CODH podem apresentar potenciais de redução de até -600 mv. Desta forma nota-se que enzimas de níquel podem atuar em reações redox em um intervalo de até 1,5 Volts! Uma vez que a concentração de íons níquel(2+) é muito baixa em condições ambientais típicas, sistemas que possuem alta afinidade por estes íons foram desenvolvidos pela natureza (metalochaperonas). 6
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8 Urease Historicamente, a primeira enzima contendo níquel descoberta foi a Urease. Esta enzima foi extraída de feijões jack beans e cristalizada por James Sumner 1 em Somente 50 anos depois foi possível comprovar a presença de níquel em seu sítio ativo. Esta enzima catalisa a hidrólise da ureia em amônia e carbamato que, espontaneamente se decompõe em CO 2, água e amônia. 8
9 A urease tem um papel chave no metabolismo de microrganismos e plantas pois geram amônia, sendo então uma fonte de nitrogênio para a mesma. Ela possui um sitio ativo binuclear de níquel onde estes estão a 3,5 Å um do outro ponteados por um grupo OH. 9
10 Além da ponte μ-oh exógena, há uma ponte constituída por uma lisina carbamilada. Estudos ureases submetidas a mutações sítio dirigidas apontam que na ausência desta ponte endógena, esta enzima perde sua capacidade catalítica. A alta barreira energética para a hidrólise da ureia pode ser vencida pela coordenação da carbonila da mesma a um dos centros metálicos que irá ativá-la. Um grupo hidróxido coordenado ao átomo de níquel irá então atacar o substrato dando sequência a reação química. 10
11 Propostas mecanísticas 11
12 Proteínas Níquel-Ferro-Enxofre Três das oito enzimas contendo níquel são sistemas Ni-Fe-S. Entre elas estão as hidrogenases, as CO-deshidrogenases (CODH) e a acetil-coa sintetase (ACS). Hidrogenases tem um papel crucial no metabolismo de microrganismos por catalisarem a oxidação reversível do hidrogênio. Três tipos de hidrogenases são conhecidos: As [NiFe], [FeFe] e Fe-hidrogenases. Em ambientes de baixa concentração de níquel, Fe-hidrogenases são predominantes. 12
13 13
14 Hidrogenases ferro-níquel As hidrogenases ferro-níquel possuem sítios ativos bastante incomuns. Foram necessários além dos dados cristalográficos diversos estudos espectroscópicos para se identificar os ligantes exógenos não-proteicos CO e CN. 14
15 Mecanismo de ação 15
16 CO-Deshidrogenase (CODH) De uma forma conceitual, a maneira mais simples de preparar um composto orgânico é construir este um carbono de cada vez. Este é justamente o caminho percorrido pela enzima CO-deshidrogenase durante síntese da Acetil-CoA atuando na redução do CO 2. 16
17 Acetil-CoA-sintetase (ACS) Esta enzima atua na síntese da acetil-coenzima-a, atuando de maneira concertada junto à CODH. Acetil-CoA Microrganismos que contem as enzimas CODH e ACS são encontrados em todos os lugares onde o metabolismo anaeróbico é o único meio de sobrevivência. 17
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20 Metil-coenzima-M redutase (MCR) Atualmente estima-se que cerca de 10 9 toneladas de CH 4 são geradas por bactérias anaeróbicas metanogênicas. O metano gerado deste processo é fruto da atividade da MCR. Cofator F430 20
21 Estrutura cristalina, sítio ativo e mecanismo reacional 21
22 Cobalaminas e proteínas de cobalto A vitamina B 12 foi identificada em 1925 como imprescindível para evitar a anemia perniciosa. Sua estrutura consiste em um macrociclo corrínico com um átomo de cobalto(1+) ao centro, um quinto ligante: O 5,6-dimetilbenzimidazol nucleotídeo (Dmb). O sexto ligante pode variar, gerando então diferentes compostos: R = CN: Vitamina B 12 ; R = 5 -deoxadenosina: coenzima B 12 ; R = CH3: alquil cobalamina; 22
23 Quando o cofator está em sua forma livre, este pode coexistir em três formas básicas, conforme indicado abaixo: A forma ligada do Dmb é predominante em ph fisiológico. Em algumas enzimas B 12 dependentes, o grupo Dmb pode ser substituído por um resíduo de histidina. 23
24 Isomerases B 12 -dependentes As isomerases constituem a maior subfamília de enzimas B 12 -dependentes encontradas em bactérias, tendo papel fundamental em processos de fermentação. 24
25 Etapas: 1. Cisão homolítica e formação do radical 5 -deoxiadenosil; 2. Abstração de um próton para formar o substrato radical; 3. Processo de rearranjo do tipo 1,2; 4. Uma nova abstração de próton leva a formação do radical 5 -deoxiadenosil; 5. Reconstituição da coenzima B12. Como já visto em outras enzimas tais como nas ribonucleotídeo redutases de ferro, a formação do radical tilil é feita pela coenzimas B
26 Ribonucleotídio redutase (RNR) 26
27 Metiltransferases B 12 -dependentes Estas enzimas estão envolvidas no metabolismo de microrganismos anaeróbicos que fixam CO 2. Estas macromoléculas atuam ainda no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo o humano. A proteína que contém o grupo B1 2 tua como carreador intermediário do grupamento metila. 27
28 As metiltransferases envolvem 03 componentes proteicos, cada um localizados em um domínio da proteína. O domínio MT1 se liga ao grupo doador de metila e a transfere para o complexo B 12 ; O domínio MT2 catalisa a transferência da metila ligada ao complexo B 12 para o destino final. 28
29 29
30 A metiltransferase B 12 -dependente mais bem caracterizada é a metionina sintetase isolada da E. Coli. 30
31 Um exemplo: Metilmalonil-CoA mutase. 31
32 Enzimas de cobalto não-corrínicas Tipicamente, estas enzimas são capazes de clivar ligações peptídicas N-terminais o que sugere mais um processo de regulação biológica do que de degradação de proteínas. Um exemplo desta classe enzimática seria a metionina aminopeptidase (Met-APs) 32
33 Estrutura e sítio ativo das MetAPs 33
34 Um outro exemplo de enzima não-corrínica de cobalto são as prolidases. Estas enzimas são amplamente distribuídas em bactérias e quebram seletivamente a ligação peptídica onde a prolina C-terminal é um dos aa envolvidos. 34
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