Bioinorgânica do Mo, W, V e Cr. Prof. Fernando R. Xavier
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- Liliana Pedroso Mangueira
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1 Bioinorgânica do Mo, W, V e Cr Prof. Fernando R. Xavier UDESC 2018
2 Características gerais O molibdênio é o único elemento da segunda série de transição que é essencial a muitos organismos vivos. Dentre estes, algumas poucas espécies utilizam o tungstênio, seu análogo de terceira série de transição. Considerando o vanádio, suas propriedades químicas vão de encontro as do molibdênio sendo então este muitas vezes substituído pelo primeiro em cofatores FeMo de algumas nitrogenases. Íons vanádio podem ainda estar presentes em haloperoxidases sendo que o íon vanadato (VO 4 3- ) pode mimetizar o papel de íons fosfato presentes no metabolismo celular. Já o cromo pode ser biologicamente necessário porém sei papel ainda é incerto. 2
3 Química e bioquímica do Mo e W Apesar de raro na crosta terrestre, o molibdênio é o metal de transição mais abundante na água do mar. Tal fato ajuda a explicar sua incorporação aos sistemas biológicos primitivos. Os poucos organismos que não utilizam Mo, lançam mão do W para efetuar alguns processos biológicos. A versatilidade biológica do Mo e W resulta não somente de sua química redox entre seus estados de oxidação IV e VI, mas seu estado de oxidação V, que também é acessível. Tal fato possibilita a atuação destes metais em processos que demandam a transferência de 01 (um) ou 02 (dois) elétrons. Nestes casos a fonte de oxigênio são moléculas de água e não o O 2 que comumente é utilizado por enzimas de Cu e Fe já estudadas. 3
4 Ao considerarmos que a Terra primitiva não era apenas um ambiente anaeróbico, mas também muito quente, íons W se adaptariam muito melhor que Mo uma vez que as ligações W S são muito mais estáveis e com potenciais redox ainda mais baixos que os do Mo. 4
5 Entretanto, dado o início do período fotossintético e a alta sensibilidade de compostos de W ao oxigênio, o tungstênio deu lugar aos compostos de molibdênio que eram muito mais estáveis. Outro fator bem característico de enzimas de Mo e W é o fato de que, a exceção das FeMo-Co nitrogenases (que serão discutidas mais a frente) os átomos de de Mo e W nunca estão ligados diretamente os resíduos de aminoácidos das cadeias proteicas. O cofator Mo-piranopterinaditiolato (MoCo) é o componente ativo de seus sítios catalíticos. Sua estrutura é mantida universalmente mantida em toda a biologia. 5
6 Biossíntese da MoCo 6
7 Enzimas de molibdênio As enzimas de molibdênio podem ser divididas em três grandes famílias: As xantina oxidases (XO), as sulfito oxidases (SO) e as DMSO redutases (DMR). 7
8 Xantina oxidase As XO consistem em uma complexa família de metaloflavoenzimas presentes em uma ampla gama de organismos indo desde bactérias até seres humanos. Estas biomoléculas catalisam a reação de hidroxilação de purinas, pirimidinas, pterinas e substratos que contenham a função aldeído. São enzimas de elevada homologia estrutural. Um dos papéis mais importantes que as XO exercem é a oxidação da hipoxantina e da xantina em ácido úrico, que é mais hidrossolúvel e que pode ser facilmente excretada. 8
9 As XO de mamíferos são homodiméricas com cerca de 1330 aa. Elas apresentam ligadas em seu interior uma molécula de FAD, dois centros [2Fe-2S] e a unidade MoCo. 9
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11 O núcleo LMo VI OS(OH) das XO em seu estado oxidado consiste em uma pirâmide de base quadrada distorcida onde a ligação Mo=O está na posição apical. O ligante bidentado enoditiolato do cofator coordena-se ao metal de maneira equatorial juntamente com as ligações Mo=S e Mo-OH. 11
12 Mecanismos propostos 12
13 Sulfito oxidases As SOs são encontradas em plantas, animais e em bactérias. Nos animais estas enzimas oxidam íons sulfito (SO 3 2- ), que são tóxicos, em íons sulfato (SO 4 2- ). Estes íons são originados do catabolismo de aminoácidos que contenham enxofre (Cys e Met). A deficiência desta enzima em humanos pode ser ativada por alguns genes recessivos, podendo causar danos ao feto e até morte prematura. Em plantas, SOs também atuam na decomposição de sulfitos podendo ainda atuar no processo inverso, a assimilação de sulfatos proveniente do meio externo. 13
14 As SOs possuem dois domínios distintos: Um maior que contém o grupo MoCo e o outro menor contendo um grupo porfirínico heme b (contendo Fe 2+ ). 14
15 15
16 O mecanismo reacional para as SOs parece envolver a transferência de um elétron e, duas etapas distintas do processo: 16
17 DMSO redutases Estas enzimas catalisam redução do dimetilsulfóxido (DMSO) à dimetilsulfeto (DMS) com formação de uma molécula de água. O processo reacional é acompanhado pela transferência de dois prótons e dois elétrons ao de seu ciclo catalítico. São encontradas tipicamente em bactérias e juntamente com outras enzimas desta mesma classe são responsáveis pela degradação de tetraoxoânions. 17
18 As DMSOR possuem em seus sítios ativos a unidade estrutural L 2 Mo VI O(O-Ser) que, durante a redução do DMSO, se converte em L 2 Mo IV (O-Ser). Forma oxidada Forma reduzida 18
19 19
20 Enzimas contendo tungstênio Este elemento é encontrado no lugar do molibdênio em bactérias termofílicas e hipertermofílicas. Assim como no molibdênio, estas biomoléculas são classificadas em 03 (três) grandes famílias. Todas estas enzimas contem 02 (duas) moléculas de pterina por átomo de W. 20
21 Formaldeído-ferredoxina Oxidoredutases (AOR) Esta oxidoredutase tem como substrato moléculas que contenham o grupamento aldeído ou oxo-grupos como doadores de elétrons e clusters ferro-enxofre como aceptores. RCHO + H 2 O RCO 2 H + 2H e As AORs são muito comuns em bactérias, e atuam em condições duras de temperatura, podendo chegar até 80 o C e em um ph ótimo entre 8 e 9. Por trabalhar em condições anaeróbicas, a presença de oxigênio inibe fortemente sua atividade catalítica. Atualmente é proposto que as AORs atuem na degradação de açures simples. 21
22 Uma das enzimas mais estudadas desta classe é a formaldeído oxidoredutase (FOR). Estruturalmente as FORs são enzimas homodiméricas com unidades com cerca de 67 kda. Cada unidade contém um átomo de W e entre 4 e 5 átomos de ferro. Sítio ativo 22
23 Além do átomo de tungstênio e do cluster [4Fe-4S], íons magnésio e cálcio estão presentes com papel estrutural. 23
24 Mecanismo proposto para a Formaldeído Oxidoredutases (FOR) 24
25 Nitrogenases Considerando o ciclo biológico do nitrogênio, alguns microrganismos anaeróbicos (Rhizobium) atuam em um papel de extrema importância: Converter cerca de 1/3 (um terço) do N 2 atmosférico em amônia. A amônia produzida é então convertida em glutamato e glutamina e, a partir destes, todos os demais produtos biológicos nitrogenados são sintetizados. Em números, 10 8 toneladas de amônia são produzidas por ano. Mesma quantidade gerada pelo processo Haber-Bosch. 25
26 A reação química global catalisada pela nitrogenase pode ser descrita como: Segundo a reação acima, nota-se que o processo de fixação de nitrogênio demanda altas quantidades de energia (ATPs e e-). Na verdade a nitrogenase é composta por duas unidades proteicas: Uma MoFeproteína e outra Fe-proteína. A MoFe-proteína consiste em um α 2 β 2 -tetrâmero que contém um cofator ferromolibdênio (FeMoCo) e um cluster ferro-enxofre especial (cluster-p). Já a ferroproteína consiste em um homodímero que liga um cluster ferro-enxofre clássico ([4Fe- 4S]) na interface das cadeias proteicas. 26
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29 O cofator utiliza molibdênio (FeMoCo), mas em algumas condições, quando há biodisponibilidade, o cofator leva íons vanádio. Em condições mais extremas (privação de Mo e V) o cofator utiliza apenas ferro. A posição X é ocupada por átomos leves tais como carbono, nitrogênio ou oxigênio segundo análise de mapas de densidade eletrônica (DRX). 29
30 Os clusters-p possuem uma composição [8Fe-7S] e atuam na mediação das transferências eletrônicas entre a ferro-proteína e o FeMoCo. Desta forma, podem se apresentar em suas formas, oxidada (P OX ) ou reduzida (P N ). 30
31 Diferentemente de outros processos bioquímicos de transferência de elétrons, cada elétron transferido entre a Fe-proteína e a MoFe-proteína requer a hidrólise de, pelo menos duas moléculas de ATP. [4Fe-4S] 1+ [4Fe-4S] 2+ Etapa determinante da reação!!! 31
32 O substrato (N 2 ) se liga ao FeMoCo para dar início ao processo de redução: 32
33 Resumindo: 33
34 O mecanismo proposto para a redução do N 2 à amônia foi feito com base em estudos de complexos organometálicos-modelo que além dos produtos de interesse também geravam amônia como subproduto. Coord. Chem. Rev. (1999) v , p
35 Modos de coordenação do do substrato (N 2 ) aos centros metálicos: Chem. Rev. (1978) v. 78, p
36 Chem. Rev. (1978) v. 78, p
37 Dalton Trans. (2006) p
38 Bioinorgânica do Vanádio O vanádio é benéfico e, possivelmente, essencial para os seres humanos. Certamente é um elemento essencial para grande número de organismos. O íon vanadato (VO 3-4 ) e seus derivados são bons análogos dos íons fosfato (PO 3-4 ), gerando estados de transição similares tanto do ponto de vista estrutural quanto eletrônico. Tal fato pode ser ilustrado pela razão de que estes tetraoxoânions são potentes inibidores de enzimas tais com fosfatases, ribonucleases e ATPases. As haloperoxidases (V-HPO) representam as primeiras, e melhor caracterizadas, enzimas que contem íons vanádio. Estas biomoléculas são capazes de catalisar a oxidação de 2 elétrons de um haleto pelo peróxido de hidrogênio. 38
39 As cloroperoxidases são encontradas em muitas algas marinhas dentre outros vegetais e podem oxidar ambos os íons Cl - e Br -. Já as bromoperoxidases, encontradas em algas marinas oxidam apenas íons Br -. 39
40 Em termos de mecanismos de reação, evidências espectroscópicas indicam que o centro de vanádio permanece com NOX 5+ ao longo de toda a catálise. 40
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43 Altos níveis de vanádio são encontrados no cogumelo amanita muscaria e em tunicatos (fotos abaixo). Nestes organismos os íons vanádio estão complexados na forma de vanádio (IV) com ligantes S,S-2,2 -hidroxiiminoprpiônato. Este complexo é altamente resistente à hidrólise, possuindo ainda química redox (função biológica ainda desconhecida). 43
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46 Bioinorgânica do Cromo O cromo se tornou muito popular como suplemento alimentar devido a sua atuação no processo de hipertrofia muscular bem como agente de perda de peso. Este elemento perde apenas para cálcio como suplemento mineral. Paralelamente, alguns estudos indicam uma potencial aplicação como controlador de diabetes do tipo 2 e diabetes gestacional. Sua forma biologicamente relevante é a trivalente (Cr 3+ ) sendo que em mamíferos este pode estar envolvido no metabolismo de carboidratos e lipídios. Entretanto, desde 2011, cientistas não mais o consideram como um elemento essencial. 46
47 Até o presente momento, nenhuma enzima de cromo e proteína contendo este elemento foi isolada e caracterizada. Entretanto um peptídeo contendo cromo (cromodulina) sequência peeeegdd (onde E = piroglutamato) foi caracterizada. Propõe-se que a cromodulina pode amplificar a sinalização de insulina através dos tecidos. 47
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