Regras do Jogo Glicólise & Gliconeogênese
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- Raíssa Beppler Santarém
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1 Regras do Jogo Glicólise & Gliconeogênese AUTRES rofa. Dra. M. Lucia Bianconi Felipe Sales de liveira aroline Dutra Lacerda atrícia Santos de liveira Ana Amália oelho Laboratório de Biocalorimetria Instituto de Bioquímica Médica Universidade Federal do Rio de Janeiro ARTIIANTES Grupos de 4 alunos MNENTES D JG 12 cartas de estruturas químicas 14 cartas de reações químicas 1 tabela de lassificação das Enzimas BJETIV Montar as etapas do processo da glicólise (degradação da glicose) e da gliconeogênese (síntese da glicose). ANTES DE INIIAR Imprima e recorte todas as cartas, mas mantenha os grupos separados. último arquivo tem uma tabela com a classificação das enzimas, que pode ajudar quando usar as cartas contendo as reações (enzimas). Arquivo 1: artas_intermediários da Glicólise.pdf Arquivo 2: artas_enzimas da Glicólise.pdf Arquivo 3: artas_gliconeogênese.pdf Arquivo 4: lassificação das enzimas.pdf jogo está dividido em etapas e você vai iniciar apenas com as cartas do arquivo artas_intermediários da Glicólise. Não misture com as outras cartas, para não se confundir. M JGAR Tente desvendar o caminho correto de modificações das estruturas químicas, partindo da carta ÍNII para a carta FIM. jogo é dividido em quatro etapas: Na primeira etapa, você vai utilizar AENAS as cartas de estrutura. Na segunda etapa, as reações serão colocadas nas vias. Depois de responder um questionário na terceira etapa, você receberá um novo conjunto de cartas (Etapa 4). Veja à direita uma sugestão de organização das cartas.
2 * rimeira Etapa (artas_intermediarios da Glicose.pdf) 1. Separe os compostos com 6 carbonos dos compostos de 3 carbonos. 2. Inicie com as cartas de 6 carbonos, montando a sequência correta de modificações em suas estruturas. As letras representam: = arbono = idrogênio = xigênio = Grupo Fosfato ( 4 2 ). DIA1: Atenção aos grupos químicos! DIA 2: rocure notar se o composto seguinte foi fosforilado (ganhou um grupo fosfato) ou desfosforilado (perdeu um grupo fosfato). * Segunda Etapa último composto de 6 carbonos alinhado na via metabólica será quebrado em dois compostos. Identifique esses compostos antes de continuar. Na via glicolítica ambos estão em equilíbrio e apenas um deles continua a ser modificado! 3. ontinue a ordenar as cartas considerando as modificações nas estruturas, até chegar ao composto final. DIA 3: Use a carta FIM para se basear nas modificações possíveis. * Terceira Etapa (artas_enzimas da Glicólise.pdf e lassificação das Enzimas.pdf) 4. onfira com seu professor se a ordem das cartas estrutura está correta. 5. Utilize cartas reações e tente desvendar as modificações que elas estão catalisando. Entre duas cartas estruturas sempre haverá uma carta reações. Utilize a tabela de lassificação das Enzimas para auxiliar seu raciocínio. 6. Responda o questionário para fixação de conteúdo antes de continuar. * Quarta Etapa (artas da Gliconeogênese.pdf e lassificação das Enzimas.pdf) 7. onfira com seu professor se a ordem das cartas reações está correta. 8. Utilize as 4 novas cartas (1 composto intermediário e 3 reações) para substituir as reações da via glicolítica necessárias para montar a gliconeogênese. 9. omplete a tabela de inibidores e ativadores do questionário de conteúdo.
3 LASSIFIAÇÃ DAS ENZIMAS com exemplos das que participam na glicólise e na gliconeogênese 1. XID-REDUTASES atalisam reações de óxido-redução. São as desidrogenases (o substrato oxidado é um hidrogênio ou um doador de elétron) e as oxidases (quando 2 é o aceptor) Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase (E ) 2. TRANSFERASES atalisam a transferência de grupos (fosfato, metila, amina, aldeído, cetona, etc) entre duas moléculas. doador pode ser um cofator (coenzima) que carrega o grupo a ser transferido. exoquinase* (E ) Fosfofrutoquinase* (E ) Fosfoglicerato Quinase* (E ) iruvato Quinase* (E ) 3. IDRLASES atalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. nome, em geral é formado pelo substrato + o sufixo ase, como no caso das peptidases (que catalisam a hidrólise de ligações peptídicas). Glicose-6-fosfatase (E ) Frutose-1,6-bifosfatase (E ) 4. LIASES atalisam a clivagem de ligações -, -, -N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Diferem das demais enzimas pois têm dois substratos envolvidos em uma direção de reação e apenas um na outra direção. Quando a reação inversa é mais importante (dois substratos originam um) pode se usar o nome sintase. Aldolase (E ) Enolase (E ) iruvato arboxiquinase (E ) 5. ISMERASES atalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. Racemases catalisam a reação de racemização, Epimerases, de epimerização de centros quirais, e as cis-trans Isomerases rearranjam a geometria de duplas ligações. Fosfoglicoisomerase (E ) Triosefosfatoisomerase (E ) Fosfoglicerato Mutase (E ) 6. LIGASES onhecidas como Ligases, arboxilases ou Sintetases, catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de AT ou outro composto trifosfatado. iruvato arboxilase (E ) *Utilizamos o termo mais comum, Quinases, mas estas enzimas deveriam ser chamadas de inases em português, de acordo com a origem da palavra, do grego Kine = ine = Movimento. Autores: Ana Amália oelho e M. Lucia Bianconi
4 + Frutose-1- (fígado) i AT exoquinase _ Glicose-6- (músculo) Frutose-6- (fígado) AD G = -27 kj/mol NAD + + NAD + + i Gliceraldeído-3-fosfato Desidrogenase G = -1,19 kj/mol AD AT Fosfoglicerato Quinase G = 0,09 kj/mol Aldolase G = --5,9 kj/mol Fosfoglicerato Mutase G = -0,6 kj/mol Fosfoglicoisomerase G = -2,9 kj/mol
5 Frutose-2,6-bis Frutose-6- + AM AD _ [AT] E itrato AT AD Fosfofrutoquinase G = -25,9 kj/mol Triosefosfato Isomerase G = 2,4 kj/mol 2 Enolase G = -2,4 kj/mol Frutose-1,6-bis + AD _ AT NAD Acetil-oA Alanina AD AT iruvato Quinase G = -13,9 kj/mol
6 GT 2 + GD iruvato arboxiquinase G = -30 kj/mol 2 i Glicose-6-fosfatase G = -13,8 kj/mol + Acetil oa AT AD + i Biotina iruvato arboxilase G = +0,2 kj/mol + Fru-6-2 i Frutose-1,6-bisfosfatase _ Li+ AM Fru-2,6-bis G 0 = -8,6 kj/mol - -
7 INÍI FIM - -
8
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