Atividade a Distância 4 CINÉTICA
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- Denílson Correia Estrada
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1 Atividade a Distância 4 CINÉTICA Na parte 1 da Aula 3 vimos a definição de velocidade inicial e como deve ser medida. Agora, vamos ver como ela varia se mudarmos a concentração dos reagentes. Estamos acostumados a ver os gráficos de saturação de enzimas. Nas aulas para a graduação, o aluno já sabe que a enzima satura, mas não sabe exatamente o porquê. Então, para entender o que se passa, vamos fazer um exercício de raciocínio sobre a velocidade inicial das reações, sejam catalisadas ou não por enzimas. Tente esquecer a saturação, por enquanto... Na reação em que um substrato (S) forma um produto (P), o equilíbrio é representado por: k 1 S k 2 onde k 1 e k 2 são as constantes de velocidade da formação de produto e de resgente (substrato), respectivamente. No início da reação, bem antes de chegar ao equilíbrio, apenas a etapa 1 ocorre e podemos determinar a velocidade inicial da reação (V 0 ), através da equação: P V 0 = k 1.[S] (eq. 1) Essa é uma equação de reta, semelhante àquela que já vimos, do tipo y = A + Bx. Na eq. 1, V 0 é a variável dependente (y), a concentração de substrato é a variável independente (x) e k 1 é a inclinação da reta (B). Nesse caso, A = 0, ou seja, sempre que x = 0, y = 0. Vamos traduzir? O que quero dizer é que, no caso de não existir substrato na reação (x = 0), a reação não existe (V 0 = 0)! Tem sentido, não? Além disso, a equação diz que V 0 é proporcional à [S]. Isso quer dizer que V 0 aumenta sempre que [S] aumenta. Vamos fazer uma simulação dessa situação. Estamos trabalhando em uma temperatura constante, então k 1 é constante. Considere k 1 = 0,1 s -1. Calcule V 0 para diferentes concentrações de substrato: [S] (mol) V 0 (mol/s)* *Obs: a unidade que representa a velocidade pode ser escrita como mol/s ou mol.s -1. Qual seria o melhor gráfico para representar essa situação acima? V0 (mol/s) (A) [Substrato] (mol) V0 (mol/s) (B) [Substrato] (mol) V0 (mol/s) (C) [Substrato] (mol)
2 A maioria de vocês escolheu o gráfico correto (B). A situação que usamos foi aquela da reação espontânea, S P, onde consideramos apenas a primeira etapa, ou seja, a formação de P. Essa reação não chegou ao equilíbrio e, portanto, só a etapa 1 está ocorrendo. Essa etapa tem k 1 = 0,1 s -1 e se calcularmos V 0 para diferentes concentrações de substrato usando a eq. 1, teremos: [S] (mol) V 0 (mol/s)* 1 0,1 2 0,2 4 0,4 8 0,8 10 1,0 Essa equação, V 0 = k 1.[S], diz que V 0 é proporcional à concentração inicial de reagente (S). Isso quer dizer que na ausência de S, V 0 = 0. Mas também quer dizer que V 0 aumenta sempre que a concentração de S aumenta e que esse aumento é linear. Ou seja, se usarmos uma concentração infinita de S, V 0 tenderá ao infinito também! Mas, o que você acha que deve acontecer num sistema em que temos enzimas? Num primeiro momento, sei que vem aquela idéia da saturação, e ela existe sim, mas gostaria que vocês entendessem de onde vem essa saturação. Quero dizer: vocês já sabem o que é a saturação do ponto de vista estrutural, mas talvez não saibam do ponto de vista cinético. Bom, antes de continuarmos, vamos ver alguns conceitos de cinética química: Para uma decomposição unimolecular, temos: A P e V 0 = k.[a] (eq. 1b) Com dois reagentes, ou seja, uma decomposição bimolecular, temos: A + B P e V 0 = k.[a].[b] (eq. 2) Então, vamos para outra representação de um esquema cinético, agora com a participação de uma enzima (E): S + E k 1 k 2 P + E DICA: Não há formação de complexo enzimasubstrato (ES) e a enzima não é consumida na reação ([E] = constante). Se a velocidade dessa reação for medida com diferentes concentrações de S, pode-se determinar V 0 a partir da equação 2. Nesse caso, manteremos a concentração de enzima constante (10 µg/ml) e vamos variando a concentração de substrato da mesma forma que na questão anterior. Podemos considerar a mesma constante de velocidade (k 1 = 0,1 s -1 ). Qual a equação de velocidade nesse caso? Lembrem-se [S] (mol) V 0 (???/???) Qual seria o melhor gráfico para representar essa situação acima? Um linear, como aqueles mostrados em A e B, ou um com saturação, como mostrado em C? Observação: Indique o TIPO de gráfico (linear ou não). Quando temos uma reação bimolecular, do tipo: A + B P, a velocidade é calculada pela eq. 2. Porém, há casos em que a concentração de um dos reagentes é constante (porque é um catalisador ou porque está em grande excesso em relação ao outro reagente). Com isso, a concentração de tal reagente deve ser considerada constante e, portanto, será agregada à constante de velocidade. Complicado? Talvez, mas podemos pensar em etapas... Vamos considerar que na reação A + B P a concentração de B é muitíssimo maior que a
3 concentração de A. Nesse caso, podemos dizer que B praticamente não é consumido na reação, o que podemos considerar como sendo constante no tempo de reação em que estamos medindo V 0. Que tal colocar isso em números? Considere uma situação em que iniciamos a reação com [A] = 0,01 mol/l e [B] = 10 mol/l, sendo que ao final da reação há um consumo de apenas 0,0005 mol/l de cada reagente. Dessa forma, chegamos ao final da reação com [A] = 0,0095 mol/l, o que corresponde a um consumo de 5% de A. Nesse mesmo tempo de reação, teríamos [B] = 9,9995 mol/l, ou seja, um gasto de 0,005% de B. Comparativamente, podemos considerar que a concentração de B ficou constante. Nesse caso, a eq. 2 deve ser reescrita: V 0 = k 1 [A] constante Lembrando que k 1 é constante, teremos, então: V 0 = constante constante [A] PARA QUEM AINDA NÃO SE CONFORMA: Lembro que estamos trabalhando um caso cinético hipotético, pois quero que compreendam a saturação que nunca aconteceria se as enzimas atuassem como meros catalisadores químicos! A atividade enzimática pode ser expressa em: - Unidade Internacional (U): uma U representa a quantidade de enzima que catalisa 1 µmol de susbtrato por minuto, a 25 C (o ph deve ser indicado em cada caso): 1 µmol/min. - Atividade específica: esta leva em conta a quantidade de enzima no meio de reação e é dada por nmol de substrato por minuto, por mg de enzima (µmol/min.mg). - Atividade molecular: mmol/min.mmol E. ou seja, V 0 = k 1.[A] eq. 3 sendo k 1 uma nova constante! Portanto, variação de V 0 em função de [A] é LINEAR, como no caso descrito pela eq. 1. Como comentei acima, outra situação onde isso acontece é com o uso de catalisadores. Ou seja, B pode não ser um reagente, mas um catalisador que é prontamente devolvido ao meio de reação, mantendo sua concentração praticamente constante. Com isso, teremos o mesmo raciocínio anterior. Ou seja, para o caso descrito, de uma enzima E hipotética que é mantida constante e/ou prontamente devolvida para a reação, teremos a mesma situação: V 0 = k 1 [S] constante ou V 0 = k 1 [S], e o comportamento é linear, como descrito acima. Muito simples! Vamos para o próximo desafio??? Neste novo esquema cinético, forma-se o complexo Enzima/Substrato (ES): E + S k1 k2 Para a formação de P, precisamos que ocorram as etapas 1 (k 1 ) e 3 (k 3 ), correto? Mas quando uma reação ocorre em etapas, como a descrita acima, a velocidade é determinada pela etapa mais lenta. Agora, respondam: E S k3 k4 E + P Qual é a equação de velocidade inicial dessa reação se a etapa lenta for a 1?
4 Nesse caso, ocorre saturação ou V 0 aumenta linearmente com [S]? Para responder isso, é preciso definir quais são os reagentes dessa reação, pois estes são os que definem a velocidade inicial! Lembrem-se que V 0 = k.[reagente] inicial. Como a maioria percebeu, se a etapa 1 é a mais lenta, os substratos da reação são E e S, e o produto, ES. A equação de velocidade inicial é: V 0 = k 1.[E].[S] (eq. 2b) Nesse caso hipotético, o produto ES se desfaz rapidamente, tanto pela etapa 2 (volta) como pela etapa 3 (formação de produto), "devolvendo" a enzima para o meio. Com isso, a concentração de E se mantém praticamente constante. Mais uma vez, podemos definir k 1 ', que é igual a k 1.[E]. situação descrita, em termos de equação de velocidade inicial de reação. Como já vimos, a etapa lenta é a que define a velocidade de uma reação. Neste caso em que a etapa lenta é a 3; o reagente é o complexo enzima-substrato e a equação é descrita por: V 0 = k 3.[ES] A concentração de enzimas é constante e, portanto, a velocidade da reação aumenta com [S] até que todas as enzimas estejam na forma de ES. Com isso, finalmente vemos a tão esperada saturação! Dessa forma, mesmo que a concentração de S seja infinita, V 0 atinge um valor que depende da concentração inicial de enzimas, pois isso também define a concentração de ES, não só a [S]. Então, V 0 = k 1 '.[S] (eq. 3b) A eq. 3b diz que a velocidade INICIAL depende apenas da concentração inicial de S. Se fizermos um gráfico de V 0 em função da concentração de S, o mesmo será LINEAR. O desafio final para entendermos o tratamento cinético das reações catalisadas por enzimas. Considerando o mesmo esquema cinético anterior, sendo que, agora, a etapa limitante é aquela com constante de velocidade k 3. E + S k1 k2 E S k3 k4 E + P Nesse caso, como fica a dependência de V 0 com a concentração de [S]? Ao aumentarmos [S] na reação, vamos atingir uma saturação ou teremos, mais uma vez, um gráfico linear? Esse é o caso que descreve as enzimas Michaelianas, ou seja, as enzimas que tem o comportamento descrito por Michaelis- Menten. Logo a seguir vamos entrar nesse formalismo. Por enquanto, vamos analisar a Esse raciocínio que desenvolvemos até o momento foi crucial para a compreensão do mecanismo de catálise enzimática. Victor Henri (1902) postulou a existência de um complexo intermediário enzima-substrato para explicar o mecanismo de ação das enzimas. Em 1913, Leonor Michaelis e Maud Leonora Menten confirmaram essa hipótese e descreveram um modelo matemático para a cinética enzimática. MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS- MENTEN A reação catalisada por uma enzima, ao atingir o equilíbrio, pode ser representada pelo esquema cinético apresentado nos dois últimos desafios, onde vemos a formação do complexo ES. Se considerarmos a condição de equilíbrio, a velocidade da reação (V), ou seja, de formação do produto, seria: V = k 3 [ES] k 4 [E].[P] (eq. 4)
5 Porém, no estado inicial, quando a concentração de P é muito pequena, estamos longe de atingir o equilíbrio e podemos simplificar a reação: E + S Isso quer dizer que no estado inicial da reação não ocorre a etapa 4, e a velocidade de reação, neste caso, será V 0 = k 3.[ES]. Na análise cinética da reação catalisada por uma enzima, devemos considerar o ESTADO ESTACIONÁRIO que é aquele em que, apesar de estarem mudando as concentrações de reagentes (diminuindo) e de produtos (aumentando), não há variação na concentração dos intermediários da reação. No caso descrito pelo esquema cinético acima, o intermediário da reação é o complexo ES e no estado estacionário: ou... k 1 [E].[S] = (k 2 + k 3 )[ES] (eq. 5) Essa equação pode ser rearranjada, agrupando as constantes de velocidade: [E][S] (k 2 + k 3 )/k 1 = [ES] (eq. 6) Para simplificar a equação 6, foi definida a constante de Michaelis-Menten (K m ): Km = k1 k2 E S (k 2 + k 3 ) k 1 k3 V FORMAÇÃO =V DECOMPOSIÇÃO DE ES DE ES Analise a equação 7, e responda: E + P (eq. 7) ATENÇÃO: Antes de ver a questão, chamamos a atenção para que, na resposta, deve usar eq. 7 sem modificação. Ou seja, considere apenas a forma como K m foi definida (uma relação entre constantes de velocidade e que, portanto, descrevem etapas da reação global) SEM FAZER SUBSTITUIÇÕES POR CONCENTRAÇÕES (de S, E, ES e/ou P). - Qual o significado de Km? Para ver se compreendeu, raciocine dessa forma: o que significa um valor alto de K m? E um valor baixo de K m? Em primeiro lugar, essa é uma relação entre constantes de velocidade, então K m tem que ser constante! Por isso pedimos que não substituíssem por concentrações, pois teríamos um valor de K m para cada condição utilizada. Na equação 7, temos duas constantes de velocidade para dissociação de ES (k2 e k3) divididas pela constante de velocidade para a associação, que gera ES. Ou seja, duas constantes de velocidade de reação de decomposição, divididas pela constante de velocidade de formação. Essa relação está mostrando o quanto o complexo prefere estar na forma de ES ou não. O que quero dizer é que K m define a afinidade da enzima pelo substrato. Afinidade alta significa que a formação do complexo ES (k1) prevalece sobre sua dissociação (k2 e/ou k3). Respondendo a parte B, um valor alto de K m descreve uma situação em que a enzima tem baixa afinidade pelo substrato e um valor baixo de K m, o oposto, mostra que a enzima tem uma alta afinidade pelo substrato. Dando continuidade, substituímos a eq. 7 na eq. 6: [E][S] Km = [ES] (eq. 8) Considerando-se que toda a enzima no meio de reação está na sua forma livre (E) ou na forma de complexo (ES), podemos dizer que: [E] TOTAL = [E] + [ES] ou... [E] = [E] TOTAL [ES] (eq. 9)
6 Na eq. 8, [E] pode ser substituída pela expressão da eq. 9: [ES] = ([E] TOTAL - [ES]).[S] Km Que pode ser rearranjada: [ES] = [E] TOTAL.[S] [S] + Km eq. 10 eq. 10b Assim definida a [ES], podemos substituí-la na equação de velocidade inicial da reação que é V 0 = k 3.[ES] (questão 4), chegando a uma nova equação: A equação 11 mostra como a velocidade inicial está relacionada à concentração de enzimas e de substratos no meio de reação. Reparem que a equação diz que, V 0 depende não só das concentrações de enzimas e de substratos no meio de reação, pois devemos levar em conta a afinidade entre eles, ou seja, o K m! Agora, respondam: em que situação teremos V 0 = k 3 [E] TOTAL? (usando a eq. 11) V 0 = k 3 [E] TOTAL.[S] [S] + Km (eq. 11) ESTA ATIVIDADE SERÁ COMPLETADA À MEDIDA QUE VOCÊS CONCLUIREM AS PERGUNTAS QUE FOREM SURGINDO. NO FINAL, SERÁ UMA AULA COMPLETA. É proibida a reprodução de parte ou do todo desta publicação sem a permissão formal de seus autores. Laboratório de Biocalorimetria Instituto de Bioquímica Médica UFRJ Apoio:
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