ESTUDO DA MISCIBILIDADE DE BLENDAS DE BORRACHA NATURAL E COLÁGENO HIDROLISADO
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1 ESTUDO DA MISCIBILIDADE DE BLENDAS DE BORRACHA NATURAL E COLÁGENO HIDROLISADO Elen P. S. Arlindo 1*, Gilberto C. Fuzari Jr 2, José A. Malmonge 3 1*, 2 e 3 Universidade Estadual Paulista - UNESP, Faculdade de Engenharia de Ilha Solteira FEIS / Departamento de Física e Química - Grupo de Polímeros GPol; 1* Av. Brasil, 56 Centro, , Ilha Solteira SP - elenpoliani@yahoo.com.br; 2 gcfjunior@yahoo.com.br; 3 mal@dfq.feis.unesp.br. Miscibility study of natural rubber/ hydrolyzed collagen blends Blends of natural rubber (NR) and hydrolyzed collagen were obtained as films by casting and characterized by FTIR spectroscopy, DSC, TGA and optical microscopy. The collagen forms a in the rubber matrix and both components are immiscible. The blends has glass transition temperature 61ºC independent of collagen content and are more temperature stable than pure collagen. Introdução Látices de borracha natural ocorrem em cerca de 2500 espécies de plantas, mas muitas delas não produzem polímeros com alto peso molecular ( 1 ). Atualmente o látex da Hevea Brasiliensis, seringueira, é o único explorado comercialmente ( 2 ). O látex da seringueira é um líquido branco de aspecto leitoso onde se encontram cerca de 5% w/v de substâncias não poliméricas tais como: aminoácidos, sais inorgânicos, ácidos nucléicos, lipídeos, proteínas, carboidratos, ácidos graxos, etc ( 3 ). A maioria destas substâncias são facilmente extraídas por centrifugação a alta velocidade ( 3 ), permanecendo somente as proteínas e os lipídeos quimicamente ligados ao polímero. O teor de borracha seca na seringueira está entre 30 e 40% que depende de diversos fatores como: clone, estação do ano, solo, etc. ( 4 ). A borracha natural extraída do látex da seringueira é um polímero linear composto de cadeias cis-1,4-poli-isopreno de alta massa molecular com insaturações nas ligações C=C dos carbonos 2 e 3 da unidade isoprênica ( 5 ). O colágeno é a principal proteína estrutural dos tecidos dos vertebrados, correspondendo a 30% da proteína total, ou seja, a 6% em massa do corpo humano. Mais de 90% da proteína extracelular dos tendões e dos ossos e mais de 50% da pele. Sua principal característica é a formação de fibras insolúveis com grande resistência à tração. Além de seu papel estrutural nos tecidos, o colágeno possui também outras características, tais como a função de orientar tecidos em desenvolvimento sendo altamente compatível na utilização como biomaterial ( 6, 7 ). É composto de cadeias longas com mais de aminoácidos com uma estrutura primária caracterizada pela repetição do triplete Glicina, Prolina e Hidroxipolina ( 8 ). Suas proteínas podem ser quebradas
2 através de uma hidrólise ácida ou alcalina resultando em um colágeno solúvel em água denominado colágeno hidrolisado. O colágeno hidrolisado tem sido testado como componente em blendas e compósitos poliméricos para várias aplicações médicas e com polímeros naturais ou sintéticos para estimular ou aumentar a degradabilidade biológica do polímero ( 9, 10 ). Neste trabalho blendas de látex da seringueira com colágeno hidrolisado foram obtidas e analisadas utilizando as técnicas de calorimetria exploratória diferencial (DSC), análise termogravimétrica (TGA), espectroscopia FTIR e microscopia óptica. Experimental Látex O látex utilizado neste trabalho foi coletado de diferentes árvores de Seringueira (Hevea brasiliensis) clone RRIM 600, localizadas na Fazenda Experimental da Faculdade de Engenharia de Ilha Solteira (FEIS/UNESP), através do processo de sangria. O látex coletado foi centrifugado a rpm por 20 min a 4ºC, posteriormente foi pesado, diluído em água em uma concentração de 20% e armazenado a uma temperatura de aproximadamente 5ºC. Colágeno O colágeno hidrolisado do tipo I foi fornecido pela GELITA SOUTH AMERICA na forma de pó. Foi dissolvido em água quente em uma concentração de 5%. Preparação das blendas A solução de látex foi misturada com a solução de colágeno nas proporções mássicas de 90/10, 80/20, 70/30, 60/40 e 50/50 (látex/colágeno). A mistura final foi então derramada sobre molde de teflon previamente colocado na estufa. A temperatura foi elevada a 60ºC para evaporação do solvente. Depois de secos os filmes foram destacados do teflon para análises posteriores. Caracterização das blendas As amostras foram caracterizadas através da técnica de Calorimetria Exploratória Diferencial (DSC), análise termogravimétrica (TGA), espectroscopia FTIR e microscopia óptica. Os ensaios de DSC foram realizados em um equipamento da TA Instrument modelo MDSC 292 na faixa de temperatura de 100ºC a 200ºC com uma taxa de 10ºC/min. Os ensaios de TGA foram realizados em um equipamento da NETZSCH, modelo TG 209 com uma taxa de aquecimento de 10 0 C/min, usando nitrogênio como gás de arraste e cadinho de platina. A espectroscopia FTIR foi realizada em
3 um espectrofotômetro NEXUS 670, Nicolet Instrument Corporation com faixa de análise de 4000 a 400 cm -1. Com as blendas e o látex as medidas de FTIR foram realizadas nas amostras na forma de filmes finos. Para o colágeno as medidas foram feitas em pastilhas de KBr com uma concentração de 1% em massa de colágeno na pastilha. Por fim a microscopia óptica foi realizada em um microscópio óptico binocular Carl Zeiss Jena equipamento da empresa Jenaval por meio de refração luminosa. Resultados e Discussão Calorimetria Exploratória Diferencial (DSC) A figura 1 ilustra os termogramas de DSC para o látex puro e para as blendas com diferentes composições. Endo <<-->> Exo a b c d e Temperatura (ºC) Figura 1: Curvas de DSC: a) látex puro, b) látex/colágeno 90/10, c) látex/colágeno 80/20, d) látex/colágeno 70/30 e e) látex/colágeno 70/30 tratada termicamente a C por 20 min. O filme de látex puro apresentou uma transição em 61ºC, atribuído à transição vítrea (T g ) da borracha, nas blendas essa transição foi observada à mesma temperatura independentemente do conteúdo de colágeno. Este resultado é um indicativo de que os dois materiais são imiscíveis. As blendas apresentaram também outros picos endotérmicos que estão relacionados ao colágeno em torno de 97ºC e acima de 120ºC. O primeiro pico está relacionado à perda de água do colágeno ( 11 ), pois ele desaparece quando a blenda é tratada termicamente a alta temperatura, como mostra a curva e da figura 1, e é recuperado quando a amostra é hidratada. Os demais picos são atribuídos a sua degradação ( 12 ). Análise termogravimétrica (TGA)
4 Nas figuras 2 (a) e 2 (b) tem-se os termogramas de TGA e a derivada (DTGA), respectivamente, para o látex puro, colágeno puro e suas blendas Massa % Látex Látex/Colágeno 80/20 Látex/Colágeno 70/30 Colágeno DTGA(%) Látex Látex/Colágeno 80/20 Látex/Colágeno 70/30 Colágeno Temperatura (ºC) Temperatura ( 0 C) Figura 2: a)curvas de TGA e b) Curvas de DTGA Verifica-se que a curva termogravimétrica do colágeno puro apresenta basicamente dois estágios de perda de massa. O primeiro com início em aproximadamente 60ºC e com máximo em torno de 90ºC, atribuída à perda de água e o segundo com um máximo em torno de 290ºC atribuído à degradação do colágeno ( 11 ). O látex apresenta basicamente uma perda acentuada de massa entre 250 a 400ºC com o máximo em torno de 360ºC, que corresponde ao processo de pirólise ativa, com degradação estrutural da borracha ( 13 ). Para as blendas destacam-se basicamente três estágios de perda de massa. O primeiro entre 60 a 150ºC atribuído a perda de água do colágeno, o segundo que se inicia em aproximadamente 180ºC, atribuído à degradação do colágeno e o terceiro com um máximo em torno de 350ºC, devido predominantemente à degradação da borracha, que se desloca para temperaturas mais altas com o aumento do látex na blenda. Verifica-se também que a perda de massa no primeiro estágio e no segundo, aumenta com o conteúdo de colágeno. Espectroscopia na região do infravermelho (FTIR) A figura 3 ilustra os espectros de FTIR do látex, do colágeno e da blenda 70/30. As principais bandas do colágeno são apresentadas na tabela 1.
5 a b 100 Transmitância % c 20 Amida B Amida III 0 Amida A Amida I Amida II Número de onda (cm -1 ) Figura 3: a) látex puro, b) látex/colágeno 70/30, c) colágeno puro em filme. Observa-se que para a blenda as posições das bandas amida relativa ao colágeno não sofreram alterações em suas posições. Tabela 1: Bandas e atribuições encontradas no espectro de infravermelho para o colágeno e a blenda. Colágeno Blenda 70/30 Literatura ( 14) Atribuições ( 14) Amida I Amida II Amida III ( 11) Amida A Amida B O não deslocamento das bandas amida mostra que não há miscibilidade entre os componentes da blenda. Resultado semelhante foi encontrado por Sionkowska ( 14 ), com blendas de colágeno com poli(etileno glicol)(peg) onde foi sugerido que esta imiscibilidade ocorre devido a não formação de ponte de hidrogênio entre o colágeno e as moléculas de PEG. Microscopia óptica As figuras 4 a), 4 b), 4 c) e 4 d) mostram as micrografias de um filme de látex, e algumas blendas (90/10, 80/20 e 70/30). Observa-se que o colágeno forma fases com diferentes morfologias e tamanhos nas blendas. O tamanho das fases aumenta com o aumento do conteúdo de colágeno nas
6 blendas. Este resultado junto com os de DSC e com os de FTIR, mostram que os componentes da blenda são imiscíveis. (a) (b) (c) (d) Figura 4: a) látex puro, b) látex/colágeno 90/10, c) látex/colágeno 80/20 e d) látex/colágeno 70/30. Conclusões Através das técnicas de DSC, TGA, FTIR e microscopia óptica, verificou-se que o colágeno e o látex formam uma blenda imiscível, apresentando proporcionalmente as características individuais de cada material. Agradecimentos A PIBIC-CNPq pela bolsa de estudo e a Gelita do Brasil pelo fornecimento do colágeno hidrolisado. Referências Bibliográficas 1. K. CORNISH. Phytochemistry. 2001, 57,
7 2. K. CORNISH; C. D. LYTLE. Journal of Biomedical Materials Research. 1999, 47, E. A. HWEE; Y. TANAKA. Trends in Polymer Science. 1993, 3, P. S. RAO; C. K. SARASWATHYAMMA; M. R. SETHURAI. Agricultural and Forest Meteorology. 1998, 90, Y. TANAKA. Rubber Chemistry and Technology, 1991, 64, 3, M. PAULA, Tese de doutorado, Universidade de São Paulo, W. FRIESS. European Journal of harmaceutics and Biopharmaceutics. 1998, 45, S. E. WOODCOCK; W. C. JOHNSON; Z. CHEN. Journal of Colloid and Interface Science, 2005, 292, M. C. DASCALU; C. VASILE; C. SILVRESTRE; M. PASCU. European Polymer Journal. 2005, 41, P. ALEXY; D. BAKOS; S. HANZELOVA; L. KUKOLÍKOVÁ; J. KUPEC; K. CHARVÁTOVÁ; E. CHIELLINI; P. CINELLI. Polymer Testing. 2003, 22, E. TONHI; A. M. G. PLEPIS. Química Nova, 2002, 25, S. A. A. MACHADO; V. C. A. MARTINS; A. M. G. PLEPIS. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry, 2002, 67, H. CUI; J. YANG; Z. LIU. Thermochimica Acta, 1999, 333, A. SIONKOWSKA. Polymer Degradation and Stability, 2006, 91,
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