CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA DE ENZIMAS
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- Walter Almada Gorjão
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1 CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS INTRODUÇÃO A Comissão de Enzimas da União Internacional de Bioquímica definiu critérios para a classificação e denominação das enzimas. 1- A cada enzima foi atribuído um número EC (de Enzyme Commission) que contém 4 números separados por pontos(ec W.X.Y.Z). Os números W, X e Y referem-se, respetivamente, à classe, subclasse e sub-sub-classe e o número Z é específico de cada enzima. CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA DE ENZIMAS Aulas a cargo de Ana Correia-Branco e Rui Fontes Departamento de Bioquímica Ano lectivo 2012/ No dia estavam classificadas 4938 enzimas que podem ser consultadas em 3-Em geral uma mesma enzima tem vários nomes e a nomenclatura não é isenta de ambiguidade; a atribuição de um número E às enzimas é uma tentativa de resolver essa ambiguidade. Foram definidas 6 classes: Classe 1: oxi-redútases Classe 2: transférases Classe 3: hidrólases Classe 4: líases Classe 5: isomérases Classe 6: lígases ou sintétases 4-A classificação é de tipo funcional: diferentes proteínas (com estrutura diferente) mas com a mesma atividade catalítica (como as isoenzimas) têm o mesmo nome e número E. 2 CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS ISOMÉRASES CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS HIDRÓLASES As isomérases(ec5.x.y.z) catalisam a interconversão de dois isómeros: A B Isómeros: dois compostos com a mesma fórmula molecular mas com diferente fórmula estrutural. Em rigor, as isomérases são as únicas enzimas em que se pode falar do substrato da enzima no singular. Exemplos: fosfoglicomútase mútase do fosfoglicerato isomérase das hexoses-fosfato isomérase das trioses-fosfato epimérase da UD-galactose FOSFOGLICOMÚTASE Glicose-6-fosfato (Glicose-1- Glicose-6-) (3-fosfoglicerato 2-fosfoglicerato) (Glicose-6- Frutose-6-) (gliceraldeído-3- dihidroxiacetona-) (UD-Galactose UD-Glicose) Em geral, nas reações catalisadas pelas isomérases as Keq têm valores não muito diferentes de 1( G não muito diferente de 0) e são fisiologicamente reversíveis. 3 C6 C1 Glicose-1-fosfato Nas reações catalisadas pelas hidrólases(ec 3.x.y.z) um dos reagentes é a águae o substrato rompe-se nas suas partes constituintes: AB + A + B Exemplos de ligações que podem sofrer rotura hidrolítica: 1- éster(produtos = álcool + ácido) ou tioéster(produtos = tiol + ácido) 2- lactona (produtos = álcool + ácido; notar que neste caso, porque a lactona é um éster interno : A + H 2 O B) 3- anidrido(produtos = ácido + ácido) 4- amida(produtos = ácido + amina ou amónio) 5- osídicas(produtos = semi-acetal + álcool ou semi-acetal + semi-acetal ou semi-acetal + ácido ou o semi-acetal + amina) Em geral, quando à frente do nome de um composto se coloca o sufixo ase a enzima é uma hidrólase (maltase, amílase, fosfolípase, lípase, ATase, glutamínase...). Quase sempre catalisam reações fisiologicamente irreversíveis. 4
2 CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS HIDRÓLASES As fosfátases são hidrólases em que um dos produtos é o fosfato inorgânico (i). As reações catalisadas pelas fosfátases chamam-se desfosforilações. Alguns exemplos de fosfátases: Glicose-6-fosfátase (glicose-6- + glicose + i) + Nas reações catalisadas pelastransférases (EC 2.x.y.z)um substrato dador cede um grupo químico ou um resíduo a um outro substrato (o substrato aceitador) que o aceita: XT + Y X + YT Glicose-6-fosfato Fosfato inorgânico Glicose ATase (AT + AD + i) UmatransférasecatalisaumareaçãoemqueumresíduoTétransferidodeXTparaY (ou,tendoemcontaareaçãoinversa,deytparax). irofosfátase inorgânica (i+h 2 O 2i) O irofosfato inorgânico + 2 Fosfato inorgânico São exemplos de transférases: 1- cínases (AT + Aceitador AD + Aceitador-) 2- fosforílases (Dador-T + i Dador + T-) 3- pirofosforílases (Aceitador-T + i Aceitador + T-) 4- transférases de uridilato (dador-um + aceitador dador + aceitador-um) As cínasessão fosfotransférasesque catalisam reações do tipo: AT + Y AD + Y-. As reações catalisadas pelas cínases chamam-se fosforilações. Numareaçãoenzímicadotipo: AT + Y AD + Y- a enzima denominar-se-ia cínase do Ysendo Y o substrato que aceita o fosfato γdo AT. Nas reações catalisadas por cínaseso resíduo transferido é um fosfato e, em geral, o dador de fosfato é o AT (ou o GT) que cede o fosfato γ(o terceiro) a um aceitador. Cínase da glicose AT AD Glicose Glicose-6-fosfato Cínase da frutose-6-fosfato AT AD A denominação das cínases não têm em linha de conta o sentido em que a reação ocorre nos seres vivos: (1) a cínase do piruvato catalisa in vivo a fosforilação do AD pelo fosfoenolpiruvato. Frutose-6-fosfato Frutose-1-6-bisfosfato Cínase do piruvato AD AT (2) a cínase do adenilato (=AM) catalisa a fosforilação do AM pelo AT(mas também a reação inversa; é fisiologicamente reversível): AT+AM 2AD 7 Fosfoenolpiruvato iruvato
3 Numareaçãoenzímicadotipo:AT+Y AD+Y- a enzima denominar-se-ia cínase do Y e a regra mantém-se mesmo quando o aceitador é outra enzima. Exemplo: a cínase da desidrogénase do piruvatocatalisa a fosforilação da desidrogénase do piruvato(dh) pelo AT CoA iruvato Acetil-CoA CO 2 Em geral, quando existe uma cínase que catalisa a fosforilação de um substrato A existe também uma fosfátase(hidrólase) que catalisa a desfosforilação do substrato A fosforilado e ambas as reações são (quase sempre) fisiologicamente irreversíveis 9 As ações das cínases e das fosfátases não são reações inversas. A cínase da glicosee a fosfátase da glicose-6-fosfato têm papeis metabólicos opostos, mas as reações que catalisam não são a inversa uma da outra. Glicose A reação inversa da fosforilação da glicose por ação da cínase da glicose seria a fosforilação do AD (a AT) pela glicose-6- Quando uma cínase e a fosfátase que se lhe opõe estão simultaneamente ativas a reação soma é a hidrólise de AT Quando isto acontece falamos em ciclos de substrato. i AT Cínase da glicose v = 100 J= 90 v = 10 AD Glicose- 6- Fosfátase da glicose-6- = Glicose-6-ase A + AT AD + A- A- + A + i 10 NOTA: Alguns recetores celulares, têm actividade catalítica, e são portanto enzimas. O recetor da insulina é uma cínase que, quando a insulina está ligada, catalisa a fosforilação de proteínas citoplasmáticas chamadas substratos do recetor da insulina. Algumas cínases (como a KA; cínase de proteínas dependente do AM cíclico) são relativamente inespecíficas catalisando a fosforilação de muitas enzimas e essa fosforilação pode ativar ou inibir essas enzimas. AT + síntase do glicogénio (ativa) KA (ligada ao AMc) AD + síntase do glicogénio fosforilada 11 (inativa) As fosforílasessão transférases em que o substrato aceitador é o fosfato inorgânico (i): XT + i X + T-. As reações catalisadas pelas fosforílases denominam-se fosforólises Numa reação do tipo: XT + i X + T- a enzima denominar-se-ia fosforílase do XT(T é o resíduo transferido)...e XT sofre uma fosforólise: XT rompe-se (lise) por ação do fosfato inorgânico (i). Exemplo de fosforílase: A fosforílase do glicogénio catalisa a fosforólise do glicogénio Glicose-glicose-glicose...+ i glicose-glicose...+ Glicose-1-
4 As pirofosforílasessão transférases em que o substrato aceitador do resíduo transferido é o pirofosfato inorgânico (i): XT + i X + T--. As reações catalisadas pelas pirofosforílases denominam-se pirofosforólises. Numareaçãodotipo XT + i X + T-- a enzima denominar-se-ia pirofosforílase do XT...e XT sofre pirofosforólise: rompe-se (lise) por ação do pirofosfato inorgânico (i). As transférases de uridilato(uridil-transférases)são enzimas em que o resíduo transferido é o UM (e não se forma nem se consome i inorgânico): X-UM + Y «X + Y-UM. Glicose-- -uridina Exemplo de pirofosforílase: irofosforílase do UD-Glicose ara compreender porque se denomina pirofosforílase do uridina-difosfato de glicose (UD-glicose) à enzima que catalisa a reação Glicose-1- + UT UD-glicose + i, temos de pensar na reação inversa àquela que, de facto, ocorre nas células dos seres vivos. A reação inversa é a pirofosforólise do UD-glicose. 13 Galactose-1- Glicose-1- UD-Glicose Uridiltransférase da galactose-1- UD- Galactose O UM (uridina-monofosfosto) também se designa de uridilato. Galactose- Glicose- Galactose-- -uridina 14 CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS LÍGASES CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS LÍGASES As lígases (ou sintétases) (EC 6.x.y.z) catalisam reações que podem ser lidas como sendo o somatório de duas reações: uma de hidrólise do AT e outra de combinação de duas substâncias. AT + A + B AD + i + AB ou AT + A + B AM + i + AB Nas reações catalisadas pelas lígases a energia libertada no processo de hidrólise do AT permite a combinaçãodedoisreagentesaeb. Nalgumas lígases o nucleosídeo trifosfato envolvido na reação nãoéatmasogt. Ou, considerando o sentido inverso, que a energia libertada na cisãode AB permite a síntese de AT. Sintétase do AB No ciclo de Krebs a reação catalisada pela sintétase de succinil-coa (uma das isoenzimas) evolui no sentido da rotura do succinil-coa e síntese de GT: GD + i+succinil-coa succinato+coa+gt odemos considerar, conceptualmente, que a sintétase de succinil-coa faz a acoplagem de duas reações: 15 Succinil-CoA+H 2 O Succinato+CoA (reaçãoexergónica) G1<0 GD+i GT+H 2 O (reaçãoendergónica) G2>0 GD + i + Succinil-CoA GT + Succinato + CoA G(1,2)= G1+ G2 16
5 CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS LÍASES CLASSIFICAÇÃO DE ENZIMAS OXI-REDÚTASES Nas reações catalisadas pelas líases (EC 4.x.y.z) um dos reagentes que contém uma dupla ligação combina-se com um segundo reagente de tal maneira que o produto já não contém a dupla ligação: A=B+C«ABC As oxi-redútases (EC 1.x.y.z) catalisam reações de oxi-redução Ou, pensando na reação inversa: são líases as enzimas que catalisam reações em que um composto se rompe dando origem a dois produtos sendo que um destes produtos contém uma dupla ligação que não existia no composto que lhe deu origem: ABC «A=B+C Frequentemente o composto C é a água mas aqui, ao contrário do caso das hidrólases, a reação de C com A=B não resultanalisedea=b. 17 Exemplos de nomes associados a oxi-redútases: Desidrogénases Redútases Oxídases Oxigénases eroxídases Catálase Dismútases dinucleotídeos são substratos O 2 é o oxidante direto o 2 é reduzido a água... catalisam reações de dismutação 18 1) As desidrogénases são oxi-redútases que catalisam reações do tipo: AH 2 + OX lactato FAD FMN RED desidrogénasede AH 2 iruvato A + Desidrogénase do lactato Coenzima A CO 2 FADH 2 FMNH 2 2) As redútases também são oxi-redútases. A maioria das redútases catalisa reações do mesmo tipo das desidrogénases mas o redutor é o... A + RED FADH 2 FMNH 2 OX redútase do A AH 2 + Exemplo: redútase do glutatião; + dissulfureto de glutatião (GSSG) + 2 glutatião (2GSH) FAD FMN Desidrogénase do piruvato iruvato Acetil-CoA 2 e - H + Ubiquinona Ubiquinol Desidrogénase do (não se chama desidrogénase do ubiquinol) 19 H +
6 3) As oxídasestambém são oxi-redútases. Catalisam reações em que o O 2 é um dos reagentes que se reduz a, a peróxido de hidrogénio ( 2 )ou a superóxido (O 2 - ). 2 cyt. c (Fe 2+ )+½ O 2 2 cyt. c (Fe 3+ )+ oxídase do citocromo c + 2 O 2 +2 O 2 - oxídase da 5) As peroxídasestambém são oxi-redútases. Catalisam reações em que o 2 é o agente oxidante direto de um composto orgânico. Exemplo: a peroxídase do glutatião é a mais conhecida 2 Glutatião (2 GSH) + 2 dissulfureto de glutatião (GSSG) + 2 4) As mono-oxigénases (também chamadas oxigénases de função mista) também são oxiredútases. Catalisam reações em que o O 2 é o oxidante direto, sendo que um dos átomos de oxigéniosevaiincorporarnumcompostoorgânicoqueéoxidadoeooutrovaiformarágua. São frequentemente chamadas hidroxílases; neste caso seria hidroxílase do VH (no exemplo está a reação catalisada pela hidroxílase da fenilalanina) VH VOH fenilalanina tirosina 2 e - 2H + O 2 WH2 W O 2 tetrahidrobiopterina dihidrobiopterina A palavra síntase(não confundir com sintétase) está popularmente associada a algumas enzimas e as síntases podem pertencer a diferentes classes. Algumas vezes o nome que foi originalmente atribuído a uma enzima(síntase do composto X), embora fora da nomenclatura sistemática, manteve-se o mais popular ao longo dos anos. 1- A síntase do glicogénio é de facto uma transférase. 2 -A síntase do AT é de facto uma hidrólase (e, simultaneamente um transportador de protões). AD + i AT + A componente exergónica do processo é o transporte de protões através de um componente da enzima que está mergulhado na membrana interna da mitocôndria. Os protões deslocam-se a favor do seu gradiente electroquímico. 23
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