Aula de Bioquímica II. Ciclo do Ácido Cítrico

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1 Aula de Bioquímica II Tema: Ciclo do Ácido Cítrico Prof. Dr. Júlio César Borges Depto. de Química e Física Molecular DQFM Instituto de Química de São Carlos IQSC Universidade de São Paulo USP

2 Os destinos do Piruvato Fermentação Láctica Alcoólica Anaeróbico Aeróbico Respiração Oxidação completa da glicose Maioria das células eucarióticas e bactérias: Combustíveis orgânicos CO 2 e H 2 O; Glicólise é apenas a primeira etapa da oxidação completa da glicose; Ocorre em três estágios principais.

3 Respiração Celular 1º estágio: glicose, ácidos graxos e alguns aminoácidos Fragmentos de 2 C grupo acetil da Acetil-CoA 2º estágio: oxidação dos grupos acetil CÍTRICO CICLO DO ÁCIDO ENERGIA liberada é conservada nos transportadores de elétrons reduzidos NADH e FADH 2 3º estágio: Oxidação das coenzimas reduzidas; Transferência de e - para o O 2 Cadeia transportadora de elétrons Conservação de energia fosforilação oxidativa

4 Ciclo de Krebs Ciclo do ácido Tricarboxílico Recebeu o prêmio Nobel de Fisiologia/Medicina em 1953 pela descoberta do Ciclo do Ácido Cítrico Hans Krebs: Aparato de Warburg utilizado para medir o consumo de oxigênio no metabolismo do tecido muscular Ciclo do Ácido Cítrico 1945 Coenzima A 1951 Acetil CoA

5 Ciclo de Krebs Ciclo do ácido Tricarboxílico Tem papel central no metabolismo Destino do Piruvato, aminoácidos e ácidos graxos no metabolismo aeróbico - Oxidação de Combustíveis à CO 2 e H Ocorre na mitocôndria - Necessita de O 2 molecular para ocorrer - Porta de entrada do Piruvato Acetil-CoA

6 O Acetil-CoA entrada da maioria dos combustíveis do ciclo Esqueletos de C dos açúcares e ácidos graxos convertidos ao grupo acetil da acetil-coa Forma um tioéster com o acetato para formar a acetil-coa CARREADOR DE ACILAS Ligação amida Ligação fosfoéster

7 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase - Complexo multienzimático Piruvato desidrogenase (E1) 24 cópias Diidrolipoil-transacetilase (E2) cópias Dihidrolipoil-desidrogenase (E3) 12-cópias - aumenta a velocidade de reações evita a difusão do substrato - minimiza reações secundárias - permite controle coordenado

8 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase bacteriana Núcleo da E2-24 cópias Núcleo da E2-60 cópias 24 cópias de E2 -Verde -Trímeros nos vértices do cubo 24 cópias de E1 - Laranja -Dímeros nas arestas do cubo 12 cópias de E3 - Vermelho -Dímeros nas faces do cubo

9 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase bovina - 60 cópias de E2 ~ 50 nm de diâmetro > 5x ribossomo Domínio lipoil de E2 60 moléculas de E2 trímeros

10 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase necessita de 5 coenzimas: Pirofosfato de tiamina, CoA, Lipoamida, FAD, NAD+

11 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase - Forma Acetil-CoA pela descarboxilação oxidativa do Piruvato reação irreversível - Braço da lipoamida canaliza a reação entre os sítios catalíticos do complexo catalítico 1º REAÇÃO descarboxilação do Piruvato dependente de TPP 2º REAÇÃO grupo hidroxietil transferido do TPP para Lipoamida Transacetilase - envolve a oxidação da carboxila e redução da lipoamida S S H S + S Acetil

12 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase 3º REAÇÃO transesterificação dependente de CoA - liberação de Acetil-CoA 4º REAÇÃO regeneração da Lipoamida oxidada troca dissulfídica duas Cys - envolve FAD fortemente ligado a E3 5º REAÇÃO oxidação do dissulfeto da E3 - envolve FADH como intermediário e NADH como aceptor final da reação

13 Síntese de Acetil-CoA -Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase 5º REAÇÃO oxidação do dissulfeto da E3 - envolve FADH como intermediário e NADH como aceptor final da reação - Reação não usual devido ao potencial Redox menor do NADH em relação ao FADH 2 - Potencial Redox do FADH 2 - do depende do ambiente e reação

14 Síntese de Acetil-CoA Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase A canalização do substrato pela E2

15 Síntese de Acetil-CoA - Complexo enzimático da Piruvato Desidrogenase - O longo braço da lipoamida permite o grupo visitar diferentes sítios ativos

16 Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Tricarboxílico principal sítio de óxido-redução de moléculas sítio de oxidação final de carboidratos, aminoácidos e ácidos graxos Local: mitocôndria - o equivalente a 1 grupo Acetil é completamente oxidado a 2 CO 2 entra Acetil CoA (e outros metabólitos) e sai 1 GTP e 8 e (3 NADH e 1 FADH 2 ) 1º NADH isocitrato desidrogenase sítio de evolução de CO 2 2º NADH α-cetoglutarato desidrogenase sítio de evolução de CO 2 1º FADH 2 succinato desidrogenase 3º NADH Malato desidrogenase o oxaloacetato é regenerado no final do ciclo sistema oxidante de grupos acetil - 4 pares de elétrons são transportados pela cadeia de transporte de elétrons para a oxidação de O 2

17 1) É a fornalha de oxidação celular Grande extração de 8) 2) energia a partir de 1 Acetil-CoA 7) 2) 8 reações enzimáticas 1: Citrato Sintase 2: Aconitase 3: Isocitrato desidrogenase 4: α-cetoglutarato desidrogenase 5: Succinil-CoA Sintetase 6) 5) 4) 3) 6: Succinato desidrogenase 7: Fumarase 8: Malato desidrogenase

18 1) CITRATO SINTASE Alimenta a fornalha Catalisa a condensação de oxaloacetato com Acetil-CoA Citrato sintase Homodímero 1 º substrato Oxaloacetato induz mudanças conformacionais no domínio flexível criando um sítio de ligação para o 2 º substrato acetil-coa Ocorre formação do intermediário: citroil-coa alteração conformacional Leva a hidrólise do tioéster, liberando CoA

19 1) CITRATO SINTASE Alimenta a fornalha Mecanismo de deslocamento sequencial ordenado - Mecanismo ácido-base forma um intermediário enol - Enol ataca por SN 2 o oxaloacetato forma o citroil-coa - Hidrólise libera a CoA mais Citrato exergônica

20 2) ACONITASE -forma isocitrato via cis-aconitato - envolve desidratação e hidratação facilitado por um complexo Fe-4S

21 3) ISOCITRATO-DESIDROGENASE - descarboxilação oxidativa produz NADH e CO 2 - necessita de Mn 2+ ou Mg 2+ como cofator Reação em 3 etapas 1º Redução de NAD+ 2º Descarboxilação Intermediário enol 3 o Rearranjo em ceto-enol

22 4) ALFA-CETOGLUTARATO-DESIDROGENASE - Forma um complexo multi-enzimático - Descarboxilação oxidativa produz NADH e CO 2 - Acopla um CoA ao α- cetoglutarato NAD + é o aceptor de elétrons CoA é o transportador do grupo succinil - Funciona como a PDH sobre o α-cetoglutarato - Possui 3 enzimas similares a E 1, E 2 e E 3 (idêntica) e os cofatores descritos para a PDH - Evolução divergente

23 5) SUCCINIL-COA-SINTETASE - acopla a síntese de GTP (ou ATP) com a quebra da ligação de CoA do Succinil-CoA - envolve a enzima fosforilada para o estado intermediário 1º: formação do Succinil-Pi 2º: enzima fosforilada e liberação do Succinato 3º: Atividade quinase fosforilação ao nível do substrato Nucleosídeo-difosfato-quinase GTP + ADP GDP + ATP

24 5) SUCCINIL-COA-SINTETASE - acopla a síntese de GTP (ou ATP dependendo da isoenzima) com a quebra da ligação de CoA do Succinil-CoA Envolve a enzima fosforilada para o estado intermediário 1º: formação do Succinil-Pi 2º: enzima fosforilada e liberação do Succinato 3º: Atividade quinase fosforilação ao nível do substrato Nucleosídeo-difosfato-quinase GTP + ADP GDP + ATP

25 6) SUCCINATO-DESIDROGENASE - conta com um FAD covalentemente ligado à enzima - faz parte do complexo II da cadeia transportadora de elétrons sítio de oxidação do próprio FADH 2 formado - forma fumarato alcano a alceno Em eucariotos: ligada a MMI da mitocôndria Bactérias: ligada a membrana plasmática Contém grupos Fe-S e conta com um FAD covalentemente ligado à enzima

26 7) FUMARASE - hidratação da ligação dupla do fumarato forma malato - envolve um íon OH- para atacar a ligação dupla do fumarato

27 8) MALATO-DESIDROGENASE - oxidação da OH do Malato regenera oxaloacetato - dependente de NAD+ similar à lactato desidrogenase - reação endergônica reação dirigida pela retirado do produto - [oxaloacetato] é mínima retirado pela citrato sintase e outros ΔG < 0 exergônica

28 Produção de energia do ciclo 1: Isocitrato desidrogenase 2: α-cetoglutarato desidrogenase 3: Succinato desidrogenase 4: Malato desidrogenase

29 Produção de energia do ciclo

30 Produção de energia do ciclo

31 A entrada é regulada: Piruvato desidrogenase Citrato sintase O Ciclo de Krebs também é regulado: Reação da isocitrato-desidrogenase Reação da α-cetoglutarato-desidrogenase Pontos de controle Relacionados aos principais metabólitos Acetil-CoA, oxaloacetato e NADH Controle do Ciclo do ácido Cítrico 3 fatores controlam a velocidade do ciclo: Disponibilidade de substrato Inibição pelos produtos acumulados Inibição alostérica por retroalimentação das enzimas de catalisam as etapas iniciais do ciclo

32 Controle do Ciclo do ácido Cítrico Vários pontos de controle - Acetil-CoA e oxaloacetato não saturam a Citrato sintase - Falta de NADH aumenta a formação de oxaloacetato e Acetil-CoA - NADH e FADH 2 são oxidados somente se ADP é simultaneamente fosforilado a ATP ATP inibe a Citrato sintase, isocitrato desidrogenase e α-cetoglutarato desidrogenase - Resulta em acumulo de Citrato - Logo, a necessidade/disponibilidade de ATP garantem o funcionamento do ciclo de Krebs NADH inibe a Piruvato-desidrogenase, citrato sintase, isocitrato desidrogenase e α- cetoglutarato desidrogenase Succinil CoA inibe a citrato sintase ocupa sítio da Acetil-CoA - ADP e Ca 2+ ativam a isocitrato desidrogenase - Ca 2+ ativa a fosfatase da Piruvato-desidrogenase ativando-a

33 O papel em outras vias - é uma via anabólica ou anfibólica oxaloacetato para a gliconeogênese e esqueletos de carbono para aminoácidos

34 O papel em outras vias Fornece blocos de construção para outras vias bactérias anaeróbicas Inversão do sentido oxidativo (normal) da via Reciclado a NAD + pela redução do oxaloacetato a succinato Não possuem a α- cetoglutarato-desidrogenase não conseguem realizar a via completa das reações do Ciclo de Krebs NADH produzido pela oxidação do isocitrato

35 REAÇÕES ANAPLERÓTICAS Produção de intermediários do ciclo de Krebs por outras vias com compostos comuns reações anapleróticas Contribuem para manter a concentração dos intermediários em níveis adequados REAÇÃO ANAPLERÓTICAS MAIS IMPORTANTE Fígado e rins de mamíferos: carboxilação reversível do piruvato pelo CO 2 para a formação de oxaloacetato Piruvato-carboxilase Acetil-CoA modulador alostérico positivo

36 Metabolons Complexos proteicos de canalização de substratos em vias reacionais

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