PROGRAMA DE ENSINO DE DISCIPLINA Matriz Curricular Generalista Resolução Unesp 14/2010, alterada pela Resolução Unesp 02/2013
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- João Henrique Borges de Caminha
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1 PROGRAMA DE ENSINO DE DISCIPLINA Matriz Curricular Generalista Resolução Unesp 14/2010, alterada pela Resolução Unesp 02/2013 Unidade Universitária: Curso: Farmácia-Bioquímica Departamento Responsável: Alimentos e Nutrição Docente Responsável/Colaborador(es) conforme relação enviada anualmente à Seção Técnica de Graduação Identificação da Disciplina Nome da Disciplina: ENZIMOLOGIA FARMACÊUTICA Seqüência Aconselhada: informar ano e semestre de oferecimento, ou apenas o ano, se anual. Integral Noturno Ano de curso: 4º Semestre: 8º Ano de curso: 5º Semestre: 10º ( X ) Semestral ( ) Anual ( X ) Obrigatória ( ) Optativa ( ) Obrigatória Módulos Especializados Pré-requisito: Co-requisito: Créditos: 04 Carga Horária total: 60 Teórica: 30 Prática: 30 Número máximo de alunos por turma: Integral Noturno Teórica: 70 Prática: 25 Teórica: 30 Prática: 30 Objetivos Ao terminar o programa abaixo discriminado, a disciplina de Enzimologia Farmacêutica visa transferir os conhecimentos necessários e suficientes para o aluno saber utilizar enzimas de interesse das Análises Clínicas e Indústrias de Alimentos e Medicamentos.
2 Conteúdo Programático (título e discriminação das unidades) CURSO TEÓRICO: 1. Revisão de aminoácidos e proteínas. 2. Conceitos básicos de enzimologia Conceito do termo enzima, natureza química das enzimas, coenzimas e polimorfismo Poder catalítico das enzimas, especificidade, classificação, nomenclatura e modulação da atividade enzimática. 3. Parâmetros da atividade enzimática Condições ótimas de ensaio (concentração do substrato, da enzima, ph, temperatura) 3.2. Cinética enzimática: análise da velocidade inicial de reação, velocidade máxima e Km de enzimas michaelianas e K 0,5 para não-michaelianas, inibição enzimática. 4. Metodologias de quantificação da atividade enzimática Fundamentos e classificação dos métodos Unidades de atividade, critérios para escolha do método: cuidados gerais 5. Aspectos fisiológicos e patológicos na enzimologia clínica Classificação de Büchner para enzimas do plasma. Noção sobre liberação de enzimas das células. Noção sobre eliminação de enzimas do plasma Perfil enzimático sérico. Alterações do nível enzimático Reações catalisadas, propriedades e métodos para determinação das enzimas e suas isoenzimas; sua import ância e aplicação no auxíliodiagnóstico: óxido-redutases, transferases, hidrolases. 6. Enzimas industriais Fontes naturais: animais, vegetais e microbianas Extração e purificação através de filtração em gel, comatografia de troca iônica e afinidade. 7. Enzimas imobilizadas. 7.1 Importância e métodos de imobilização 7.2 Propriedades e aplicações de enzimas imobilizadas 8. Enzimas & Fármacos Enzimas como medicamentos: enzimas digestivas, enzimas em doenças inflamatórias, estratégicas de formulação para fins terapêuticos e terapia enzimática via lipossomos Enzimas na indústria de cosméticos, aplicações da enzimo cosmética, enzimas com ação conservante em cosméticos, formulações e preparações cosméticas. 9. Enzimas & Alimentos Oxidorredutases: peroxidases, polifenol-oxidases, catalase, glicose oxidase, produção e propriedades das enzimas Hidrolases: invertase, inulinase, amilases, celulases, proteases Transferases:ciclodextrina-glicosil-transferase, produção e propriedades das enzimas, estrutura e propriedades das ciclodextrinas, produção das ciclodextrinas.
3 CURSO PRÁTICO: 1. Determinação da atividade da fosfatase alcalina em soro sangüíneo humano 1.1. Determinação do coeficiente de extinção molar do p-nitrofenol Determinação da v o em função da variação da concentração de substrato Construção de gráfico de v o versus a concentração de substrato. 2. Determinação da atividade das transaminases AST e ALT por monitoramento de ponto final Método de Reitman & Frankel Construção da curva de calibração 2.2. Determinação no soro sanguíneo humano 3. Determinação da atividade de α-amilase (AMY) 3.1. No soro humano sanguíneo (quantitativo) e na saliva humana (qualitativo) 3.2. Em medicamento Creon 25000Unidades utilizando amido como substrato 4. Determinação da atividade da enzima conversora da angiotensina em soro sanguíneo humano. 5. Isolamento e determinação da atividade de invertase de Saccharomyces cerevisae Cur va de calibração de açúcar redutor(glicose) com ácido 3-5- dinitrosalisílico(dns). Determinação do coeficiente de extinção molar Determinação da velocidade inicial da reação da invertase com sacarose Determinação da velocidade inicial(v o ) Determinação de velocidade máxima(vmax) e Km Imobilização da invertase em alginato de sódio Reutilização da enzima imobilizada Produção de açúcar invertido com invertase imobilizada e aplicada em reator de leito fluidizado. Metodologia de Ensino Aulas teóricas e práticas. Nas aulas práticas os alunos deverão executar os protocolos experimentais para a obtenção de curvas de calibrações, bem como a dosagem de atividades enzimáticas nas amostras e elaborar relatório o qual deverá ser entregue aos Docentes.
4 Bibliografia Básica e Complementar 1. LEHNINGER, A.L. Bioquímica, vol. 1-4, 2a. ed., São Paulo: Edgard Blucher, SEGEL, I.H. Bioquímica, teoria e problema, 1a. ed., Rio de Janeiro: Livros Técnicos e Científicos, REED, G. Enzymes in food processing. New York: Academic Press, SCHWIMMER, S. Source book of food enzymology. Westport: AVI Publishing, 1980, 967p. 5. WHITAKER, J.R. Principles of enzymology for the food science. New York: Marcer Dekker, GRACESA, P. y HUBBLE, J. Tecnologia de las enzimas. Zaragoza: Editorial Acribia, WISEMAN, A. Manual de Biotecnologia de las enzimas. Zaragoza: Editoral Acribia, EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. São Paulo: Atheneu, 2.ª Edição, VOET, D; VOET, J.; PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica, São Paulo: Artmed, HUDSON, B.J. F. Biochemistry of food Protein, St. Louis: Elsevier, BURTIS, C.A.; ASHWOOD, E.R. (Eds.). Tietz fundamentos de química clínica, 6a. São Paulo: Elsevier, p. 12. BURTIS, C.A.; ASHWOOD, E.R. (Eds.). Tietz textbook of clinical chemistry and molecular diagnostics, 4th. ed., St. Louis: Elsevier, p. 13. BONN, E.P.S.; FERRARA, M.A.; CORVO, M.A. (Eds). Enzimas em biotecnologia: produção, aplicações e mercado. Rio de Janeiro: Interciência, p. 14. CICHOKE, ANTONY J.(Ed) The complete Book of enzymes Therapy. Avery, New York, p. Critérios da avaliação de aprendizagem e atividades de recuperação Conforme as normas estabelecidas pela Resolução UNESP Nº 106/2012 1, alterada pelas Resoluções Unesp 75 2 e 76/ : A avaliação do rendimento na disciplina será feita em função do aproveitamento em duas provas envolvendo conhecimentos teóricos e práticos, sob a forma de perguntas dissertativas e de múltipla escolha, aplicadas de forma individual e/ou em grupo. Estudos dirigidos relatórios das aulas práticas também poderão ser utilizados no critério de avaliação da Disciplina. O aluno que obtiver nota igual ou superior a 5,0 (cinco) na média aritmética das notas das provas/estudos dirigido/relatórios será aprovado. O aluno que não obtiver nota superior a 5,0 em cada uma das provas envolvendo os conteúdos teóricos e prátricos da Disciplina e que esteja regularmente matriculado (frequência mínima de 70%) terá a oportunidade de recuperação durante o desenvolvimento da disciplina, inserida no processo de ensino e de avaliação. A primeira prova será realizada na sétima semana de oferta da Disciplina, e durante a oitava semana o aluno terá a oportunidade de recuperação. A segunda prova será realizada na décima quarta semana de oferta da Disciplina, e durante a décima quinta semana o aluno terá a oportunidade de recuperação. Poderá ser aplicada prova de mesmo conteúdo ou outra atividade (lista de exercícios, estudos de caso), e a nota obtida nesta recuperação será utilizada para cálculo de média simples com a
5 nota da prova insuficiente. O aluno deverá obter nota mínima de 5,0 para aprovação. Caso contrário realizará o exame final, no qual constará todo no conteúdo da disciplina. A nota final será a média aritmética entre a nota do exame final e a nota do período normal. Para aprovação o aluno deverá atingir no mínimo 5. Ementa (tópicos que caracterizam as unidades do programa de ensino) Natureza e propriedades das enzimas; Cinética enzimática; Produção e purificação; Aplicações de enzimas em Análises Clínicas. Aplicações de enzimas em Fármacos e Medicamentos Aplicações de enzimas em Alimentos e Nutrição. Obtenção, produção e purificação de enzimas industriais Imobilização de enzimas e suas aplicações em biotecnologia. Aprovação do Conselho Departamental Aprovado ad referendum em 19/12/2016 Aprovação do Conselho de Curso Data e assinatura Aprovação da Congregação Portaria D.FCF/CAr 45/2006
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