Arquitetura de domínios proteícos
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- Adriano Paiva Moreira
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1 Bioinformática Osmar NORBERTO DE SOUZA, PhD Laboratório de Bioinformática, Modelagem e Simulação de Biossistemas - LABIO Faculdade de Informática Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul PUCRS Porto Alegre - RS 30 de setembro de 2015
2 Arquitetura de domínios proteícos (1) Proteína com um único domínio (2) Proteína com múltiplos domínios Domains A B C D Proteoma procariótico: 2/3 das proteínas possuem dois ou mais domínios Proteoma eucariótico: 4/5 das proteínas possuem múltiplos domínios
3 Análise de sequências de genomas Classe 1-50% podem ser inferidas por homologia Classe 2-10% a 20% possuem motivos ou domínios Classe 3-30% a 40% não podem ser identificadas famílias desconhecidas
4 Análise de sequências de genomas clonar expressar purificar crescer cristais Raio X NMR
5 Modelagem Comparativa por Homologia Baseia-se na similaridade entre sequências de proteínas Identidade igual ou superior a 30% Pequenas mudanças na sequência ocasionam pequenas mudanças na estrutura (Chothia & Lesk, 1986) O método mais confiável para a PREDIÇÃO da estrutura 3D de proteínas
6 Início Sequência-alvo Estrutura do molde Identificar estruturas similares (moldes) SRSVLVTGGNRGIGLAIAQR LAADGHKVAVTHRGSG... Selecionar moldes Alinhar sequência alvo com as estruturas molde Alinhamento Alvo... SRSVLVTGGNRGIGLAIAQRLAADGHKVAVTHRG... Molde... SPVVVVTGASRGIGKAIALSLGKAGCKVLVNYAR... * *:***..**** *** *. * ** * Construir modelo para o alvo usando informação das estruturas molde Avaliar a qualidade do modelo Estrutura do alvo NÃO Modelo OK? SIM Término Ramachandran plot qualidade do modelo PROCKECK (Laskowski et al.)
7 Modelagem Comparativa por Homologia da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv Motivações: a doença da tuberculose 1,4 milhões de mortos em 2010 (WHO, 2012) 120 mil novos casos por ano no Brasil, ou mais Em 2010, 8,8 milhões de novos casos (WHO) Muito preocupante, aparecimento de cepas multi-resistentes Prevenção e tratamento: vacina BCG politerapia com isoniazida, rifampicina, pirazinamida, estreptomicina ou etambutol
8 Mycobacterium tuberculosis e tuberculose
9 O genoma e rotas essenciais
10 Representação esquemática das reações catalisadas pelo sistema FAS II de síntese de lipídeos em M. tuberculosis n O S ACP n O S ACP O - O O S ACP KasA /KasB InhA n O O S ACP n O S ACP MabA n OH O S ACP?
11 Modelagem Comparativa por Homologia da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv MabA? 1994, Jacobs Jr. e cols. identificaram o gene inha 1998, Jacobs Jr. e cols. mostraram que o gene maba pertence ao mesmo operon da inha Postula-se que a MabA esteja envolvida com a síntese de ácidos micólicos Inibição da síntese de ácidos micólicos é letal às micobactérias MabA não está presente em seres humanos
12 Análise da Sequência da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv MTATATEGAK PPFVSRSVLV TGGNRGIGLA IAQRLAADGH KVAVTHRGSG APKGLFGVEC DVTDSDAVDR AFTAVEEHQG PVEVLVSNAG LSADAFLMRM TEEKFEKVIN ANLTGAFRVA QRASRSMQRN KFGRMIFIGS VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIARE LSKANVTANV VAPGYIDTDM TRALDERIQQ GALQFIPAKR VGTPAEVAGV VSFLASEDAS YISGAVIPVD GGMGMGH-247 S VSGSWGIGNQ ANYAASKAGV IGMARSIA S-(X) 12 -Y-(X) 3 -K Short-chain dehydrogenases (SDRs) ou desidrogenases de cadeia curta Próximo passo: procurar moldes ou templates blastar a sequência contra bancos de estruturas 3D (PDB) no NCBI (BLAST), EMBL Encontramos candidatos? Sim. Alinhamento múltiplo com ClustalW
13 Alinhamento Múltiplo da Sequência da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv contra candidatos a molde 3_OARMTB 3_OARBNA 3_OARBNA 3_OARECO 3_OARMTB 3_OARMTB 3_OARBNA 3_OARECO 3_OARMTB 3_OARMTB 3_OARBNA 3_OARBNA 3_OARMTB 3_OARECO 3_OARBNA 3_OARMTB 3_OARBNA 3_OARECO 3_OARMTB SRSVLVTGGNRGIGLAIAQRLAADGHKVAVTHRGSGAPKGLFG VECDVTDSDAVDRAFTAVEEHQGPV SPVVVVTGASRGIGKAIALSLGKAGCKVLVNYARSAKAAEEVSKQIEAYGGQAITFGGDVSKEADV SPVVVVTGASRGIGKAIALSLGKAGCKVLVNYARSAKAAEEVSKQIEAYGGQAITFGGDVSKEADVEAMMKTAIDAWGTI MNFEGKIALVTGASRGIGRAIAETLAARGAKVIG-TATSENGAQAISDYLGANGKGLMLN---VTDPASI * MTATATEGAKPPFVSRSVLVTGGNRGIGLAIAQRLAADGHKVAV THRGSGAPKGLFGVECDVTDSDAV *:***..**** *** *. * ** *.: *..... **:.. *: :.:. : *.: :***..**** 110 *** *. 120 * ** 130 : : *:. 160: c 140 N N 150 N c c 160 N EVLVSNAGLSADAFLMRMTEEKFEKVINANLTGAFRVAQRASRSMQRNKFGRMIFIGSVSGSWGIGNQANYAASKAGVIG DVVVNNAGITRDTLLIRMKKSQWDEVIDLNLTGVFLCTQAATKIMMKKRKGRIINIASVVGLIGNIGQANYAAAKAGVIG EAMMKTAIDAWGTIDVVVNNAGITRDTLLIRMKKSQWDEVIDLNLTGVFLCTQAATKIMMKKRKGRIINIASVVGLIGNI :*:*.***:: ESVLEKIRAEFGEVDILVNNAGITRDNLLMRMKDEEWNDIIETNLSSVFRLSKAVMRAMMKKRHGRIITIGSVVGTMGNG *::*:**.:.::::**: ****.* :* *:: * ::: **:* *.** * *.******:****** DRAFTAVEEHQGPVEVLVSNAGLSADAFLMRMTEEKFEKVINANLTGAFRVAQRASRSMQRNKFGRMIFIGSVSGSWGIG : : * ::::*.***:: * :*:**...:::.:*: **:..* ::. : * ::: **:* *.** * * MARSIARELSKANVTANVVAPGYIDTDMTRALDERIQQGALQFIPAKRVGTPAEVAGVVSFLAS-EDASYISGAVIPVDG FSKTAAREGASRNINVNVVCPGFIASDMTAKLGEDMEKKILGTIPLGRTGQPENVAGLVEFLALSPAASYITGQAFTIDG :::: GQANYAAAKAGVIGFSKTAAREGASRNINVNVVCPGFIASDMTAKLGEDMEKKILGTIPLGRTGQPENVAGLVEFLALSP *** :. *:..***.**:* :*** *.* ::: * ** *.* * :***:*.*** ****:*.:.:** GMGM GQANYAAAKAGLIGFSKSLAREVASRGITVNVVAPGFIETDMTRALSDDQRAGILAQVPAGRLGGAQEIANAVAFLAS-D GIAI NQANYAASKAGVIGMARSIARELSKANVTANVVAPGYIDTDMTRALDERIQQGALQFIPAKRVGTPAEVAGVVSFLAS-E.******:***:**:::: *** :..:..***.**:* :*** *.:. * :* * *. ::*. * *** *:.: Alignment length : 244 G-X-G-(X) A-(X) 3 -A-(X) 6 -G Identity (*) : 97 is % AASYITGQAFTIDGGIAI-- Strongly similar (:) : 47 is % EAAYITGETLHVNGGMYMV- Weakly similar (.) : 30 is % DASYISGAVIPVDGGMGMGH Different : 70 is % *:**:*.: Sequence ::**: : 0001 : 3_OARMTB ( 231 residues). Sequence 0002 : 3_OARBNA ( 244 residues).
14 Modelagem Comparativa por Homologia da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv 1EDO_BNA Modelo da MabA
15 Modelagem Comparativa por Homologia da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv N
16 Modelagem Comparativa por Homologia da Enzima 3-Oxoacil-PCA (CoA) Redutase de Mycobacterium tuberculosis H37Rv Grey: hydrophobic yellow: polar Red: acidic Blue: basic Superfície molecular
17 Predição ab initio ou por primeiros princípios Dada uma sequência de aa, qual é a sua estrutura 3D? Há duas variações básicas: Funções Escore: distinguir estado nativo (funcional) do não nativo (métodos estatísticos) Espaço Conformacional: Monte Carlo e Dinâmica Molecular (hipótese termodinâmica)
18 Dada uma sequência qualquer de aminoácidos, que corresponda a uma proteína, qual a sua estrutura 3D? Objetivos Desenvolver protocolos específicos para a predição da estrutura 3D de proteínas a partir apenas da sua seqüência de aminoácidos Compreender os mecanismos de formação das estruturas secundária e terciária de proteínas (protein folding) Gerar modelos (estruturas 3D) de qualidade satisfatória para serem utilizados no desenvolvimento racional de fármacos
19 Espaço Conformacional: O Método da Dinâmica Molecular 2 d r 2 dt i = F i ( r 1,r 2,...,r N ) / m i, i = 1, 2,...,N Fi ( r1,r2,...,rn ) = - ΔV i ( r1,r2,...,rn ), i = 1, 2,...N. AMBER: Assisted Model Building with Energy Refinement (UCSF) V ( r 1, r 2,..., r N ) = bonds K r (r - r eq ) 2 + angles K ( - eq ) 2 + dihedrals V 2 m [1+ cos(n - )] + i j A ( r 12 - B r 6 + q i q r j ) terms 1 VDW A ( r 12 - B r 6 ) terms 1 EEL qi q ( r j ) + H-bonds C ( r 12 - D r 10 )
20 Predição ab initio por Simulação pela Dinâmica Molecular da Estrutura 3D de Proteínas Backbone RMS Seqüência1 RMSD da estrutura NMR (Å) S1 0 ps 1500 ps Time (10xps) RMS
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