Lista de exercícios. Biofísica.

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1 Lista de exercícios. Biofísica. 1) Desenhe a estrutura química dos tripeptídeos (a) Ala-Leu-Phe, (b) Ser-Pro- Asn., (c) Met-Trp-Gly. (a) Ala-Leu-Phe O O + N 3 C C N C C N C C O C 3 O - C C 3 C 3 (b) Ser-Pro-Asn O O + N 3 C C N C C N C C O O - O C N 2 O (c) Met-Trp-Gly O O + N 3 C C N C C N C C O O - N S C 3 2) Sabendo-se que as hélices α, 3 10 e π possuem translações de 5,4; 6 e 5,0 Å por volta, respectivamente, determine: a) comprimento de uma hélice α de 18

2 resíduos de aminoácidos, b) comprimento de uma hélice 3 10 de 15 resíduos de aminoácidos e c) comprimento de uma hélice π de 22 resíduos de aminoácidos. Dados: as hélices α, 3 10 e π possuem 3,6; 3 e 4,4 resíduos de aminoácido por volta, respectivamente. a) Uma volta da hélice alfa tem um deslocamento de 5,4 Å ao longo do eixo da hélice, conforme a figura abaixo. Para resolver este problema basta determinarmos o número de voltas de uma hélice alfa de 18 resíduos de aminoácido e multiplicarmos o resultado (N voltas ) por 5,4 Å. A hélice alfa apresenta 18 resíduos de aminoácido, conforme o enunciado do problema, numa hélice alfa temos 3,6 aa/volta, assim temos: N voltas = N aa /3,6 = 18/3,6 = 5 voltas. O comprimento da hélice alfa é dado por: L hélice = N voltas.5,4 Å = 5. 5,4 Å = 27 Å. b) Uma volta da hélice 3 10 tem um deslocamento de 6 Å ao longo do eixo da hélice, conforme a figura abaixo. Para resolver este problema basta determinarmos o número de voltas de uma hélice 3 10, como no item a, só que agora temos uma hélice de 15 resíduos de aminoácido e multiplicarmos o resultado (N voltas ) por 6 Å. A hélice 3 10 apresenta 15 resíduos de aminoácido, conforme o enunciado do problema, numa hélice 3 10 temos 3 aa/volta, assim temos: N voltas = N aa /3 = 15/3 = 5 voltas

3 O comprimento da hélice 3 10 é dado por: L hélice = N voltas. Å = 5. 6 Å = 30 Å. c) Uma volta da hélice Pi tem um deslocamento de 5 Å ao longo do eixo da hélice, conforme a figura abaixo. Para resolver este problema basta determinarmos o número de voltas de uma hélice Pi, como nos itens a e b, só que agora temos uma hélice de 22 resíduos de aminoácido e multiplicarmos o resultado (N voltas ) por 5 Å. N hélice Pi temos 4,4 aa/volta, assim temos: N voltas = N aa /4,4 = 22/4,4 = 5 voltas O comprimento da hélice Pi é dado por: L hélice = N voltas.5 Å = 5. 5 Å =25 Å. 3) Uma proteína possui em sua estrutura 190 resíduos de aminoácidos, sendo que 46 adotam estrutura aleatória e o restante adota estrutura em hélice α, todas com 18 resíduos de aminoácidos. Determine: a) o comprimento médio das hélices α, b) o número de hélices na proteína, c) o peso molecular esperado da proteína.

4 Temos 190 resíduos na proteína, dos quais 46 apresentam estrutura aleatória, ou seja, 144 resíduos em hélice alfa. Cada hélice alfa apresenta 18 resíduos, ou seja, temos hélice alfa de 5 voltas, como no exercício 2. Assim temos. a) L hélice = N voltas.5,4 Å = 5. 5,4 Å = 27 Å. b) Podemos obter um valor aproximado para o peso molecular, sabendo-se o peso molecular médio dos aminoácidos. Este valor médio varia conforme a metodologia usada, como sugestão usaremos o valor de 119,811 Da. Usando-se este valor temos: PM = ,81 Da = ,509 Da 4) Para a proteína do exemplo anterior determine a maior dimensão para as seguintes situações: a) as hélices formam dois pacotes de quatro hélices paralelas, os dois pacotes estão alinhados um em seguida do outro, b) as hélices estão alinhadas paralelas. Despreze em ambas as situações a contribuição da parte aleatória. O feixe de 4 hélices alfa pode ser representado com cilindros, onde cada cilindro representa um hélice alfa. a) Os 2 feixes de hélices alfa estão paralelos um ao outro, como mostrado na figura abaixo.

5 L hélice = 27 Å b) Os 2 feixes de hélices alfa estão contínuos. L hélice = 2.27 Å = 54 Å 5) Das seqüências listadas abaixo determine qual a estrutura secundária provável e justifique. a) MAALAMEDLALMEA b) MGIPPDGPPGSSGIPG a) A estrutura primária do peptídeo é rica em resíduos L, E, M e A, que apresentam-se normalmente em hélice, assim o peptídeo apresenta alta probabilidade de estrutura em hélice.

6 b) A estrutura primária do peptídeo apresenta grande número de resíduos P, I, G e S, o que indica a baixa probabilidade de formação de hélice. 6) Desenhe e descreva três superestruturas de proteínas. Grampo beta O grampo beta é uma folha beta anti-paralela, que por aparecer com frequência na estrutura de proteínas recebeu um denominação específica. O grampo beta caracteriza-se pela presença de duas fitas beta próximas, formando um pequeno trecho de folha, como mostrado na figura abaixo. Grampo alfa O grampo alfa apresenta duas hélices alfa contínuas, como descrito na figura abaixo. As duas hélices estão ligadas por um trecho da cadeia peptídica que não segue nem uma estrutura em fita nem em hélice, mostrada em amarelo.

7 Motivo beta-alfa-beta O motivo beta-alfa-beta apresenta em sequência uma fita beta, uma hélice alfa e por último uma fita beta. 7) Explique os quatro níveis de estrutura protéica. Da esquerda para direita, a estrutura primária indica a seqüência de resíduos de aminoácidos. A segunda é a estrutura secundária, que indica a presença de hélices, fitas ou a ausência delas. A estrutura terciária indica a estrutura

8 tridimensional da proteína. A estrutura quaternária indica a orientação relativa de monêmeros, numa estrutura oligomérica. 8) Descreva as quatro principais classes estruturais de proteínas. α Estrutura secundária de hélice alfa Ex. Mioglobina β Estrutura secundária de folha beta Ex. Quimotripsina β/α Presença de β-α-β Ex. PNP α+β Ausência de β-α-β Ex. Papaína 9) Qual a principal técnica para resolução da estrutura tridimensional de proteínas? Dê exemplos de estruturas de proteínas que foram resolvidas usandose essa técnica. Cristalografia por difração de raios X. Exemplos de proteínas resolvidas por cristalografia: mioglobina, hemoglobina, PNP, etc...