Interações de van der Waals. Interações de van der Waals. Interações de van der Waals.
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1 Interações de van der Waals Também conhecidas como forças de dispersão de London, caracterizam-se pelo momento de dipolo induzido e ocorrem entre todos os átomos. Apesar de moléculas apolares não possuírem momento dipolar permanente, uma flutuação local transiente da densidade eletrônica (10-6 s) pode ser observada entre átomos não polares adjacentes. Essa redistribuição de densidade eletrônica resulta em uma força interatômica de atração de baixa magnitude (0,3-1 kcal/mol). Por outro lado, quando o meio permite o estabelecimento simultâneo de um número significativo de interações de van der Waals, essas forças somadas exercem importante papel no processo de reconhecimento molecular e estabilização de complexos ligantereceptor. As interações de van der Waals são especialmente relevantes quando as moléculas estão próximas e podem ser descritas pelo potencial de Lennard-Jones. Interações de van der Waals Interações de van der Waals E = A r 12 - B r 6 Interações de van der Waals caracterizamse pelo momento de dipolo induzido transiente (10-6 s) e ocorrem entre todos os átomos δ + H δ - 3 C H 3 C δ - δ + Depende da distância entre os pares de átomos Fosfodiesterase-5-sildenafil Leu Val Sendo, A e B constantes características do par de átomos envolvido na interação; r, a distância interatômica; e E, a energia de interação ou potencial energético. Wang et al., J. Biol. Chem. 2006, 281, (Sildenafila, Viagra )
2 Interações Hidrofóbicas Interações Hidrofóbicas Interação de grupos apolares Dessolvatação Ocorrem em função do aumento da entropia ( S) do sistema proveniente da dessolvatação (liberação das moléculas de água), quando dois átomos apolares interagem, ou seja, a aproximação de superfícies hidrofóbicas promove uma desorganização da camada de solvatação favorecendo a interação. As interações hidrofóbicas possuem papel importante na estabilização de complexos entre ligantes e receptores, devido às características hidrofóbicas marcantes de certos grupos ou fragmentos presentes nas moléculas bioativas ou nas estruturas protéicas. Por exemplo, ligantes com características hidrofóbicas tendem a se deslocar do solvente para as regiões hidrofóbicas do sítio de ligação da proteína (fenômeno de partição), estabilizando a formação do complexo e influenciando na energia livre de ligação. Interações Hidrofóbicas Cavidade Hidrofóbica A aproximação de superfícies hidrofóbicas promove uma desorganização da camada de solvatação favorecendo a interação Estaurosporina Proteina Quinase CDK2/Estaurosporina
3 Interações com Elétrons- Interações com Elétrons-π Interação π-π As interações não-covalentes entre anéis aromáticos podem ocorrer na estabilização de complexos intermoleculares, na formação de agregados moleculares ou nas diversas etapas catalíticas de reações. Interações entre as cadeias laterais aromáticas de resíduos de aminoácidos são observadas com frequência em proteínas. Aproximadamente 60% das cadeias laterais aromáticas (e.g., Phe, Trp e Tyr) estão envolvidas em interações - (do inglês, - interactions ou -stacking), onde a geometria tridimensional predominante corresponde à forma-t (do inglês, T-shaped ou edge-to-face), seguida da geometria paralelodeslocada (do inglês, parallel-displaced). His As principais forças de estabilização de arranjos geométricos entre dois grupos aromáticos são as eletrostáticas e de van der Waals. Interações com Elétrons-π Interação π-π Fosfodiesterase-5-sildenafil Wang et al., J. Biol. Chem. 2006, 281, (Sildenafila, Viagra )
4 EXERCÍCIO 2 EXERCÍCIO 3 EXERCÍCIO 4
5 EXERCÍCIO 5 Ligação de hidrogênio Subunidade 1 Subunidade 2
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