INFLUÊNCIA DA NANOESTRUTURA DA HIDROXIAPATITA COMO SISTEMA PARA LIBERAÇÃO DE MOLÉCULAS: ESTUDO DA DESSORÇÃO DA ALBUMINA.

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1 INFLUÊNCIA DA NANOESTRUTURA DA HIDROXIAPATITA COMO SISTEMA PARA LIBERAÇÃO DE MOLÉCULAS: ESTUDO DA DESSORÇÃO DA ALBUMINA. Y. A. de Almeida. 1, D. S. Tavares. 2, E.A. dos Santos³, Z. T. Camargo 1, C. X. Resende 3 Depto. de Química 1, Depto. de Educação em Saúde 2 e Depto. de Engenharia de Materiais 3, Universidade Federal de Sergipe, Aracaju (SE), Brasil. Travessa Sergipe, n 34, Novo Paraíso, yslaineandrade@live.com Este estudo visou avaliar a influência da nanoestrutura da hidroxiapatita (HA) no perfil de liberação da albumina (BSA), em solução tampão PBS em ph 5,0 e 7,4. A HA foi sintetizada pelo método de precipitação em meio aquoso com reação ácidobase com/sem adição de Pluronic F127(nano-HA) e uma parte foi autoclavada. A adsorção da BSA foi testada por até 12 horas em tampão PBS (ph 7,4), já a dessorção avaliada em tampão PBS (ph 7,4 e 5,0) por até 7 dias. As caracterizações físico-químicas confirmaram a obtenção de HA. A adsorção da BSA foi mais eficaz em 6 horas, quanto a sua dessorção verificou-se que em PBS ph 5,0 a liberação foi lenta e alcançou cerca de 50% da quantidade liberada em ph 7,4. Houve uma menor liberação das amostras de nanoha em relação à HA, mostrando que o sistema obtido pode ser adequado para a liberação sustentada de bioativos. Palavras-chave: Hidroxiapatita, Pluronic F127, Adsorção, Albumina. INTRODUÇÃO

2 A hidroxiapatita (HA), Ca 10 (PO 4 ) 6 (OH) 2, é um tipo de fosfato de cálcio e um dos principais componentes inorgânico de dentes e ossos. Nos últimos anos, o interesse nesse fosfato de cálcio vem crescendo continuamente devido à sua não toxicidade, excelente biocompatibilidade e bioatividade, embora o processo de degradação seja lento (1). A morfologia da HA pode apresentar diferentes tipos de morfologia tais como, agulhas, hastes, fibras e placas, a depender das condições da síntese. Recentemente, alguns pesquisadores têm preparado partículas de HA com formato de agulhas ou hastes. Elas são de interesse porque HA com esse tipo de morfologia já foi identificada no processo de mineralização de dentes, ossos e em tecidos humanos calcificados (2). Devido a sua variedade de formas e áreas de superfície, a HA tem sido estudada como carreadores de fármacos e de proteínas. A adsorção de proteínas na HA e sua liberação vêm sendo amplamente estudadas nas últimas décadas, as quais parecem ser afetadas pelas propriedades de superfície da HA, que, por sua vez, podem ser controladas pelos processos de síntese (3). Alguns estudos reportaram que algumas proteínas, tais como albumina de soro bovino (BSA) e lisozima podem se ligar a HA-mesoporosa até por mistura, tornando-se então um bom candidato para um transportador de proteína, uma vez que a maioria das proteínas são sensíveis à temperatura, ph e solventes orgânicos, e ainda existe a possibilidade de certos tratamentos induzirem a desnaturação dessas proteínas (4). A HA nanométrica e mesoporosa tem sido utilizada como um carreador de fármacos/proteínas em sistemas de adsorção/dessorção, devido à sua grande área de superfície e volume de poros, o que torna possível introduzir elevadas quantidades de drogas nos mesoporos. Além disso, sabe-se que as propriedades da carga da proteína e da sua liberação da matriz inorgânica mesoporosa são afetadas por diversos fatores como a morfologia das partículas, composição química, funcionalidade da superfície mesoporosa, volume e tamanho dos poros, tamanho da molécula da droga e solvente usado no carregamento da droga (5).

3 Para a formação de uma estrutura mesoporosa/nanométrica da HA é necessário o auxílio de um surfactante como agente direcionador de estrutura, ele é dissolvido numa solução aquosa e suas moléculas tensoativas formam micelas. O surfactante pode ser removido via pirólise. Com um tratamento térmico (na autoclave), pode permanecer na superfície do material, mudando sua carga superficial, ou seja, uma superfície funcionalizada, favorecendo a incorporação de certos grupos funcionais (5,6). O copolímero Pluronic F127 é uma molécula tensoativa com características altamente biocompatíveis que o tornam um forte candidato para um dispositivo de administração de fármaco ou de proteína juntamente com um fosfato de cálcio, pois o surfactante é um polímero não iônico. A sua interação com os polipeptídios da BSA é mais suscetível de uma minimização de energia potencial por exclusão mútua de resíduos hidrofóbicos a partir do meio aquoso, podendo então ser liberada numa escala de tempo proporcionada para ser usado no corpo humano (7). O presente trabalho consiste em sintetizar e caracterizar a hidroxiapatita com Pluronic F127 (HA mesoporosa e nanoestruturada) e sem o polímero, (síntese convencional), além de avaliar a influência da nanoestrutura da HA na adsorção e no perfil de liberação da proteína albumina, em solução tampão de PBS em ph 5,0 simulando uma inflamação e ph 7,4 simulando uma situação fisiológica normal. MATERIAIS E MÉTODOS Síntese e caraterização da HA nanométrica/mesoporosa A síntese foi realizada por precipitação em meio aquoso por reação ácidobase, na qual se empregou solução de H 3 PO 4 a 0,110 mol L -1 e Ca (OH) 2 a 0,167 mol L -1, com razão molar Ca/P de 1,5. A solução de H 3 PO 4 foi adicionada lentamente, por gotejamento, em um béquer contendo a solução de Ca (OH) 2 sob agitação mecânica constante à 37 C, sendo o ph igual a 7.0, o qual foi ajustado pela da adição de NaOH a 0,1 mol L -1. A HA formada foi conservada sob agitação por 30 minutos à temperatura ambiente. Uma parte da amostra foi filtrada e lavada e outra

4 parte foi autoclavada à temperatura de 140 C por 3 horas, seguido do mesmo processo de filtragem e lavagem; ainda ambas foram secas em temperatura ambiente. A primeira amostra foi denominada como HA e a amostra autoclavada, HA-AC. O mesmo procedimento de síntese foi realizado usando as soluções de hidróxido de cálcio e ácido fosfórico contendo 15% em peso de Pluronic F127, para obtenção da HA nanoestruturada (nanoha) e nanoestruturada autoclavada (nanoha-ac). Os pós obtidos foram moídos num almofariz de ágata para fins de caraterização. Para investigar a composição da fase e a cristalinidade da HA, as amostras foram caracterizadas por difração de raios X (DRX) utilizando o difratômetro Rigaku RINT 2000 / PC, com radiação Ka Co (λ = 1,78896 Å), 40 kv, 40 ma, intervalo de 2θ de 5 a 60 com um passo de digitalização 0.02 o e taxa de 2 o min -1. A técnica de espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier (FTIR), no intervalo de cm -1, foi utilizada para identificação dos grupamentos químicos das amostras estudadas, utilizando pastilhas de KBr em um espectrofotômetro Spectrum BX (Perkin Elmer). A morfologia das amostras foi visualizada por microscopia eletrônica de transmissão (MET), para isso, uma suspensão dos pós em etanol foi gotejada num grid de cobre revestida com Formvar/carbono. Adsorção/dessorção da proteína Para o processo de adsorção de proteína, dissolveu-se 20 mg de albumina em 20 ml de solução de PBS, ph 7,4; em seguida adicionou-se 0,2 g de HA (HA, HA-AC, nanoha e nanoha-ac). Esse sistema permaneceu durante 1, 3, 6 e 12 horas sob agitação a 37 C a fim de definir o melhor tempo de adsorção. Decorrido os tempos pré-determinados, a solução foi centrifugada, denominada HAp (HA com albumina adsorvida), e seca à temperatura ambiente. A albumina presente no filtrado foi quantificada por espectroscopia de absorção no UV a 280 nm. Enquanto que a concentração da proteína adsorvida em cada amostra foi calculada de acordo com a diferença entre as concentrações de proteína inicial e final.

5 Para os testes de liberação da proteína (ensaio de dessorção) foram utilizados PBS com ph 5,0 e 7,4; utilizou-se 0,2 g das diferentes amostras de HAp em 20 ml de PBS que permaneceram a 37 C durante 1 h, 3 h, 6 h e 1, 2, 3, 4, 7 dias. A cada intervalo de tempo predeterminado, a solução foi centrifugada, e, em seguida, uma alíquota da solução de liberação (PBS) foi retirada e substituída por solução de PBS (5,0 e 7,4) fresco (4,0 ml). A quantidade de proteína liberada também foi determinada por espectroscopia de absorção no UV/Vis de cada alíquota por tempo/amostra. As composições químicas e estruturais da proteína pura e da HAp (BSA-adsorvido) foram também estudadas por espectroscopia de FTIR. RESULTADOS E DISCUSSÕES Caracterização da HA nano/mesoporosa. A figura 1 mostra os difratogramas dos pós de hidroxiapatita sintetizados por tratamento hidrotérmico a 140 C durante 4 h (HA-AC e nanoha-ac) e o da HA sem tratamento térmico (HA e nanoha). Todos os picos de difração das amostras sintetizadas são característicos da fase hexagonal pura da HA, de acordo com a ficha JCPDS n 9-432, não sendo detectadas outras fases, indicando que o agente tensoativo não propiciou a formação de fases secundárias. Além disso, os picos são mais estreitos e de maior intensidade para as amostras autoclavadas, (nanoha-ac e HA-AC), mostrando que o tratamento hidrotermal aumentou a cristalinidade da hidroxiapatita formada (8).

6 (113) NanoHA-AC NanoHA HA-AC HA (200) (111) (002) (102) (210) (211) (300) (112) (301) (310) (311) (222) (213) (004) Figura 1. Difratogramas de raios X das amostras sem Pluronic e sem tratamento térmico (HA), sem Pluronic e com tratamento térmico (HA-AC), com Pluronic e sem tratamento térmico (nanoha) e com Pluronic e tratamento térmico (nanoha-ac). A figura 2 mostra os espectros de FTIR das amostras sintetizadas. A banda em 956 cm -1 (PO 3-4 ) corresponde a um estiramento simétrico não-degenerado, v 1, da ligação P-O no grupo fosfato, e a banda em 474 cm -1 corresponde ao modo de flexão do fosfato duplamente degenerado, v 2. A banda em 1098 cm -1 é atribuída ao alongamento no modo vibracional, v 3, do grupo PO 3-4. Já as bandas em 568 cm -1 e 615 cm (PO 4 ν 4 ) são atribuídas aos modos assimétricos e simétricos de flexão O- P-O, respectivamente. Ainda, pode-se observar a presença HPO -4 2 pela banda em 1020 cm -1, o que indica que as amostras são deficientes em cálcio (8,9).

7 NanoHA-AC NanoHA HA- AC HA Numero de onda (Cm -1 ) Figura 2. Espectros de FTIR da HA e HA nano/mesoporosa com e sem tratamento térmico (AC). Íons de carbonato podem substituir tanto íons OH - ou PO -4 3 na estrutura da apatita. A banda de vibração em 877 cm -1 indica um modo de flexão v 2 de grupos CO 2-3 e sugere uma substituição de carbonato do tipo B. O v 3, modo de alongamento de CO 2-3 é também observado em 1416 e 1455 cm -1, mostrando que ocorreu uma pequena substituição de carbonato no produto. Os íons carbonato provavelmente originaram-se a partir de uma reação entre dióxido de carbono atmosférico e a solução durante o processo de síntese. As bandas em 635 e 3574 cm -1 correspondem ao modo vibracional e intramolecular de alongamento dos grupos hidroxila, respectivamente. A banda em 1635 cm -1 é devido ao modo de flexão do grupo hidroxila na água adsorvida (9,10). A Figura 3 mostra a morfologia e o tamanho de partícula das amostras sintetizadas e analisadas no MET. As micrografias revelaram nanocristais em formato de hastes independentes, no entanto, as amostras não-autoclavadas apresentaram formas menos definidas. Todos os compósitos apresentam claramente mesoporos, evidenciados por nano-pontos brancos nas imagens. Além

8 disso, a HA-AC exibe formato de hastes mais curtos de até 100 nm em comparação a nanoha-ac, em que somente algumas nano-hastes de mais de 200 nm são visualizadas. O processo de auto-agregação de Pluronic F127 leva à formação de ligações de hidrogênio nas superfícies de micelas entre o OH - dos blocos de precursores e de óxido de etileno (grupo mais hidrófilo do que os grupos de propileno) de Ca 2 +. Assim, a HA precipita na superfície destas estruturas, conforme micrografias (c) e (d) da Figura 3. Figura 3. Micrografias obtidas por MET: (a) HA, (b) HA-AC, (c) nanoha e (d) nanoha-ac. Perfil da adsorção/dessorção de BSA na HA. A adsorção de BSA foi quantificada por espectroscopia de absorção no UV- Vis. Para todos os tempos determinados na metodologia, obteve-se uma maior adsorção de proteína no tempo de 6 h, como mostrado na Tabela 1 e de acordo com ZHANGA, Ainda se pode observar que não há uma quantidade expressivamente maior de BSA adsorvida para as amostras NanoHA e NanoHA-AC para o tempo de 6 h. Apesar de terem possivelmente maior área superficial, devido a

9 formação de nanopartículas pela adição de Pluronic F127 na síntese, o polímero não foi removido totalmente no processo de lavagem e autoclavagem das amostras, uma vez que seu ponto de ebulição é a partir de 550 C. Segundo LI et al (2009), em amostras de HA preparadas com CaCl 2 e K 2 HPO 4 em ph 10,0, utilizando Pluronic F127, mesmo após lavar as amostras com água e etanol, há cerca de 2% de Pluronic adsorvido na superfície (11-13,15). Tabela 1. Quantidade de BSA após 6 h de imersão em PBS. Tempos de adsorção (h) AMOSTRA Quantidade de BSA adsorvida (1mg g -1 ) HA (%) 45,44 40,38 91,68 73,06 HA-AC (%) 54,06 67,00 94,38 78,58 NanoHA (%) 31,09 42,66 90,03 57,49 NanoHA-AC (%) 36,99 58,35 92,66 60,90 A HA tem dois tipos diferentes sítios de ligação de superfície (sítios Ca e P). Depois que as partículas de HA são dispersas em PBS (ph 7,4), os sítios Ca tornam-se carregados positivamente e ligam-se aos grupos ácidos (-COO - ) de proteínas, pois os sítios P tornam-se negativos e atraindo grupos básicos. A proteína BSA é negativamente carregada em ph 7,4, de modo que se liga (adsorve) aos sítios onde a HA é carregada positivamente (isto é, sítios Ca). Assim, pode concluirse que a quantidade de proteína adsorvida depende fortemente da carga da proteína-alvo, no caso BSA e da amostra-substrato, HA (14). A figura 4 mostra o espectro de FTIR da BSA pura, HA, Hap (HA com a BSA adsorvida). Os espectros de infravermelho de proteínas apresentam bandas de amida, devido as diferentes vibrações das unidades peptídicas. A banda em 1657 cm -1 pode ser atribuída à banda de amida que representa as vibrações de alongamento das ligações C=O na proteína. A banda em 1549 cm -1 é devido a

10 banda de amida II, que representa o estiramento C-N acoplado com o modo de flexão N-H. Swain e Sarkar (2013) observaram que as bandas de FTIR (1657 e 1549 cm -1 ) da BSA adsorvida em partículas de HA apresentavam o mesmo padrão do verificado para a BSA pura, corroborando os resultados desse trabalho, figura 4. Isto indica que a BSA manteve sua estrutura secundária (espacial) quando foi adsorvida (6,10,15). HA+BSA BSA HA Numero de onda ( cm -1 ) Figura 4. Os espectros de FTIR da Hap, HA e BSA O perfil de liberação da albumina adsorvida foi realizado por incubação das amostras de Hap em PBS (ph 7,4 e 5,0) a 37 C. A concentração da proteína liberada a partir dos carreadores, em vários intervalos de tempo, foi determinada por espectroscopia de UV e os resultados são mostrados na Figura 5. A HAp-BSA com ph 7,4 exibiu uma liberação gradativa e sustentada da proteína, que é útil para prolongar a liberação da molécula durante 7 dias, observando que se torna continua no quinto dia de dessorção. Tanto em ph 7,4 quanto 5,0 para as nanoha/nanoha- AC, ocorre uma menor liberação da proteína, possivelmente devido à sua inserção nos mesoporos formados. Além disso, o Pluronic F127, que não é totalmente retirado no processo de lavagem e tratamento térmico proposto na metodologia,

11 Concentraçao (wt%) Concentraçao (wt%) pode apresentar interação intermolecular com a macromolécula albumina dificultando sua liberação do carreador (HA) (13). Muitas respostas celulares diminuem quando o ph extracelular é reduzido, incluindo atividade de transporte de íons, proteínas e síntese de DNA. Portanto, para o ph 5,0, simulando uma situação inflamatória, pode-se observar que cerca de 50% da BSA foi liberada (considerando o mesmo intervalo de tempo) em relação ao meio com ph 7,4, tonando-se continua a partir do terceiro dia. A exposição da proteína a condições ácidas pode conduzir a modificações na estrutura nativa da proteína (desnaturação), que, em conjunto com a elevada concentração de proteína poderia promover uma rápida agregação. Assim, a liberação inicial ( burst ) pode ser explicada devido à fraca ligação da proteína à HA, sendo liberada de modo mais intenso das superfícies das partículas de HAp nesse primeiro momento. Por isso, sua liberação em ph 5,0 se torna continua (platô) antes do verificado em ph 7,4, conforme visualizado nos perfis de liberação abaixo. 100 ph 7,4 100 ph 5, HA HA-AC NanoHA NanoHA-AC Tempo(h) HA HA-AC NanoHA NanoHA-AC Tempo(h) Figura 5. Os perfis de dessorção de BSA em PBS com ph 7,4 e 5,0 As amostras com estrutura nano/mesoporosas (nanoha/nanoha-ac) exibiram uma menor liberação no período estudado quando comparadas a HA (controle), sugerindo assim um efeito prolongado da proteína adsorvida no organismo devido a sua liberação mais lenta (16).

12 CONCLUSÕES Hidroxiapatita utilizando Pluronic F1217 foi obtida e empregada para adsorção/dessorção da albumina. Uma grande quantidade de albumina adsorvida e uma liberação mais lenta em relação ao controle (HA) mostram que o sistema obtido pode ser adequado para a liberação sustentada de bioativos. REFERÊNCIAS (1) Y.R. CAI, R.K. TANG, Calcium phosphate nanoparticles in biomineralization and biomaterials, J. Mater. Chem. 18 (32) (2008) (2)M. ÖNER, U. UYSAL, Synthesis of hydroxyapatite crystals using carboxymethylinulin for use as a delivery of ibuprofen, Mater. Sci. Eng. C 33 (1) (2013) (3)K. TOMODA, H. ARIIZUMI, T. NAKAJI, AND K. MAKINO, Hydroxyapatite particles as drug carriers for proteins, Colloids and Surfaces B, vol. 76, no. 1, pp , (4)T. MATSUMOTO, M. OKAZAKI, M. INOUE ET AL., Hydroxyapatite particles as a controlled release carrier of protein, Biomaterials, vol. 25, no. 17, pp , (5)S.K. SWAIN, D. SARKAR, Study of BSA protein adsorption/release on hydroxyapatite nanoparticles, Appl. Surf. Sci. 286 (2013) (6) W. ZHANG, Y. CHAI, X. XU, Y. WANG, N. Cao, Rod-shaped hydroxyapatite with mesoporous structure as drug carriers for proteins, Applied Surface Science, 322 (2014) (7)PRAMANIK, N.; IMAE, T. Fabrication and Characterization of Dendrimerfunctionalized mesoporous hydroxyapatite. Langmuir, v. 28, p , (8)J.D. CHEN, Y.J. WANG, X.F. CHEN, L. REN, C. LAI, W. HE, QIQING ZHANG, A simple sol-gel technique for synthesis of nanostructured hydroxyapatite, tricalciumphosphate and biphasic powders, Mater. Lett. 65 (12) (2011)

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14 This study aimed to evaluate the nanostructure of hydroxyapatite (HA) on the albumin (BSA) release profile in PBS buffer at ph 5.0 and 7.4. HA was synthesized via aqueous precipitation through an acid-base reaction with/without the addition of Pluronic F127 (nanoha). The adsorption of BSA was tested for up to 12 hours in PBS (ph 7.4); nevertheless it s desorption was evaluated in PBS (ph 7.4 and 5.0) for up to 7 days. The physicochemical characterizations confirmed that HA formation was successful. The adsorption of BSA was more effective within 6 hours. Regarding the desorption experiment it was verified that in PBS ph 5.0 the protein was released slowly and reached approximately 50% of the amount detected at PBS ph 7.4. In conclusion, there was a lower release of BSA from NanoHA samples in relation to HA, showing that this system could be suitable for the sustained release of bioactive molecules. Key words: Hydroxyapatite, Pluronic F127, Release, Albumin

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