Proteínas. As proteínas são o centro da acção em todos os processos biológicos. Voet & Voet Biochemistry

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Adelina Ferreira Bastos
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1 Proteínas As proteínas são o centro da acção em todos os processos biológicos. Voet & Voet Biochemistry As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes dos organismos vivos (~50% do peso sêco) As proteínas desempenham uma multiplicidade de papeis estruturais e funcionais, tais como: enzimas, transporte, armazenamento, reconhecimento, defesa, estrutura, locomoção, produção de luz, etc... As proteínas são polímeros lineares dos 20 aminoácidos, cuja sequência resulta da tradução do gene correspondente Cada proteína apresenta geralmente uma estrutura tridimensional bem definida, determinada pela sequência dos seus aminoácidos

multiplicidade de papeis estruturais e funcionais, tais como: enzimas, transporte, armazenamento, reconhecimento, defesa, estrutura, locomoção, produção de

2 Funções das proteínas Transporte de oxigénio Produção de luz Função estrutural

3 Proteínas Elementos constitutivos das proteínas: C (50%), O(23%), N(16%), H(7%), S (0-3%). As proteínas são polímeros lineares dos 20 aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas As proteínas são sintetizadas nos ribossomas Os 20 aminoácidos podem sofrer modificações após a síntese ribossomal das proteínas À cadeia de aminoácidos podem encontrar-se ligados, covalentemente ou não, um ou mais grupos prostéticos, que não são formados por aminoácidos. A proteína funcional pode ser constituida por uma associação de várias cadeias polipetídicas

ribossomas Os 20 aminoácidos podem sofrer modificações após a síntese ribossomal das proteínas À cadeia de aminoácidos podem encontrar-se

4 Diversidade de funções das proteínas Classe funcional Enzimas Proteínas estruturais Proteínas de transporte Proteínas de reserva Proteínas de protecção Proteínas de motilidade Hormonas Proteínas redox Toxinas Exemplo Lisozima, catalase, tripsina Colagénio, queratina Hemoglobina, lipoproteínas Albumina, caseína Anticorpos, complemento Actina, miosina, dineína Insulina, hormona do crescimento Citocromos, ferredoxina Toxina da difteria, venenos de cobra

Lisozima, catalase, tripsina Colagénio, queratina Hemoglobina, lipoproteínas Albumina, caseína Anticorpos,

5 Aminoácidos As proteínas são polímeros lineares de aminoácidos, em que cada aminoácido está ligado ao próxima por um tipo especial de ligação covalente (ligação peptídica). 20 aminoácidos são geralmente encontrados nas proteínas. O primieiro aminoácido a ser descoberto foi a asparagina (do espargo, asparagus), em O último a ser descoberto foi a treonina, Grupo amina Grupo carbóxilo Carbonoα Cadeia lateral Fórmula geral de um α-aminoácido Lisina Nomenclatura dos carbonos da cadeia lateral

O primieiro aminoácido a ser descoberto foi a asparagina (do espargo, asparagus), em 1806.

6 Quiralidade dos aminoácidos O carbon α dos α-aminoácidos é um centro quiral, porque se encontra ligado a 4 grupos diferentes. Isto significa que a imagem no espelho de um α-aminoácido é distinta do original. Moléculas com esta propriedade denominam-se enantiómeros: L-α-aminoácido

Isto significa que a imagem no espelho de um α-aminoácido é distinta

7 Formas de representação de enantiómeros Espelho A nomenclature L, D é baseada na estrutura do gliceraldeído As proteínas são constituídas por L-aminoácidos!

8 Propriedades dos aminoácidos

9 Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com o seu grupo lateral R

10 Classificação dos aminoácidos Grupos R não-polares (alifáticos): os aminoácidos alanina, valina, leucina e isoleucina estabilizam a estruturas das proteínas através do efeito hidrofóbico. O aminoácido glicina é o aminoácido mais pequeno. A metionina é um dos dois únicos aminoácidos contendo enxofre. A prolina é, de facto, um iminoácido. Grupos R aromáticos: a fenilalanina, tirosina e triptofano têm cadeias laterais aromáticas e são relativamente hidrofóbicos. A tirosina e o triptofano são relativamente mais polares que a fenilalanina, pois possuem átomos polares. A absorvância característica das proteínas a 280 nm (ultravioleta) é resultado das cadeias laterais do triptofano e tirosina e, em menor grau, da fenilalanina. Grupos R polares, não carregados: estes grupos são mais solúveis em água (hidrofílicos), devido à presença de grupos polares capazes de formar ligações de hidrogénio com a água. Incluem a serina, a treonina, a asparagina, glutamina e cisteína. A cadeia lateral da cisteína pode formar pontes de dissulfureto com outra cadeia do mesmo aminoácido. Grupos R carregados positivamente: os resíduos mais hidrofílicos são aqueles que se encontram ionizados a ph 7. Os aminoácidos lisina e arginina são básicos (pk a > 7) e carregados positivamente a ph 7. O aminoácido histidina tem um pk a próxima de 7, podendo perder ou ganhar facilmente um protão a ph fisiológico. Grupos R carregados negativamente: os aminoácidos aspartato e glutamato são ácidos (pk a <7) e carregados negativamente a ph 7.0

Grupos R aromáticos: a fenilalanina, tirosina e triptofano têm cadeias laterais aromáticas e são relativamente hidrofóbicos.

11 Mecanismo de formação de pontes de dissulfureto Absorvância dos resíduos aromáticos no ultravioleta

12 As proteínas podem conter aminoácidos modificados Colagénio Prototrombina Colagénio Miosina Elastina Este aminoácidos resultam de modificações dos 20 aminoácidos após a síntese proteíca, e desempenham papeis muito importantes em diferentes proteínas. A selenocisteína é um caso especial, porque é codificada geneticamente e inserida durante a síntese proteíca em alguns microorganismos.

desempenham papeis muito importantes em diferentes proteínas.

13 Os aminoácidos podem funcionar como ácidos e bases Forma não-iónica Forma zwitteriónica Zwitterião - molécula neutra mas que contém cargas positivas e negativas Curva de titulação da glicina

14 As curvas de titulação permitem prever a carga dos aminoácidos A curva de titulação dos aminoácidos está relacionado com a sua carga total. No ponto de inflexão entre os dois patamares da curva de titulação (ph=5.97), a glicina encontra-se na predominantemente na forma totalmente ionizada, mas a sua carga total é zero. O ph a que a carga total é zero tem o nome de ponto isoeléctrico (pi). Para um aminoácido diprótico, o pi pode ser calculado como: pi = (pk 1 +pk 2 )/2 = ( )/2 = 5.97 A glicina tem carga total positiva a qualquer ponto abaixo do seu pi, e carga total negativa a qualquer ponto acima do seu pi. pi = (pk 1 +pk 2 )/2

97), a glicina encontra-se na predominantemente na forma totalmente ionizada, mas a sua carga total é zero.

15 O ambiente químico dos aminoácidos afecta os valores de pk a

16 Os aminoácidos têm diferentes propriedades ácido-base pi = 3.22 pi = 7.59

17 Péptidos e proteínas Os péptidos e proteínas são polímeros de aminoácidos. O seu tamanho pode variar desde dois até milhares de resíduos de aminoácido. Ligação entre os grupos amina e carbóxilo de dois aminoácidos, com eliminação de uma molécula de água: Ligação peptídica Normalmente usa-se o termo oligopéptido para péptidos com poucos aminoácidos, polipéptido para polímeros até ~100 resíduos, e proteína para sequências mais longas. No entanto não há uma definição rigorosa destes termos!

Ligação entre os grupos amina e carbóxilo de dois aminoácidos, com eliminação de uma molécula de água: Ligação peptídica

18 Ligação peptídica A polimerização dos aminoácidos dá-se através da formação de ligações peptídicas, por eliminação de uma molécula de água entre os terminais amino e carboxilo de cada par de aminoácidos. Formação de um dipéptido Ligação peptídica Cadeia principal Resíduos de aminoácido Estrutura de uma cadeia polipeptídica

amino e carboxilo de cada par de aminoácidos.

19 As cadeias polipeptídicas leêm-se de N para C! Pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina: Terminal amina (N-terminal) Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu Terminal carbóxilo (C-terminal) Alanilglutamilglicillisina

20 Os péptidos biologicamente activos apresentam uma grande variedade de dimensões Exemplo de dipéptido biologicamente activo:

21 Os polipéptidos tem uma composição característica A mistura de aminoácidos que se obtém após hidrólise de uma proteína tem uma composição bem definida e constante para cada tipo de proteína:

22 As proteínas podem conter grupos químicos não-aminoacídicos Enquanto muitas proteínas, como a lisozima ou a ribonuclease, contêm apenas resíduos de aminoácidos na sua composição (proteínas simples), existem outras que estão permanentement associados a outros grupos químicos (grupos prostéticos), normalmente essenciais para a sua função. A mioglobina, por exemplo, encontra-se associada a um grupo hémico, essencial para o tranposrte de oxigénio. A ligação ao grupo prostético pode ser ou não covalente. A este último tipo de proteínas dá-se o nome de proteínas conjugadas.

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