Cap. 4: Componentes orgânicos celulares As moléculas multifuncionais. Equipe de Biologia

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Jorge Brezinski Furtado
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1 ap. 4: omponentes orgânicos celulares As moléculas multifuncionais Equipe de Biologia

2 De que são formados os seres vivos? Substâncias orgânicas arboidratos Lipídios Proteínas Vitaminas Ácidos nucleicos Disponível em: < Acesso em: 07 Fev. 2012

3 Aminoácidos: a unidade estrutural das proteínas Formados por átomos de,, O e N. Alguns podem conter P ou S. Atualmente, são conhecidos 20 diferentes aminoácidos. O Grupo amina N 2 Grupo ácido carboxílico R O Radical variável

Disponível em: <http://1.bp.blogspot.com>. Acesso em: 21 Mar. 2011. De onde vêm os aminoácidos? Aminoácidos naturais São aqueles que o organismo consegue produzir. Na espécie humana, são 12.

4 Disponível em: < Acesso em: 21 Mar De onde vêm os aminoácidos? Aminoácidos naturais São aqueles que o organismo consegue produzir. Na espécie humana, são 12. Aminoácidos essenciais São aqueles que o organismo não conseguem produzir. Na espécie humana, são 8. O arroz e o feijão, combinação tipicamente brasileira, fornece ao homem todos os aminoácidos essenciais.

Aminoácidos essenciais São aqueles que o organismo não conseguem produzir.

5 omo se formam as proteínas? A união entre os aminoácidos acontece no citoplasma, em organelas denominadas ribossomos. A ligação entre eles é chamada de ligação peptídica. O O N + N R1 O R2 O O O N R1 Ligação peptídica N + 2 O DIPEPTÍDEO R2 O

6 A quantidade de ligações peptídicas depende da quantidade de aminoácidos da proteína: nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos 1 Na natureza, existe uma grande quantidade de proteínas graças às inúmeras combinações possíveis entre os aminoácidos. AA 1 AA 2 AA 3 20 x 20 x 20 = 8000 combinações diferentes para esse peptídeo.

grande quantidade de proteínas graças às inúmeras combinações possíveis entre os

7 O O O O N N N N R1 R2 R3 R4 O Grupo amina terminal Grupo carboxila terminal Aminoácido 1 Aminoácido 2 Aminoácido 3 Aminoácido 4 4 aminoácidos 3 ligações peptídicas

Disponível em: <http://www.enq.ufsc.br>. Acesso em: 21 Mar. 2011.

determinando a sua função. VAL IS LEU TRE PRO GLU... GLU Ex.

8 Disponível em: < Acesso em: 21 Mar Estrutura das proteínas Estrutura primária Ordem na qual os aminoácidos aparecem na proteína, determinando a sua função. VAL IS LEU TRE PRO GLU... GLU Ex.: estrutura primária da hemoglobina Estrutura secundária Ocorre graças ao dobramento da estrutura primária sobre ela mesma. A estrutura primária é mantida graças a ligações de hidrogênio.

9 Disponível em: < Acesso em: 21 Mar Estrutura terciária Estrutura das proteínas Ocorre quando a estrutura secundária enrola-se sobre si mesma, dando conformação tridimensional à proteína. É mantida graças às ligações de hidrogênio, às pontes bissulfeto e às ligações iônicas. Estrutura quaternária Associação de estruturas terciárias entre si. onformação ativa da proteína. Disponível em: < Acesso em: 21 Mar

10 Disponível em: < aatm.com.br>. Acesso em: 21 Mar Para que duas proteínas sejam consideradas iguais, elas devem apresentar os mesmos aminoácidos, em mesma quantidade e na mesma sequência. Algumas doenças são resultado da alteração de apenas uma proteína na sequência. Ex.: anemia falciforme. VAL IS LEU TRE PRO GLU... GLU Sequência de aminoácidos da hemoglobina normal (ba) VAL IS LEU TRE PRO VAL... GLU Sequência de aminoácidos da hemoglobina falcizada (bs)

mesma sequência. Algumas doenças são resultado da alteração de apenas uma proteína na sequência. Ex.: anemia falciforme.

11 lassificação das proteínas Quanto ao número de aminoácidos Oligopeptídeo: de 2 a 10 aminoácidos Polipeptídeo: de 11 a 50 aminoácidos Proteína: acima de 51 aminoácidos Quanto às moléculas que a constituem Proteínas simples: formadas apenas pela sequência dos aminoácidos. Ex.: insulina. Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos associados a outros grupos (grupo prostético). Ex.: hemoglobina. Quanto à forma Proteínas fibrosas: geralmente são insolúveis em água. Ex.: fibrina e colágeno. Proteínas globosas: geralmente são solúveis em água. Ex.: hemoglobina e imunoglobulinas (anticorpos).

Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos associados a outros grupos (grupo prostético). Ex.: hemoglobina.

Disponível em: <http://todaperfeita.com.br>. Acesso em: 22 Mar. 2011. Disponível em: <http://3.bp.blogspot.com>. Acesso em: 22 Mar. 2011. Perda da forma e da função da proteína.

12 Disponível em: < Acesso em: 22 Mar Disponível em: < Acesso em: 22 Mar Perda da forma e da função da proteína. Desnaturação proteica ausada por alterações de temperatura ou de p são fatores capazes de romper as ligações que mantêm as estruturas secundária, terciária e quaternária. Atenção! A estrutura primária se mantém íntegra, pois as ligações peptídicas são resistentes a variações ambientais. Sendo assim, cozinhar os alimentos não interfere em seu valor proteico. Desnaturação temporária Desnaturação definitiva

terciária e quaternária. Atenção! A estrutura primária se mantém íntegra, pois as ligações peptídicas são resistentes a variações ambientais.

13 Funções das proteínas Estrutural ormônios Nutrição Anticorpos Enzimas

14 Estrutural Membrana plasmática itoesqueleto Queratina Funções das proteínas Presente na pele de alguns vertebrados, nos cabelos, nas unhas e nas penas. olágeno Resistência e elasticidade do tecido conjuntivo.

alguns vertebrados, nos cabelos, nas unhas e nas

15 ormônios Funções das proteínas Substâncias produzidas nas glândulas endócrinas, levadas ao seu local de ação via corrente sanguínea. Insulina Produzida no pâncreas, tem a função, juntamente com o glucagon, de controlar a glicemia. FS e L Produzidos na hipófise, atuam sobre as gônadas.

Insulina Produzida no pâncreas, tem a função, juntamente com o

16 Funções das proteínas Nutrição 1 g de proteínas fornece aproximadamente 4 kcal. Uma alimentação rica em proteínas é importante para se obter os aminoácidos essenciais, que serão utilizados pelo corpo na síntese das próprias proteínas. Kwashiorkor Doença causada pela deficiência de proteínas no corpo. A pessoa apresenta edema de mãos, pés, face e abdômen. A carência de aminoácidos essenciais causa a deficiência na síntese proteica do indivíduo. rianças com kwashiorkor não passam fome, mas são mal-nutridas devido à alimentação inadequada. Marasmo Resultado da subnutrição rianças excessivamente magras, com músculos atrofiados e abdômen distendido.

Kwashiorkor Doença causada pela deficiência de proteínas no corpo. A pessoa apresenta edema de mãos, pés, face e abdômen.

17 Anticorpos Imunoglobulinas Funções das proteínas ombatem agentes invasores (antígeno), num processo chamado de imunização.

18 O IV invade o organismo e destrói os linfócitos T, prejudicando a defesa contra os demais antígenos. Imagem disponível em < Acesso em 24 Mar

19 Resposta imune primária X resposta imune secundária Resposta imune primária Desencadeada no 1º contato com o antígeno Lenta e pouco intensa Resposta imune secundária Ocorre a partir do 2º contato com o antígeno Rápida e mais intensa

antígeno Lenta e pouco intensa Resposta imune secundária

20 Tipos de imunização Ativa É aquela na qual o organismo produz anticorpos. Natural: o organismo produz anticorpos naturalmente, mediante contato natural com o antígeno. Ex.: doenças. Artificial: o organismo é exposto a antígenos mortos ou atenuados e produz anticorpos. Ex.: vacinas. Passiva O organismo recebe anticorpos prontos. Natural: amamentação (o leite materno contém anticorpos). Artificial: utilizada em situações de emergência, como, por exemplo, picadas de animais peçonhentos. Ex.: soro.

Artificial: o organismo é exposto a antígenos mortos ou atenuados e produz anticorpos. Ex.: vacinas.

22 Enzimas Funções das proteínas Aceleram o metabolismo, diminuindo a energia de ativação (energia necessária para que ocorra uma reação química).

23 omplexo enzima-substrato Modelo chave-fechadura Nomenclatura das enzimas Nome do substrato + ase Amilase: enzima que degrada o amido. Lipase: enzima que degrada lipídios.

24 Inativação das enzimas Temperatura

25 p

26 oncentração do substrato

27 Inibição enzimática ompetitiva Os inibidores competem com o substrato pelo sítio ativo. Vence a competição aquele que estiver em maior concentração ou apresentar maior afinidade. Ex.: PABA e sulfas

28 Inibição enzimática Não-competitiva Os inibidores se ligam a outras regiões da enzima, alterando o sítio ativo. O aumento da concentração do substrato não reverte a competição.

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