Biologia Estrutural. Simetria. Prof. Dr. Walter Filgueira de Azevedo Jr. wfdaj.sites.uol.com.br Dr. Walter F. de Azevedo Jr.
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1 Biologia Estrutural Simetria Prof. Dr. Walter Filgueira de Azevedo Jr.
2 Resumo Características dos Cristais Características dos Cristais de Proteínas Elementos de Simetria Rede, Retículo e Empacotamento Cristalino Eixos e Ângulos Interaxiais Sistemas Cristalinos Centragens Retículos de Bravais Grupos Espaciais Referências
3 Características dos Cristais 1) 2) 3) Rígidos Transparentes (a maioria) Com arestas bem definidas
4 Características dos Cristais
5 Características dos Cristais de Proteínas 1) 2) 3) Frágeis Transparentes (a maioria) Com arestas bem definidas
6 Características dos Cristais de Proteínas Muitos cristais refletem na sua simetria externa aspectos da simetria da molécula cristalizada. A manifestação da simetria da molécula, a nível macroscópico, permite, muitas vez, inferir aspectos biológicos sobre a macromolécula cristalizada. No caso ao lado temos um cristal da Purina Nucleosídeo Fosforilase humana, a molécula é trimérica e vemos claramente um eixo de simetria de ordem 3 ao longo do cristal.
7 Características dos Cristais de Proteínas 1) 2) 3) Fragilidade mecânica, devido às ligações que estabilizam o cristal. Nos cristais de pequenas moléculas as ligações que estabilizam o empacotamento cristalino normalmente são iônicas, nos cristais de macromoléculas biológicas essas ligações são do tipo ligação de hidrogênio; Alto conteúdo de solvente. Os cristais de macromoléculas biológicas apresentam alto conteúdo de solvente, se comparados com cristais de pequenas moléculas, tal conteúdo de solvente permite que ligantes possam difundir-se pelo retículo cristalino, permitindo o estudo de complexos entre proteínas e ligantes, bem como a preparação de derivados isomorfos. Fragilidade a danos causados por radiação. A exposição de cristais de proteínas a radiações ionizantes, como raios X, leva à quebra de ligações e a geração de radicais livres no retículo cristalino, que podem quebrar as frágeis ligações de hidrogênio que estabilizam o cristal.
8 Elementos de Simetria 1) Rotação 2) Espelho 3) Centro de inversão 4) Roto-translação 5) Glide
9 Rotação Eixo de ordem n rotação de 360 /n onde n é a ordem do eixo, onde n pode ser 2, 3, 4, 6 (para cristais). Eixo de ordem 2, rotação de 180
10 Eixo de Ordem 2 2
11 Eixo de Ordem 3 3
12 Eixo de Ordem 3 3
13 Eixo de Ordem 4 4
14 Eixo de Ordem 6 6
15 Rotação (x,y,z) y x
16 Rotação -x -y (-x,-y,z)
17 Rotação x = -x y = -y z = z
18 Matriz Rotação R = cos θ - sen θ 0 sen θ cos θ x y z = cos θ - sen θ 0 sen θ cos θ x y z X = RX
19 Simetria Espelho plano yz -x x m
20 Centro de Inversão plano yz (x,y,z) (-x,-y,-z) 1
21 Centro de Inversão
22 Eixo de Roto-translação plano yz (x+1/2,-y,-z) x (x,y,z) 21
23 Eixo de Roto-translação
24 Eixo de Roto-translação
25 Eixo de Roto-translação
26 Simetria Glide plano yz -x x m
27 Classes de Simetria
28 Por que não há eixo de ordem 5 em cristais? B C 2π/n 2π/n a A a B C B C = ma AD = ka m e k são inteiros D B C = AD -2a cos ( 2π/n ) ma = ka 2a cos (2π/n ) => m = k 2 cos (2π/n ) => cos (2π/n ) = k m 2
29 a 2π/n a 2π/n k m 2 k m 2π/n cos ( ) = n = 2 => 2 k m n = 3 => cos (2π/n ) = 2 k m 2π/n )= n = 4 => cos ( 2 k m 2π/n cos ( ) = n = 5 => 2 k m 2π/n cos ( ) = n = 6 => 2 n = 1 => cos (2π/n ) = k m cos (2π/n ) = 2 = 1 (possível) = -1 (possível) = -1/2 (possível) = 0 (possível) ~ = 0,309 (impossível) = 1/2 (possível)
30 Rede Cristalina Rede= construção matemática Base de átomos= entidade física Rede + Base de átomos = Cristal Rede+base de átomos= Rede cristalina
31 Retículo Cristalino Retículo= construção matemática Base de átomos= entidade física Retículo+base de átomos= Retículo cristalino
32 Empacotamento Cristalino
33 Empacotamento Cristalino
34 Eixos e Ângulos Interaxiais α ângulo entre b e c β ângulo entre a e c γ ângulo entre a e b
35 Sistemas Cristalinos
36 Sistemas Cristalinos Sistema cristalino Relação entre ângulos e eixos Triclínico Nenhuma Monoclínico α=β=90 γ α=γ=90 β a b c (eixo c único) a b c (eixo b único) Ortorrômbico α=β=γ=90 a b c Tetragonal α=β=γ=90 a=b c Hexagonal α=β=90, γ=120 Trigonal α=β=γ<90 a=b=c Cúbico α=β=γ=90 a=b=c a=b c
37 Centragens Os sistemas cristalinos descritos anteriormente permitem a inclusão de pontos no retículo cristalino, além dos constantes dos vértices da figura. Para que um ponto possa ser considerado como pertencente ao retículo, fazse necessário que ele tenha igual vizinhança. Usando-se tal critério podemos preencher o espaço tridimensional das seguintes formas: 1) corpo centrado (I), um ponto no centro da diagonal de corpo do retículo. 2) Face centrada (F), um ponto no centro da face. c b a Primitiva
38 Centragens 1/2a, 1/2b, 1/2c c c b b a Primitiva a Corpo centrado (I)
39 Centragens 1/2b, 1/2c c c b b a Primitiva a Face centrada (A )
40 Centragens c c b b a Primitiva a Toda as faces centradas (F)
41 Centragens 1/2a, 1/2b, 1/2c c c b b a Primitiva a Corpo centrado (I)
42 Retículos de Bravais Fonte:
43 Grupos espaciais
44 Grupos espaciais
45 Grupos Espaciais para Proteínas Sistema Classe Símbolos dos grupos espaciais Triclínico 1 P1 Monoclínico 2 P2, P21, C2 Ortorrômbico 222 C222, P222, P212121, P21212, P2221, C2221, F222, I222, I Tetragonal Trigonal Hexagonal Cúbico 4 P4, P41, P42, P43, I4, I P422, P4212, P4122, P41212, P4222, P42212, P43212, P4322, I422, I4122 P3, P31, P32, R3 32 P312, P321, P3121, P3112, P3212, P3221, R32 6 P6, P65, P64, P63, P62, P P622, P6122, P6222, P6322, P6422, P P23, F23, I23, P213, I P432, P4132, P4232, P4332, F432, F4132, I432, I4132
46 Referências Drenth, J. (1994). Principles of Protein X-ray Crystallography. New York: Springer-Verlag.
47 Dr. Walter F. de Azevedo Jr.
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51 bmsys querover
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2015 Dr. Walter F. de Azevedo Jr.
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