As proteínas que compõem a membrana eritrocitária são estruturalmente classificadas em integrais ou transmembranárias e periféricas ou
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- Elza Porto Dias
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3 As proteínas que compõem a membrana eritrocitária são estruturalmente classificadas em integrais ou transmembranárias e periféricas ou extramembranárias. Essas proteínas do citoesqueleto membranário formam uma verdadeira malha, que constitui quase uma concha para o material intracelular. Este esqueleto é responsável pela forma, bicôncava normal ou anormal, em caso de defeitos genéticos, dos glóbulos vermelhos, e representa por si só 60% da massa proteica de toda a membrana. As proteínas integrais penetram ou atravessam a bicamada lipídica e interagem com a porção hidrofóbica das moléculas lipídicas. Fazem parte destas as proteínas de transporte, como a banda 3, denominada proteína transportadora de íons, e as glicoforinas A, B, C e D, que possuem receptores de membrana e antígenos que participam do reconhecimento célula-célula na extremidade externa, e auxiliam na estabilização do citoesqueleto através de ligações com proteínas na face interna da membrana. Das diferentes proteínas da membrana eritrocitária, o domínio citoplasmático da banda 3 se destaca como um grande centro organizacional que interage com muitas outras proteínas periféricas ou ligantes, como a anquirina (a maior ponte para o citoesqueleto espectrina-actina) e outras proteínas que regulam a interação do citoesqueleto com enzimas glicolíticas. 3
4 Cerca de 70% do CO 2 é transportado no plasma sob a forma de íons bicarbonato; 23% se liga à hemoglobina (Hb), formando a carboemoglobina e o restante é transportado dissolvido no plasma. 4
5 A molécula de hemoglobina é um tetrâmero com peso molecular de dáltons (64 kd), formado por quatro subunidades, iguais duas a duas. Cada subunidade é composta de duas partes: a globina, cadeia polipeptídica que varia muito geneticamente, e a heme, grupo prostético que consiste em um átomo de ferro situado no centro de um anel de porfirina, sendo semelhante em todas as formas geneticamente diferentes de hemoglobina. 5
6 Essa molécula tem estrutura aproximadamente esférica, com as cadeias de globina dobradas, de modo a que os quatro grupos heme se localizem em fendas superficiais equidistantes umas das outras. Esse tetrâmero é mantido junto por ligações entre as quatro cadeias de globina, e sua estrutura quaternária muda à medida que o oxigênio é captado pela oxigenação de cada grupo heme. As duas cadeias ( 2 ) são iguais, possuindo cada uma 141 aminoácidos; as duas cadeias ( 2 ) são também iguais entre si, compreendendo cada uma 146 aminoácidos. Na Figura está representada a molécula da hemoglobina humana adulta normal. 6
7 Assim, a hemoglobina normal do adulto (Hb A) tem a seguinte fórmula: 2 2. As cadeias e são quase iguais em comprimento, estrutura primária (sequência de aminoácidos) e estrutura terciária configuração tridimensional). Elas também se assemelham à mioglobina (proteína transportadora de oxigênio no músculo), mas essa possui apenas uma cadeia polipeptídica. As semelhanças na sequência de aminoácidos e na estrutura terciária sugerem que as moléculas da hemoglobina e da mioglobina evoluíram a partir de um polipeptídeo ancestral comum. 7
8 O grupo heme é tão importante como a globina, por dois motivos: é o agente que disponibiliza o oxigênio para a célula, e é um pigmento corado que possibilita o estudo da diferenciação e maturação dos precursores eritrocitários. Portanto, é o ferro, componente do heme que se combina com o oxigênio, conferindo à molécula de hemoglobina sua capacidade de transporte de O 2. 8
9 Existem pelo menos oito locos bem conhecidos comandando a síntese da globina: alfa 1 ( 1 ),alfa2( 2),beta( ),delta( ),gamaa( A ),gamag( G ),épsilon( )ezeta( ). Cada loco é responsável pela estrutura de um tipo de cadeia polipeptídica. Existe ainda o loco dogeneteta( ), de função ainda não bem conhecida e atividade no saco vitelínico e fígado fetal. 9
10 Os genes das globinas e fazem parte das famílias multigênicas, que são grupamentos de muitos genes, alguns deles não transcritos. 10
11 Os genes do grupamento da -globina são genes muito ligados, situados no braço curto do cromossomo 16 (16p13.3). São eles: zeta ( ), alfa 2 ( 2),alfa1( 1) e teta ( ) (Figura). Os três primeiros genes são ativados e transcritos nessa mesma ordem durante o desenvolvimento. Esse complexo engloba cerca de 30 kb ou 30 mil pares de bases nitrogenadas. Na literatura genética consultada, também se encontram valores que variam de 28 a 40 kb para o tamanho desse grupamento gênico humano. Cada gene é formado por três éxons e dois íntrons. Entre os genes e 2, existem três pseudogenes (, 1 e ). Os pseudogenes (representados pela letra grega psi ( ) e o símbolo do gene a que mais se assemelham) são remanescentes de genes que outrora funcionavam, mas sofreram tantas mutações, que se tornaram incapazes de ser transcritos e produzir proteínas. São relíquias evolutivas, que conservam grande homologia de sequências com os genes funcionais. 11
12 Os genes do grupamento da -globina são genes ligados, situados no braço curto do cromossomo 11 (11p15.5). São eles: épsilon ( ),gamag( G ), gama A ( A ),delta( )e beta( ), sendo expressos nessa mesma ordem durante o desenvolvimento (Figura). Cada gene está formado também por três éxons e dois íntrons. Os dois genes gama G ( G ) e gama A ( A ) codificam cadeias que diferem em apenas um aminoácido na posição 136: gama G ( G ) possui glicina; gama A ( A ), alanina. A expressão desses genes no desenvolvimento fetal é evolutivamente recente, tendo surgido nos primatas. Especula-se que a hemoglobina fetal (HbF), da qual participam as cadeias, seja vantajosa para esses organismos, devido ao seu tempo maior de gestação, que exige um meio mais eficiente de assegurar o transporte adequado de O 2 no feto. Essa hemoglobina tem uma afinidade mais alta pelo oxigênio do que a hemoglobina adulta, sendo, portanto, capaz de captar oxigênio da circulação materna com mais eficiência, através da placenta. O gene delta ( ) assemelha-se ao beta ( ), mas adquiriu muitas alterações em seu promotor, que o tornam relativamente ineficiente. Esse complexo gênico é mais extenso do que o grupamento, compreendendo cerca de 60 kb ou 60 mil pares de bases nitrogenadas. A literatura genética consultada também menciona valores que variam de 50 kb a 65 kb para esse complexo gênico. No grupamento da -globina, há um pseudogene ( ), localizado entre os genes A e. 12
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23 As anormalidades de membrana que resultam em anemia hemolítica são devido a alterações de uma estruturais. Os lipídeos da membrana, bem como o sistema de transporte de cátions, podem estar alterados e, consequentemente, produzir defeitos no funcionamento da membrana. Todas essas três anormalidades (proteínas, lipídeos e sistema de transporte de cátions) alteram a superfície da área da membrana, promovem aumento de sua rigidez, fragmentação ou deformação. Os eritrócitos anormais apresentam dificuldades no trânsito vascular do baço. As doenças causadas por anormalidades de membrana inclem esferocitose hereditária, eliptocitose hereditária, piropoiquilocitose hereditária, estomatocitose hereditária e xenocitose. Hemoglobinas anormais: As hemoglobinas anormais costumam abranger as que são consideradas variantes, bem como as hemoglobinas normais com alterações quantitativas, por exemplo: Hb A 2 elevada, Hb F elevada, HbA 2 diminuída. Há centenas de variantes já descritas, porém nem todas estão associadas a manifestações clínicas e alterações hematológicas. Essas variantes podem ser classificadas em duas categorias principais: as variantes estruturais e os defeitos de síntese das hemoglobinas. As variantes estruturais abrangem cinco classes: (1) hemoglobinas de agregação, que formam cristais, com repercussões clínicas e laboratoriais variáveis, como as hemoglobinas S e C; (2) hemoglobinas com fenótipos talassêmicos, devidas a falhas na regulação da síntese da globina por adição de aminoácidos à extremidade C-terminal das globinas e, e por fusão de cadeias devido ao crossing-over desigual durante a meiose, sendo exemplos, respectivamente, a Hb Cranston e as Hbs Lepore/anti-Lepore; (3) hemoglobinas instáveis, com graus variáveis de manifestações clínicas e hematológicas, bem como expressão laboratorial diversificada entre os tipos já descritos, cujo exemplo é a Hb Niterói; (4) hemoglobinas com alterações funcionais que causam metemoglobinemias por HbM, cianose e alteração da afinidade hemoglobínica pelo oxigênio; e (5) hemoglobinas sem alterações funcionais, que consistem na maioria das variantes estruturais e, embora apresentem importância bioquímica, genética e antropológica, não produzem efeitos clínicos e laboratoriais significativos, como a Hb Kenya. Os defeitos de síntese das hemoglobinas englobam as -talassemias e as -talassemias, as síndromes de persistência hereditária da hemoglobina fetal e as metemoglonemias. 23
24 As talassemias consistem em um conjunto de síndromes motivadas principalmente por alterações quantitativas da síntese de globinas e, causando desequilíbrio entre elas e graus variáveis de anemias hemolíticas, além de outras consequências patológicas. 24
25 As talassemias são também chamadas de anemia do mediterrâneo, entre outros nomes. 25
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27 Levam a um quadro clinico variável, dependendo do número de locos alfa deletados. 27
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29 A perda de um gene constitui um estado de portador silencioso, sem importância clínica. 29
30 Quando dois dos genes estão inativos, há duas situações possíveis: na primeira, frequentemente a causa de -talassemia heterozigota no sudeste asiático, ambos os genes deletados localizamse no mesmo cromossomo ( ); na outra, frequente entre os afrodescendentes com - talassemia heterozigota, onde em cada cromossomo há um gene deletado ( / ). Esse fenótipo é relativamente benigno, resultando em anemia leve com microcitose. 30
31 A perda de três genes resulta em problemas clínicos graves. As cadeias de -globina predominam e formam homotetrâmeros ( 4), resultando a hemoglobina H (HbH), de reduzida capacidade para o transporte de oxigênio e visualizada como corpos de inclusão nas hemácias de indivíduos com -talassemia. 31
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33 Hidropsia fetal de Bart (Hb de Bart): quando houve a perda dos quatro genes alfas devido deleção. É um tipo incompatível com a vida. Provoca hepatomegalia severa e morte fetal. 33
34 Porque ela surge quando cada genitor apresenta um cromossomo com deleção de ambos os genes ( ), que é mais comum em populações de origem asiática. Nos afrodescendentes, os alelos geralmente têm configuração / ( e não ). 34
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36 Ao contrário das -talassemias, as -talassemias geralmente não são devidas a uma deleção, mas à redução ou à supressão da síntese das cadeias como resultado de mais de cem diferentes mutações pontuais, com predomínio das substituições de bases. 36
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43 Tanto na hemoglobina desoxigenada (desoxiemoglobina) quanto na hemoglobina oxigenada (oxiemoglobina), o ferro constituinte do grupo heme está presente na forma ferrosa (Fe 2+ ) e não há variação na sua valência durante todo o processo de oxigenação e desoxigenação. No entanto, se íon ferroso (Fe 2+ ) for oxidado a íon férrico (Fe 3+ ) por meio de um agente oxidante como o ferrocianeto, forma-se metemoglobina, molécula que não consegue combinar com o oxigênio. 43
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45 Glu = ácido glutâmico Val = valina Lys = lisina 45
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47 Essa mutação afeta a solubilidade e causa a cristalização dessa hemoglobina em condições de hipóxia. Com um grau relativamente baixo de hipóxia, a HbS polimeriza, formando feixes de fibras. Esses cristais de hemoglobina anormal torcem a membrana da hemácia, dando-lhe uma forma característica de foice (falciforme). Algumas células permanecem irreversivelmente falciformes após episódios repetidos de hipóxia e reoxigenação, sendo destruídas prematuramente em crises hemolíticas. 47
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50 Condições de baixa tensão de O 2 : hipóxia, acidose, desidratação, vasoconstrição, anestesia geral, voo em avião despressurizado, regiões de altitude elevada, mergulhos em profundidade, excesso de esforço físico etc. 50
51 As áreas africanas onde a malária é endêmica e a área onde é alta a incidência do alelo causador da anemia falciforme coincidem porque os indivíduos heterozigotos HbA/HbS (traço falcêmico) têm maior chance de sobreviver quando infectados pelo Plasmodium (agente causador da malária) e transmitem o alelo mutante (HbS) aos seus descendentes. Assim, o Plasmodium atua como agente da seleção natural, visto que seleciona indivíduos resistentes à infecção (heterozigotos HbA/HbS), pois os indivíduos homozigotos HbA/HbA (normais) têm menores chances de sobrevivência em áreas endêmicas de malária (morrem de malária). 51
52 Palidez, cansaço fácil, por causa da redução do oxigênio circulante. Icterícia: cor amarelada mais visível na esclera (branco dos olhos), por causa do excesso de bilirrubina no sistema circulatório, resultante da destruição rápida dos glóbulos vermelhos. 52
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54 A viscosidade aumentada e a rigidez da membrana, diminuem a capacidade das células falciformes para atravessarem os capilares. A hipóxia resultante leva a mais falcização, com episódios característicos de crises de falcização. 54
55 A oclusão vascular (vaso-oclusão) provoca inchaço doloroso nas mãos e pés. 55
56 O sequestro esplênico é uma complicação aguda da maior gravidade, sendo causa de grande morbidade e mortalidade em pacientes com doença falciforme. Instala-se subitamente, havendo queda progressiva nos valores sanguíneos de hemoglobina e, não raramente, evoluindo ao choque hipovolêmico. É potencialmente fatal se não tratado rapidamente. Durante esta crise, o indivíduo apresenta anemia aguda e choque, sem as características de uma crise hemolítica. A necrópsia mostra vasos periféricos vazios, isquemia generalizada e grande quantidade de hemácias falciformes sequestradas pelo baço. 56
57 A asplenia é um termo usado para indica a ausência completa da função esplênica. 57
58 As crises aplásticas não são muito frequentes e geralmente ocorrem após processos infecciosos, mesmo após infecções relativamente insignificantes. Clinicamente se apresentam por sintomas de anemia aguda sem aumento esplênico, podendo, em situações mais severas, estarem presentes sinais de choque hipovolêmico. A principal diferença laboratorial entre estas crises e as de sequestro esplênico é a presença de reticulocitopenia na crise aplástica e reticulocitose na de sequestro. O tratamento é sintomático e transfusões de concentrado de hemácias devem ser administradas se necessário. A monitorização do estado hemodinâmico é que possibilitará a indicação precisa de hemotransfusão. 58
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60 Os pulmões são um dos principais alvos de complicações agudas e crônicas na anemia falciforme. Os fenômenos vaso-oclusivos característicos das doenças falciformes podem ocorrer em qualquer órgão, incluindo o coração e os pulmões. Com o aumento da sobrevida dos pacientes, aumentou a incidência de falência crônica de órgãos e, apesar do acometimento cardíaco ser comum, ainda é pouco diagnosticado. Já as complicações pulmonares estão entre as principais causas de morbidade e mortalidade destas doenças, sendo a segunda causa de admissão hospitalar e a primeira causa de morte em adultos. 60
61 O acometimento pulmonar pode ser de natureza aguda ou crônica. As complicações agudas são representadas pela hiper-reatividade brônquica, pelo tromboembolismo pulmonar e pela síndrome torácica aguda (STA). As complicações crônicas levam a alterações da função pulmonar (doença restritiva, doença obstrutiva e capacidade anormal de difusão) e à hipertensão pulmonar (HP). A STA e a HP estão entre as causas mais importantes de morbimortalidade nesta população. A síndrome torácica aguda é a segunda causa de internação hospitalar apresentando considerável morbimortalidade. 61
62 As complicações neurológicas da anemia falciforme são causadas pelo acidente vascular cerebral (AVC), ataques isquêmicos transitórios (AIT), infartos cerebrais silenciosos e diminuição do desempenho neuropsicológico. A consequência do efeito cumulativo destas complicações é o funcionamento intelectual rebaixado, a diminuição do rendimento acadêmico, ou abandono escolar, que repercutirão na possibilidade destes indivíduos obterem melhor inserção no mercado de trabalho, além do resultante sofrimento psicoafetivo (Rev. Bras. Hematol. Hemoter. 2010;32(2): ). 62
63 Doentes falciformes podem apresentar alterações hepáticas agudas ou crônicas. A colestase intra-hepática resulta de um processo de falcização intra-sinusoidal, hipoxemia e isquemia dos hepatócitos com consequente edema dos hepatócitos e colestase intracanalicular. As manifestações clínicas são semelhantes à crise aguda de falcização hepática, com dor no quadrante superior direito, náusea, vômito, hepatomegalia dolorosa, febre e leucocitose. Entretanto, ocorre um aumento acentuado da bilirrubina, acompanhado de insuficiência renal, coagulopatia e encefalopatia hepática. (Rev. Bras. Hematol. Hemoter. 2007; 29(3): ) Hemocromatose é um termo utilizado para se referir à sobrecarga de ferro que é associada à disfunção pancreática, hepática e cardiovascular. A hemocromatose primária é um problema hereditário (erro inato do metabolismo) que resulta da mutação de um ou mais genes envolvidos na absorção e transporte de ferro. A hemocromatose secundária é quase sempre causada por distúrbio hereditário ou adquirido da eritropoiese e/ou tratamentos de doenças com transfusão sanguínea, apesar de também poder surgir por ingestão excessiva de ferro ou alcoolismo. Hemossiderose: acúmulo anormal de hemossiderina nos tecidos, especialmente nos macrófagos da derme, do fígado, do baço, da medula óssea, linfonodos e pulmões. Hemossiderina: Pigmento brilhante, amarelo ouro ou castanho escuro, resultante da degradação da Hb. 63
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66 A transfusão tem um papel estabelecido na gestão de complicações agudas e crônicas da anemia falciforme. Corrige-se a anemia, mantendo a concentração de HbS abaixo de 30%, aumentando a oxigenação e diminuindo complicações vasculares e reduzindo a hemólise. Além disso, as transfusões previnem acidentes vasculares cerebrais primários e secundários e diminuem a frequência de internações, eventos vaso-oclusivos, síndrome torácica aguda e retardo de crescimento. 66
67 Os heterozigotos HbA/HbC apresentam de 25-40% de HbC, sendo clinicamente assintomáticos. 67
68 Quando combinado ao traço falcêmico, um defeito no gene determinante da betatalassemia produz uma doença bastante semelhante à anemia falciforme. O gene determinante da betatalassemia diminui a taxa de síntese da cadeia beta-a, resultando na predominância de beta-s em pacientes com traço falciforme. Dependendo de o paciente ter talassemia beta-0 ou beta+, as hemácias contêm quantidades variáveis de HbS, HbA, HbA2 e HbF. Pacientes com talassemia beta-0 não possuem HbA, mas apenas HbS, HbF e HbA2. Por isso, estes pacientes desenvolvem uma doença severa. O diagnóstico é baseado na elevação dos níveis de HbA2, HbF ou ambas detectada por eletroforese de hemoglobina, bem como pela história familiar positiva de talassemia e presença de gene falciforme. 68
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