Proteínas. Enzima que Colagénio Insulina degrada a insulina (hormona)

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2 Proteínas O seu nome deriva da palavra Grega proteios, que significa de principal importância. As proteínas desempenham um papel fundamental nos sistemas biológicos, estando associadas a todas as formas de vida. Apesar da informação para a evolução e organização biológica das células estar contida no ADN, os processos químicos que sustentam a vida de uma célula/organismo são desempenhados exclusivamente por enzimas. Cada enzima (das milhares de enzimas já descobertas) cataliza uma reacção biológica altamente específica nas células. Além da sua função enzimática, as proteínas desempenham outras funções igualmente vitais: 1) São componentes estruturais de células e organismos complexos (ex.: colagénio, queratina, elastina) ; 2) São preparadas e secretadas de forma a permitir a comunicação intercelular (hormonas e citocinas, componentes do sistema imunitário); 3) São produzidas e secretadas pelo fígado (proteínas plasmáticas) para estabilizar o sangue (pela formação de uma solução com a viscosidade e a osmolaridade apropriadas) e para transportar uma grande variedade de compostos através do sangue; 4) A interacção complexa entre folhas inteiras de proteínas musculares permite o seu deslizamento para trás e para a frente, sendo a base da contracção muscular e de todos os aspectos da nossa mobilidade. Por sua vez, a contracção muscular permite o bombeamento de oxigénio e nutrientes através do corpo, a inspiração e a expiração nos nossos pulmões, e o movimento; 5) São parte integrante do sistema imunológico (anticorpos); 6) São importantes para o metabolismo energético (1 g de proteína fornece 4 kcal), constituindo a segunda maior reserva de energia do nosso organismo, a seguir ao tecido adiposo. Enzima que Colagénio Insulina degrada a insulina (hormona) 1

3 Aminoácidos As proteínas existentes em todas as formas de vida são construídas a partir de 20 aminoácidos. A natureza das proteínas é determinada pelo tipo de aminoácidos que as constituem e pela ordem em que estes aminoácidos se ligam. Cada um dos aminoácidos tem destinos metabólicos diferentes, diferentes actividades em diferentes vias metabólicas em diferentes órgãos, e diferentes composições em diferentes proteínas. Quando os aminoácidos de origem alimentar são absorvidos, o corpo toma uma série de decisões comlexas no que diz respeito ao destino desses aminoácidos: oxidar para a obtenção de energia, incorporar em proteínas, ou utilizar na formação de outros compostos que contêm azoto (N). Os aminoácidos são as unidades básicas estruturais das proteínas. São compostos químicos com um grupo amina (NH 2) e um grupo carboxilo (COOH) ligados ao mesmo átomo de carbono (ver figura). O grupo R representa uma cadeia lateral diferente em cada aminoácido. COOH H C NH 2 R Os aminoácidos podem ser caracterizados pelos seus grupos funcionais, sendo frequentemente classificados como: neutros, hidrofílicos, aromáticos, ácidos e básicos. Dois aminoácidos ligam-se entre si através de uma ligação peptídica, na qual o carbono carboxilo de um aminoácido forma uma ligação covalente com o azoto do grupo amina de outro aminoácido, formando um dipéptido. Da mesma forma, a ligação de aminoácidos pode resultar num tripéptido, tetrapéptido, pentapéptido... Quando vários aminoácidos estão ligados, a estrutura é designada oligopéptido. Um polipéptido é o produto da ligação de muitos aminoácidos. As proteínas podem ser cadeias polipeptidicas muito longas de 100 a milhares de resíduos de aminoácidos. Relativamente à estrutura, as proteínas apresentam quatro níveis de estrutura, ou seja, primária, secundária, terciária e quaternária. À medida que passam da estrutura primária (linear) para a estrutura terciária e quaternária, as cadeias polipeptidicas das proteínas retroçam-se, dobram-se e ligam-se no espaço tridimensional, produzindo centros que facilitam as reacções bioquímicas da vida que, na sua ausência, decorreriam sem controlo ou pura e simplesmente não existiriam. 2

4 Aminoácidos Para que uma proteína possa ser sintetizada no nosso organismo, todos os aminoácidos que a constituem têm de estar disponíveis. Alguns dos aminoácidos podem ser sintetizados no nosso organismo, sendo considerados não essenciais. Este grupo de aminoácidos inclui a alanina, a asparagina, o aspartato, a cisteína, a glicina, a glutamina, o glutamato, a prolina, a serina e a tirosina. Se o nosso organismo não pode sintetizar um aminoácido a partir dos materiais normalmente disponíveis, a uma velocidade que permita suprir as necessidades fisiológicas do organismo para o crescimento e desenvovimento normal, e se esse aminoácido tiver de ser fornecido através da alimentação, este é referido como um aminoácido essencial. Este grupo inclui a fenilalanina, a isoleucina, a leucina, a lisina, a metionina, a treonina, o triptofano e a valina. A arginina e a histidina, são consideradas semi-essenciais, pois são sintetizadas em proporções inadequadas para assegurar o crescimento nas crianças. 3

5 Aminoácidos Estrutura Primária Aminoácidos Folha Hélice Estrutura Secundária Folha Hélice Estrutura Terciária Estrutura Quaternária 4

6 Propriedades nutricionais das proteínas As proteínas diferem no seu valor nutricional. Estas diferenças são devidas a vários factores, tais como o conteúdo em aminoácidos essenciais e a digestibilidade. As necessidades proteicas diárias dependem por isso, do tipo e composição das proteínas na alimentação. Qualidade das proteínas A qualidade das proteínas está relacionada principalmente com a sua composição em aminoácidos essenciais (i.e., proporção dos aminoácidos essenciais no alimento em relação à sua proporção nas proteínas que são sintetizadas pelo organismo) e digestibilidade. A qualidade das proteínas pode ser expressa por: 1) Índice químico - percentagem que o aminoácido limitante (aminoácido essencial presente em menor quantidade na proteína) representa comparativamente à proteína do ovo (referência); 2) Valor biológico - representa a fracção de aminoácidos absorvidos que são retidos pelo organismo. Quanto maior for o índice químico, maior o valor biológico. O valor biológico das proteínas está dependente da composição qualitativa e quantitativa em aminoácidos, e na digestibilidade. De uma forma geral, as proteínas de origem animal têm uma digestibilidade e equilíbrio em aminoácidos essenciais mais próximos da proteína de referência (ovo) do que as proteínas de origem vegetal. Assim, o valor biológico das proteínas de origem animal é superior ao das proteínas de origem vegetal, que frequentemente falham em pelo menos um dos aminoácidos essenciais. A qualidade nutricional de uma proteína que tenha uma quantidade reduzida de um aminoácido limitante pode ser melhorada, misturando com outra proteína que é rica nesse aminoácido essencial. Por exemplo, a mistura das proteínas dos cereais (quantidade de lisina é muito reduzida e a de metionina é elevada), com as proteínas das leguminosas (quantidade de metionina é muito reduzida e a de lisina é elevada) fornece um nível completo e equilibrado de aminoácidos essenciais. 5

7 Propriedades nutricionais das proteínas Digestibilidade É definida como a proporção de azoto, presente nos alimentos, que é absorvida depois da ingestão. Apesar do conteúdo em aminoácidos essenciais ser o principal indicador do valor biológico das proteínas, este também depende da extensão em que estes aminoácidos podem ser utilisados no organismo. As proteínas de origem animal sofrem uma digestão mais completa do que as de origem vegetal. Existem vários factores que afectam a digestibilidade das proteínas: - a conformação da proteína (o estado estrutural da proteína influencia a sua hidrólise pelas proteases); - presença de factores antinutricionais (verifica-se nos alimentos de origem vegetal; podem ser inibidores das proteases ou compostos que se ligam aos resíduos de aminoácidos, impedindo a hidrólise completa da proteína); - ligações químicas (a interacção das proteínas com polissacarídeos e fibras alimentares também reduz a sua taxa de absorção e a percentagem da hidrólise); - processamento (a digestibilidade das proteínas é alterada quando alguns resíduos de aminoácidos são expostos a temperaturas elevadas e ph básico). Propriedades funcionais das proteínas A funcionalidade das proteínas pode ser definida como as propriedades químicas e físicas que afectam o comportamento das proteínas em sistemas alimentares durante o processamento, armazenamento, preparação e consumo. As proteínas podem ser utilizadas, pelas suas propriedades espessante, gelificante, emulsionante, e de ligação à água, em carnes (salsichas), produtos de padaria, queijo, sobremesas e molhos para saladas. As suas propriedades de coesão e adesão são utilizadas na produção de salsichas, massa e produtos de padaria. As proteínas do ovo são utilizadas, pela sua capacidade de formar espuma, em sobremesas, bolos e coberturas. As proteínas do leite, ovo e cereais são utilizadas, pela sua capacidade de ligação às gorduras e ao flavor, em produtos de padaria com baixo teor de gordura. As proteínas também podem ser utilizadas para a textura e palatibilidade nos produtos de padaria (pães, bolos, biscoitos) e salsichas. 6

8 Valores de referência Para adultos saudáveis, a ingestão recomendada de proteína é de 0.8 g/kg de peso. Relativamente a valores de referência, a ingestão diária de proteína situa-se nos 50 g (tendo como base um valor energético de 2000 kcal/dia para adultos e crianças acima dos 4 anos). - crianças com menos de 1 ano: 14 g; - crianças entre 1 e 4 anos: 16 g; - grávidas: 60 g; mulheres a amamentar: 65 g. Em determinadas patologias este valor será determinado segundo fórmulas específicas. Fontes alimentares As melhores fontes de proteínas são os alimentos de origem animal, estando também presentes em quantidades significativas em alimentos de origem vegetal, salientando-se as leguminosas verdes e secas (feijão, grão-de-bico, favas, ervilhas, lentilhas). Alimentos de origem animal: lacticínios, carnes, pescado e ovos. Alimentos de origem vegetal: leguminosas verdes e secas, cereais e derivados, tubérculos, hortaliças e legumes. Links úteis

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