[ A][ B] [ A] [ B] v {[A] }= Vmáx
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- Joana Ribas Belo
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1 Reacções com Mais que um Substrato Equação de ase Experimental v = V máx S [ ][ ] [ ] [ ] [ ][ ] Quando [] ou [] toma valores muito elevados, por exemplo, reacções de hidrólise em solução aquosa podem ser tratadas como reacções com um único substrato pelo facto do segundo substrato (a água) se encontrar em largo excesso, tem-se: [ ] [ ] v {[] }= Vmáx v {[] }= Vmáx [ ] equação cinética de mais que um substrato sob uma forma análoga à da equação de Michaelis-Menten pode escrever-se: [ ] v = V máx [ ] [ ] s [ ] [ ] [ ] [ ] Map
2 Reacções com Mais que um Substrato Equação de ase Experimental a) [] constante [] constante v v = Vmáx [ ] [ ] v v = Vmáx [ ] [ ] Map [ ] s = [ ] S [ ] = Map [ ] [] []
3 Reacções com Mais que um Substrato Equação de ase Experimental Para facilitar a análise de resultados experimentais fazem-se representações gráficas do tipo de Lineweaver-ur: ou: 1 = v V 1 1 S máx [ ] [ ] [ ][ ] = S 1 v Vmáx máx [ ] V [ ] [ ] Isto é, uma recta com um coeficiente angular igual a e uma ordenada na origem igual a 1 V [ ] máx 1 V máx S [ ]
4 Reacções com Mais que um Substrato Representação de Lineweaver-ur
5 Mecanismos Reaccionais - Mecanismo Sequencial leatório O enzima E pode formar complexos binários E e E e também o complexo E, não sendo relevante a ordem pela qual os substratos e se ligam ao E. E 2 1 E E 3 E P Q ou, graficamente: -1 E -2 Equação cinética a mais que um substrato E E E (E EPQ) P Q EQ EP Q P E v = V máx S [ ][ ] [ ] [ ] [ ][ ]
6 Mecanismos Reaccionais - Mecanismo Sequencial Ordenado Neste mecanismo a ordem pela qual os dois substratos se ligam ao enzima é obrigatória e considera-se que o complexo ternário E só pode ser formado a partir do complexo E. Para simplificar, supõe-se que o complexo E não se forma: Equação cinética a mais que um substrato P Q E E (E EPQ) EQ E [ ][ ] ( ) ( ) ( ) ( ) [ ] ( ) [ ] [ ][ ] C v E =
7 Mecanismos Reaccionais Mecanismo de Theorell-Chance Este mecanismo é uma variante do mecanismo sequencial ordenado, ou seja, do anterior, em que reage com E para formar EP Q sem a formação de um complexo ternário com vida suficientemente longa para ser cineticamente significativo: P Q E E EQ E Equação cinética a mais que um substrato v = 3 C E [ ][ ] 3 [ ] [ ] [ ][ ] 1
8 Mecanismos Reaccionais - Mecanismo de Ping - Pong Nos mecanismos de ping-pong, um ou mais produtos libertam-se do complexo com o enzima antes de todos os substratos terem reagido. No esquema para um mecanismo de ping-pong bi bi um dos substratos liga-se ao enzima e um dos produtos liberta-se antes que o segundo substrato se possa ligar: P Q E (E FP) F (F EQ) E Equação cinética a mais que um substrato v = C E 3 [ ][ ] 24 ( ) [ ] 4 ( 1 2 ) ( ) [ ] [ ] [ ]
9 Tipos de Mecanismos Envolvidos na Catálise Enzimática O termo mecanismo reaccional pode ser usado no sentido restrito, ou seja, indicação de uma sequência de passos elementares que descrevem em pormenor a reacção global; ou num sentido mais lato, que tem em conta a resposta a perguntas como: - Como é que se quebram e formam as ligações químicas nos sistema biológicos? - Qual é a natureza do estado de transição que envolve o enzima? - Que tipos de compostos intermediários se formam? - Será que eles envolvem a formação de ligações covalentes entre o enzima e um fragmento de um substrato? - Que vantagens catalíticas advêm da participação do enzima e como é que os estados de transição são selectivamente estabilizados?
10 Princípios de catálise - Catálise com base na teoria da colisão, que resulta do facto de essa colisão entre moléculas libertar energia suficiente para ocorrer a reacção e a velocidade da reacção está limitada à difusão dos reagentes no meio reaccional mas não fornece qualquer detalhe entre a estrutura do enzima e a sua função. - Catálise com base na teoria do estado de transição, os enzimas ligam-se a vários reagentes (ou substratos) na proximidade do centro catalítico em concentrações muito mais elevadas do que aquelas que existem no meio reaccional. Energia # E a Reagentes Produtos Coordenada reaccional
11 Catálise com base na teoria do estado de transição E S # G G # (S # ) G L (S # ) E S l(s) b ES Reacção não catalisada E S L(S) ES # # b Reacção catalisada pelo enzima E E P b EP E S G L (S) G # (ES # ) ES # G ES Como G #O (S # ) G LO (S # ) = G LO (S) G #O (ES # ) EP logo G #O (S # ) - G #O (ES # ) = G LO (S) - G LO (S # ) Isto significa que, quanto maior for a redução da energia livre padrão de activação maior será a energia livre padrão para a ligação do substrato ao enzima no estado de transição em relação ao substrato. Tendo em conta que: G O # = H O # - T S O # Os enzimas podem actuar sobre as duas grandezas. H de activação por interacção dos substratos no centro activo (ES) e na diminuição da entropia S de activação pois os substratos são mantidos com orientações favoráveis para a reacção que se vai seguir (efeito de proximidade).
12 Princípios de catálise por proximidade e orientação O 2 N O C CH 3 H 2 O O HN Figura 2-1 Reacção de hidrólise intermolecular de um éster catalisada pelo imidazol. N CH 3 Imidazol (Imzol) O C O - OH NO 2 cetato de p-nitrofenilo (pnf) cetato (c) p-nitrofenilo (pnf) V = obs * [pnf] * [Imzol] ( obs = 35 min -1 M -1 ) HN N C O HN N C O O H 2 0 HO O - obs / obs = 5,7 M Imzol NO 2 NO 2 V = obs * [Imzol- pnf] ( obs = 200 min -1 )
13 Princípios de catálise por proximidade e orientação
14 Catálise com formação de intermediário covalente O O - O R C Y R C Y R C Y X X ENZ-X: Figura 2-1 Mecanismo enzimático catalisado por um grupo nucleófilo do enzima com formação de complexos intermediários covalentes. ENZ ENZ
15 Catálise com formação de intermediário covalente
16 Catálise com formação de intermediário covalente
17 Catálise geral ácida ou básica catálise geral ácida ou básica é aquela em que há transferência de um protão no estado de transição, ou seja, em que um ácido fraco doa um protão ou uma base fraca aceita um protão num mecanismo catalítico. Reacções em que as espécies catalíticas são iões relacionados com o solvente (H ou OH -, no caso de as reacções terem lugar em meio aquoso) dizem-se sujeitas a catálise específica ácida ou básica.
18 Catálise geral ácida ou básica
19 Catálise geral ácida ou básica
20 Catálise geral ácida ou básica
21 Catálise geral da lipase CL
22 Catálise geral da lipase CL
23 Mecanismo em detalhe de catálise da lipase CL 1º passo de acilação
24 Mecanismo em detalhe de catálise da lipase CL 2º passo de transesterificação
25 Mecanismo em detalhe de catálise da lipase CL 2º passo de hidrólise
26 Catálise electrostática Os enzimas podem estabilizar estados de transição polares de uma forma mais eficiente do que a água, porque têm dipolos que são mantidos com uma orientação fixa em relação à carga, enquanto que a orientação dos dipolos das moléculas de água é afectada pela interacção das camadas de hidratação com outras moléculas de água mais afastadas da carga eléctrica.
27 Catálise electrostática
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