PROTEÍNA. AMINOÁCIDOS (Aa): São substâncias orgânicas que se polimerizam para formar proteínas,

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Armando Gameiro Camarinho
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1 PTEÍNA I Fórmula geral do Aa Um Aa é constituído por uma base amina (N 2 ) e uma carboxila (), presas ao α de uma cadeia carbonada. 2 N Thadeu Mariniello Silva Ligação peptídica grupo + N2 AMINÁIDS (Aa): São substâncias orgânicas que se polimerizam para formar proteínas, Blocos estruturais dos organismos vivos Moléculas mais especializadas que coordenam o seu funcionamento. São os músculos, os ligamentos, os tendões, a base orgânica dos ossos, as enzimas e os hormônios. As importantes funções que as proteínas têm são estritamente dependentes das funções dos Aa que a constituem. 2 N 2 N 2 N 2 N 2 N LIGAÇÃ PEPTÍDIA N 2 1

2 II - MPSIÇÃ DA PTEÍNA omposição centesimal: % -6-8% % N % S-0-4% N facilmente analisado Três Aa = tripeptídio União de até 10 Aa = oligopeptídios, 11 a 100 Aa = polipeptídeos com mais de 100 = proteína. Aa essenciais: não podem ser sintetizados ou não são sintetizados em quantidades suficientes para o crescimento ou manutenção pelo organismo vivo e por isto devem ser adicionados na dieta Aminoácidos Não-essenciais: Sintetizados pelos animais em quantidades suficientes a partir dos intermediários do metabolismo ou dos AAs essenciais para atender suas necessidades. *** A definição de essenciais ou não-essenciais não está relacionada com a importância funcional dos Aa, apenas às limitações enzimáticas para a sua biossíntese*** NÃ Essenciais Alanina Asparagina Aspartato isteína Glicina Glutamato Glutamina Prolina Serina Taurina Tirosina Essenciais Arginina Fenilalanina istidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptofano Valina s organismos vivos sintetizam diferentemente os Aa - A maioria das bactérias e dos vegetais sintetizam todos - s mamíferos sintetizam ti apenas a metade (não-essenciais) lassificação das Proteínas 1. Simples Albuminas, Globulinas, Glutelinas, li Prolaminas, Escleroproteínas 2

3 2. onjugadas Nucleoproteínas, Fosfoproteínas, Porfiroproteínas (hemoproteínas, clorofiloproteínas), Glicoproteínas, Lipoproteínas, Flavoproteínas, Metaloproteínas. 3. Derivados protéicos istonas, Protaminas, Proteoses, Peptonas, Peptídeos e Aminoácidos. lassificação das proteínas segundo a sua Enzimas: é o grupo mais variado e mais especializado das proteínas (exibem atividade catalítica). Todas as reações químicas são catalisadas por enzimas. Proteínas transportadoras: existem no plasma sangüíneo e ligam-se a íons ou à moléculas específicas para realizar o transporte de um órgão para outro. A hemoglobina liga-se ao 2 nos pulmões, transporta-o até os tecidos para participar da oxidação dos nutrientes. lassificação das proteínas segundo a sua Proteínas nutrientes e de armazenamento: Sementes de plantas armazenam proteínas nutrientes p/a germinação e o crescimento do broto (trigo, milho e arroz). São proteínas nutrientes, a ovoalbumina, principal proteína da gema do ovo e a caseína do leite. Proteínas contráteis ou de motilidade: A actina e a miosina atuam no sistema contrátil do músculo esquelético e em células não musculares. lassificação das proteínas segundo a sua Proteínas estruturais: servem como filamento de suporte, cabos ou lâminas para fornecer proteção e resistência a certas estruturas. Ex.colágeno: cartilagens e tendões Elastina: ligamentos Queratina: cabelos, unhas e penas Fibroína: > componente do fio seda e da teia de aranha Proteínas de defesa: imunoglubulinas lassificação das proteínas segundo a sua Proteínas reguladoras: auxiliam na regulação da atividade celular ou fisiológica (insulina regula o metabolismo do açúcar). DIGESTÃ!! (monogástricos) 3

A digestão protéica sei inicia no estômago, por ação da pepsina, ativa em p ácido. ontinua no intestino delgado por proteases pancreáticas: ái tripsina, quimotripsina e carboxipepetidase.

Estômago Pâncreas Ducto Intestino delgado Glândula gástrica células parietais (secretam l) células chief (secretam pepsina) E Pâncreas (secreta rugoso tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidase)

4 A digestão protéica sei inicia no estômago, por ação da pepsina, ativa em p ácido. ontinua no intestino delgado por proteases pancreáticas: ái tripsina, quimotripsina e carboxipepetidase. ligopeptídeos são quebrados por endo e exopeptidases da borda em escova. Estômago Pâncreas Ducto Intestino delgado Glândula gástrica células parietais (secretam l) células chief (secretam pepsina) E Pâncreas (secreta rugoso tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidase) grânulos de zimogênio ducto condutor vilosidades mucosa intestinal 1. Fase pancreática Enzimas Pancreáticas (Tripsina, Quimotripsina, Elastase e arboxipeptidases) Proteínas e Peptídeos Lúmen intestinal Dipeptídeos e Tripeptídeos Intestino Delgado 2. Fase mucosa Superfície da borda itoplasma em escova Dipeptidases Tripeptidases s Aminoácido Membrana da borda em escova 3. Fase de liberação Veia porta AAs esumo da digestão, absorção e utilização de proteínas esumo da digestão, absorção e utilização de proteínas Estrutura Boca Estômago Intestino delgado Tritura os alimentos. Proteína Ácido clorídrico desnatura proteínas e a pepsina inicia hidrólise. No lúmen intestinal, as enzimas pancreáticas digerem a proteína ingerida (endógena) em dipeptídeos e tripeptídeos; dipeptidases e tripeptidases nas bordaduras em escova das células da mucosa digerem dipeptídeos e tripeptídeos até aminoácidos. Estrutura Fígado Sistema circulatório im Intestino grosso Proteína Mantém o balanço dos aminoácidos plasmáticos, sintetiza algumas proteínas, enzimas, lipoproteínas e albumina. onverte esqueleto carbônico do aminoácido em glicose. esponsável pela síntese da uréia. Sangue transporta aminoácidos absorvidos e proteínas sintetizadas. Elimina a uréia Elimina material não-digerido que pode ser fermentado pela microbiota intestinal. METABLISM NITGENAD Nos animais, aminoácidos podem ser oxidados em três situações: 1) Durante a normal renovação das proteínas da constituição celular; Proteínas intracelulares METABLISM NITGENAD aminoácidos ceto ácidos 2 ciclo de Krebs 2) Quando a dieta é rica em proteínas (aas não são estocados); Proteínas da dieta N 4 + 3) Quando o organismo se encontra deficiente em outras formas de energia (desnutrição profunda, diabetes mellitus, etc.) biossíntese de aminoácidos excreção 4

Glicose PEP xaloacetato Malato itrato Fumarato Succinato IL DE KEBS Isocitrato Succinil oa αcetoglutarato 2 2 N 2 3 N 2 N 2 (UÉIA) NITINA IL DA UÉIA ITULINA N 3 aracterísticas importantes do ponto

5 Glicose PEP xaloacetato Malato itrato Fumarato Succinato IL DE KEBS Isocitrato Succinil oa αcetoglutarato 2 2 N 2 3 N 2 N 2 (UÉIA) NITINA IL DA UÉIA ITULINA N 3 aracterísticas importantes do ponto de vista nutricional 2 AGININA aracterísticas das Proteínas 1) calor pode melhorar o valor nutricional da proteína (a) Aumenta disponibilidade de farinha de pena (destrói as ligações -S-S-) (b) Destrói inibidores de proteases; Ex.:inibidores do Tripsnogênio (em soja crua) (c) Desnaturação aracterísticas das Proteínas 2) Lignina Artificial - alor excessivo e umidade = associando-se a hemicelulose Ex.: secagem ou ensilagem inadequada de forrageiras; 3) Imbalanço de aminoácido - Mudança na proporção de AA dietéticos, resultando em efeitos adversos Ex.: dieta+gelatina = deficiência de Trp 5

aracterísticas das Proteínas 4) Antagonismo de Aminoácido - alimentando-se em excesso de um AA em particular (pode ser corrigido) 5) Toxidez do Aminoácido - Excesso de AA = formação de N 3 = afeta SN

6 aracterísticas das Proteínas 4) Antagonismo de Aminoácido - alimentando-se em excesso de um AA em particular (pode ser corrigido) 5) Toxidez do Aminoácido - Excesso de AA = formação de N 3 = afeta SN - Para corrigir, diminuir excesso de AA - Ex.: Met = muito tóxico Avaliação da Qualidade da Proteína A. onteúdo de aminoácidos B. Balanço de nitrogênio = valor biológico. onteúdo de aminoácidos id plasmáticos D. urva de resposta Balanço de nitrogênio = Valor biológico % VB Aparente = N retido x 100 N absorvido = NI - (NF + NU) x 100 NI NF Em que: NI = N ingerido NF = N fecal NU = N urinário SUIDA (2001) A proteína ideal é definida como balanço exato de aminoácidos que é capaz de prover sem excesso ou falta, os requerimentos de todos os aminoácidos necessários para a manutenção animal e máxima deposição protéica. Fatores que influenciam as exigências de Proteínas A. Idade B. Taxa de crescimento. eprodução D. lima E. Níveis de energia da ração F. Estado sanitário do plantel G. aças e linhagens 6

7 DÚVIDAS? 7

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