O ciclo de Krebs ou do ácido cítrico
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- Milena Mendes Carreiro
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1 O ciclo de Krebs ou do ácido cítrico O ciclo de Krebs ou do ácido cítrico; Rui Fontes Índice 1- O ciclo de Krebs é uma via metabólica central no metabolismo oxidativo de todos os nutrientes As enzimas envolvidas nas reações do ciclo de Krebs e a sequência de conversões A ação sequenciada da isoenzima da sintétase de succinil-coa que tem como substrato o GDP e da cínase de nucleosídeos difosfato permite a síntese de ATP ao nível do substrato A ação das desidrogénases do ciclo de Krebs e a reoxidação do NADH e do FADH 2 pelo oxigénio na cadeia respiratória A oxidação do resíduo acetilo do acetil-coa e a cisão da ligação tioéster presente no acetil-coa são processos exergónicos Na oxidação do resíduo acetilo do acetil-coa não há, no balanço final, nem consumo nem formação de intermediários do ciclo de Krebs O papel do ião Ca 2+ na ativação da oxidação do acetil-coa nas fibras musculares em contração Aumentar a ingestão de nutrientes não aumenta a velocidade da sua oxidação A participação das enzimas do ciclo de Krebs em processos anabólicos Definição de processos catapleróticos e de processos anapleróticos Na gliconeogénese há consumo de oxalacetato mitocondrial, um processo que é cataplerótico Na gliconeogénese há formação de intermediários do ciclo de Krebs (processos anapleróticos) A reação catalisada pela síntase do citrato não é um processo anaplerótico nem cataplerótico e o acetil- CoA não é substrato da gliconeogénese O acetil-coa excedentário relativamente às necessidades energéticas pode, via citrato, sair das mitocôndrias e ser usado na síntese de ácidos gordos Os processos anapleróticos que compensam a saída de oxalacetato da mitocôndria durante a síntese citoplasmática de ácidos gordos O ciclo de Krebs é uma via metabólica central no metabolismo oxidativo de todos os nutrientes Por ação das enzimas da glicólise a glicose é, no citoplasma das células, oxidada a piruvato. O piruvato entra para a mitocôndria e, através da ação catalítica da desidrogénase do piruvato, dá origem a acetil-coa (ver Equação 1). Equação 1 piruvato + NAD + + CoA acetil-coa + NADH + CO 2 No catabolismo dos aminoácidos, dos ácidos gordos e do etanol também se forma acetil-coa. O ciclo de Krebs (também designado por ciclo do citrato ou dos ácidos tricarboxílicos) é uma via metabólica central no metabolismo dos nutrientes pois permite a oxidação do grupo acetilo da acetil- CoA (a CO 2 ) com a concomitante redução do NAD + e do FAD a NADH e FADH 2 que são intermediários no processo de redução do O 2 (a H 2 O). A importância do ciclo de Krebs no metabolismo e na sobrevivência dos seres vivos fica evidenciada pela extrema raridade das doenças congénitas em que há defeitos na atividade de enzimas deste ciclo [1]. 2- As enzimas envolvidas nas reações do ciclo de Krebs e a sequência de conversões As enzimas envolvidas nas reações do ciclo de Krebs estão todas dentro da mitocôndria e são as seguintes: síntase do citrato (Equação 2), aconitase (Equação 3), desidrogénase do isocitrato (Equação 4), desidrogénase do α-cetoglutarato (Equação 5), sintétase de succinil-coa (Equação 6), desidrogénase do succinato 1 (Equação 7), fumárase (Equação 8) e desidrogénase do malato (Equação 1 A desidrogénase do succinato é, entre as enzimas do ciclo de Krebs, a única que está na membrana interna da mitocôndria. Sendo constituída por várias subunidades é também conhecida como complexo II. O FAD não é o aceitador Página 1 de 7
2 9). A sintétase de succinil-coa é o nome atribuído a duas isoenzimas distintas mas com atividades semelhantes: uma tem maior afinidade para o GDP e leva à formação de GTP enquanto a outra tem maior afinidade para o ADP e leva à formação direta de ATP. Equação 2 acetil-coa + oxalacetato + H 2 O citrato + CoA Equação 3 citrato isocitrato Equação 4 isocitrato + NAD + α-cetoglutarato + CO 2 + NADH Equação 5 α-cetoglutarato + NAD + + CoA succinil-coa + NADH + CO 2 Equação 6 succinil-coa + GDP (ou ADP) + Pi succinato + CoA + GTP (ou ATP) Equação 7 succinato + FAD fumarato + FADH 2 (ver nota de rodapé nº 1) Equação 8 fumarato + H 2 O malato Equação 9 malato + NAD + oxalacetato + NADH Se ignorarmos momentaneamente a formação de NADH, FADH 2, ATP (ou GTP), CO 2 e CoA poderemos escrever a seguinte sequência de transformações: oxalacetato [4C] (+ acetil-coa [2C no resíduo de acetato]) citrato [6C] isocitrato [6C] α-cetoglutarato [5C] succinil-coa [4C no resíduo de succinato] succinato [4C] fumarato [4C] malato [4C] oxalacetato [4C]. O facto de iniciarmos e terminarmos a listagem com o mesmo composto (o oxalacetato) evidencia o caráter cíclico do processo. A diminuição do número de carbonos nos passos isocitrato [6C] α-cetoglutarato [5C] e α- cetoglutarato [5C] succinil-coa [4C no resíduo de succinato] explica-se pela libertação simultânea de CO 2 (ver Equação 4 e Equação 5). 3- A ação sequenciada da isoenzima da sintétase de succinil-coa que tem como substrato o GDP e da cínase de nucleosídeos difosfato permite a síntese de ATP ao nível do substrato A sintétase de succinil-coa (Equação 6) existe na forma de duas isoenzimas. Uma das isoenzimas tem maior especificidade para o ADP e a outra maior especificidade para o GDP mas, em ambos os casos, a reação pode ser entendida como correspondendo à rotura de uma ligação rica em energia e formação de outra ligação rica em energia. No sentido succinil-coa succinato rompe-se uma ligação tioéster e forma-se uma ligação fosfoanidrido entre os fosfato β e γ; num dos casos do ATP e no outro do GTP. No entanto, em última análise, se também considerarmos a atividade da cínase dos nucleosídeos difosfato (ver Equação 10) pode admitir-se que, na célula, o que se forma é ATP. Esta cínase não é, tradicionalmente, considerada uma enzima do ciclo de Krebs, mas tem um papel importante neste contexto já que permite a transferência do fosfato terminal do GTP (formado pela ação de uma das isoenzimas da sintétase do succinil-coa) para o ADP e, consequentemente, a formação de ATP. Assim, mesmo que se admita que, num dado órgão, a isoenzima com maior atividade é a que tem maior afinidade para o GDP, o somatório da sua atividade (ver Equação 6; com GDP como substrato) com a da cínase dos nucleosídeos difosfato (ver Equação 10) é a Equação 11. Por contraponto com a formação de ATP na fosforilação oxidativa, a fosforilação do ADP (catalisada pela isoenzima que tem como substrato o ADP ou pelo somatório das duas atividades atrás referidas) diz-se que ocorre ao nível do substrato. Equação 10 Equação 11 GTP + ADP GDP + ATP succinil-coa + ADP + Pi succinato + CoA + ATP último dos eletrões no processo catalisado pela desidrogénase do succinato mas sim o grupo prostético que aceita diretamente os eletrões (ou os hidrogénios ) quando o succinato se oxida. Nas células, o aceitador último dos eletrões na ação catalítica da desidrogénase do succinato é a ubiquinona (ou coenzima Q) mas, tradicionalmente, quando se discute o ciclo de Krebs, aponta-se o FAD como o oxidante do succinato. Curiosamente, quando se discute o papel catalítico da desidrogénase do succinato no contexto do estudo da fosforilação oxidativa já é a ubiquinona que é, tradicionalmente, apontado como o oxidante. Uma visão global da atividade catalítica da enzima permite compreender que a redução da ubiquinona (a ubiquinol) pelo FADH 2 também faz parte da sua atividade global e que a esta é melhor expressa pela equação seguinte: succinato + ubiquinona (ou coenzima Q) fumarato + ubiquinol (ou coenzima QH 2 ). Estas idiossincrasias têm origem na história da investigação da desidrogénase do succinato e das vias metabólicas onde pode ser integrada. Página 2 de 7
3 4- A ação das desidrogénases do ciclo de Krebs e a reoxidação do NADH e do FADH 2 pelo oxigénio na cadeia respiratória A fase preparatória da oxidação do grupo acetilo da acetil-coa a CO 2 começa com a sua ligação ao oxalacetato por ação da síntase do citrato. Os passos oxidativos em que ocorre a redução do NAD + e do FAD são os catalisados pelas desidrogénases do isocitrato, do α-cetoglutarato, do malato (NAD + a NADH) e do succinato (FAD a FADH 2 ). O NAD + existe nas células em concentrações de ordem µm e a oxidação da glicose, dos ácidos gordos e dos aminoácidos (que são ingeridos em quantidades de alguns moles por dia) só pode ocorrer se o NADH formado aquando das reações expressas pela Equações 4, 5 e 9 for imediatamente reoxidado a NAD +. Algo de muito semelhante pode ser dito do FAD com a particularidade de o FAD ser um dos grupos prostéticos da desidrogénase do succinato (ver nota de rodapé nº 1). A regeneração do NAD + e do FAD é indispensável para que o processo oxidativo possa prosseguir e, na mitocôndria, o único processo que permite reoxidar o NADH e o FADH 2 é desempenhado pelos complexos da cadeia respiratória sendo que o oxidante final é o O 2 : ao contrário do que acontece no caso da glicólise não existe ciclo de Krebs anaeróbico. As descarboxilações (libertação de CO 2 ) ocorrem durante as ações catalíticas da desidrogénase do isocitrato (ver Equação 4) e da desidrogénase do α-cetoglutarato (ver Equação 5) e, tal como no caso da desidrogénase do piruvato (ver Equação 1), as reações que estas duas desidrogénases catalisam são frequentemente referidas como oxidações-descarboxilativas. Juntamente com a desidrogénase do piruvato, as desidrogénases do isocitrato e do α-cetoglutarato são responsáveis pela esmagadora maioria das moléculas de CO 2 que os animais produzem. 5- A oxidação do resíduo acetilo do acetil-coa e a cisão da ligação tioéster presente no acetil- CoA são processos exergónicos A Equação 12 descreve o somatório das reações que constituem o ciclo de Krebs (Equações 2-9) e a catalisada pela cínase dos nucleosídeos difosfato (Equação 10): Equação 12 CH 3 CO-CoA + 2 H 2 O + 3 NAD + + FAD + ADP + Pi 2 CO 2 + CoA + 3 NADH + FADH 2 + ATP Esta equação mostra que, conceptualmente, a ação do conjunto das enzimas referidas pode ser entendida como um somatório de três processos: (12a) a hidrólise da acetil-coa, (12b) a oxidação do resíduo de acetato a CO 2 com a concomitante redução do FAD e do NAD + e (12c) a síntese de ATP a nível do substrato (a partir de ADP + Pi). Equação 12a CH 3 CO-CoA + H 2 O CoA + CH 3 COOH Equação 12b CH 3 COOH + 2 H 2 O + 3 NAD + + FAD 2 CO NADH + FADH 2 Equação 12c ADP + Pi ATP + H 2 O Os processos 12a e 12b são exergónicos enquanto o 12c é endergónico e só ocorre porque está acoplado com os dois primeiros. Vistos como um todo, o somatório das reações é, obviamente, um processo exergónico; de contrário, a reação expressa pela Equação 12 não poderia ocorrer no sentido indicado. 6- Na oxidação do resíduo acetilo do acetil-coa não há, no balanço final, nem consumo nem formação de intermediários do ciclo de Krebs Em todos os tecidos e, particularmente, nos músculos, o principal papel das enzimas do ciclo de Krebs é, tal como indica a Equação 12, catalisar a oxidação completa do grupo acetilo do acetil-coa formado durante o catabolismo da glicose, ácidos gordos e aminoácidos. Nas reações em que intervêm catalisadores, porque estes não se consomem nem se formam durante o processo reativo, o catalisador não aparece na equação final. O mesmo acontece no caso dos intermediários do ciclo de Krebs: quando se somam as equações que expressam a atividade de cada uma das enzimas os intermediários desaparecem da equação. Em cada uma das reações um intermediário converte-se no seguinte e o último (o oxalacetato) converte-se no primeiro (o citrato). Por isso, não é de estranhar que seja costume dizer-se que, no processo de oxidação do grupo acetilo da acetil-coa, os intermediários do ciclo de Krebs têm um papel catalítico. Página 3 de 7
4 7- O papel do ião Ca 2+ na ativação da oxidação do acetil-coa nas fibras musculares em contração Se ignorarmos a fração de glicose que se converte em lactato (glicólise anaeróbica), a velocidade das reações catalisadas pelas enzimas do ciclo de Krebs é proporcional ao gasto de ATP. Por exemplo, a velocidade com que ocorrem as reações do ciclo de Krebs (a oxidação do acetil-coa a CO 2 ) nas fibras musculares aumenta quando, durante o exercício físico, aumenta a velocidade de hidrólise do ATP. As enzimas que catalisam reações fisiologicamente irreversíveis são as catalisadas pela síntase do citrato e pelas desidrogénases do isocitrato e do α-cetoglutarato. Estas enzimas são, in vitro, inibidas pelo ATP e estimuladas pelo ADP; dado que o esforço muscular implica aumento da velocidade da hidrólise do ATP (atividade das ATPases da actina-miosina, do Ca 2+ e do Na + /K + ) pensou-se durante muito tempo que ocorria diminuição da concentração de ATP e aumento da de ADP durante o trabalho muscular e que essas variações de concentração fossem a causa direta da ativação destas enzimas e do ciclo de Krebs no seu conjunto. Contudo, in vivo, as variações de concentração do ATP (mesmo quando o trabalho muscular é violento) são praticamente nulas e as do ADP são modestas; por isso crê-se, atualmente, que o marcado aumento da atividade das enzimas do ciclo de Krebs e o consequente aumento de produção de CO 2 durante o esforço muscular só, em parte, pode ser explicado pelo aumento do ADP. Pensa-se atualmente que um dos fatores responsáveis pelo aumento da produção de CO 2 durante o esforço poderá ser o ião Ca 2+ que estimula as desidrogénases do isocitrato e do α-cetoglutarato (ativação alostérica) e cuja concentração aumenta na célula (citoplasma e mitocôndria) durante a atividade contráctil do músculo [2]. 8- Aumentar a ingestão de nutrientes não aumenta a velocidade da sua oxidação É de notar que a acetil-coa não estimula a atividade das enzimas do ciclo de Krebs; ou seja, não é de esperar que a ingestão aumentada de glicose ou ácidos gordos leve, por si só, a um aumento da oxidação da acetil-coa formada a partir dos nutrientes. Os sistemas oxidativos e, em particular, o ciclo de Krebs têm velocidades que permitem manter a concentração de ATP estacionária: só é possível aumentar a velocidade de oxidação da acetil-coa (e, em última análise, a da oxidação dos nutrientes) se aumentar a velocidade de hidrólise do ATP. Ou seja, a velocidade de oxidação dos nutrientes aumenta quando um animal faz exercício físico mas aumentar a ingestão de nutrientes não aumenta a velocidade da sua oxidação A participação das enzimas do ciclo de Krebs em processos anabólicos Para além do papel central no processo oxidativo dos nutrientes (catabolismo) as enzimas do ciclo de Krebs também participam noutros processos metabólicos que podem ser vistos como anabólicos. Por isso se costuma dizer que o ciclo de Krebs tem caráter anfibólico: os intermediários deste ciclo são intermediários no catabolismo dos nutrientes, mas também podem ser intermediários em processos anabólicos, como a síntese de ácidos gordos a partir de glicose (lipogénese), a síntese de glicose (gliconeogénese) ou de glicerol-3-fosfato (gliceroneogénese) a partir de aminoácidos ou de lactato, a síntese de alguns aminoácidos a partir de glicose assim como a síntese do heme da hemoglobina e de outras proteínas hemínicas. O papel anabólico das enzimas do ciclo de Krebs tem particular relevância nos casos do fígado, rim e tecido adiposo. 10- Definição de processos catapleróticos e de processos anapleróticos Quando um intermediário do ciclo de Krebs é convertido num outro composto que não o é, diz-se que o processo é cataplerótico [3, 4]. As reações catapleróticas tenderiam a esvaziar o ciclo de Krebs, mas um processo cataplerótico não pode ocorrer sem que, a uma velocidade semelhante, um outro composto que não é intermediário do ciclo de Krebs origine um intermediário do ciclo. Os processos deste último tipo chamam-se anapleróticos. É uma boa aproximação à realidade afirmar-se que os intermediários do ciclo de Krebs mantêm concentrações estacionárias; em diferentes estados metabólicos, ou mesmo quando um músculo passa do estado de repouso para o de trabalho mecânico, as concentrações dos intermediários do ciclo de Krebs 2 De facto, esta afirmação não é completamente verdadeira porque, quando se ingerem alimentos em excesso, ocorrem fenómenos adaptativos que tendem a aumentar ligeiramente a velocidade de oxidação dos nutrientes. No entanto, é de sublinhar que, num adulto, os nutrientes ingeridos que excedam os gastos energéticos de um dado indivíduo (nutrientes não oxidados) acabam armazenados na forma de triacilgliceróis do tecido adiposo. Página 4 de 7
5 variam muito pouco [3-6]. Ou seja, sempre que há um processo cataplerótico há um outro anaplerótico que o compensa e vice-versa. 11- Na gliconeogénese há consumo de oxalacetato mitocondrial, um processo que é cataplerótico O fígado e o rim formam glicose usando oxalacetato do citoplasma ou da mitocôndria como percursores e ao processo chama-se gliconeogénese. A reação em que o oxalacetato se consome na gliconeogénese é catalisada pela carboxicínase do fosfoenolpiruvato de que existem duas isoenzimas, uma citoplasmática e outra mitocondrial; em ambos os casos o oxalacetato converte-se em fosfoenolpiruvato (ver Equação 13). A quantidade total de oxalacetato num homem é de alguns miligramas mas, na gliconeogénese, pode formar-se cerca de 100 g de glicose por dia [7]. O consumo de oxalacetato citoplasmático é possível porque o oxalacetato citoplasmático é formado a partir de malato (catálise pela desidrogénase do malato citoplasmática: ver Equação 9) que saiu da mitocôndria. O consumo de oxalacetato mitocondrial (intermediário do ciclo de Krebs) via ação catalítica da carboxicínase do fosfoenolpiruvato mitocondrial e a transformação de malato mitocondrial (também intermediário do ciclo de Krebs) em oxalacetato citoplasmático são processos catapleróticos. Equação 13 oxalacetato + GTP fosfoenolpiruvato + GDP + CO Na gliconeogénese há formação de intermediários do ciclo de Krebs (processos anapleróticos) Os processos catapleróticos referidos acima só são sustentáveis porque durante a gliconeogénese ocorrem simultaneamente processos anapleróticos que permitem formar intermediários do ciclo de Krebs. Quando, num processo anaplerótico, se forma um qualquer intermediário do ciclo de Krebs, esse intermediário pode, por ação das enzimas do ciclo de Krebs, substituir o malato ou o oxalacetato mitocondriais que foram consumidos. São exemplos de processos anapleróticos importantes durante a gliconeogénese: (i) a conversão de lactato citoplasmático em oxalacetato mitocondrial [via ação sequenciada da desidrogénase do lactato (ver Equação 14), do transporte de piruvato para a mitocôndria e da ação da carboxílase do piruvato (uma enzima da matriz da mitocôndria, ver Equação 15)], (ii) a conversão de glutamina, glutamato e outros aminoácidos em α-cetoglutarato mitocondrial e (iii) a conversão de propionato em succinil-coa mitocondrial. Todas as substâncias que podem, direta ou indiretamente, ser substratos em processos anapleróticos dizem-se também glicogénicas porque, no fígado e no rim, são substratos da gliconeogénese. Para além dos processos já referidos, um exemplo de uma reação anaplerótica é a catalisada pela desidrogénase do glutamato (ver Equação 16): nesta reação um aminoácido (o glutamato) converte-se num intermediário do ciclo de Krebs (o α-cetoglutarato); o glutamato é, por isso, um substrato da gliconeogénese. Equação 14 lactato + NAD + piruvato + NADH Equação 15 piruvato + CO 2 + ATP oxalacetato + ADP + Pi Equação 16 glutamato + NAD + + α-cetoglutarato + NADH + NH A reação catalisada pela síntase do citrato não é um processo anaplerótico nem cataplerótico e o acetil-coa não é substrato da gliconeogénese As reações catalisadas pela carboxílase do piruvato (ver Equação 15) ou pela desidrogénase do glutamato (ver Equação 16) podem ser classificadas como processos anapleróticos porque nestas reações há formação líquida de intermediários do ciclo de Krebs. Pelo contrário, a análise atenta da reação catalisada pela síntase do citrato (ver Equação 2) mostra que, nesta reação, não há formação líquida de intermediários do ciclo de Krebs. Na ação catalítica da síntase do citrato, há um intermediário que se consome (o oxalacetato) e um outro que se forma (o citrato) mas, em termos líquidos, se pensarmos nos intermediários do ciclo de Krebs como um todo, esta reação não contribui, nem para a formação, nem para o consumo de intermediários. Por outras palavras: a reação catalisada pela síntase do citrato não é um processo anaplerótico nem cataplerótico. A síntase do citrato incorpora 2 carbonos do acetil-coa no oxalacetato mas, não contribuindo para a síntese de novas moléculas de intermediários, esta incorporação não pode sustentar o gasto de Página 5 de 7
6 oxalacetato que ocorre na gliconeogénese. Esta é uma das razões porque a acetil-coa não pode ser considerado um substrato da gliconeogénese. Por outro lado, poderia pensar-se que a acetil-coa poderia contribuir para a formação líquida de intermediários do ciclo através de um outro caminho. Se admitíssemos que a reação catalisada pela desidrogénase do piruvato (ver Equação 1) era reversível seria possível formar piruvato a partir de acetil- CoA; de seguida, este piruvato poderia converter-se em oxalacetato (ver Equação 15) e teríamos, nesta sequência, um processo anaplerótico com origem na acetil-coa. No entanto, a reação catalisada pela desidrogénase do piruvato é irreversível: ou seja, não é possível converter acetil-coa em piruvato. Assim, não existem processos anapleróticos com origem no acetil-coa e, por isso, o acetil-coa não pode ser considerada um substrato da gliconeogénese. 14- O acetil-coa excedentário relativamente às necessidades energéticas pode, via citrato, sair das mitocôndrias e ser usado na síntese de ácidos gordos A esmagadora maioria dos ácidos gordos, quer os da dieta quer os que fazem parte da estrutura dos lipídeos dos seres vivos, contém um número par de carbonos. Estes ácidos gordos geram, no seu catabolismo, apenas acetil-coa e não podem, portanto, contribuir para a formação de glicose: os ácidos gordos de cadeia par não são glicogénicos. Pelo contrário, a glicose pode dar origem a ácidos gordos cuja síntese ocorre no citoplasma dos hepatócitos e dos adipócitos partindo de acetil-coa (lipogénese). A acetil-coa excedentária relativamente às necessidades energéticas da célula não pode ser oxidada a CO 2 no ciclo de Krebs mas pode, pelo menos no fígado e no tecido adiposo, ser convertida em ácidos gordos no citoplasma das células. No entanto, a acetil-coa não pode atravessar a membrana mitocondrial porque não existe transportador para esta substância. O mecanismo que permite, de forma indireta, transportar acetil-coa para o citoplasma é complexo e envolve as atividades catalíticas da síntase do citrato dentro da mitocôndria (ver Equação 2), do transportador de citrato existente na membrana interna da mitocôndria (ver Equação 17) e, já no citoplasma, da líase do ATP-citrato (ver Equação 18). Equação 17 Equação 18 citrato mitocondrial citrato citoplasmático ATP + citrato + CoA oxalacetato + ADP + Pi + acetil-coa O somatório das Equações 2, 17 e 18 (ver Equação 19) mostra que o transporte de acetil-coa ocorre à custa do gasto de uma ligação rica em energia do ATP: Equação 19 acetil-coa (mit.) + oxalacetato (mit.) + ATP + H 2 O acetil-coa (cit.) + oxalacetato (cit.) + ADP + Pi 15- Os processos anapleróticos que compensam a saída de oxalacetato da mitocôndria durante a síntese citoplasmática de ácidos gordos Quer se considere a saída do citrato da matriz da mitocôndria (ver Equação 17), quer o processo global descrito pela Equação 19, há aqui um processo cataplerótico que não seria sustentável sem processos anapleróticos que o complementem. Porque não existe, na membrana interna da mitocôndria, transportador para o oxalacetato, o regresso do oxalacetato citoplasmático à matriz mitocondrial é indireto. Uma das vias possíveis para este regresso envolve a redução do oxalacetato a malato no citoplasma (via desidrogénase do malato; ver Equação 9), o transporte do malato formado para a matriz da mitocôndria e a sua reoxidação a oxalacetato pela ação da desidrogénase do malato mitocondrial. Uma outra via que também acaba na formação de oxalacetato mitocondrial é mais complexa. Nesta via o malato formado no citoplasma que não entrou diretamente na mitocôndria vai ser oxidado (e descarboxilado) a piruvato por ação de uma enzima citoplasmática frequentemente designada por enzima málica (ver Equação 20); de seguida o piruvato entra para a mitocôndria e, por ação da carboxílase do piruvato (ver Equação 15), converte-se em oxalacetato. Estes processos são anapleróticos e permitem entender que a saída de acetil-coa da mitocôndria (ver Equação 19) seja sustentável. Equação 20 malato + NADP + piruvato + NADPH + CO 2 Página 6 de 7
7 Sendo o acetil-coa citoplasmático um substrato para a formação endógena de ácidos gordos pode afirmar-se que a fração da glicose ingerida que não é oxidada contribui para a formação dos triacilgliceróis que formam as gotículas de gordura dos adipócitos e de outras células do organismo. No entanto, o contrário não é verdadeiro: a maioria dos ácidos gordos que ingerimos são de cadeia par e, no seu catabolismo, geram acetil-coa que não pode converter-se em glicose. 1. Rustin, P., Bourgeron, T., Parfait, B., Chretien, D., Munnich, A. & Rotig, A. (1997) Inborn errors of the Krebs cycle: a group of unusual mitochondrial diseases in human, Biochim Biophys Acta. 1361, Balaban, R. S. (2002) Cardiac energy metabolism homeostasis: role of cytosolic calcium, J Mol Cell Cardiol. 34, Brunengraber, H. & Roe, C. R. (2006) Anaplerotic molecules: Current and future, J Inherit Metab Dis. 29, Owen, O. E., Kalhan, S. C. & Hanson, R. W. (2002) The key role of anaplerosis and cataplerosis for citric acid cycle function, J Biol Chem. 277, Brunengraber, H., Boutry, M. & Lowenstein, J. M. (1973) Fatty acid and 3- -hydroxysterol synthesis in the perfused rat liver. Including measurements on the production of lactate, pyruvate, -hydroxy-butyrate, and acetoacetate by the fed liver, J Biol Chem. 248, Sharma, N., Okere, I. C., Brunengraber, D. Z., McElfresh, T. A., King, K. L., Sterk, J. P., Huang, H., Chandler, M. P. & Stanley, W. C. (2005) Regulation of pyruvate dehydrogenase activity and citric acid cycle intermediates during high cardiac power generation, J Physiol. 562, Bisschop, P. H., Pereira Arias, A. M., Ackermans, M. T., Endert, E., Pijl, H., Kuipers, F., Meijer, A. J., Sauerwein, H. P. & Romijn, J. A. (2000) The effects of carbohydrate variation in isocaloric diets on glycogenolysis and gluconeogenesis in healthy men, J Clin Endocrinol Metab. 85, Página 7 de 7
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