Uso mais eficiente do catalisador através de reutilizações
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- Aparecida Brandt Borja
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1 Enzimas Imobilizadas Uso de enzimas imobilizadas Vantagens Desenvolvimento de sistemas contínuos Maior establidade enzimática Uso mais eficiente do catalisador através de reutilizações Flexibilidade no projeto de reatores Desvantagens Custo adicional de suportes, reagentes e da operação de imobilização Perdas de atividade durante a imobilização Possíveis exigências adicionais de purificação do catalisador Técnica pouco adequada a substratos insolúveis ou de alto peso molecular Efluentes livres de catalisadores Maiores riscos de contaminação na operação contínua dos reatores Maior versatilidade na etapa de separação Possibilidade de utilização das enzimas in-natura 1
2 Usos em escala industrial Resolução de misturas racêmicas de aminoácidos: Tecnologia Japonesa Origem da enzima microbiana (E. coli) Suporte usado DEAE-Sephadex D,L R CH COOH + H 2 O L R CH COOH + R COOH NH COR NH 2 + D R CH COOH NH COR Produção ç de xaropes de frutose a partir de glicose: Enzima glicose isomerase Origem da enzima Streptomyces sp., Arthrobacter sp. Suporte usado proteína entrecruzada ou vidro poroso ativado 2
3 Usos em escala industrial Produção de ácido 6-amino-penicilâmico (6-APA): Enzima penicilina amidase Origem da enzima E.coli, Bacillus megaterium Suporte usado bentonita entrecruzada Penicilina-G + H 2 O 2 6 APA + R COOH Produção de leites e soros deslactosados: Origem da enzima Saccharomyces lactis, Aspergillus niger Suporte usado fibras de acetato de celulose ou vidro poroso ativado 3
4 4
5 Efeitos de Imobilização Retenção da atividade algumas moléculas podem ser desnaturadas ou inativadas por reagentes ou produtos envolvidos na formação da matriz encapsulante. Efeitos difusionais a difusão do substrato e produtos dos centros ativos para a solução (ou viceversa) ocorre através de mecanismos de difusão molecular e convectiva. Efeitos de microambiente os efeitos eletrostáticos promovidos no valor K M e no ph ótimo são dependentes da força iônica i Efeitos esteroespecíficos resultado de impedimento estéreo, formado pelo suporte, ao acesso de moléculas grandes ao centro ativo da enzima. Efeitos na estabilidade mudanças na estabilidade térmica 5
6 Critérios para avaliação de um sistema enzima-suporte Estabilidade de fixação as forças existentes no processo de fixação podem ser insuficientes, acarretando perdas. Estabilidade enzimática a fragilização da enzima deve ser evitada Resistência mecânica resistir a várias condições desfavoráveis Capacidade de carga número elevado de unidades enzimáticas por unidade de área 6
7 Catálise em Fase Heterogênea Cinética Intrínseca Efeitos conformacionais Impedimentos estéreos Enzima Solúvel Cinética Intrínseca Enzima Imobilizada Efeitos de partição Cinética Inerente Enzima Imobilizada Restrições difusionais Cinética Efetiva Enzima Imobilizada 7
8 Efeitos de Partição P S S P S o P o (a) S o S P (b) P o S P Perfis de concentração de substrato (S) e produto (P) para enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais com efeito de partição (a) e sem efeito de partição (b). 8
9 Deslocamento do perfil de ph de glucoamilase de Aspergillus niger imobilizada em DEAE-celulose (EI) com relação a enzima em solução (Esol). ph pho = 0.43 ε' φ k' T onde ε carga do elétron; φ potencial eletrostático do suporte; T temperatura absoluta; k constante de Boltzman 9
10 Restrições difusionais externas V' S o v' inh = t K + S reação cineticamente controlada o v ' = h dif S o reação limitada por difusão 10
11 β = S K ; β S K ; o = o α = V' hk Comportamento cinético de uma enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais externas, empregando o n o de Damkoehler (α) como parâmetro 11
12 η = V' S K + S V' S K + o S o = β (1 + β o ) β (1 + β) o Fator de efetividade (η) versus n o de Damkoehler (α), com concentração adimensional de substrato (β o ) como parâmetro, para enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais externas 12
13 Determinação experimental dos parâmetros cinéticos inerentes e número de Damkoehler para uma enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais externas mediante gráficos de inversos. 13
14 Restrições difusionais Modelo da Membrana Enzimática internas J' A x J' A x+ Δx = v' ' A Δx dj ' = dx v' ' J' = δ S D δ x J fluxo de substrato v velocidade máxima de reação por unidade de volume do suporte D coeficiente de difusão do substrato no interior do suporte Esquema da membrana com enzima imobilizada uniformemente distribuída em seu interior 14
15 Condições decontorno: z=0;β = β o δ β δ z = z = 0.5; = 0 β = S K ; β = S K ; z = x L; Φ = L o o ( V' ' K D) 1 2 Perfil de concentração de substrato no interior de uma lâmina enzimática em função do módulo de Thiéle: ( )solução numérica; ;(---) solução analítica para cinética de primeira ordem 15
16 Fator de efetividade médio integrado (η) versus módulo de Thiéle (Φ) com concentração adimensional de substrato (β o ) como parâmetro para lâmina com enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais internas 16
17 Restrições difusionais Modelo de Partícula Esférica internas Condições de contorno: ξ= 1;β = β o ξ =0; δβ = 0 δξ β = S K ; β = S K ; ξ = r R; Φ = o o R 3 ( V' ' K D) 1 2 Perfil de concentração de substrato no interior de uma partícula enzimática esférica em função do módulo de Thiéle 17
18 Fator de efetividade médio integrado (η) versus módulo de Thiéle (Φ) com concentração adimensional de substrato (β o ) como parâmetro para partícula esférica com enzima imobilizada sujeita a restrições difusionais internas 18
19 Enzima sujeita a restrições difusionais externas e internas Nestas condições o número adimensional de Biot como: h' L Bi = D ' onde D coeficiente de difusão de substrato na película estagnada; h coeficiente c e de transferência ta seê cade massa Este número adimensional representa a magnitude relativa das restrições difusionais internas e externas: Um valor de Bi elevado implica que as restrições difusionais externas são de pouca consideração em relação às internas. 19
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