V - SEPARAÇÃO DE DUAS ENZIMAS POR CROMATOGRAFIA DE PERMUTA IÓNICA

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1 V - SEPARAÇÃO DE DUAS ENZIMAS POR CROMATOGRAFIA DE PERMUTA IÓNICA INTRODUÇÃO Cromatografia de permuta iónica A cromatografia é um conjunto de técnicas para a separação de compostos existentes numa mistura. A cromatografia de permuta iónica é uma forma de cromatografia em que o mecanismo de separação se baseia no estabelecimento de interacções electrostáticas reversíveis entre solutos iónicos e uma fase estacionária (um permutador iónico) que contém grupos com carga contrária. Os permutadores iónicos utilizados nesta aula são constituídos por duas partes: uma matriz tridimensional insolúvel e grupos carregados electricamente, ligados de forma covalente à matriz no seu interior e à sua superfície. Um permutador aniónico apresenta grupos funcionais carregados positivamente, ligados de forma covalente à matriz, mas terão de existir também contra iões com carga negativa, de forma que globalmente o permutador fique neutro. Estes contra-iões podem ser trocados (ou permutados) com outros contra-iões com a mesma carga, que existam no meio com o qual o permutador é posto em contacto (ver, por ex. a eq. 1). Para a separação de proteínas, cujas moléculas apresentam carga eléctrica global não nula, excepto no seu ponto isoeléctrico (PI), são adequados os permutadores celulósicos ou os permutadores acrílicos, ou à base de dextrano, que são polímeros com baixa percentagem de ligações cruzadas. De entre os permutadores celulósicos mais comuns destacam-se o permutador aniónico DEAE-celulose (grupo funcional DiEtilAminoEtilo) e o permutador catiónico CM-celulose (grupo funcional CarboxiMetilo). DEAE-celulose CM-celulose Se a fase estacionária constituir o enchimento de uma coluna, no caso concreto desta aula é possível analisar o processo cromatográfico como envolvendo os seguintes processos: 1 - O enchimento da coluna (substância permutadora iónica insolúvel), contendo grupos funcionais iónicos (neste trabalho com carga positiva: DEAE + ), encontra-se rodeado pelos contra-iões (iões de sinal contrário: A ) de uma solução tampão. Nestas circunstâncias o enchimento pode ser representado por: DEAE + A ; 1

2 2 Após a introdução da amostra na coluna, as moléculas de solutos com diferentes cargas entram em contacto com o permutador iónico. Nesta zona do topo da coluna estabelece-se o equilíbrio de permuta aniónica descrito na eq. 1. Este equilíbrio que é a base dos processos que irão permitir a separação cromatográfica, pode neste caso ser escrito na forma: n DEAE + A + Ez n (DEAE + ) n Ez n + n A (eq. 1) 3 Faz-se passar pela coluna um caudal de uma solução tampão que contém iões A. Como os grupos DEAE + da fase estacionária estão fixos na coluna, todos os iões de carga negativa que estejam ligados a esses grupos não se deslocam ao longo da coluna à medida que se faz passar a solução tampão; 4 As moléculas de soluto que tenham uma carga eléctrica de sinal oposto ao do permutador (neste caso, negativa: Ez n ) podem ligar-se à fase estacionária, tanto mais fortemente quanto maior for a sua carga (e enquanto estiverem ligadas à fase estacionária não se deslocam). As moléculas neutras e as de carga idêntica à do permutador movem-se com a solução de eluição (neste caso um tampão); 5 Como a solução tampão que se faz passar ao longo da coluna contém iões A, o equilíbrio da eq. 1 vai-se deslocando progressivamente para a esquerda, o que significa que os iões Ez n da amostra vão também sendo progressivamente deslocadas ao longo da coluna. As moléculas do soluto ligadas à fase estacionária podem ser mais eficientemente libertadas da sua ligação à fase estacionária (iões DEAE + ) por eluição com um tampão de força iónica mais elevada (ou ph mais baixo, pois a carga negativa dos iões Ez n diminui á medida que o meio se torna mais ácido, o que diminui a interacção entre o soluto e o permutador por redução da carga negativa do soluto); À medida que se faz passar o tampão ao longo da coluna, o equilíbrio descrito pela eq. 1 repete-se um número enorme de vezes. Em todos os instantes em que os iões Ez n não estão ligados aos grupos DEAE + do enchimento, estão em movimento ao longo da coluna. Ao fim de algum tempo (ou seja, volume de tampão que já passou), os iões Ez n saem na outra extremidade da coluna, onde poderão ser detectados por um médodo adequado. Um aumento da força iónica (isto é, da concentração do tampão) faz sair as moléculas do soluto de uma forma mais rápida, ou seja, para um volume de tampão mais pequeno. Catalase A catalase (EC ) é uma enzima que contém o grupo prostético hemo e que catalisa a decomposição do peróxido de hidrogénio (água oxigenada) de acordo com a equação: H 2 O 2 H 2 O + ½ O 2. O dioxigénio produzido pela reacção pode ser detectado pela observação da libertação de bolhas gasosas na mistura reaccional. Glucose oxidase A glucose oxidase (EC ) é uma enzima que utiliza a flavina adenina dinucleótido (FAD) como grupo prostético e que catalisa a oxidação da glucose de acordo com o esquema: 2

3 β-d-glucose + O 2 D-glucono-δ-lactona + H 2 O 2 que se pode considerar realizado em dois passos: E-FAD + β-d-glucose E-FADH 2 + D-glucono-δ-lactona E-FADH 2 + O 2 E-FAD + H 2 O 2 A detecção da água oxigenada produzida na reacção pode ser feita usando a sua capacidade de oxidar o ião iodeto (I ) a iodo (I 2 ) (aparecimento de cor amarela ou acastanhada), H 2 O I + 2 H + I H 2 O um processo praticamente instantâneo na presença de molibdato como agente catalisador. Determinação de H 2 O 2 por titulação volumétrica O peróxido de hidrogénio existente numa solução aquosa pode ser determinado por titulação volumétrica em meio ácido com uma solução titulante de permanganato de potássio (K + MnO 4 ) de acordo com a reacção: 2 MnO H 2 O H + 5 O Mn H 2 O Determinação de proteína pelo método de Bradford A determinação da quantidade de proteína existente numa solução aquosa pelo método de Bradford baseia-se na ligação à proteína de um corante denominado Azul Brilhante de Coomassie G-250. A ligação deste corante à proteína em meio ácido conduz a uma variação no comprimento de onda do máximo de absorção do corante de 465 nm para 595 nm. A absorvância (A) a 595 nm está directamente relacionada com a concentração da proteína (C) na solução (A = K C) e se se dispuser de uma recta de calibração A vs. C, pode determinarse C por simples leitura de A. Actividade específica de uma enzima A indicação da quantidade de uma determinada enzima existente num extracto celular é normalmente feita através da determinação da sua actividade catalítica (actividade enzimática) e normalmente traduz-se, não pela indicação de um determinado número de miligramas ou moles da enzima existentes no extracto, mas recorrendo a unidades estabelecidas em função da actividade enzimática. Usam-se correntemente as chamadas unidades de enzima (1.0 unidades de actividade do enzima é definida como a quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 µmol de substrato por minuto, a 25ºC) ou o Katal (Kat), recomendado pela Comissão sobre Enzimas da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular ( quantidade de actividade enzimática que converte uma mole de substrato por segundo, a 25 ºC, em condições definidas por diversos factores tal como o ph). O termo actividade refere-se ao total de unidades de enzima existente numa solução. No caso de enzimas já purificadas é utilizada frequentemente a indicação da actividade específica, que dá conta da actividade enzimática por unidade de massa da proteína. A determinação da actividade específica exige assim o conhecimento da actividade enzimática 3

4 na solução onde se encontra a enzima num grau de pureza elevado e, simultaneamente, o conhecimento da quantidade total de proteína existente na solução. OBJECTIVO DO TRABALHO O objectivo do trabalho consiste na separação das enzimas catalase e glucose oxidase por cromatografia de permuta iónica, técnica em que explora o facto dos pontos isoeléctricos para as duas proteínas serem diferentes. Ou seja, a carga Ez n das duas enzimas é diferente, o que faz com que a força da ligação (DEAE + ) n Ez n seja diferente. Assim sendo, a constante do equilíbrio descrito pela eq. 1 é diferente para as duas enzimas e o volume de tampão necessário para deslocar as enzimas ao longo de toda a coluna também será diferente. A presença das enzimas nas fracções recolhidas à saída da coluna pode ser detectada qualitativamente pela presença de bolhas gasosas (dioxigénio que se liberta como produto da reacção catalisada pela catalase após adição de água oxigenada à fracção), ou pela presença de uma cor amarela ou acastanhada após adição de glucose à fracção, seguida da adição de uma solução de iodeto (formação de I 3 por reacção do ião I com a água oxigenada, que se forma como produto da reacção de oxidação da glucose catalisada pela glucose oxidase). É também feita a determinação quantitativa da catalase nas fracções em que a detecção revelar a existência de maior quantidade desta enzima. Utilizar-se-á um método volumétrico (titulação da água oxigenada adicionada a um determinado volume da fracção e não destruída após um curto tempo de incubação), usando como titulante uma solução de KMnO 4. Finalmente faz-se a determinação da quantidade de catalase existente numa das fracções usando o método de Bradford e calcula-se a actividade específica da enzima nessa fracção. REAGENTES a) Separação cromatográfica e determinação qualitativa (detecção) das enzimas nas fracções Solução tampão 20 mm em acetato de sódio e 5 mm em ácido acético solução A; Solução tampão 40 mm em acetato de sódio e 40 mm em ácido acético solução B; Solução tampão 0,10 M em acetato de sódio e 0,10 M em ácido acético solução C; Solução contendo as enzimas catalase (Sigma C-10) e glucose oxidase (Sigma G-7141), preparada por dissolução das enzimas na solução tampão A (concentrações aproximadas de 1 a 3 mg/ml); Água oxigenada a 30 volumes; Glucose; Solução concentrada de iodeto de potássio contendo uma pequena quantidade de molibdato de sódio; b) Determinação quantitativa da catalase por titulação volumétrica; Solução tampão de fosfato 0,02 M (ph 7,0) solução D; Solução 0,05 M em H 2 O 2 preparada com a solução D solução E; Solução 3,0 M em H 2 SO 4 ; Solução 0,005 M em KMnO 4. c) Determinação quantitativa da proteína total pelo método de Bradford Reagente de Coomassie (Ver trabalho Testes para a identificação de aminoácidos e proteínas ). 4

5 MATERIAL Coluna de vidro para cromatografia com enchimento de DEAE-celulose Tubos de ensaios Banho de água e gelo Bureta de 25 ml TÉCNICA Pipeta de 500 µl e outras Copos de 100 ml de forma alta Espectrofotómetro UV-Vis a) Separação cromatográfica e detecção das enzimas nas fracções 1) Equilibrar a coluna de DEAE-celulose com a solução A. 2) Marcar nove tubos de ensaio com os números 0, 1, 2, 8. 3) Introduzir duas gotas da solução das duas enzimas no tubo marcado com o número 0. 4) Adicionar 10 ml da solução A ao tubo 0, agitar suavemente e dividir a solução em duas partes alíquotas, colocando-as em dois tubos de ensaio marcados 0-C e 0-GO. 5) Adicionar 3 gotas de água oxigenada ao tubo 0-C e observar o eventual desprendimento de pequenas bolhas gasosas. 6) Adicionar glucose sólida (~ 100 mg) ao tubo 0-GO e agitar suavemente para dissolução do sólido. 7) Adicionar 3 gotas da solução de iodeto de potássio ao tubo 0-GO e observar o eventual aparecimento de uma cor amarela. 8) Prosseguir o trabalho no caso dos testes mencionados em 5) e 7) terem sido positivos, carregando a coluna com 2 ml da solução das duas enzimas. Para isso abrir a coluna para fazer sair o líquido até o menisco do líquido atingir o topo do enchimento e introduzir então cuidadosamente os 2 ml da solução das duas enzimas. Procurar perturbar o topo do enchimento o mínimo possível; 9) Abrir a coluna para fazer entrar a solução das duas enzimas no enchimento, recolhendo o líquido à saída da coluna para o tubo com o número 1. 10) Fechar a coluna quando o menisco do líquido atingir o topo do enchimento. 11) Introduzir progressivamente na coluna um total de 8 ml da solução A, continuando a recolher o líquido à saída da coluna para o tubo com o número 1. Procurar perturbar o topo do enchimento o mínimo possível sempre que adiciona líquido ao topo da coluna. O topo do enchimento nunca deverá secar ; consulte o professor sobre como proceder. 12) Fechar a saída da coluna quando o menisco do líquido atingir o topo do enchimento. 13) Adicionar cuidadosamente solução B até encher completamente a coluna. 14) Abrir a coluna continuando a recolher o líquido à saída da coluna para o tubo com o número 1 até que o volume total da fracção recolhida neste tubo seja igual a 10 ml. 15) Trocar de tubo passando a recolher o líquido à saída da coluna para o tubo com o número 2. Vá repondo no topo da coluna solução B. 16) Passar 3 ml da fracção contida no tubo 1 para um outro tubo marcado 1-C e testar a presença de catalase tal como indicado em 5). 17) Passar 3 ml da fracção contida no tubo 1 para um outro tubo marcado 1-GO e testar a presença de glucose oxidase tal como indicado em 6) e 7). 18) Colocar o tubo 1 contendo o que restou da fracção (4 ml) num banho de água e gelo. 19) Continuar a recolher fracções de 10 ml cada para os tubos marcados 2, 3, usando como eluente a solução B até que os testes enzimáticos para ambas as enzimas sejam negativos. Os tubos 2, 3, contendo o que restou das fracções devem ser igualmente colocados num banho de água e gelo. 5

6 20) Passar a usar como eluente a solução C e recolher mais três fracções de 10 ml cada. 21) Testar a actividade enzimática das três últimas fracções. Terminada a parte essencial do trabalho, deverá deixar a coluna pronta para uma próxima separação cromatográfica: 22) Levar o menisco do líquido até ao topo do enchimento. Introduzir cuidadosamente 3 ml de solução A e levar novamente o menisco do líquido até ao topo do enchimento. Juntar cuidadosamente solução A até ao topo da coluna e escoar o líquido da coluna até ao topo do enchimento. 23) Repetir esta operação, isto é, juntar cuidadosamente solução A até ao topo da coluna e escoar o líquido da coluna até ao topo do enchimento. Juntar cuidadosamente solução A até ao topo da coluna e deixar assim (não escoar). b) Determinação quantitativa da catalase (actividade enzimática) nas fracções por volumetria 1) Seleccionar os tubos de ensaio contendo as duas fracções para as quais o teste qualitativo para a presença de catalase tiver revelado uma maior actividade enzimática. 2) Preparar um conjunto de dois tubos de ensaio mm, marcados, respectivamente, com Cat-A e Cat-B e com o número da fracção a testar, contendo, cada um deles, 10 ml da solução D e 2 ml da solução E. 3) Colocar o par de tubos num banho de gelo e água. 4) Adicionar 2 ml de H 2 SO 4 3,0 M ao tubo Cat-A, que servirá para controlo (tempo zero). Neste tubo a enzima estará inactivada (desnaturação em meio fortemente ácido) antes da incubação com o substrato; 5) Adicionar 500 µl de uma das fracções escolhidas ao tubo marcado com Cat-B e accionar o cronómetro a meia adição; 6) Agitar imediatamente e com cuidado a mistura reaccional e voltar a colocá-la no banho de água e gelo; 7) Terminar a incubação do tubo Cat-B ao fim de cinco minutos pela adição de 2 ml de H 2 SO 4 3,0 M seguida, imediatamente, de agitação; 8) Adicionar 500 µl da fracção escolhida ao tubo marcado com Cat-A; 9) Transferir a solução do tubo Cat-B para um copo de 100 ml de forma alta; 10) Lavar o tubo com alguns mililitros de água destilada e adicioná-los ao copo; 11) Titular o conteúdo do copo com uma solução 0,005 M em KMnO 4 até ao aparecimento da primeira cor rósea persistente à agitação durante cerca de 30 segundos; 12) Transferir a solução do tubo marcado com Cat-A para um copo de 100 ml de forma alta; 13) Repetir os passos 10) e 11); 14) Calcular o número de µmoles de MnO 4 usado em cada titulação a partir do volume de titulante gasto; 15) Calcular o número de µmoles de H 2 O 2 que permaneceram sem decomposição em cada um dos tubos Cat-A e Cat-B; 16) Para obter o número de µmoles de H 2 O 2 decomposto por acção da enzima, subtrair o número de µmoles de H 2 O 2 que permaneceram sem decomposição no tubo Cat-B ao valor calculado para o tubo Cat-A; 6

7 17) Definindo uma unidade de actividade enzimática (U) como a actividade enzimática que conduz à decomposição de 1 µmole de H 2 O 2 por minuto nas condições experimentais usadas, calcular a actividade enzimática na fracção (testada) recolhida à saída da coluna expressa em U/mL da fracção; 18) Repetir os passos 2) a 18) para a outra fracção seleccionada. c) Determinação quantitativa da proteína total numa das fracções pelo método de Bradford 1) Misturar, em tubos de ensaio de vidro, 2,5 ml de reagente de Coomassie com 50 µl da fracção que tiver revelado maior actividade enzimática de catalase. Fazer o ensaio em triplicado; 2) Cerca de 20 minutos após a mistura dos reagentes, ler a absorvância das soluções ao comprimento de onda de 595 nm num espectrofotómetro. 3) Utilizando uma recta de calibração, obtida com soluções aquosas de albumina sérica bovina (Bovine Serum Albumin, Fraction V, Sigma) de concentrações conhecidas, compreendidas entre 50 e 600 µg/ml, calcular a concentração de proteína total na fracção. 4) Calcular a actividade específica da catalase na fracção a partir dos resultados obtidos em b) 17) e em c) 3). Nota: Só é determinada a actividade específica para a catalase. 7

8 SEPARAÇÃO DE DUAS ENZIMAS POR CROMATOGRAFIA DE PERMUTA IÓNICA FOLHA DE RESULTADOS GRUPO: DATA:... TURMA:... Nome... Nº... Nome... Nº... Nome... Nº... RESULTADOS EXPERIMENTAIS Actividade enzimática (detecção) Fracção nº Presença de catalase Presença de glucose oxidase Obs.: Indicar a actividade enzimática da seguinte maneira: intensa + + +; média + + ; pouco intensa +; não detectável o. Conclusão 8

9 A enzima catalase tem um ponto isoeléctrico superior/inferior ao da enzima glucose oxidase? Actividade enzimática (determinação quantitativa) Tubo nº Diluição Volume de titulante. (ml) µmol MnO 4 utilizado µmol H 2 O 2 remanescente µmol H 2 O 2 decomposto Actividade enzimática (U/mL) Determinação da proteína total Absorvância Concentração Cálculo da actividade específica 9

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