V e t e r i n a r i a n D o c s Farmacologia. -A parte do organismo que interage com a droga é denominado receptor.

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1 V e t e r i n a r i a n D o c s Farmacologia Introdução à Farmacodinâmica -A interação entre um fármaco e certos componentes celulares representam o mecanismo de ação do fármaco. -A parte do organismo que interage com a droga é denominado receptor. -O efeito do medicamento depende das funções que uma célula é capaz de executar. -O fármaco não cria funções, apenas modifica as que já existem. Alvo para a Ação dos Medicamentos O alvo de ligação de um medicamento no organismo animal são macromoléculas protéicas com a função de: enzimas, moléculas transportadoras, canais iônicos, receptores de neurotransmissores e ácidos nucléicos. A ligação dos medicamentos aos receptores envolve todos os tipos de interação química conhecidos: iônicas polares (íon-dipolo ou dipolo-dipolo), as pontes de hidrogênio, as hidrofóbicas, as de Van der Waals e as covalentes. As covalentes são muito difíceis de desfazer, são irreversíveis. Há 4 tipos principais de proteínas reguladoras que atuam como alvos farmacológicos primários: 1

2 1- Enzimas: geralmente a molécula do fármaco é um análogo do substrato que atua como inibidor competitivo da enzima, seja de modo reversível ou irreversível. E alguns fármacos podem exigir a degradação enzimática para sua conversão de uma forma inativa (pró-fármaco), numa forma ativa. Ex.: Aspirina inibindo a cicloxigenase. 2- Moléculas Transportadoras: medicamentos que interferem nas proteínas transportadoras, responsáveis pelo carreamento de várias substâncias para o interior das células, como, glicose, aminoácidos, íons e neurotransmissores. Ex.: Cocaína, glicosídeos cardíacos (inibindo a bomba Na + /K + ATPase do músculo cardíaco) 3- Receptores Celulares: os receptores constituem os elementos sensores no sistema de comunicações químicas que coordena a função de todas as diferentes células do corpo. Muitas substâncias terapeuticamente úteis atuam, seja como agonistas, seja como antagonistas, sobre os receptores de mediadores endógenos conhecidos. 4- Canais Iônicos: incorporam um receptor e só se abrem quando este estiver ocupado por um agonista. Outros são regulados por diferentes mecanismos, sendo os canais iônicos regulados por voltagem. A interação fármacoreceptor-canal iônico pode ser indireta, envolvendo uma proteína G e outros intermediários, ou direta, quando o próprio fármaco liga-se à proteína do canal e altera sua função. Exceções de alvos não protéicos: 1- DNA: antimicrobianos e antitumorais, agentes mutogênicos e carcinogênicos 2- Sais de Cálcio: bifosfonados Interação Fármaco-Receptor A ocupação de um receptor por uma molécula de um fármaco pode ou não resultar na ativação do receptor. A ligação do fármaco e a ativação são etapas distintas. 2

3 -Ativação: refere-se à capacidade da molécula ligada afetar o receptor de modo a desencadear uma resposta tecidual. -Afinidade: a tendência de um fármaco ligar-se ao seu receptor. -Eficácia: a tendência de ativar o receptor -Agonista total: não necessariamente ocupa 100% dos receptores, mas possui eficácia de 100% ou suficiente para produzir uma resposta tecidual máxima. -Agonista parcial: mesmo ocupando 100% dos receptores apresentam uma resposta tecidual submáxima. Formação das ligações: 1- Ligação Covalente: compartilham um par de elétrons, forte e estável. a. Ligação Covalente Coordenada: quando o par de elétrons compartilhado é do mesmo átomo. Doadores: N, O e S 2- Ligação Iônica: atração eletrostática entre dois íons de cargas opostas. a. Ligação de Hidrogênio: subtipo de ligação iônica 3- Ligação de Van der Walls: fracas, 2 átomos se aproximam suficiente para que o contato se estabeleça. -Papel importante no estabelecimento da seletividade e especificidade: Ex.: A adrenalina é seletiva para os receptores α e β. A xilazina é seletiva para os receptores α 2. -Antagonista: substância que liga-se ao receptor sem causar a ativação, impedindo conseqüentemente a ligação do agonista. Possuem eficácia zero. Constantes Cinéticas São constantes que relacionam um Agonista A e seu Receptor R, à resposta. A + R AR RESPOSTA 3

4 Afinidade Potência Eficácia Potência Atividade Intrínseca *Quanto maior a afinidade, menor será a DE 50 (dose necessária para produzir 50% da resposta máxima) e maior será a potência. -Relação Dose-Resposta: Resposta Quantal: quando o efeito da droga é tudo ou nada. Ex.: Efeito protetor dos anticonvulsivantes. -Índice Terapêutico: a) DE 50 : dose efetiva 50% b) DL 50 : dose letal 50% = efeito tóxico extremo (morte). -Relação entre Droga e Efeito Biológico: As respostas biológicas são graduadas, a resposta aumenta continuamente (até a capacidade máxima de resposta do sistema em questão) com o contínuo aumento da dose administrada. Permitem a estimativa da resposta máxima passível de ser produzida pela substância, bem como a concentração ou a dose necessária para produzir 50% da resposta máxima, constituindo 2 parâmetros úteis para comparar as potências de substâncias diferentes que produzem efeitos semelhantes. 4

5 Resposta Graduada (Curva de Dose x Efeito) Fonte: Rang, *O efeito fisiológico nem sempre é o efeito máximo. *Estas curvas não podem ser utilizadas para medirem a afinidade de substâncias agonistas pelos seus receptores, pois a resposta fisiológica produzida não é diretamente proporcional à ocupação. -Curva de Ligação ou Blinding : Fonte: Rang,

6 *Para se ter o efeito máximo não é preciso ocupar todos os receptores. Relação Droga-Receptor 1- Agonistas: são substâncias que interagem com o receptor e inicia uma resposta celular. a. Total: agonistas que possuem o efeito máximo, atividade intrínseca de 1 (eficácia). b. Parcial: agonistas cujo efeito máximo é a metade do efeito máximo possível, atividade intrínseca entre 0 e 1 (eficácia). A capacidade de uma molécula do fármaco ativar o receptor constitui mais uma propriedade graduada do que um processo de tudo-ou-nada. A diferença entre agonistas totais e parciais reside na relação entre a ocupação e resposta. c. Inverso: Quando um ligante reduz o nível de ativação é considerado um agonista inverso. São consideradas drogas de eficácia negativa, distinguindo-se dos agonistas (eficácia positiva) e dos antagonistas (eficácia zero). 2- Antagonista: são substâncias que interagem com o receptor mas é incapaz de induzir alteração celular, atividade intrínseca de 0. Geralmente existe semelhança entre as estruturas de antagonistas e agonistas. As duas substâncias competem entre si, mas o receptor só pode se ligar a uma molécula de cada vez. Uma vez o antagonista ocupando o receptor, a elevação da concentração de um agonista pode restaurar a ligação agonistareceptor. O gráfico que possui a representação agonista na presença de antagonistas, a curva sofre desvio para a direita, sem qualquer alteração na inclinação ou máximo. O antagonismo competitivo constitui o mecanismo mais direto pelo qual uma substância pode reduzir o efeito de outra. a. Competitivo: competição pelo sítio de ligação. 6

7 i. Reversível (ou superável): ligação fraca entre o antagonista e o receptor. O antagonismo diminui com o aumento da concentração do agonista. ii. Irreversível: ligação covalente e a dissociação é lenta ou não dissocia. b. Não Competitivo: Age em um sítio distinto do receptor do agonista. O antagonista bloqueia, em algum ponto, a cadeia de eventos que leva a produção de uma resposta pelo agonista. 3- Farmacodinâmico: a. Competitivo reversível b. Competitivo irreversível c. Não competitivo 4- Farmacocinético: o antagonista reduz efetivamente a concentração da substância ativa em seu local de ação. 5- Químico: se refere a situação incomum em que as duas substâncias se combinam em solução, de modo que o efeito do fármaco ativo é perdido. 6- Fisiológico: interação de duas substâncias cujas ações opostas no organismo tendem a anular uma a outra. Ex.: Histamina + Omeprazol 7

8 Fonte: Rang, Eficácia (Atividade Intrínseca) Definição: descreve a potência de um complexo fármaco-receptor de desencadear uma resposta do tecido. Igual a 1: ele será um agonista total ou pleno Igual a 0: ele será um antagonista Entre 0 e 1: ele será um agonista parcial 8

9 Mecanismo de Ação e Relação Dose-Resposta -Um medicamento não cria uma função no organismo, mas apenas modifica uma preexistente. -Os medicamentos podem ser divididos em dois grandes grupos: estruturalmente inespecíficos e os estruturalmente específicos 1-Medicamentos Estruturalmente Inespecíficos: são aqueles cujo efeito farmacológico não decorre diretamente da estrutura química da molécula, mas sim provocando alterações nas propriedades físico-químicas (como grau de ionização, solubilidade, tensão superficial e atividade termodinâmica). Ex.: anestésicos gerais inalatórios 2-Medicamentos Estruturalmente Específicos: são aqueles cuja ação biológica decorre essencialmente de sua estrutura química. Estes medicamentos se ligam à receptores, formando com eles um complexo, o que leva a uma determinada alteração na função celular. A ação farmacológica destes agentes ocorre com concentrações menores do que as necessárias para os estruturalmente inespecíficos. Receptores Componente do organismo o qual o agente químico presumivelmente interage. Três características encontradas em alguns grupos de medicamentos reforçaram a hipótese da existência dos receptores: 1- Alta potência: algumas substâncias atuam, apresentando efeito farmacológico de ampla intensidade mesmo em concentrações muito baixas. 2- Especificidade Química: isômeros ópticos apresentando diferentes ações farmacológicas. 9

10 3- Especificidade Biológica: exemplificando, a Epinefrina exerce um efeito acentuado sobre o músculo cardíaco, porém apresentam fraca ação sobre o músculo estriado. Curvas de Concentração-Efeito do Agonista A ligação dos fármacos podem ser medidas pela curva de concentração-efeito ou dose-resposta. Estas curvas permitem a estimativa da resposta máxima passível de ser produzida pela substância (E max ) bem como a concentração ou dose necessária para produzir 50% da resposta máxima (CE 50 ou DE 50 ), constituindo dois parâmetros úteis para a comparação de potências. Não são utilizadas para medir a afinidade de substâncias agonistas pelos seus receptores. Como Agem os Fármacos: Aspectos Moleculares -Alvo para a Ação de Fármacos: 1- Receptores: constituem os elementos sensores do sistema de comunicações químicas, que coordena a função de todas as diferentes células do corpo, sendo os mensageiros químicos representados por vários hormônios, transmissores e outros mediadores. É sítio de ligação para Antagonistas e Agonistas. Fonte: Rang, Canais Iônicos: existem os regulados por ligantes (receptores ionotrópicos) e os regulados por voltagem. Estes receptores Ionotrópicos incorporam um receptor e só se abrem quando estiverem ocupados por um agonista. Os fármacos podem afetar a 10

11 função dos canais iônicos ao interagirem com o sítio receptor dos canais regulados por ligantes ou com outras partes da molécula do canal. A interação poder ser: Indireta: envolvendo uma proteína G e outros intermediários sua função. Direta: quando o próprio fármaco liga-se à proteína do canal e altera a Fonte: Rang, Enzimas: a- A molécula da substância é um análogo do substrato que atua como inibidor competitivo da enzima, seja de modo reversível ou irreversível. b- As substâncias também podem atuar como substratos falsos, em que a molécula da substância sofre transformação química para formar um produto anormal, que subverte a via metabólica normal. c- Alguns fármacos podem exigir degradação enzimática para sua conversão de uma forma inativa (pró-fármaco) para uma forma ativa. Fonte: Rang,

12 4-Moléculas Transportadoras: O transporte de íons e de pequenas moléculas orgânicas através das membranas celulares geralmente exige uma proteína transportadora, visto que as moléculas permeáveis são muito polares (insuficientemente lipossolúveis) para penetrar por si próprias nas membranas lipídicas. Receptores Fonte: Rang, Tipo 1: canais iônicos controlados por ligantes (ionotrópicos) Ex.: Nicotínico da Acetilcolina 2- Tipo 2: receptores acoplados à proteína G (GPCRs Metabotrópicos): Ex.: Muscarínico da Acetilcolina 3- Tipo 3: receptores ligados a quinases e correlatos Ex.: Insulina 4- Tipo 4: receptores nucleares. Ex.: receptores dos Esteróides. 12

13 Fonte: Rang,

14 Receptor Tipo 1: Ionotrópicos (Canais Iônicos regulados por ligantes) Canais Iônicos: são macromoléculas transmembrânicas, formando um poro aquoso através da membrana lipídica. São elementos fundamentais na atividade celular elétrica e funcional. -Classificação: -Abertura de canais de Na + e Ca ++ causa despolarização (carga intracelular fica mais positiva) facilitando a ativação da célula. -Abertura de canais de Cl - e K + causa a hiperpolarização (carga intracelular fica mais negativa) dificultando a ativação da célula. -Estrutura: possui 4 ou 5 subunidades (α, β,γ e δ) *podendo ter 2 subunidades α. Cada subunidade atravessa quatro vezes a membrana, circundando um poro central. Possui 2 sítios para ligação da acetilcolina (na subunidade α e sua vizinha). -Características: -O canal incorpora o sítio de ligação à droga -Estão envolvidos principalmente na transmissão sináptica rápida -A ligação é direta ou indireta (via proteína G) -Exemplos: GABA A, Nicotínico, NMDA, 5-HT 3 (serotonina) 1- Receptor Nicotínico: seletivos para cátions (Na + principalmente) Agonista: acetilcolina 2-Receptor NMDA: seletivo para íons bivalentes (Mg ++ e Ca ++ principalmente) Agonista: glutamato 3-Receptor GABA A : seletivo para ânions (Cl - principalmente) Agonista: GABA 14

15 Receptor Tipo 2: Metabotrópicos: GPCRs Exemplos: receptores muscarínicos de acetilcolina, receptores adrenérgicos, receptores de dopamina, de 5-HT, opiáceos. Funções biológicas: odor e paladar, percepção de luz, neurotransmissão, função de glândulas endócrinas e exócrinas, quimiotaxia, exocitose, controle da pressão arterial, embriogênese, crescimento celular e diferenciação e oncogênese. Estrutura: constituem-se de sete α-hélices transmembrana (monômeros), com domínio N-terminal extracelular de comprimento variável e um domínio C-terminal intracelular. Divisão: GPCRs são divididos em 3 famílias, estas famílias compartilham a mesma estrutural hepta-helicoidal, mas diferem-se principalmente no domínio N- terminal e na localização do domínio de ligação do agonista. -Família A: Família da Rodopsina: a maior, incluindo a maioria dos receptores de monoaminas e neuropeptídeos. -Família B: Família da Secretina e Glucagon: receptores para hormônios peptídicos incluindo a secretina, glucagon e calcitonina. -Família C: Família do Glutamato e receptores sensores de Ca ++ : é o menor, receptores metabotrópicos do glutamato, GABA B e receptores sensíveis ao Ca ++. *O receptor sensor de Ca ++ é um GPCR incomum, que é ativado na presença de Ca ++ extracelular. Ex.: glândula paratireóide controlando a seqüência do hormônio paratireóideo. *A terceira alça citoplasmática constitui a região da molécula que se acopla à proteína G. *A ligação de determinado GPCR a uma via particular de transdução de sinais depende principalmente da estrutura do receptor, sobretudo na região da terceira alça intracelular, que confere especificidade a determinada proteína G. 15

16 -GPCR da Trombina: Fonte: Rang, A trombina é uma protease que atua ao remover resíduos de aminoácidos da cauda N-terminal extracelular do receptor. A seguir, os resíduos N-terminais expostos ligam-se a domínios do receptor nas alças extracelulares. A inativação ocorre por fosforilação e a recuperação requer nova síntese do receptor. -Transdução de Sinais pelos GPCR: A ligação entre o receptor de membrana e a primeira etapa da cascata de transdução de sinais é estabelecida através das proteínas G. -Proteínas G: são denominadas proteínas G em virtude de sua interação com os nucleotídeos guanina, GTP e GDP. -Características: consistem em três subunidades (α,β e γ). Os nucleotídeos guanina ligam-se à subunidade α (atividade enzimática) catalisando a conversão de GTP em GDP. As subunidades β e γ permanecem unidas. Todas as 3 subunidades estão ligadas à membrana através de ácidos graxos. No estado de repouso encontra-se na forma de trímero e o GDP ocupa o sítio na subunidade α. -Ativação: Quando o GPCR é ocupado por um agonista, ocorre uma alteração na conformação, resultando na aquisição de uma alta afinidade pelo trímero αβγ. A associação do trímero com o receptor provoca a dissociação do GDP e sua substituição por GTP que por sua vez causa a dissociação do trímero da proteína G, liberando subunidades GTP-α e βγ. Trata-se de 2 formas ativas da proteína G que podem associar-se a diversas enzimas ou canais iônicos, ativando-as ou inativando-as. 16

17 Fonte: Rang, Conclusão do Processo: concluí-se quando ocorre a hidrólise do GTP a GDP, através da atividade da GTPase da subunidade α (enzima intrínseca). -Resultado: Um único complexo agonista-receptor é capaz de ativar várias moléculas de proteína G, podendo cada uma delas permanecer associada à enzima efetora durante o tempo suficiente para produzir muitas moléculas do produto. O produto com freqüência é um segundo mensageiro -Variações: quatro classes principais de proteína G (G S, G i, G o e G q ) que exibem seletividade tanto para os receptores quanto para os efetores aos quais se acoplam. As subunidades α dessas proteínas G diferem na sua estrutura. *Isto explica porque os receptores muscarínicos de acetilcolina e os receptores β- adrenérgicos produzem efeitos opostos. AMPc. -G S : estimula a Adenil-Ciclase (ATP AMPc), aumentando a função do função do AMPc. -G i : inibição da enzima Adenilato Ciclase (ATP AMPc), diminuindo a 17

18 -G o : efeitos devem-se principalmente às subunidades βγ. -G q : ativa a fosfolipase C (PLC), aumentando a produção dos segundos mensageiros Inusitol Trifosfato (IP 3 ) e Diacilglicerol (DAG) -Subunidade βγ: iguais a subunidade α e outras funções como ativar canais de K +. Ex.: promove a abertura de um canal de K + na membrana plasmática de uma célula muscular cardíaca. -Alvos das Proteínas G: -Adenilato Ciclase: a enzima responsável pela formação do AMPc -Fosfolipase C: enzima responsável pela formação de fosfato de inusitol e diacilglicerol -Canais Iônicos: particularmente os canais de cálcio e potássio Sistema da Adenilato Ciclase/AMPc O AMPc é um nucleotídeo sintetizado no interior da células a partir do ATP, sob a ação de uma enzima ligada à membrana, a adenilato ciclase. O AMPc é constantemente produzido e inativado por hidrólise (por enzimas Fosfodisterases). Muitas substâncias diferentes, hormônios, neurotransmissores atuam sobre os GPCR e produzem seus efeitos ao aumentar ou diminuir a atividade catalítica da adenilato ciclase. Alvos do AMPc: enzimas do metabolismo energético, divisão e diferenciação celular, transporte de íons, canais iônicos e proteínas contráteis no músculo liso. O AMPc ativa proteinoquinases (Proteína Quinase A PKA), e essas têm como função catalisar a fosforilação de resíduos de serina e treonina, utilizando ATP como fonte de grupo fosfato. A fosforilação pode ativar ou inibir enzimas-alvos ou canais iônicos. *O Sildenafil (Viagra) inibe as Fosfodiesterases. Sistema de Fosfolipase C/Fosfato de Inusitol IP 2 PLC β IP 3 + DAG (Diacilglicerol) 18

19 IP 3 e DAG: mensageiros intracelulares IP 3 : O IP 3 é um mediador hidrossolúvel, liberado no citossol e que atua sobre um receptor específico (o receptor de IP 3 um canal de cálcio regulador por ligante existente na membrana do retículo endoplasmático). Função: controlar a liberação de Ca ++ das reservas intracelulares. O aumento de Ca ++ inicia vários eventos, incluindo a contração, secreção e ativação de enzimas. *A ativação da PLC β (Fosfolipase) por vários agonistas é mediada através de uma proteína G, de maneira idêntica à adenilato ciclase, embora estejam envolvidos diferentes subtipos de proteína G. DAG: é produzido, assim como o IP 3, sempre que ocorre a hidrólise de PI (fosfoinositídios) induzida por receptores. Função: ativar uma proteinoquinase ligada à membrana, a proteinoquinase C (PKC), que catalisa a fosforilação de uma variedade de proteínas intracelulares. E também ativa a Fosfolipase A 2 (PLA 2 ) e portanto controla a formação de ácido Araquidônico e eicosanóides. Ao contrário do IP, o DAG é altamente lipofílico e permanece no interior da membrana. A maioria das PKC é ativada pela DAG e por altas concentrações de Ca ++ ambos produzidos pela ativação de GPCR. *Ácido Araquidônico: está presente nas membranas das células corporais, e é o precursor da produção de eicosanóides. *Eicosanóides: exercem um complexo controle sobre diversos sistemas do organismo humano, especialmente na inflamação, imunidade, e como mensageiros do sistema nervoso central. Canais Iônicos como alvos das Proteínas G Não há envolvimento de segundos mensageiros. As ações ocorrem por interação direta entre a subunidade da proteína G e o canal, sem participação de segundos mensageiros. Os principais canais regulados são os de Ca ++ e os de K +. 19

20 Receptores Tipo 2: Metabotrópicos (GPCR) continuação Rodopsina -Quão rápido um susto pode fazer seu coração bater mais rápido (adrenalina estimula os GPCRs nas células do músculo cardíaco) -Quão rápido o aroma da comida pode fazê-lo salivar (por GPCRs para odores no nariz e para GPCRs para acetilcolina nas glândulas salivares, estimulando a secreção) -Entre as mais rápidas de todas estas, os GPCRs do olho em resposta à luz: 20 milissegundos para as células fotorreceptoras da retina produzirem uma resposta elétrica. -Tudo começa quando a luz incide sobre a Rodopsina, um receptor acoplado a proteína G. -Esse receptor ativa uma proteína G chamada Transducina. 20

21 Como ocorre: Quando o bastonete é estimulado pela luz, um sinal é propagado a partir das moléculas de rodopsina até os canais de íons da membrana, fechando-os. Detalhando: a luz estimula rodopsina que ativa a proteína G (transducina), esta proteína G ativada irá ativar uma PDE (fosfodiesterase) que irá hidrolisar GMPc que é responsável por deixar os canais de Na + abertos. Não somente na visão, mas também na gustação e o olfato dependem deste mecanismo de recepção de sinal. Para a visão existe a proteína G T (transducina), no olfato a proteína G OLF (olfatória) e para o paladar existe a proteína G GUST (gustativa). CLASSE Nucleotídeos Aminas biogênicas Peptídeos e Proteínas Compostos lipídicos Aminoácidos excitatórios Outros compostos Receptores órfãos EXEMPLARES Adenosina, AMPc, melatonina Adrenalina, noradrenalina, dopamina, histamina Angiotensina, bradicinina, calcitonina, FSH, glucagon Canabinóides, fator de ativação das plaquetas Glutamato, GABA 11-cis-retinal Família A, Família B, Família C -Neurotransmissor e Receptores: NEUROTRANSMISSORES RECEPTORES Acetilcolina (Ach) Muscarínicos (M 1, M 2, M 3...) Glutamato (Glu) Receptor Glutamato 21

22 GABA Receptor GABA B Serotonina (5-HT) 5-HT 1, 5-HT 2 Dopamina (DA) D 1, D 3, D 4 Norepinefrina (NE) α 1, α 2, β 1 e β 2. Sistema Rho / Rho quinase Efeitos da proteína Rho Quinase: -Contração e proliferação do músculo liso Agonista GPCR (Endotelina 1) Proteína G 12/13 -Angiogênese -Remodelação Sináptica Rho Quinase Proteínas Quinases Angiogênese Uma proteína quinase transfere o terminal fosfato do ATP para um grupo hidroxil de um resíduo de aminoácido particular (serina, treonina ou tirosina). A proteína fosfatase catalisa a remoção do P i por hidrólise. Uma fosforilação pode alterar diretamente a atividade de uma proteína. *Algumas proteínas quinases são ativadas pela Ca ++ - calmodulina. Ex.: MLCK : proteína quinase de cadeia leve que fosforila a miosina. Fosfodiesterases (PDEs) Função: enzimas que clivam o AMPc AMPc + H 2 O -As PDEs são ativadas por fosforilação catalisadas pela proteína quinase A. 22

23 -Existem muitos subtipos de PDEs que são seletivos para AMPc (PDE 3 e PDE 4 ) enquanto outros são seletivos para GMPc (PDE 5 ). -Podem ser inibidos por fármacos como: -Metilxantinas: (teofilina e cafeína) -Sildenafila (Viagra) aumenta os efeitos vasodilatadores do NO. -Rolipram: asma -Milrinona: insuficiência cardíaca Reciclagem do Receptor Sinalização e dessensibilização estão intimamente ligadas -A dessensibilização é uma característica de todos GPCRs -Garante a responsividade do receptor frente estímulos persistentes -Forma de atenuação ou mesmo terminalização do sinal do receptor. -Existe 2 mecanismos de dessensibilização: -Fosforilação do receptor -Internalização do receptor (endocitose) Como ocorre a Dessensibilização ou taquifilaxia: a fosforilação pela PKA e PKC geralmente resulta na redução do acoplamento entre o receptor e a proteína G, com conseqüente redução do efeito do agonista. E existe a fosforilação por GRK que é específica e afeta os receptores no estado ativado (com o agonista ligado). *Arrestinas: proteínas que bloqueiam a interação do receptor com a proteína G e direciona para endocitose, produzindo uma dessensibilização mais profunda e de maior duração. O efeito do fármaco diminui gradualmente quando ele é administrado de modo contínuo ou repetido. Causas: -Alteração dos receptores 23

24 Dimerização dos GPCR -Perda de receptores -Depleção dos mediadores -Aumento da degradação metabólica -Adaptação fisiológica -Extrusão ativa do fármaco. A maioria, se não todos os GPCRs, existem como oligômeros Ex,: GABA B Receptores constitutivamente ativos Ativos na ausência de qualquer agonista Ex.: receptor da histamina H 3 Sinalização Independente das Proteínas G Receptor muscarínico M 3 e os histamínico H 1 são capazes de ativar a PLD (fosfolipase) através da interação com as small G proteins Rhoa e Arf, sem passar pela proteína G. Receptores Ligados a Quinases e Correlatos Estes receptores medeiam as ações de uma ampla variedade de mediadores protéicos (fatores de crescimento, citocinas, insulina e leptina). 1-Receptor Tirosina Quinase (TRK): fosforila Tirosina Ex.: fator de crescimento neuronal (NGF) 2-Receptores de Ocitocinas: associados com proteínas intracelulares que tem atividade tirosina quinase 24

25 prolactina. Ex.: interferons, hormônio do crescimento (GH), eritropoetina e 3-Receptor Guanilato Ciclase: cataliza diretamente a produção de GMPc. Ex.: Fator Natriurético Atrial 4-Receptor Serina/Treonina Quinase: fosforila os aminoácidos serina e treonina. Ex.: Fator de Transformação de Crescimento (TGF) -Funções Biológicas: Controle da divisão, crescimento e diferenciação celulares, inflamação, reparação tecidual, apoptose, respostas imunológicas e regulação metabólica -Estrutura: Apresentam domínios extracelulares e intracelulares (efetores) muito grandes, cada um constituído com cerca de 400 a 700 resíduos de aminoácidos. Com uma única hélice transmembrana ligando o domínio externo ao interno. O receptor de Tirosina Quinase possui uma porção de tirosina incorporada na região intracelular. No caso do receptor da insulina, o domínio extracelular consiste em um polipeptídeo separado, que está ligado ao restante por ponte de dissulfeto. No caso dos receptores de Fatores de Crescimento, consistem em uma única cadeia longa. Receptores da Citocinas são semelhantes, mas frequentemente diméricos. *Receptores de Fatores de Crescimento e Insulina a região intracelular possui atividade tirosinoquinase e incorpora sítios de ligação de ATP. Utilizando a via da Ras/Raf/MAP quinase. *Receptores de Citocinas carecem da atividade quinase intrínseca, mas quando ativados por ligantes associam-se à quinases conhecidas como Jaks. Utilizando a via Jak/Stat. -Ligantes: Insulina (estimula a utilização de CHO e síntese protéica), Receptores Toll (reconhecem LPS), Fator de Crescimento Neuronal (NGF), Fator de Crescimento derivado das Plaquetas (PDGF estimula a sobrevivência, crescimento e a proliferação de vários tipos de células), Efrinas (angiogênese), entre outros. *Receptores para Fatores de Crescimento diferenciam-se pela quantidade de domínios de imunoglobulina no exterior. 25

26 *Receptor de Insulina é um dímero e sua ativação se dá por uma mudança conformacional. -Transdução de Sinal: envolve uma dimerização dos receptores (junção de dois destes). Permitindo uma auto-fosforilação dos resíduos de Tirosina. A seguir essas Tirosinas fosforiladas atuam como sítios de ligação para proteínas intracelulares. Há a ligação de uma proteína adaptadora (Proteínas de domínio SH2), estas proteínas são seletivas. -Mecanismo de Fosforilação: (cascata das quinases): 1- Via Ras/Raf: A proteína de domínio SH2 ao se ligar às tirosinas fosforiladas do domínio interno do receptor irão ativar uma proteína Ras (está associada à membrana plasmática), ativando uma cascata de quinases (ocorrendo sucessivas fosforilações) começando pela ativação da Raf (primeira sequência de serino/treoninoquinase) ativando outras proteínas até chegar na última delas a MAP que ira ativar fatores de transcrição que irão atuar no núcleo, na transcrição gênica. *Ras : produto de proto-oncogene, atua como uma proteína G (transmite o sinal, através da troca de GDP/GTP). *MAP: proteína ativada por mitógeno Fonte: Rang,

27 2- Via Jak/Stat: ocorre a dimerização dos receptores (de ocitocina) com a ligação da citocina, atraindo uma unidade de Tirosinoquinase (Jak) citossólica, que se associa ao dímero desses receptores, fosforilando-os.a Jak tem efeito sobre uma família de fatores de transcrição (Stat). A Stat são proteínas de domínio SH2 que se ligam ao complexo receptor-jak, uma proteína Stat fosforila a outra Stat. Então assim a Stat é ativada e migra para o núcleo e ativa a expressão gênica. Fonte: Rang, Receptores Nucleares Uma família de 48 receptores que podem detectar lipídeos e sinais hormonais e modular a transcrição gênica. -Receptor Classe I: citossólico -Receptor Classe II: nuclear -Classe Híbrida: -Agonistas: Esteróides (estrógeno, progesterona, andrógenos, glicocorticóides e mineralocorticóides) e Hormônios (hormônio tireoideano, vitamina D 3 e ácido graxos). 27

28 *Estes ligantes (agonistas) são todos compostos lipofílicos, que atravessam a membrana plasmática facilmente. *10% dos fármacos atuam nestes receptores. -Funções: Papel vital na sinalização endócrina e regulação metabólica -Estrutura geral: Domínio central o receptor possui uma região no meio da molécula com 60 aminoácidos, constituindo o domínio para ligação do DNA. Esta região contém duas alças com cerca de 15 resíduos de aminoácidos e essas alças possuem essa conformação pelo fato de conter dois Zn ++ fazendo uma ponte entre resíduos de cisteína (Dedos de Zinco que agem em regiões polindrômicas do DNA) *O gene a ser transcrito não é onde se ligam os dedos de Zinco e sim uma região que está localizada antes do TATAbox. *O receptor pode ativar ou inativar os fatores de transcrição. Região N terminal: se liga de maneira independente e abriga AF1 (função de ativação). Região variável, que é responsável pelo controle da transcrição de genes. Região de Dobradiça: permite a dimerização e possui capacidade de ligação ao DNA. Região C-terminal: ativação dependente de ligante. Região AF-2. Mais especificamente: 5 regiões (A/B, C, D, E e F) -A/B: região independente de ligante (Ex.: receptores de testosterona, estrógeno, glicocorticóides diferem-se entre si nesta região). -C: região que possui os dedos de Zn -D: região de articulação (local onde há união entre receptores para formação do dímero) -E; 28

29 -F; -Tipos: -Receptor Nuclear Classe I: presentes no citoplasma na ausência do ligante. Formam um complexo com a HSP (HS90 - proteína de choque térmico) e com outras proteínas. Operam homodímeros na presença do ligante. São translocados para o núcleo e agem em modo feedback negativo (controlam eventos biológicos). Homodímero: GR GR GR: receptor para glicocorticóides. *HS90: proteína que confere estabilidade para o receptor, liga-se na região C e E. Classificação: receptores para os hormônios esteróides (glicocorticóides e mineralocorticóides) e receptores para estrógeno (ER), progesterona (PR) e andrógeno (AR). *Vários genes podem ser regulados por um único ligante. -Mecanismos Moleculares de ação dos GC: 1- Mecanismo básico de transativação: -Maquinaria de transcrição operando em nível baixo -O dímero GR-GR modificado pelo ligante, liga-se a um ou mais elementos de resposta aos glicocortícoides (GRE) dentro da seqüência promotora. -Estimulam a transcrição 2- Mecanismo básico de transrepressão: -Maquinaria de transcrição é constitutivamente controlada por fatores de transcrição -O dímero GR-GR modificado pelo ligante, liga-se ao elemento de resposta aos glicocorticóides negativos (ngre). -O complexo receptor desloca os fatores de transcrição e a resposta é reduzida. 3- Mecanismo Fos/Jun: (oncogênese) 29

30 -A transcrição ocorre acelerada com a ligação dos fatores de transcrição Fos/Jun ao seu sítio regulatório AP-1. -O dímero GR-GR modificado pelo ligante, liga-se aos fatores de transcrição. -O complexo receptor reduz a expressão. 4- Mecanismo do fator Nuclear kb: -Os fatores de transcrição P65 e P50 ligam-se ao sírio NF kb promovendo a expressão gênica -O dímero GR-GR modificado pelo ligante, liga-se aos fatores de transcrição. -O complexo receptor impede a transcrição. - está presente no núcleo e operam como heterodímeros com o receptor retinóides (RXR). Causam efeitos de feedback positivo, amplificando um efeito biológico. *o RXR opera com o RXR formando uma exceção, por ser um homodímero. Heterodímero: RXR ligante Homodímero: RXR RXR -Características: os ligantes são geralmente lipídicos (Ex.: ácidos graxos) já presentes em certas quantidades dentro da célula. -Receptor ativador de proliferação de peroxissomo (PPAR) para ácidos graxos -Receptor de oxiesterol (LXR) para o colesterol -Receptor de farnesóides (FXR) para ácido biliar -Receptor xenobiótico (PXR) para reconhecer substâncias estranhas no organismo, incluindo fármacos. *Induzem enzimas que metabolizam drogas como a CYP3A (que metaboliza cerca de 60% de todos os fármacos). -Classe Híbrida: presente no núcleo e operam heterodímeros com o receptor retinóide. É utilizado principalmente para ligantes endógenos. 30

31 Ex.: Receptor do hormônio da tireóide (TR), receptor para vitamina D (VDR) e receptor do ácido retinóico (RAR). Heterodímero: RXR TR -Mecanismo de Ação: são fatores de transcrição ativados por ligantes e modificam a transcrição gênica. Através da ligação do receptor a uma molécula de esteróide ou hormônio, o receptor muda sua conformação, facilitando a formação de dímeros do receptor. Esses dímeros ligam-se a seqüências específicas do DNA, conhecidas como elementos responsivos a hormônios situados alguns pares de bases acima dos genes que são regulados. Ocorre o aumento da RNA-polimerase e na produção de RNAm dentro de poucos minutos após a adição do agonista, embora a resposta fisiológica possa levar horas ou dias para desenvolver-se. *RNA polimerase: responsável pela transcrição de DNA em RNA. -Glicocorticóides: aumentam a síntese da Lipocortina que inibe a fosfolipase-α2 quebrar fosfolipídeos em ácido araquidônico que é precursor de prostaglandinas e leucotrienos (fatores de inflamação) assim inibem a inflamação. 31

32 Referências Bibliográficas SPINOSA, Helenice de Souza, et al. Farmacologia Aplicada à Medicina Veterinária. 4. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, RANG, H.P e DALE, M.M.. Farmacologia. 5. Ed. Rio de Janeiro: Elselvier, WEBSTER, Cynthia R. L. Farmacologia Clínica em Medicina Veterinária. 1ed. São Paulo: Roca, ANDRADE, Silvia Franco. Manual de Terapêutica Veterinária. 2 ed. São Paulo: Roca,

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