Macromoléculas. Biologia IV Aula 2 Bioquímica Proteínas

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1 Biologia IV Aula 2 Bioquímica Proteínas Carla Silva Martins 08 de agosto de 2016 Macromoléculas Água Carboidratos Aminoácidos (proteínas/enzimas) Lipídeos Ácidos nucléicos (Biologia Molecular) 1

2 Introdução As proteínas são polímeros compostos por resíduos de aminoácidos e possuem alta diversifidade quanto à forma e à função Funções: Estrutural Processos biológicos Transporte de moléculas Defesa Metabolismo Mecânica Regulação gênica Armazenamento Sinalização Síntese protéica núcleo citoplasma 2

3 Aminoácidos Pirrolisina Selenocisteína Isomeria óptica Todas as proteínas encontradas nos seres vivos sào formadas por L-aminoácidos Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos e em peptídeos de parede bacteriana 3

4 Classificação dos animoácidos De acordo com a cadeia lateral (R) Classificação dos animoácidos De acordo com a cadeia lateral (R) Selenocisteína Pirrolisina 4

5 Essenciais vs Não Essenciais Ionização A carga elétrica dos aminoácidos varia com o ph Cada aa tem pelo menos dois grupos ionizáveis PROTONADO ZWITTERION DESPROTONADO 5

6 Curva de titulação da Glicina Ponto isoelétrico (pi): ph onde predomina a forma eletricamente neutra AA com cadeia lateral não ionizável: pi = média de pk 1 e pk 2 AA com cadeia lateral ionizável 0 / +1 6

7 Ligação Peptídica Os aminoácidos ligam-se formando cadeias polipeptídicas H 2 O LIGAÇÃO PEPTÍDICA (COVALENTE) Estrutura das proteínas A organização tridimensional de uma proteína, desde a sequência de aa, passando pelo enrolamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente 7

8 Estrutura primária É a sequência de aa ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína. Estrutura secundária Descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica α-hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo folha-β: interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica 8

9 Estrutura terciária Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação com regiões de estrutura regular (α-helice ou folha-β) ou de regiões sem estrutura definida MIOGLOBINA 80% α-hélice LISOZIMA α-hélice e folha-β CONCONAVALINA A 0% α-hélice Estrutura quaternária Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor um proteína funcinal oligomérica. HEMOGLOBINA 2 cadeias α + 2 cadeias β 9

10 Função estrutural No meio extracelular: COLÁGENO e ELASTINA fibras em tendões e ligamentos No meio intracelular: TUBULINA microtúbulos longos e rígidos (citoesqueleto) α-queratina forma fibras que reforçam as células epiteliais e é a proteína predominante em cabelos e chifres Função transporte ALBUMINA SÉRICA transporta lipídios HEMOGLOBINA transporta oxigênio TRANSFERRINA transporta ferro 10

11 Função defesa IMUNOGLOBULINA glicoproteínas sintetizadas e excretadas por células plasmáticas derivadas dos linfócitos B INTERFERON produzida pelos leucócitos e fibroblastos para interferir na replicação de vírus, bactérias e células de tumores Função metabolismo INSULINA controla os níveis de glicose no sangue 11

12 Função mecânica ACTINA e MIOSINA músculo esquelético CINESINA interage com os microtúbulos para movimentar as organelas nas células DINEÍNA promove o batimento de cílios e flagelos nas células eucarióticas Função regulação gênica REPRESSOR DE LACTOSE em bactérias, silencia o gene para a enzima responsável pela degradação da lactose 12

13 Função armazenamento FERRITNA armazena o ferro no fígado OVALBUMINA proteína da clara do ovo, utilizada como fonte de aa pelo embrião das aves CASEÍNA proteína do leite, utilizada como fonte de aa por bebês mamíferos Função sinalização RODOPSINA na retina, detecta luz RECEPTOR DE ACETILCOLINA na membrana de células musculares, recebe sinais químicos liberados por terminações nervosas 13

14 Biologia IV Aula 2 Bioquímica Enzimas Carla Silva Martins 08 de agosto de 2016 Introdução O que são? As enzimas são as macromoléculas responsáveis pela CATÁLISE das reações que ocorrem nos SISTEMAS BIOLÓGICOS Todas as enzimas apresentam alto grau de ESPECIFICIDADE para seus substratos e aceleram reações químicas em ph E TEMPERATURA COMPATÍVEL COM A VIDA Exemplo: sacarose + O 2 CO 2 + H 2 O reação espontânea, porém extremamente demorada 14

15 História estudo da digestão de compostos orgânicos por fluidos biológicos Digestão da carne por secreções gástricas Quebra do amido mediado por saliva e alguns extratos de plantas 1850 Teoria da fermentação criada por Louis Pasteur (vitalismo) Levedura + glicose álcool (fermentação) História 1897 Queda do vitalismo em estudo feito por Eduard Buchner Extrato de levedura + glicose álcool Frederick W. Kuhne nomeou as moléculas de ENZIMAS 15

16 História 1926 cristalização da enzima urease por James Sumner Notou semelhança com estrutura de proteína ENZIMAS são PROTEÍNAS Atividade biológica depende da estrutura tridimensional RNAse Nomenclatura Nome do substrato catalisado ou processo realizado + sufixo ASE Hexoquinase adiciona grupamento fosfato em uma molécula de glicose Lipase quebra lipídeo Metiltransferase transfere grupamento metil para proteína/aminoácido/nucleotídeo Aldolase quebra de um substrato em produtos aldóis (via glicolítica) Exceções: renina, calicreína, enzima conversora de angiotensina, tripsina. 16

17 Classificação De acordo com o tipo de reação que catalisam Regulação atividade - Cofator/coenzima Cofator íons inorgânicos (Mg 2+, Zn 2+ ) Coenzima moléculas orgânicas (vitamina B12) Grupo prostético cofatores ou coenzimas que estão ligadas fortemente à enzimas (Ex.; citocromo c xidase) 17

18 Mecanismos de funcionamento Reação enzimática E + S ES EP E + P Intermediários da reação, ES e EP, têm tempo de meia vida muito curto Coordenada da reação Fases de transformação de uma molécula em outra. 18

19 Especificidade Influência ph/temperatura 19

20 Cinética enzimática É a velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo E + S ES EP E + P k 1 E + S ES E + P k -1 k 2 k -2 Equação de Michaelis-Menten k 1 E + S ES E + P k -1 k 2 ESTADO ESTACIONÁRIO 20

21 Equação de Michaelis-Menten Inibidores São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima Pode ser reversível ou irreversível 21