Glicose / carboidratos Ácidos graxos Aminoácidos. Acetil-CoA. Ciclo de Krebs (NADH e FADH 2 )

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2 A fosforilação oxidativa (FO) é o estágio final do metabolismo produtor de energia nos organismos aeróbicos Nessa etapa toda a energia produzida (na forma de carreadores de elétrons) durante a oxidação dos carboidratos, lipídeos e aminoácidos e TCA é utilizada para síntese de ATP Glicose / carboidratos Ácidos graxos Aminoácidos Acetil-CoA Ciclo de Krebs (NADH e FADH 2 ) Em eucariotos a fosforilação oxidativa ocorre na mitocôndria e envolve a redução do O 2 em H 2 O. Fosforilação oxidativa ATP H 2 O

3 Como é a mitocôndria? Membrana externa Membrana interna Cristas Matriz As mitocôndrias possuem duas membranas sendo que a interna forma cristas para aumentar a superfície de contato interna com a matriz mitocondrial.

4 MME permeável a pequenas moléculas e íons (poros) O que contém e quais as características de cada compartimento mitocondrial? MMI impermeável a pequenas moléculas e íons (inclusive H + ) Componentes da cadeia respiratória Transportadores ADP-ATP Outros transportadores de membrana ATP sintase Matriz Complexo piruvato desidrogenase e coenzimas Enzimas do TCA, oxidação ácidos graxos e aminoácidos ATP, ADP, Pi, Mg 2+, Ca 2+, K + Intermediários solúveis DNA e ribossomos

5 MME - Permeável à pequenas moléculas e íons que se movem através de proteínas integrais da membrana - porinas MMI - Impermeável à maioria das moléculas ( os íons H+), transportadores específicos para algumas moléculas Citosol Enzimas da Via Glicolítica Piruvato Ácidos graxos Aminoácidos MME MMI Matriz Complexo piruvato desidrogenase TCA Oxidação Ac Graxos e aminoácidos Transportadores elétrons reduzidos (NADH e FADH 2 ) Cadeia respiratória e ATP sintase ATP e H 2 O

6 Quem são os componentes da cadeia respiratória? São conjuntos de proteínas integrais de membrana (MMI) que apresentam grupos prostéticos capazes de receber e doar elétrons (transportadores). Quem são essas moléculas transportadoras de elétrons? Além do NADH e FADH 2 Coenzima Q (ubiquinona, plastoquinona, menaquinona) Citocromos (heme) Proteínas ferro-enxofre Tipos de transferência Transferência direta de elétrons (Fe +3 Fe +2 ) Transferência de átomos de hidrogênio (H + + e - ) Transferência de grupos hidreto (:H - )

7 Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo Coenzima hidrossolúvel Atua junto com as desidrogenases retirando elétrons nas vias catabólicas Transporta íon hidreto (2e - e 1H + ) Não passa pela MMI Tem menor potencial de redução que os outros componentes da cadeia respiratória

8 Flavina adenina dinucleotídeo Coenzima ligada às flavoproteínas Transporta 1 ou 2 átomos de H Podem servir de intermediários nas reações que doam 2 e - para receptores que aceitam apenas 1 e -

9 Coenzima Q Transportador de elétrons ligado à MMI Lipídeo solúvel (possui longa cadeia isoprenóide lateral) Molécula pequena e hidrofóbica difunde pela membrana mitocondrial interna Pode aceitar 1 ou dois átomos de H (2 etapas) Atua na junção entre transportadores de um doador de 2 e - e um receptor de 1 e -

10 Citocromos Transferem elétrons diretamente por redução do Fe 3+ a Fe 2+ do grupo heme (anel tetrapirrolico com átomo de ferro) Proteínas que tem como característica um absorção intensa de luz visível possuem um grupo heme ligado Quando o grupo heme está reduzido pode absorver luz em 2 ou 3 comprimentos de onda, isso classifica os citocromos nas mitocôndrias.

11 Podem ser divididos em 3 classes dependendo do espectro de absorção Cit a Proteínas integrais da membrana com heme ligado, mas não covalentemente Cit b Proteína solúvel com heme ligado covalentemente Cit c Associada à superfície externa na MMI por interações eletrostáticas

12 Proteínas ferro-enxofre Não tem grupo heme, o ferro está ligado à proteína por associação com átomos de S ou S da cisteína. Transferem 1 e - em cada átomo de Fe e o potencial de redução varia com sua estrutura Tem várias estruturas nas mitocôndrias existem 8 tipos de proteínas Fe-S

13 Como funciona a transferência de elétrons na cadeia respiratório??????? O que é potencial de redução medida da afinidade de um composto por elétrons Os elétrons tendem a passar de um composto com menor afinidade por elétrons (menor potencial de redução) para um com maior afinidade (maior potencial de redução).

14 Afinidade por e - NADH menor E que outros transportadores da cadeia respiratório Potencial de redução Oxigênio mais eletronegativo, maior E, último aceptor de elétrons

15 Os complexos que constituem a cadeia de transferência de elétrons nas mitocôndrias são constituídos por proteínas e moléculas transportadoras de elétrons (quinonas, FAD, FMN, citocromos, proteínas ferro-enxofre)

16 Como ocorre a transferência de elétrons na cadeia respiratória?

17 Resumidamente: Como fluem os elétrons nesses transportadores? Fluxo vai do componente com menor potencial de redução para o de maior potencial de redução Na cadeia respiratória os elétron fluem espontaneamente do complexo I e II para a coenzima Q. QH 2 funciona como um transportador móvel de elétrons que os transfere para o complexo III. Complexo III passa os elétrons para a outra conexão móvel, o citocromo c, Cit c transfere os elétrons para o complexo IV que vão reduzir o O 2

18 Só recebe elétrons do NADH da matriz mitocondrial Transfere dois elétrons do NADH e dois próton (H + ) da matriz para a ubiquinona Transfere 4 H + para o espaço intermembranas (bomba de prótons) Complexo I NADH:ubiquinona oxidorredutase ou NADH desidrogenase

19 Complexo II Succinato desidrogenase Única enzima do TCA que está ligada à MMI O FADH 2 formado passa o elétron dos H para a quinona

20 Outra flavoproteina importante na cadeia respiratória recebe elétrons da oxidação dos ácidos graxos (ETF:Q) Acil-coA graxo desidrogenase primeira enzima da -oxidação ETF = eletron - transfering protein -oxidação

21 Glicerol 3-P desidrogenase (citosolica e mitocondrial) também são enzima importantes nessa transferência de elétrons NADH formado no citossol durante a glicólise não pode transferir diretamente seus elétrons para os componentes da cadeia respiratória Usa o glicerol 3-P formado da hidrólise dos triglicerídeos e liberação do glicerol e uma desidrogenase mitocondrial

22 (NADH) A quinona reduzida (QH 2 ) difunde-se pela bicamada de lipídeos da MMI e levar os elétrons ao Complexo III

23 Complexo III Complexo dos citocromos bc 1 ou ubiquinona:cit c oxidorredutase Recebe 2e - da quinona e transferem para o citocromo c (1e - ) Ciclo Q Nesse processo 4 H + saem da matriz para o espaço intermembranas

24 Citocromo c Proteína solúvel com heme ligado covalentemente Associada à superfície externa na MMI por interações eletrostáticas Pode se mover na superfície da MMI e carregar os elétrons até o Complexo IV Complexo III Complexo IV

25 Passo final da fosforilação oxidativa onde 4 cit c doam os elétrons (1 de cada vez) para centro CuA que passa os elétrons para o centro CuB. Nesse local ocorre a redução do O 2 em H 2 O pela utilização de quatro H + da matriz. Além disso, por um processo desconhecido 4 íons H + são bombeados para o espaço intermembranas Complexo IV Citocromo oxidase

26 Durante a transferência de elétrons na cadeia respiratória existe um fluxo de prótons para o espaço intermenbranas e como a MMI é impermeável cria-se uma diferença de concentração de H + na MMI

27 Essa diferença é elétrica e química conserva toda a energia da transferência de elétrons = força próton motriz ph acido e positivamente carregado ph básico e negativamente carregado Qual a importância desse gradiente eletroquímico e da força proton motriz?

28 O fluxo de prótons a favor de seu gradiente fornece energia para a síntese de ATP via ATP sintase.

29 ATP sintase Grande complexo enzimático na membrana mitocondrial interna N Apresenta dois componentes estruturais F 1 (proteína periférica de membrana - matriz) e F 0 (proteína integral da membrana) Catalisa a formação de ATP a partir de ADP e Pi acompanhado do fluxo de prótons do espaço intermembrana (lado P) para a matriz (lado N) P

30 Região F 0-3 subunidades a, b e c cadeias na forma de - hélice, formando um canal onde ocorre o fluxo de prótons

31 Região F 1-3 subunidades e 3 alternadas em torno de um eixo (γ) Local da síntese de ATP é na subunidade Cada subunidade pode assumir 3 configurações diferentes Modelo rotacional de catálise explica a síntese de ATP Um conjunto se liga com grande afinidade ao ATP, o outro se liga ao ADP e o terceiro à subunidade γ, permanecendo vazio.

32 O fluxo de prótons pela região F 0 faz com que a subunidade γ se ligue a diferentes subunidades. A ligação da cadeia γ altera a configuração das outras cadeias A alteração conformacional proporciona a menor afinidade da unidade pelo ATP, liberando-o e induzindo a subunidade vizinha a se ligar com o ADP e Pi A configuração -ADP proporciona a síntese de ATP

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