ANTICORPOS. CURSO: Farmácia DISCIPLINA: Microbiologia e Imunologia Clínica PROFESSORES: Guilherme Dias Patto Silvia Maria Rodrigues Querido

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1 CURSO: Farmácia DISCIPLINA: Microbiologia e Imunologia Clínica PROFESSORES: Guilherme Dias Patto Silvia Maria Rodrigues Querido ANTICORPOS Anticorpo é uma globulina sintetizada por linfócitos B e principalmente por plasmócitos, após estímulo de um imunógeno, e que possui a propriedade de interagir com este de maneira específica. ESTRUTURA BÁSICA DA MOLÉCULA DE ANTICORPO As moléculas de anticorpos são constituídas basicamente de duas subunidades protéicas chamadas de cadeias leves (L) e duas subunidades designadas cadeias pesadas (H, do inglês heavy). As 5 classes (ou isótipos) diferem entre si na estrutura (seqüência primária de aminoácidos) das cadeias pesadas, sendo as cadeias leves, iguais para todas as classes de imunoglobulinas. A molécula de anticorpos de todas as classes é representada por um modelo básico constituído de duas cadeias polipeptídicas leves de PM aproximado de 23 KDa e duas cadeias pesadas com PM variáveis entre 50 e 75 KDa, dependendo da classe a que pertence o anticorpo.

2 Sítio combinatório Sítio combinatório Cadeia Leve Cadeia Pesada Figura 1: Representação esquemática das cadeias leves e pesadas e dos sítios combinatórios da molécula de anticorpo. Sítios de ligação ao Ag Região variável da Cadeia H Pontes dissulfídicas Região variável da Cadeia L Região constante da Cadeia L Cadeia H Região constante da Cadeia H Figura 2: Representação esquemática das regiões variáveis e constantes das cadeias leves e pesadas da molécula de anticorpo.

3 Regiões de Hipervariabilidade: cerca de 10 aminoácidos de comprimento, regiões de intensa variabilidade tanto de cadeia leve como de cadeia pesada na interação antígeno anticorpo entram em contato e se ligam a certas porções do determinante antigênico. Região da Dobradiça: Existe em certas classes de imunoglobulinas (IgG, IgD e IgA) uma pquena região protéica, entre os domínios CH 1 e CH 2, muito rica em prolina e cisteína, denominada região da dobradiça. Ambos os braços da molécula que contém o sítio anticórpico se ligue a determinantes antigênicos distantes, não acessíveis se a molécula fosse inflexível. É na região da dobradiça que agem as enzimas proteolíticas clivando a molécula de anticorpo em fragmentos bem característicos. FRAGMENTOS ENZIMÁTICOS Digestão pela Papaína O tratamento proteolítico com a enzima papaína cliva a molécula de imunoglobulina em três fragmentos com tamanhos aproximadamente iguais. Fragmentos Fab (fragment antigen binding; fragmentos ligadores de antígeno): são chamados monovalentes, pois cada um possui um local de ligação e os dois são completamente idênticos. Fragmento Fc (fragmento cristalizável): incapaz de ligar antígeno mas, como foi mostrado em seguida, é responsável pelas funções biológicas do anticorpo após a ligação do antígeno com as partes de Fab da molécula intacta. Digestão pela Pepsina A digestão pela pepsina leva à clivagem no lado C terminal da ponte de enxofre, dando origem a um fragmento bivalente chamado F(ab )2, que consiste em dois fragmentos Fab unidos pela ligação dissulfídica e vários fragmentos Fc. VARIANTES DE IMUNOGLOBULINAS Classes ou Isótipos Isótipos são as diferentes estruturas que existem dentro da mesma espécie animal, constituindo um padrão para a espécie. Nos seres humanos, há cinco classes de

4 cadeias pesadas que constituem as cinco classes de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgM, IgD e IgE). Subclasses Dentro de uma classe ou isótipo de imunoglobulina pode haver variações na estrutura da cadeia pesada. Estas variantes estruturais estão presentes em todos os membros da mesma espécie animal: são as chamadas subclasses e se enquadram na definição de isótipos. Conhecem se 4 subclasses de IgG humanas: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Quanto à IgA, são conhecidas duas subclasses, designadas: IgA1 e IgA2. Alótipos São variações nas regiões constantes das cadeias leves e pesadas. Esta variação baseia se em diferenças genéticas entre indivíduos. Idiótipos São variações nas regiões variáveis dos anticorpos são chamadas de idiótipos. Podem ser de domínio privado ou de domínio público. IMUNOGLOBULINA G (IgG) predominante no sangue, na linfa e nos líquidos cerebroespinhal e peritoneal corresponde a 75% das imunoglobulinas séricas molécula única PM de cerca de Da quatro subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 propriedade de atravessar a barreira placentária relacionada à composição química dos fragmentos Fc e não ao PM. Aglutinação e formação de precipitado Passagem através da placenta e absorção no neonato Opsonização Citotoxicidade dependente de anticorpos e mediada por células Ativação do complemento

5 Neutralização de toxina Imobilização de bactérias Neutralização de vírus IMUNOGLOBULINA M (IgM) primeira imunoglobulina produzida após a imunização M = macroglobulina (alto PM Da) molécula pentamérica, composta de 5 subunidades as subunidades são unidas entre si por ligações dissulfídicas entre as regiões Fc e por um polipeptídeo chamado cadeia J (joining = união, junção) Receptor de células B Aglutinação Isoemaglutininas Ativação do complemento IMUNOGLOBULINA A (IgA) 10 a 15% das Ig séricas molécula monomérica no soro e dimérica nas secreções principal imunoglobulina presente nas secreções externas como saliva, muco, suor suco gástrico e lágrimas principal imunoglobulina contida no colostro e no leite IgA secretora possui um componente protéico referido como componente secretor, que confere uma maior resistência da IgA frente a enzimas proteolíticas duas subclasses: IgA1 (soro) e IgA2 (secreções)

6 importante na defesa imunológica primária contra infecções locais em áreas como os tratos respiratórios e gastrointestinal proteção passiva da mucosa do tubo digestivo do lactente IMUNOGLOBULINA D (IgD) molécula monomérica de PM Da presente no soro em quantidades muito pequenas (menos de 1% do total de Ig) presente na superfície de células B maduras apresenta função incerta no soro presente como receptor de células B, com papel no reconhecimento específico de antígenos IMUNOGLOBULINA E (IgE) molécula monomérica PM Da sua concentração no soro é a mais baixa (0,0002% das Ig séricas) capacidade de se ligar com afinidade extremamente alta a receptores presentes em mastócitos e basófilos Reações de hipersensibilidade Proteção contra parasitas como helmintos

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