Aula 4 Aplicações Biotecnológicas das Enzimas

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1 Aula 4 Aplicações Biotecnológicas das As aplicações tecnológicas das enzimas são amplas e abrangem desde o uso clínico (no diagnóstico e tratamento de doenças) como industrial (alimentos, têxtil, ente outros). Nesta aula, nossa intenção é dar uma visão geral da aplicação de enzimas fora de um organismo vivo. Não é possível dar um resumo de todas as aplicações atualmente existentes, mas podemos ter uma visão geral de como as enzimas podem ser úteis, inclusive em situações inusitadas. APLICAÇÕES CLÍNICAS As enzimas podem ser usadas tanto no diagnóstico como no tratamento de doenças e nesta aula veremos um pouco de como isso é importante na clínica médica. A primeira doença diagnosticada por dosagens de enzimas no plasma sanguíneo foi infarto do miocárdio e, atualmente, a dosagem de enzimas no sangue auxilia o diagnóstico de muitas outras doenças. No tratamento de doenças, as enzimas são usadas diretamente como auxiliares digestivos, em tratamentos dermatológicos e até de leucemia, um tipo de câncer que afeta as células do sangue. Além disso, a perda da atividade de uma ou mais enzimas em nosso organismo pode ocasionar os Erros Inatos do Metabolismo, um grupo de doenças geneticamente determinadas, decorrentes da deficiência em alguma via metabólica, seja de anabolismo ou catabolismo. ENZIMAS NO DIAGNÓSTICO Algumas doenças podem ser diagnosticadas pela dosagem de enzimas no plasma sanguíneo. Esta forma de diagnóstico tem uma grande vantagem sobre outros métodos, pois requer apenas uma coleta de sangue do paciente. Esse procedimento clínico é menos invasivo quando comparado a outros, como a biópsia e a cirurgia. A aspartato aminotransferase (AST) foi a primeira enzima utilizada em diagnóstico, na década de 1950 (LaDue et al., 1954), como marcador bioquímico de infarto do miocárdio. Como a enzima AST ocorre em outros tecidos, ao longo dos anos, outros marcadores foram identificados a fim de se garantir um diagnóstico preciso. Assim, a determinação de isoformas 1 de creatina cinase (CK) e de lactato desidrogenase (LDH ou LD) foi introduzida no diagnóstico do infarto. LDH é uma proteína tetramérica que pode ser formada por subunidades H (de heart) ou M (muscle). Existem 5 isoformas de LDH que refletem as diferentes combinações das duas cadeias polipeptídicas (H e M), como mostra a tabela abaixo: Isoforma da LDH Subunidades Localização tecidual LDH1 4H Coração LDH2 3H1M sistema reticuloendotelial LDH3 2H2M pulmões e outros tecidos LDH4 1H3M Placenta, rins e pâncreas LDH5 4M Músculo estriado e fígado De forma semelhante, a CK apresenta três diferentes isoformas (CK-BB, CK-MB e CK- MM). Essa proteína é dimérica e pode ser formada por cadeias polipeptídicas B (brain) ou M (muscle). A CK-BB é expressa em todos os tecidos em baixa quantidade e não tem relevância clínica. A CK-MM corresponde a mais de 98% da creatina cinase expressa em músculo esquelético e 70% da mesma, em miocárdio. 1 Isoforma é o nome que se dá para uma proteína com mesma função, mas com sequência polipeptídica distinta de outra proteína.

2 Com exceção daquelas que atuam no estômago ou no lumen intestinal, a maioria das enzimas são intracelulares, atuando no citosol ou no interior das organelas. Quando ocorre a renovação celular, o conteúdo interno das células rompidas chega ao plasma sanguíneo. As enzimas intracelulares provenientes da degradação celular que normalmente ocorre em nosso organismo também passam para a corrente sanguínea. Essas são as enzimas que encontramos em uma análise sanguínea normal, em concentrações que são consideradas como os valores de referência nos quais nos baseamos para analisar os resultados de um paciente. Uma dosagem enzimática que revele valores maiores que o valor de referência é um indicativo de alguma patologia. Valores de referência para atividades enzimáticas no soro Enzima Alanina aminotransferase (ALT) Valor de Referência (U/L) até 41 (37 ºC) Amilase 22 a 80 Aspartato até 42 (37 ºC) aminotransferase (AST) Colinesterase (37 ºC) Creatino quinase (CK Total) Mulher: Homem: Fosfatase Alcalina 26 a 117 Gama-Glutamil Transferase Lactato desidrogenase (LDH Total) Mulher: até 38 Homem: até (37 ºC) até 200 A tabela a seguir resume as enzimas que são encontradas no sangue de um paciente, em decorrência de diversas patologias, e que podem ser usadas no diagnóstico das mesmas. usadas em diagnóstico Doenças Câncer de próstata Doenças hepáticas Infarto do miocárdio Músculo esquelético Pancreatite aguda Doenças dos ossos Embolia pulmonar Anemias hemolítica e megaloblástica Usadas para o Diagnóstico Fosfatase ácida Alanina aminotransferase Aspartato aminotransferase Fosfatase alcalina Ornitina-carbamoil transferase g-glutamiltransferase Lactato desidrogenase (LD4 e LD5) Creatino cinase Aspartato aminotransferase Lactato desidrogenase (LD1 e LD2) Glicose-6-fosfato desidrogenase Aldolase Aspartato aminotransferase Creatina quinase Lactato desidrogenase (LD1 e LD2) Amilase Fosfatase alcalina 5 -nucleotidase (5NT) Lactato desidrogenase (LD3) Lactato desidrogenase (LD1 e LD2) glicose-6-fosfato desidrogenase Algumas dessas enzimas estão aumentadas no sangue em consequência de mais de uma doença. Esse é o caso da aspartato aminotransferase (AST) que ocorre tanto em doenças hepáticas como no infarto do miocárdio ou em decorrência de um dano muscular (um corte acidental ou cirúrgico). A AST é encontrada, também, no pâncreas, rins e eritrócitos. Essa enzima é normalmente chamada de transaminase glutâmico oxalacética (ou TGO) nos exames laboratoriais, mas esse é seu nome antigo que devia ter caído em desuso. Dessa forma, procura-se dosar mais de uma enzima a fim de se obter um diagnóstico diferencial. Um bom exemplo é a dosagem de alanina aminotransferase (ALT) que é específica para o fígado. Curiosamente, na clínica essa enzima também é conhecida pelo nome antigo (transaminase glutâmico pirúvica ou TGP).

3 ENZIMAS NA FARMACOLOGIA As enzimas são, também, amplamente usadas como medicamentos em diferentes doenças, como mostrado a seguir: utilizadas no tratamento de diversas doenças Tipo de Aplicação Antibiótico Antiviral e alguns cânceres Auxiliar digestivo utilizadas no tratamento Lisozima Ribonucleases Papaína Celulase β-amilase Uma enzima de grande interesse clínico é a asparaginase, que vem sendo utilizada como agente antineoplásico há cerca de 40 anos. A descoberta desse efeito foi casual. Em 1953, o Dr. John G. Kidd da Cornell University em Nova Iorque (USA) estava pesquisando a eficácia de um novo composto quimioterápico em ratos geneticamente (leucêmicos). Para tal, a nova droga era dissolvida em soro de porquinhos da Índia e injetada nos ratos. O grupo controle era composto pelo mesmo tipo de ratos, que recebiam apenas o soro. Ao final de alguns dias, Kidd observou a morte da maioria dos ratos tratados com a nova droga. Para sua surpresa, os ratos do grupo controle mostravam uma melhora significativa no quadro clínico. Bronquite crônica e Pneumonia aguda Coágulo sanguíneo Distrofia do tecido subcutâneo e edemas traumáticos, flebológicos ou cirúrgicos* Doença de Fabry Doença de Gaucher Edemas locais de origem traumática, inflamatória* Estrias Fibrose cística Gota Inflamação Intolerância à Lactose Leucemia Linfoblástica Aguda Úlcera Gástrica Úlceras de pele Papaína Celulase β-amilase Esfericase Estreptocinase Mucopolissacaridase Galactosidase Glicocerebrosidase Hialuronidase Papaína Desoxiribonuclease Urato oxidase Superóxido Dismutase Serrapeptase Lactase L-Asparaginase Desoxiribonuclease (esteptodornase) Colagenase Num primeiro momento, pensou ser um erro experimental: talvez a droga tivesse sido injetada nos ratos que seriam do grupo controle e o soro, nos ratos que deveriam receber o tratamento. Depois de algumas repetições, ele percebeu que a nova droga apresentava um efeito tóxico considerável, pois os ratos morriam em tempo mais curto que o esperado. Porém, a observação mais interessante foi de que o soro de porquinho da Índia estava levando a uma considerável melhora nos sintomas decorrentes da leucemia. Kidd também testou o soro de coelhos, de cavalo e, até mesmo, soro humano, sem sucesso. Foi apenas em 1961 que outro pesquisador, Dr. John D. Broome, trabalhando no laboratório do Dr. Kidd, apresentou evidências de que a enzima L-asparaginase era a responsável pelos efeitos antitumorais do soro de porquinho da Índia. A L-asparaginase catalisa a hidrólise do aminoácido L-asparagina em ácido aspártico e amônia. A L-asparagina é um aminoácido essencial para células neoplásicas já que elas não o produzem em uma quantidade suficiente para a manutenção da síntese proteica intracelular. A administração de L- asparaginase em pacientes leucêmicos leva à transformação da L-asparagina circulante no soro em ácido aspártico e amônia, no entanto, as células leucêmicas não são capazes de converter o ácido aspártico em

4 asparagina novamente dentro da célula, pois são deficientes na enzima que catalisa tal reação, a asparagina sintase. Com isso, a síntese proteica fica comprometida, causando a morte celular. Esta foi uma descoberta muito importante para o tratamento clínico de crianças leucêmicas. ERROS INATOS DO METABOLISMO (EIM) EIM fazem parte de um grupo de doenças geneticamente determinadas, decorrentes da deficiência em alguma via metabólica que está envolvida na síntese (anabolismo), no transporte ou na degradação (catabolismo) de uma substância. Muitas dessas doenças são decorrentes da perda da atividade de uma ou mais enzimas. Tais erros do metabolismo são considerados a causa das Doenças Metabólicas, cujas manifestações clínicas ocorrem devido ao acúmulo do substrato de uma reação, da falta de produto desta mesma reação ou ainda do acúmulo de uma substância originada de via metabólica alternativa, que pode levar ao comprometimento dos processos celulares. Apesar de raras individualmente, essas doenças acometem, aproximadamente 1:1000 nascidos vivos. Os EIM são classificados em três grupos, como mostrado nas tabelas a seguir. Uma parte dos EIM são potencialmente tratáveis, desde que diagnosticados corretamente e em tempo hábil e representam cerca de 10% das doenças genéticas autossômicas recessivas. Pela falta do reconhecimento das doenças, algumas são fatais nos primeiros dias ou meses de vida. Classificação dos EIM Grupo 1: defeito na síntese (catabolismo) de macromoléculas. Erros inatos Grupo 1 Defeito em organelas celulares (lisossomos e peroxissomos), na síntese ou catabolismo de moléculas complexas. Defeito no metabolismo de Lipídios, ácidos biliares, purinas, pirimidinas e transporte de metais. Grupo 2 Defeitos no metabolismo intermediário. Defeito na produção ou utilização de energia. Defeitos no fígado cérebro e músculo. Enzima deficiente e sintomas Glicocerebrosidade e esfingomielinase: acúmulo de glicocerebrosídeo e esfingomielina lisossômicas da degradação dos mucopolissacarídeos: acúmulo de heparan e dermatan sulfato. Redução/ausência dos peroxissomos: diminuição da destoxicação. Sintomas permanentes e progressivos; quadro clínico não tem relação com ingestão alimentar ou intercorrências. Oxidase homogentísica: bloqueia o metabolismo da fenilalanina-tirosina; acúmulo de ácido homogentísico. Propionil-CoA carboxilase - coma e convulsões. Liase e arginase. Lactase, sacarase e maltase. Sintomas: intoxicação aguda ou crônica. Glicose-6-fosfatase: acúmulo intracitoplasmático de glicogênio e lipídios. Defeito de transporte mediado por receptor de alta afinidade LDL: aumento de LDL dentro das células e vasos. Função anormal do canal de cloro epitelial e/ou íons bicarbonato: secreções hipertônicas e/ou ácidas com precipitação de mucina e obstrução de ductos. Doença Depósito lisossômico: Esfingolipido ses (Doença de Gaucher, doença de Niemann- Pick), Mucopolissac aridoses e Doença de Pompe. Peroxissomo s: Síndrome de Zelweger Aminoacidop atias: Alcaptonúria Acidemia propiônica Insuficiência renal, nefrite, pielonefrite. Intolerância aos açúcares Doenças do depósito do glicogênio: Von Gierke; glicogenose do tipo V. Hipercoleste rolemia Fibrose cística Grupo 2: defeito no metabolismo intermediário. Grupo 3: defeito na produção ou utilização de energia. Sintomas: vômitos, desidratação, letargia, alteração de tônus muscular e convulsões, decorrentes do acúmulo de substâncias tóxicas ou déficit de energia.

5 APLICAÇÃO NA INDÚSTRIA A utilização das enzimas como catalisadores em processos industriais oferece inúmeras vantagens, tais como: maior especificidade, menor consumo energético, redução de custos com uso de maquinário, aumento da qualidade do produto e maior velocidade de reação quando comparadas aos catalisadores não biológicos. Além disso, as enzimas podem ser obtidas facilmente por biotecnologia, através da transferência de informações genéticas para um microorganismo hospedeiro conhecido, por meio de técnicas de DNA recombinante. Não sabemos com precisão quando as enzimas começaram a ser utilizadas no cotidiano da humanidade. Entretanto, os povos primitivos instintivamente faziam uso de enzimas na transformação do leite de cabra em queijo, a fim de facilitar o seu transporte. A evolução industrial e tecnológica permitiu a descoberta das formas de atuação, caracterização e função das enzimas, que passaram a ser amplamente utilizadas na indústria com diversas finalidades e em vários setores, principalmente o alimentício, o têxtil e o de detergentes. As enzimas estão presentes tanto no corpo humano, quanto em microorganismos, bem como nos animais e vegetais. Grande parte das enzimas utilizadas na indústria é extraída de microorganismos, entretanto, enzimas como a pancreatina e a tripsina podem ser obtidas de animais e a papaína e bromelina de vegetais. As tabelas a seguir resumem o uso de diversas enzimas na indústria alimentícia: Amilase Celulases e xilanases Celulases Oxidase Protease Aplicação em produtos de panificação Utilizada para complementar a atividade da alfa-amilase da farinha Utilizada no condicionamento da massa. Adequada para uso em combinação com ou para substituir emulsificantes em pães e bolos. Adequada para uso em biscoitos, bolos e massas. Utilizada em pão, como uma alternativa à agentes oxidantes e agentes emulsificantes. Adequadas para utilização em pães, biscoitos, e torradas. Adequada para utilização em produtos de panificação. Ela funciona de forma mais eficaz em combinação com hemicelulase e / ou alfaamilase fúngica. Através de técnicas de DNA recombinante, atualmente está sendo possível inserir genes de plantas e animais em microorganismos a fim de que eles passem a fornecer as enzimas de interesse, diminuindo o custo do processo logístico. As vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não biológicos se devem ao fato de que em condições fisiológicas as enzimas apresentam um poder catalítico absurdamente maior que os catalisadores não biológicos que precisam de condições de acidez, temperatura e pressão incompatíveis com a vida para atingirem eficiência máxima, aumentando o custo energético do processo realizado. Proteases s Aplicação em produtos derivados do leite Utilizada para aumentar a intensidade do sabor de queijos. Utilizada para conferir uma textura cremosa e sabor, para queijos, sem alterar o sabor essencial do laticínio.

6 Catalase Glicose oxidase Fosfolipase Protease Celulase Alfa-amilase termoestável Aplicação em derivados do ovo Decompõe o peróxido de hidrogênio residual em subprodutos inofensivos. Previne o escurecimento Melhora a emulsificação e as propriedades de gelificação da gema do ovo. Quebra os lipídeos complexos para assegurar a capacidade da clara de ovo de formar espuma. Melhora a capacidade de formação de espuma, modificando a proteína da clara de ovo. Aplicação em produtos com álcool e amido Extração e liquefação de materiais de plantas. Utilizada para altas temperaturas. Na liquefação de amido contido nos grãos. As enzimas também são utilizadas em: Detergentes: Protease, lipase e amilase Presentes em detergentes e sabões, para a desincrustação de resíduos orgânicos, remoção de manchas e conferir mais brilho ao tecido. Indústria de Papel: Celulase Decompõem a celulose para a produção de papel e derivados. Indústria Têxtil: Celulase, amilase, catalase e protease Amolecimento do algodão e do linho, remoção de tintas em excesso. Cosméticos: mucopolissacaridase, proteases, amilase, catalase e protease. Estão em estudo as enzimas superóxido dismutase (SOD) e peroxidase. Esfoliação (peeling), tratamento de estrias e celulite. Proteção contra radicais livres. Glucoamilase Protease Uma mistura de amilases e proteases Carbohidrase Amilase Amilase bacteriana Sacarificação de grãos inteiros de amido em glicose. Conversão de proteínas de grãos em amino livre e nitrogênio. Sacarificação simultânea a fermentação do amido dos grãos. Extração aquosa de vários óleos antes da separação por decantadores ou prensas. E utilizada para a extração e liquefação de materiais de plantas. Usada para produzir xaropes de maltose a partir de amido liquefeito. Utilizada para a liquefação de amido de grãos inteiros. É claro que existem outras aplicações industriais, mas esta aula tem o objetivo de ilustrar algumas delas, para que você possa escolher algum dos tópicos abordados e desenvolver com seus alunos ou, pelo menos, ilustrar com aplicações além da mais óbvia: a manutenção da vida! É proibida a reprodução de parte ou do todo desta publicação sem a permissão formal de seus autores. Laboratório de Biocalorimetria Instituto de Bioquímica Médica UFRJ / 2012 Apoio:

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