QBQ-102- Estudos dirigidos- BIOMOLÉCULAS ph, tampão e aminoácidos

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1 QBQ-102- Estudos dirigidos- BIOMOLÉCULAS B1 ph, tampão e aminoácidos 1. Definir ph, poh e representar a dissociação da água gerando um íon hidrogênio e um íon hidroxila. 2. Calcular o ph de uma solução 0,1 M de HCl e de uma solução 0,1 M de NaOH. 3. Definir ácido e base em termos de doação ou recepção de prótons e dar exemplos escrevendo as equações de dissociação. 4. Definir ácido forte e ácido fraco. 5. Definir constante de dissociação de um ácido fraco e deduzir a equação de Hendersson- Hasselbach a partir dessa definição. O que acontece quando o ph é igual ao pk em termos de concentrações da forma ionizada e não- ionizada de um ácido fraco? 6. Explique o que é um sistema tampão e dê dois exemplos definindo as regiões de tamponamento. 7. Esboce a curva de titulação de uma solução de ácido acético indicando a região de tamponamento em torno de seu pka que é 4,8. 8. Escrever a estrutura química básica de um aminoácido e identificar nessa estrutura os grupamentos ionizáveis. Definir ponto isoelétrico. 9. Escreva as estruturas químicas completas da glicina, alanina, ácido glutâmico, ácido aspartico, lisina e arginina. Identifique nesses aminoácidos quais seriam os grupamentos ionizáveis e indique as respectivas constantes de dissociação desses grupamentos. 10. Desenhe as diferentes formas assumidas pela glicina em ph 1.0, 4,0 e 11,0. Escreva as equações de dissociação dos grupos ionizáveis da glicina e indique os valores de ph em que ocorrem os equilíbrios. 11. Desenhe os equilíbrios de dissociação do ácido glutâmico e indique seu ponto isoelétrico. Esboce uma curva de titulação para o ácido glutâmico. 12. No laboratório, um químico titulou uma amostra de 100 ml de glicina 0,1 M com NaOH 2M. O ph da solução foi determinado após cada adição de NaOH e, os pontos importantes da titulação foram designados por I a VI, conforme mostra a figura abaixo. Para cada pergunta, justificar a resposta dada:

2 a) em que ponto da curva predomina a espécie H 3 N + -CH 2 -COOH? b) em que ponto a carga líquida da glicina é 1? c) que região da curva corresponde ao pi da glicina? d) em que região da curva predomina a espécie H 3 N + -CH 2 -COO? e) em que ponto da curva 50% dos grupos COOH e NH 2 estarão dissociados? f) onde a carga líquida da glicina é -2? g) qual é o ponto cujo ph é igual ao pk do grupo NH 2? h) qual é o ponto cujo ph é igual ao pk do grupo COOH? i) onde existe 50% de H 3 N + -CH 2 -COOH? j) onde existe 50% de H 3 N + -CH 2 -COOH e 50% de H 3 N + -CH 2 -COO? k) em que região da curva os grupos COOH estarão completamente titulados? l) em que ponto(s) os gruposnh 2, estão completamente titulados? 13. Se você titulasse os peptídeos Val-Ile-Gly-Gly-Pro e Val-Ile-Lys-Asp-Phe, que tipo de curvas esperaria obter? Por que? 14. Escreva todas as formas iônicas e calcule o pi do seguinte peptídeo: Asp-Lys-Lys B2 Proteínas 1. Como estão constituídas as proteínas? 2. As proteínas exercem várias funções. Comente sobre as várias funções das proteínas. a) Catálise enzimática b) Movimentos coordenados c) Transporte d) Função estrutural 3.Comente sobre a anomalia causada pela mudança de um aminoácido na estrutura primária. 4. Defina todos os níveis estruturais contidos em uma proteína como a hemoglobina. 5. Quais os tipos de interação intra- e intermoleculares que mantém as estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína? 6. Como a estrutura secundária pode apresentar-se? Comente. 7. Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente, mas artigos de seda não. Sugira uma razão para isso, baseando-se no tipo de estrutura secundária. 8. Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme às vezes apresentem problemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes. 9. Adriana caracterizou o processo de cozimento de carne como uma demonstração prática de denaturação de proteínas. Comente a validade desta afirmação. 10. Defina denaturação. 11. Cite alguns agentes desnaturantes existentes. 12. O processo de renaturação pode acontecer? Sob quais condições? 13. Trace um paralelo entre proteínas: a) Globulares e fibrosas (estrutura tridimensional, solubilidade, função); b) Monoméricas, oligoméricas e multiméricas; c) Simples e conjugadas. 14. Exemplifique as comparações acima. 15. Discuta as seguintes propriedades das proteínas: a) Especificidade; b) Solubilidade; c) Ponto isoelétrico (pi). 16. Defina peptídeos. Demonstre a formação de uma ligação peptídica.

3 17. Classifique peptídeos quanto ao numero de resíduos de aminoácidos que os constituem. 18. Dê exemplos de peptídeos com atividade biológica. 19. Nos peptídeos ou mesmo nas proteínas, quais são os grupos com possibilidade de exercer ação tamponante? Explique. 20. Para o tripeptídeo H3N+-Ala-Lys-Ser-COO- : a) Desenhe sua estrutura química. b) Esquematize as interações que estes aminoácidos poderiam ter para contribuir com a estrutura terciária de uma proteína. c) Calcule o pi. d) Para que polo migraria o tripeptídeo numa eletroforese feita a ph = 7? e) Discuta a capacidade do peptídeo de atuar como tampão. B3 Enzimas 1. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 2. Comente sobre a afirmativa: Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima. 3. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada), exemplificando. 4. Relacione energia de ativação à atuação das enzimas nos organismos vivos. 5. Conceitue centro ativo e centro alostérico. 6. Cite a classificação official das enzimas, explicando e exemplificando. 7. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique. 8. Esquematize (graficamente) e descreva os efeitos do ph, da temperatura, da concentração da enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática. 9. O que é Km (Constante de Michaelis Menten)? Qual o seu significado bioquímico? 10. Explique os seguintes mecanismos de regulação da atividade enzimática: a) regulação alostérica; b) regulação por modificação covalente; c) regulação por clivagem proteolítica (conceitue zimogênios). 11. Conceitue enzimas constitutivas e induzidas. 12. O que são isoenzimas e complexos multienzimáticos? Exemplifique. 13. Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos. 14. O que é uma holoenzima? 15. Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima? 16. Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e ph para uma enzima funcionar? 17. Explique o que é e que reação catalisa cada uma das seguintes atividades. Escreva as equações químicas para cada reação: a) quinase b) fosforilase c) fosfatase d) hidrolase e) mutase f) oxidase g) redutase h) desidrogenase i) transferase j) carboxilase 18. A atividade de uma enzima foi determinada em uma solução tampão a ph 7,5 em diferentes valores de temperatura, sendo que o perfil obtido para a atividade em função da temperatura encontra-se no gráfico ao lado. Explique o que está ocorrendo nos pontos A, B e C indicados no

4 gráfico, relacionando estrutura e função. 19. No estudo do mecanismo de ação de uma enzima, sua reação foi feita em um meio com volume final de 2,0 ml, contendo 10 mm de substrato e 10 mg de enzima. Após 20 minutos de reação, a concentração de produto foi determinada em todos os tubos, sendo colocada na tabela abaixo. a) Complete a tabela com os valores de velocidade de reação (V) e de atividade específica dessa enzima, indicando a unidade correta de cada um. b) Faça o gráfico de atividade específica em função do ph. c) Qual é o objetivo desse experimento? d) Em termos estruturais, como se explicam os resultados obtidos? e) Num experimento paralelo, nas condições do Tubo 4, foram utilizadas duas concentrações de enzimas diferentes daquela descrita acima: uma correspondendo ao dobro (20 mg) e outra correspondendo à metade (5 mg) da utilizada. Para cada um desses casos, qual será o valor de velocidade de reação (V) e de atividade específica, sabendo-se que a concentração de substrato está saturante em qualquer situação? Explique. 20) Quais informações podem ser obtidas a partir das seguintes parâmetros obtidos a partir da Cinética Enzimática do Modelo de Michaelis-Menten: Vmax, Km, kcat e kcat/km. 21) Quais os tipos de inibidores existem? Descreva o modo de ação de cada um deles e como os inibidores reversíveis interferem nas propriedades cinéticas das Enzimas Michaelianas. B4 Lipídeos e Membranas 1. Como podem ser conceituados os lipídeos? 2. Cite as principais características dos lipídeos. 3. Em relação à solubilidade, como é o comportamento destas moléculas? Escreva a estrutura química do fosfolípide chamado dipalmitoilfosfatidilcolina. 4. Qual sua importância biológica? Discuta a afirmação: fosfolipídeos são ésteres de ácidos graxos.

5 5. Em relação aos ácidos graxos (AGs): a. O que são AGs? Quais suas características mais comuns? b. Como podem ser identificados? c. Como podem ser classificados em relação às ligações entre os Carbonos? Explique. d. Como podem ser classificados em relação à síntese por organismos vivos? Explique. e. Cite alguns exemplos de AGs, levando em consideração tanto a nomenclatura usual como a oficial. f. Onde podem ser encontrados os AGs na natureza? g. O que vêm a ser AGs essenciais? Qual sua relação com as denominações ω3 e ω6 (ômega)? h. O que faz dos AGs moléculas anfipáticas? i. O que podemos esperar a respeito do ponto de fusão de AGs insaturados, em relação aos saturados? Explique. j. Comente as propriedades químicas apresentadas pelos AGs (saponificação, hidrogenação, halogenação e oxidação). 6. O que são triacilgliceróis (TAGs)? Qual sua importância biológica? Esquematize a estrutura de um TAG. 7. Os TAGs apresentam em sua estrutura sempre o mesmo tipo de ácido graxo. Responda se a afirmativa é verdadeira ou falsa e comente sua resposta. 8. Cite exemplos genéricos de TAGs de ocorrência na natureza, fazendo alusão ao seu estado físico à temperatura ambiente. 9. Faça um comentário sobre o processo de hidrólise de TAGs. 10. Caracterize as duas principais classes de lipídeos de membranas, exemplificando. Qual característica estas moléculas devem apresentar para que possam compor tais estruturas celulares? Esquematize a porção lipídica de uma membrana biológica. 11. Conceitue ceras. Cite algumas funções desempenhadas por estas moléculas. Exemplifique. 12. Em relação ao Colesterol, esquematize sua estrutura, cite suas principais funções e exemplifique. 13. Quais são as diferenças entre as lipoproteínas LDL, HDL e VLDL? 14. Como são denominados os lipídios mais abundantes nas membranas celulares? Dê um exemplo desta classe de lipídio. 15. Uma das propriedades das membranas celulares é a fluidez. O que é a fluidez e qual a sua importância para as células? 16. De que forma as insaturações e o comprimento das caudas de hidrocarbonetos dos lipídios constituintes de membrana podem influenciar na fluidez? 17. Como o colesterol interfere na fluidez da bicamada lipídica? 18. Discuta a afirmação: uma bicamada fosfolípidica é uma membrana semipermeável. O que significa dizer que a membrana plasmática possui permeabilidade seletiva 19. Por que a bicamada lipídica é considerada assimétrica? Quais são os fatores responsáveis por esta assimetria? 20. Considerando a permeabilidade seletiva da bicamada lipídica a diferentes classes moléculas, liste os seguintes compostos em ordem crescente de permeabilidade na membrana: O2, fenilalanina, RNA, Na +, CO 2, água, etanol, glicose. 21. Analise as afirmativas abaixo e assinale (V) para as alternativas verdadeiras e (F) para as alternativas falsas. Justifique. ( ) A bicamada lipídica é impermeável a todas as moléculas apolares tais como oxigênio e o dióxido de carbono e a moléculas muito pequenas como a água, mas é permeável a todos os íons e moléculas polares grandes. ( ) As proteínas transmembrana estendem-se através da bicamada lipídica e apresentam tanto regiões hidrofílicas quanto hidrofóbicas. Em geral apresentam conformação de α-hélice, mas algumas assumem conformação de folha β-pregueada. ( ) Algumas proteínas da membrana localizam-se fora da bicamada, e são ligadas a esta apenas por

6 um ou mais grupos lipídicos covalentemente ligados, enquanto outras são ligadas indiretamente à membrana através de interações relativamente fracas não-covalentes, com outras proteínas. ( ) A forma da célula e as propriedades mecânicas da membrana plasmática são determinadas por uma malha de proteínas fibrosas, chamada de córtex celular, que é ligada à superfície não citosólica da membrana. ( ) A cobertura de açúcar que envolve grande parte das células eucarióticas é denominada glicocálix e impede a difusão de gases e outras moléculas apolares através da membrana plasmática.