Aula 3: Estrutura de Proteínas. Bioquímica para Odonto - Bloco I Profa. Lucia Bianconi. Funções das Proteínas. Catalisadores (enzimas)

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Suzana Farinha Lancastre
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1 Aula 3: Estrutura de Proteínas Bioquímica para Odonto - Bloco I Profa. Lucia Bianconi Funções das Proteínas Catalisadores (enzimas) Transportadoras (Oxigênio, Ferro, Vitaminas, fármacos) Armazenamento Proteção (anticorpos) Reguladoras (insulina, glucagon) Movimento (actina, miosina) Estruturais (colágeno) Transmissão de impulso nervoso (NT) Controle do crescimento e diferenciação celular (hormônios) Manutenção e distribuição de água Homeostase Nutrientes 1

fármacos) Armazenamento Proteção (anticorpos) Reguladoras (insulina, glucagon) Movimento (actina, miosina)

2 Globulares Proteínas: Fibrosas de Membrana Solúveis Enzima Transporte Defesa Armazenamento Fator de Crescimento Insolúveis Estrutural Proteção Integrais ou Periféricas Receptores Transporte Estruturais Adesão celular Aminoácidos: são classificados de acordo com as cadeias laterais (R): Apolares Com cadeias laterais aromáticas Polares sem carga Carregados positivamente Carregados negativamente R 2

Estruturais Adesão celular Aminoácidos: são classificados de acordo com as cadeias laterais (R):

3 O mais simples: Glicina Gly G 3

4 4

5 Formação de ponte de dissulfeto cistina (cystine) 5

6 Prolina: iminoácido 6

7 Símbolos de 3 letras e de 1 letra Apolares (Hidrofóbicos) glycine Gly G alanine Ala A valine Val V leucine Leu L isoleucine Ile I methionine Met M phenylalanine Phe F tryptophan Trp W proline Pro P Polares com Carga - (Hidrofílicos) aspartic acid Asp D glutamic acid Glu E Polares sem carga (Hidrofílicos) serine Ser S threonine Thr T cysteine Cys C tyrosine Tyr Y asparagine Asn N glutamine Gln Q Polares com Carga + (Hidrofílicos) lysine Lys K arginine Arg R histidine His H 7

aspartic acid Asp D glutamic acid Glu E Polares sem carga (Hidrofílicos) serine Ser S threonine Thr T cysteine Cys C

8 Aminoácidos Não-Convencionais Formação de Ligação Peptídica 8

9 Estrutura Primária Ala-Cys-Thr Thr-Cys-Ala Ala-Thr-Cys Thr-Ala-Cys Cys-Ala-Thr Cys-Thr-Ala Proteínas Globulares 9

10 Ligação Peptídica: ressonância da dupla ligação 10

11 Ligação Peptídica: estrutura planar 11

12 12

13 Gráfico de Ramachandran Estrutura Secundária α-hélice hélice-π hélice 3 10 folha beta paralela folha beta antiparalela dobra beta alças estrutura ao acaso 13

14 α-hélice ribbon hélice 3 10 α-hélice hélice π Page 225 Figure 8-13: The hydrogen bonding pattern of several polypeptide helices. 14

15 Page 226 hélice 3 10 α-hélice hélice π 3 residues per turn 3.6 residues per turn 4.1 residues per turn Proibições para ocorrência de α-hélice Sequência de resíduos carregados (+ ou -) Sequência de resíduos volumosos (Phe, Thr, Tyr, Val, Ile) Presença de Prolina 15

16 A Prolina causa uma dobra na cadeia polipeptídica: Faça a ligação pepetídica entre: Alanina e Valina: Alanina e Prolina: Alanina Ala A Valina Val V Alanina Ala A Prolina Pro P 16

17 Folha Beta Fita beta Folha beta 17

18 Dobras-β: estabilizadas por ligações de H Tipo I Tipo II 18

19 Dobras-β: podem conter Prolina 19

20 Enovelamento Protéico Estrutura Terciária As proteínas adotam diferentes conformações: 20

21 A estrutura terciária é mantida por interações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos: Ligação de Hidrogênio (8-21 kj/mol) van der Walls (dipolar; 4 kj/mol) Hidrofóbica (8 kj/mol) Eletrostática (42 kj/mol) Pontes/Ligações de Hidrogênio (8-21 kj/mol) 21

22 Interação Dipolar (van der Waals) (4 kj/mol) Dipolo permanente Dipolo permanente Dipolo permanente Dipolo induzido H-O-H-----Cl-Cl Interação Hidrofóbica (4-8 kj/mol) 22

23 Interação Eletrostática (42 kj/mol) Lei de Coulomb: F = k q 1 r q F = força (em Newtons) k = constante de Coulomb r = distância entre as cargas q1 e q2 2 2 Constantes dielétricas: vácuo 1 ar 1,00059 água 80,4 (25 ºC) V = qi.qj 4πε 0 ε r r ij qi e qj = magnitude das cargas r = separação entre as cargas ε 0 = permissividade ε r = constante dielétrica do meio Ponte salina: 23

24 Mudanças de pka Cadeia Lateral do Aspartato (Asp) Aminoácido Livre 3,9 Ribonuclease T1 nativa 0,6 Ribonuclease T1 mutante 6,4 REF: Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (2006) Hydrogen bonding markedly reduces the pk of buried carboxyl groups in proteins, J Mol Biol. 362, Mudanças de pka Asp33 99% buried pk=2.4 Asp76 in completely buried pk =

25 As pontes de dissulfeto aumentam a estabilidade da estrutura terciária. Não são todas as proteínas que têm ligação de Hidrogênio. Desnaturação Protéica: A proteína globular pode ser desnaturada pelo aumento da temperatura, variação de ph e pela ação de agentes químicos desnaturantes, perdendo a estrutura terciária, sem quebrar as ligações covalentes (ligações peptídicas e pontes de dissulfeto. 25

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