Proteínas V: proteínas fibrosas
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- Eliza Aragão Madeira
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1 MÓDULO 3 - AULA 15 Objetivo Conhecer as características estruturais das proteínas fibrosas. As proteínas podem ser subdivididas em dois grandes grupos: proteínas fibrosas e proteínas globulares. Esta classificação baseia-se, principalmente, na forma que as proteínas podem apresentar. As globulares, como o próprio nome diz, são arredondadas e se assemelham aos glóbulos. As fibrosas são mais compridas que largas e se assemelham a uma fibra. Poderíamos dizer a grosso modo que as primeiras poderiam ser comparadas a círculos e as segundas a retângulos. Vale a pena ressaltar que só foi possível elaborar esta classificação depois que um grande número de proteínas tiveram suas estruturas terciárias reveladas, graças à utilização de dois métodos: raio X e ressonância magnética nuclear. Estas técnicas permitem que tiremos "retratos" microscópicos das proteínas revelando sua forma, topologia, reentrâncias etc. Na aula de hoje vamos estudar as características estruturais das proteínas fibrosas tomando como exemplo a queratina, o colágeno e a fibroína da seda. As proteínas globulares serão estudadas na próxima aula. Aguarde! RAIO X E RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR: veja Aula 13 Proteínas Fibrosas α queratina Você já ouviu falar em ondas permanentes nos cabelos? Várias pessoas que têm cabelos muito lisos e desejam tê-los mais curvos e cacheados costumam fazer permanente no cabeleireiro. O que talvez você não saiba, ainda, é que, para tornar os cabelos cacheados, usamos a propriedade de elasticidade apresentada pela α queratina associada a produtos químicos redutores de pontes de enxofre. Vamos ver o que é a α queratina e qual o princípio do permanente. A α queratina encontrada nos cabelos e pêlos, nas unhas, na lã, nos chifres, nas garras, nas penas, e na maior parte da camada superficial da pele dos animais, apresenta grande resistência, conforme poderíamos imaginar, já que está presente
2 BIOQUÍMICA I em estruturas tão duras quanto um chifre, por exemplo. Ela é formada por α-hélices que se enrolam umas sobre as outras formando uma super-hélice (Figura 15.1). α-hélice da queratina Duas hélices enoveladas uma sobre a outra α-hélices Veja Aula 12. Figura 15.1: Super α hélice. É exatamente essa super-hélice que faz a α queratina ser muito forte e resistente. Diferente das α-hélices, as hélices da α queratina apresentam cada volta com tamanho de 5.15 a 5.2 Å em vez de 5.4 Å, das hélices tradicionais. A superfície de cada hélice, que toca a hélice adjacente, é composta por aminoácidos hidrofóbicos como alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina e fenilalanina. Além destes, as α queratinas podem também apresentar uma grande quantidade de cisteínas, aquele aminoácido que é capaz de formar pontes de enxofre ou pontes dissulfeto. Você lembra quando este tema foi abordado? É exatamente a presença das cisteínas e das pontes de enxofre que fazem das queratinas proteínas altamente resistentes. Veja agora como nos valemos destas pontes de enxofre para tornar nossos cabelos mais ondulados (Figura 15.2): PERMANENTE NOS CABELOS Figura 15.2: Fazendo ondas no cabelo
3 MÓDULO 3 - AULA 15 Primeiro, enrolamos os cabelos sobre um molde que lhe dará sua forma ondulada futura. Em seguida, adicionamos um produto que funciona como agente redutor das pontes de enxofre, isto é, o produto reduz as ligações S-S desfazendo-as entre duas cisteínas deixando-as livres e reduzidas. O cabelo deve ser aquecido para fazer com que as pontes de hidrogênio existentes entre as duas hélices sejam rompidas. Lembre-se que as pontes de hidrogênio formam uma "malha invisível" ao redor das α-hélices garantindo que elas não se desmontem. O agente redutor, associado ao calor, faz com que as hélices se desfaçam. Depois de um determinado tempo, o produto redutor é lavado e um outro produto, agora oxidante é aplicado. Este produto vai estabilizar novas pontes de enxofre que passam a se formar entre as duas hélices da α queratina. As pontes de enxofre resultantes deste processo não são as mesmas que as anteriores, fazendo com que os cabelos fiquem ondulados. Esse tratamento, embora chamado de permanente, não o é de fato, já que à medida que os cabelos vão crescendo, o padrão de pontes de enxofre estabelecido é o natural da pessoa e não o novo produzido artificialmente no cabeleireiro. O esquema a seguir resume os passos do processo: 1. enrolar o cabelo com molde; 2. adicionar agente redutor das pontes de enxofre para quebrar as pontes S-S das cisteínas; 3. aquecer o cabelo para romper as pontes de hidrogênio que existem nas hélices: AGENTE REDUTOR + CALOR = ROMPIMENTO DAS HÉLICES 4. lavar o cabelo para retirar o agente redutor; 5. aplicar outro produto, o agente oxidante, que vai estabilizar novas pontes de enxofre, diferentes daquelas que foram desfeitas no passo 2. Essas pontes de enxofre darão o aspecto ondulado ao cabelo, já que espiralizam a α queratina! Vamos agora a outra proteína fibrosa
4 BIOQUÍMICA I Hélice do colágeno O colágeno é a proteína mais abundante nos vertebrados. Suas fibras são fortes e insolúveis e ele está presente nos ossos, dentes, cartilagens, tendões, veias etc. Cada molécula de colágeno é constituída por três cadeias polipeptídicas na forma de hélice, porém com características diferentes das α-hélices da queratina (Figura 15.3). Os resíduos de prolina e glicina são os piores formadores de α-hélices. Você lembra por quê? Reveja a Aula 12. Figura 15.3: Hélice do colágeno. A composição do colágeno é bastante peculiar. Quase um terço dos seus aminoácidos é composto de glicina; de 15% a 30 % são prolinas e 4-hidroxiprolil. Este último aminoácido é bastante incomum nas proteínas. Conforme vimos, prolinas são más-formadoras de α-hélices, porém boas formadoras das hélices do colágeno. Estas hélices assumem uma conformação helicoidal voltada para a esquerda com cerca de três resíduos por volta, e não 3,6 resíduos apresentados pelas α-hélices. Três cadeias paralelas se enrolam umas sobre as outras para formar a tripla hélice do colágeno (Figura 15.3). As três hélices do colágeno se enovelam de tal modo que o centro delas fica ocupado sempre pelas glicinas, que é o único aminoácido capaz de caber nesta estrutura compacta e apertada. Por esta razão, a cada três resíduos temos sempre uma glicina, o que faz com que a quantidade de glicinas no colágeno seja tão alta. Os resíduos de prolina e hidroxiprolina, que são mais volumosos, ficam para fora da tripla hélice e, por serem inflexíveis e rígidos, conferem resistência à molécula do colágeno. É interessante notar que a prolina não é capaz de formar α-hélices, já que é muito rígida e não possui H ligado ao N para fazer ponte de hidrogênio, fator indispensável à formação das α-hélices. Por outro lado, a prolina é excelente formadora de hélices do colágeno, já que estas apresentam uma organização espacial diferente, com três resíduos por volta. Porém, o oxigênio da carboxila da prolina fica orientado de uma tal maneira que permite a formação de uma forte ponte de hidrogênio com o N---H da glicina (Figura 15.3)
5 MÓDULO 3 - AULA 15 A rigidez e a resistência da prolina e da hidroxiprolina são necessárias à função do colágeno que é formar as cartilagens, os dentes etc. Vale ressaltar, que a hidroxiprolina origina-se a partir da prolina, que recebe um grupamento OH no carbono da posição 4. Esta reação é catalizada por uma enzima denominada prolil-hidrolase que necessita de ácido ascórbico (vitamina C) para seu funcionamento. Na aula sobre vitaminas veremos de que modo o escorbuto, doença relacionada à carência de vitamina C, afeta o colágeno. Aguarde! Agora que você já viu a queratina e o colágeno, vamos à última proteína fibrosa que destacamos nesta aula. Fibroína da Seda Você deve lembrar que na Aula 12 já havíamos falado sobre a fibroína da seda, usando como exemplo a Bombyx mori. Naquele momento a fibroína da seda foi mencionada para exemplificar as fitas β. Agora você vai conhecer melhor esta proteína. A fibroína da seda é produzida por insetos e aranhas sendo formada, predominantemente, por fitas β antiparalelas. A fibroína é rica em alanina e glicinas, dois aminoácidos bem pequenos, que permitem um grande empacotamento das fitas β umas contra as outras (Figura 15.4). FITAS β ANTIPARALELAS Veja Aula 12. LIGAÇÕES FRACAS São as pontes de hidrogênio, interações iônicas e interações hidrofóbicas. O calor ou agentes desnaturantes como uréia podem romper estas interações. Em geral possuem menos que 10 kcal/mol. Figura 15.4: Estrutura da fibroína da seda. A fibroína é estabilizada pelas pontes de hidrogênio e pelo contato entre resíduos apolares. A seda não pode ser muito estendida porque as fitas β já estão muito esticadas. Entretanto, a fibroína da seda é flexível, já que a folha β é mantida por ligações fracas (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas) e não por ligações covalentes como as da α queratina (pontes de enxofre). LIGAÇÕES FORTES São as ligações covalentes. Possuem em torno de 100 kcal/mol. A ligação C-C, por exemplo, possui 82 kcal/mol
6 BIOQUÍMICA I Resumo Nesta aula você aprendeu um pouco mais sobre as proteínas, vendo, especificamente, as proteínas fibrosas. Para isso, foram descritos a queratina, o colágeno e a fibroína da seda e suas características estruturais. Exercícios 1. Explique com suas palavras por que a queratina apresenta tanta resistência e dureza. 2. Por que as glicinas e prolinas são comuns nas hélices do colágeno e incomuns nas α-hélices tradicionais? 3. As hélices que formam a queratina possuem um lado que é formado por aminoácidos apolares (hidrofóbicos) e outro que concentra aminoácidos polares (hidrofílicos). Lembrando que tais hélices formam uma super-hélice e que, portanto, cada hélice faz contato uma com a outra, como podemos explicar esta distribuição de aminoácidos nas hélices da queratina?
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