Enzimas e Energia. Bases do metabolismo. Enzimas

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1 Enzimas e Energia Bases do metabolismo Enzimas 1

2 Enzimas - Proteínas. - Permitem que as reacções químicas ocorram à temperatura corporal - catalizadoras Enzimas catalizadoras: - Não se modificam na reacção química. - Não alteram o resultado final, antes - Aumentam a vel. de reacção diminuindo a energia de activação. Energia de activação: quantidade de energia necessária para iniciar uma reacção química Diferença entre a energia livre de S e P Energia S P Energia de activação sem enzima Energia de activação com enzima Caminho da Reação 2

3 Enzimas Enzimas Substratos: - reagentes. - alterados, durante a reacção, em produtos. 3

4 Enzimas Conformação: forma da Enzima; Estrutura terciária ou quaternária. Sítio Activo: zonas da enzima a que se ligam especificamente os substratos e que com estes reagem. Enzimas 4

5 Enzimas ligação ES Emil Fischer (1894): elevada especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura, que considera que a enzima possui um sitio activo complementar ao substrato. Sítio activo Enzimas ligação ES Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato sofrem uma conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para a conformação exacta do estado de transição. Sítio activo 5

6 Enzima (nomenclatura) - ase - Função no nome (ex. DNA polimerase). ex.: Cinases: fosforilam Proteínas (ad. fosfato) Fosfatases: desfosforilam Proteínas (removem o fosfato) Enzima (nomenclatura) IsoEnzimas: em diferentes órgãos, diferentes versões, mas com a mesma actividade. 6

7 Enzimas - Velocidade da reacção: medida pela velocidade a que se formam os produtos. Factores que a afectam: - temperatura. - ph. - concentração da Enzima e substrato. - concentração de cofactores/coenzimas. - efeitos de inibição pelo produto. Temperatura As nossas enzimas estão bem adaptadas ao nosso corpo! Pico de actividade máxima à temp. média do corpo. (37 o C) Vel. de reacção aumenta c/ aumento da temperatura. Acima desta temp. média (37 o C) a vel. de reacção diminui à medida que as Enzimas desnaturam. 7

8 Temperatura temperatura dois efeitos ocorrem: (a) a taxa de reacção aumenta, como se observa na maioria das reacções químicas; (b) a estabilidade da proteína decresce devido a desactivação térmica. Enzima temperatura óptima para que atinja a sua actividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma actividade cte. por um período de tempo. Temperatura O efeito da temperatura depende: - ph e da força iónica do meio; - presença ou ausência de ligantes. Acima desta temperatura, o velocidade de reacção devido à temperatura é compensado pela perda de actividade catalítica devido à desnaturação térmica. ENZIMA TEMPERATURA ÓPTIMA ( C)P Pepsina 31,6 Tripsina 25,5 Urease 20,8 8

9 ph Enzimas normalmente trabalham num determinado valor de ph. ph óptimo: ph ao qual a Enzima exibe a actividade máxima (pico). Isto reflecte o ph do fluido corporal onde a Enzima se encontra. ph A estabilidade de uma enzima ao ph depende: - temperatura; - força iónica; - natureza química do tampão; - concentração de iões metálicos contaminantes; - concentração de substratos ou cofactores da enzima; - concentração da enzima. ENZIMA ph ÓPTIMO Pepsina Tripsina Catalase Arginase Fumarase 1,5 7,7 7,6 9,7 7,8 9

10 Enzimas Sítio activo: Pode possuir componentes não proteicos:cofactores. Possui aminoácidos auxiliares, de contacto e catalíticos. Porção proteica APOENZIMA Cofactor Activador:Iões inorgânicos que condicionam a acção catalítica das enzimas (Fe² +) Coenzima: molécula orgânica complexa (NAD + ) HOLOENZIMA Grupo prostético Cofactores e CoEnzimas Necessários para a actividade de certas Enzimas. Cofactor: - Iões (Ca++, Mg++, etc.) - Frequentemente agem na alteração conformacional do centro activo. - Ajudam na ligação do substrato. CoEnzima: - Deriva das vitaminas - Participa nas reacções 10

11 Enzimas - cofactor Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofactores ENZIMA PEROXIDASE COFACTOR Fe +2 ou Fe +3 CATALASE CITOCROMO OXIDASE Cu +2 ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn +2 HEXOQUINASE Mg +2 UREASE Ni +2 Enzimas - coenzimas A maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis Classificam-se em: - transportadoras de hidrogénio - transportadoras de grupos químicos Transportadoras de hidrogénio Coenzima Nicotinamida adenina dinucleotídio Nicotinamida adenina dinucleotídio fosfato Flavina adenina dinucleotídio Abreviatura Reação Origem catalisada NAD + Oxi-redução Niacina ou Vitamina B 3 NADP + Oxi-redução Niacina ou Vitamina B 3 FAD Oxi-redução Riboflavina ou Vitamina B 2 11

12 Enzimas - coenzimas Transportadoras de grupos químicos Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem Coenzima A CoA-SH Transferência de grupo acil Pantotenato ou Vitamina B 5 Biotina Transferência de CO 2 Biotina ou Vitamina H Piridoxal fosfato PyF Transferência de grupo amino Piridoxina ou Vitamina B 6 Metilcobalamina Transferência de unidades de carbono Cobalamina ou Vitamina B 12 Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico unidades de carbono Tiamina pirofosfato TPP Transferência de grupo aldeído Tiamina ou Vitamina B 1 Concentração da Enzima - Os mecanismos de Transcrição e de Tradução produzem as Enzimas. - É importante a concentração das Enzimas ACTIVAS. 12

13 Concentração da Enzima - Enzimas podem ser produzidas numa forma inactiva e depois serem modificadas para activas (geralmente quando atingem um dado local), por modificações químicas, cortando pequenos pedaços, por associação a outras proteínas (quaternaria), ph. - Fosforilação/defosforilação: modificação póstradução comum. Concentração do Substrato - C/ uma [Enzima] específica, a velocidade de formação do produto aumenta à medida que a [substrato] aumenta. - Plateau velocidade máxima (ocorre quando a Enzima está saturada). - [Substrato] adicional não aumenta a velocidade de reacção. 13

14 Concentração do Substrato Algumas reacções enzimáticas são reversíveis. Em ambos os sentidos, as reacções são catalizadas pela mesma enzima H C0 2 H 2 C0 3 Lei da acção da massa: As reacções reversíveis fazem-se do lado da equação onde a concentração é superior (do + concentrado, para o concentrado). Inibição Enzimática Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reacção enzimática. INIBIDORES REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS 14

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