À Deus, à minha família, à Flávia e a todos que me apoiaram.

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1 MAURO RAMALHO SILVA OBTENÇÃO DE HIDROLISADOS ENZIMÁTICOS DO CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE COM ALTO TEOR DE OLIGOPEPTÍDEOS E ELEVADA ATIVIDADE INIBITÓRIA SOBRE A ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA, UTILIZANDO A PANCREATINA E A PAPAÍNA Fculdde de Frmáci d UFMG Belo Horizonte, MG 2010

2 MAURO RAMALHO SILVA OBTENÇÃO DE HIDROLISADOS ENZIMÁTICOS DO CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE COM ALTO TEOR DE OLIGOPEPTÍDEOS E ELEVADA ATIVIDADE INIBITÓRIA SOBRE A ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA, UTILIZANDO A PANCREATINA E A PAPAÍNA Dissertção presentd o Progrm de Pós- Grdução em Ciênci de Alimentos d Fculdde de Frmáci d Universidde Federl de Mins Geris, como requisito prcil à otenção do gru de Mestre em Ciênci de Alimentos. Orientdor: Prof. Dr. Mrilice Pinto Coelho Silvestre Fculdde de Frmáci d UFMG Belo Horizonte, MG

3 2

4 À Deus, à minh fmíli, à Flávi e todos que me poirm. 3

5 AGRADECIMENTOS À DEUS; À Prof. Dr. Mrilice Pinto Coelho Silvestre pel orientção deste trlho, pelo incentivo e por tods s oportuniddes que sempre me presentou; Aos memros d nc exmindor: Prof. Dr. Lúci Peret de Almeid e Prof. Dr. Mri Betriz Areu Glóri. Muito origdo pels sugestões e contriuições pr este trlho. Aos professores do Progrm de Pós-grdução em Ciênci de Alimentos, pel contriuição n minh formção científic. Ao Conselho Ncionl de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) pel concessão d ols de mestrdo. Aos migos do Lortório Bromtologi/Pesquis, pel convivênci, pels converss e jud constnte. Em especil à Déor Fernndes Rodrigues, Flávi de Crvlho Ln e Vivine Dis Medeiros Silv, pel infinit colorção n execução deste trlho. Ao Hrrimn Aley Moris que sempre me judou, incentivou e torceu por mim. Muito origdo. À minh fmíli pelo incentivo e pel contriuição em tods s minhs conquists. À minh etern compnheir Flávi Cmpos Corgosinho, grdeço por sempre estr o meu ldo. 4

6 É grç divin começr em. Grç mior persistir n cminhd cert. Ms grç ds grçs é não desistir nunc. Dom Hélder Câmr 5

7 SUMÁRIO LISTA DE TABELAS... 8 LISTA DE FIGURAS... 9 LISTA DE SIGLAS RESUMO ABSTRACT INTRODUÇÃO OBJETIVO GERAL OBJETIVOS ESPECÍFICOS REVISÃO DE LITERATURA SORO DE LEITE MÉTODOS DE SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE HIDROLISADOS PROTÉICOS Hidrólise enzimátic Proteses Pncretin Ppín VALOR NUTRICIONAL E PERFIL PEPTÍDICO DE HIDROLISADOS PROTÉICOS MÉTODOS DE CARACTERIZAÇÃO DO PERFIL PEPTÍDICO DE HIDROLISADOS PROTÉICOS HIPERTENSÃO ARTERIAL SISTÊMICA Epidemiologi Mecnismo de controle d pressão rteril Dignóstico e trtmento PROPRIEDADES BIOATIVAS DE PEPTÍDEOS ATIVIDADE ANTI-HIPERTENSIVA E CAPACIDADE DE INIBIR A ECA DE HIDROLISADOS DE PROTEÍNAS MÉTODOS PARA AVALIAÇÃO IN VITRO DA ATIVIDADE INIBITÓRIA SOBRE A ECA REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS TRABALHO EXPERIMENTAL CAPÍTULO I - PERFIL PEPTÍDICO DE HIDROLISADOS ENZIMÁTICOS DO CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE, OBTIDOS PELA AÇÃO DA PANCREATINA E DA PAPAÍNA RESUMO ABSTRACT INTRODUÇÃO MATERIAL E MÉTODOS Mteril

8 2.2. Métodos Determinção d composição químic do concentrdo protéico do soro de leite Prepro dos hidrolisdos enzimáticos do concentrdo protéico do soro de leite Ultrfiltrção dos hidrolisdos protéicos Crcterizção do perfil peptídico dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite Avlição do efeito de lguns prâmetros Análise esttístic RESULTADOS E DISCUSSÃO Composição químic do concentrdo protéico do soro de leite Crcterizção dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite Perfil peptídico Teores de peptídeos e de minoácidos livres Efeito de lguns prâmetros sore o perfil peptídico Efeito do tipo de enzim Efeito d relção enzim:sustrto Efeito d ultrfiltrção CONCLUSÃO REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS CAPÍTULO II - AVALIAÇÃO IN VITRO DA ATIVIDADE INIBITÓRIA DA ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA DE HIDROLISADOS ENZIMÁTICOS DO CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE, OBTIDOS PELA AÇÃO DA PANCREATINA E DA PAPAÍNA RESUMO ABSTRACT INTRODUÇÃO MATERIAL E MÉTODOS Mteril Métodos Prepro dos hidrolisdos enzimáticos do concentrdo protéico do soro de leite Ultrfiltrção dos hidrolisdos protéicos Avlição in vitro d tividde iniitóri dos hidrolisdos protéicos sore ECA Avlição do efeito de lguns prâmetros Análise esttístic RESULTADOS E DISCUSSÃO Efeito de lguns prâmetros n tividde iniitóri sore ECA Efeito do tipo de enzim Efeito d relção enzim:sustrto Efeito d ultrfiltrção CONCLUSÃO REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

9 LISTA DE TABELAS Revisão de Litertur 1 - Clssificção d pressão rteril (>18 nos) Cpítulo I I.1 - Prâmetros empregdos no prepro dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite I.2 - Composição químic do concentrdo protéico do soro de leite...56 I.3 - Teores de peptídeos e de minoácidos livres ns frções cromtográfics dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite Cpítulo II II.1 - Prâmetros empregdos no prepro dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite II.2 Atividde iniitóri d ECA dos hidrolisdos de WPC

10 LISTA DE FIGURAS Revisão de Litertur 1 - Mecnismo de controle d pressão rteril pelo sistem renin-ngiotensin...30 Trlho experimentl 1 - Principis etps do trlho experimentl...47 Cpítulo I I.1 - Perfil cromtográfico do hidrolisdo H5 230 nm...57 I.2 - Efeito do tipo de enzim sore o perfil peptídico dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite...61 I.3 - Efeito d relção E:S sore o perfil peptídico dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite...63 I.4 - Efeito d ultrfiltrção sore o perfil peptídico dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite...64 Cpítulo II II.1 - Efeito do tipo de enzim sore tividde iniitóri d ECA dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite...81 II.2 - Efeito d relção E:S sore tividde iniitóri d ECA dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite...83 II.3 - Efeito d ultrfiltrção sore tividde iniitóri d ECA dos hidrolisdos do concentrdo protéico do soro de leite

11 LISTA DE SIGLAS ACF AH AI E:S ECA FA FAPGG FPLC HAS HHL HPLC LF PA PHEA RP SDS-PAGE SE UF WPC WPH WPI α-l β-lg - Áre Corrigid d Frção - Ácido Hipúrico - Atividde iniitóri - Enzim:sustrto - Enzim conversor de ngiotensin - Furncrílico - Furncriloil-fenillnilglicilglicin - Cromtogrfi líquid rápid de proteín - Hipertensão rteril sistêmic - Hipuril-histidil-leucin - Cromtogrfi líquid de lt eficiênci - Lctoferrin - Pressão Arteril - Poli (2-hidroxietil-sprtmido)-sílic - Fse revers - Eletroforese em gel de policrilmid-sódio dodecil sulfto - Exclusão moleculr - Ultrfiltrção - Concentrdo protéico de soro de leite - Hidrolisdo protéico do soro - Isoldo protéico de soro de leite - α-lctlumin - β-lctogloulin 10

12 RESUMO Os hidrolisdos protéicos vêm sendo empregdos n prátic clínic n fricção de limentos especiis pr indivíduos com necessiddes fisiológics e nutricionis prticulres. Dinte disso, o presente trlho teve como ojetivo otenção de hidrolisdos enzimáticos do concentrdo protéico do soro de leite (WPC) ricos em oligopeptídeos e com tividde iniitóri sore enzim conversor de ngiotensin (ECA). Pr tl, form vlidos lguns prâmetros, como o tipo de enzim (pncretin e ppín), relção enzim:sustrto (E:S = 0,5:100, 1:100, 2:100 e 3:100) e o emprego d ultrfiltrção. Inicilmente, crcterizou-se o perfil peptídico dos hidrolisdos pelo frcionmento por cromtogrfi líquid de lt eficiênci de exclusão moleculr, seguid d quntificção dos peptídeos e minoácidos livres pelo método d Áre Corrigid d Frção. Vários hidrolisdos presentrm perfis peptídicos dequdos nutricionlmente, sendo o melhor resultdo encontrdo pr ção d ppín, em um relção E:S de 2:100, pós ultrfiltrção, tendo sido otidos 15,29% de di- e tripeptídeos, 47,83% de minoácidos livres e 25,73% de grndes peptídeos. Posteriormente, foi vlid cpcidde dos hidrolisdos enzimáticos do WPC em iniir ECA, empregndo-se cromtogrfi líquid de lt eficiênci de fse revers. Os prâmetros vlidos presentrm efeito vrido sore tividde iniitóri d ECA, resultndo em percentuis de iniição n fix de 17,29 91,88%. Os melhores resultdos otidos o se utilizr pncretin ns relções E:S de 0,5:100 (n presenç ou usênci d ultrfiltrção) e de 3:100 (n presenç d ultrfiltrção). Plvrs-chve: concentrdo protéico do soro de leite; hidrólise enzimátic; relção enzim:sustrto; ultrfiltrção; perfil peptídico; enzim conversor de ngiotensin. 11

13 ABSTRACT PREPARATION OF ENZYMATIC HYDROLYSATES WITH HIGH OLIGOPEPTIDE CONTENT AND ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME INHIBITORY ACTIVITY FROM WHEY PROTEIN CONCENTRATE USING PANCREATIN AND PAPAIN. Protein hydrolystes hve een used in clinicl prctice in the mnufcture of specil foods for individuls with specil physiologicl nd nutritionl needs. Thus, the im of the present study ws to otin enzymtic hydrolystes from whey protein concentrte (WPC) with high oligopeptide content nd inhiitory ctivity (IA) of the ngiotensinconverting enzyme (ACE). Some prmeters were evluted such s type of enzyme (pncretin nd ppin), enzyme:sustrte rtio (E:S = 0.5:100, 1:100, 2:100 nd 3:100), nd the use of ultrfiltrtion. First, the peptide profiles of the hydrolystes were chrcterized using frctioning y size-exclusion-hplc followed y rpid Corrected Frction Are method for the quntifiction of the peptide nd free mino cid contents. Severl hydrolystes showed nutritionlly pproprite peptide profiles nd the est result ws otined when using ppin t n E:S rtio of 2:100, fter ultrfiltrtion, reching 15.29% of di- nd tripeptides, 47.83% of free mino cids nd 25.73% of lrge peptides. Then, the inhiition ctivity of WPC hydrolystes ws evluted using frctiontion method y reversed-phse HPLC. The ssessed prmeters showed vried effect on the AI of the ACE, resulting in percentges of inhiition etween nd 91.88%. The est results were otined using pncretin t n E:S rtio of 0.5:100 (in the presence or sence of ultrfiltrtion) nd 3:100 (in the presence of ultrfiltrtion). Keywords: whey protein concentrte; enzymtic hydrolysis; enzyme:sustrte rtio; ultrfiltrtion; peptide profile; ngiotensin-converting enzyme. 12

14 INTRODUÇÃO O concentrdo protéico do soro de leite (WPC) é um produto otido pós seprção em memrns ds proteíns do soro de leite, presentndo elevd quntidde de proteíns n fix de 35 80% (BRANS et l., 2004). Além disso, consiste em um ingrediente mplmente utilizdo n indústri limentíci, devido s sus crcterístics físico-químics e sensoriis fvoráveis, como o soluilidde em águ, cpcidde de trnsportr pequens moléculs lipofílics, ção tensotiv, propriedde geleificntes (OHATA et l., 2005). Resslt-se, ind, que sus proteíns presentm elevdo vlor nutricionl em virtude do lto conteúdo de minoácidos essenciis (SGARBIERI, 2004). Um dos processos que promovem um exponencil gregção de vlor o WPC consiste n hidrólise protéic, que é um procedimento crcterizdo pelo rompimento d cdei protéic lierndo peptídeos de diferentes tmnhos e minoácidos livres. Este trtmento hidrolítico pode ser feito por ácidos, ses ou enzims, sendo que dentre s vntgens d hidrólise enzimátic sore químic, destcm-se melhori ds proprieddes funcionis ds proteíns, como soluilidde, poder emulsificnte e textur, presentndo, dest form, grnde plicilidde em vários produtos limentícios (PACHECO et l., 2005). Além disso, o trtmento enzimático contriui pr melhorr s crcterístics de sorção protéic, pois, se-se que o comprimento d cdei dos peptídeos influenci su tx de sorção. Vários estudos têm reltdo que fórmuls contendo lto teor de oligopeptídeos, principlmente di- e tripeptídeos, são utilizds mis efetivmente do que um mistur equivlente de minoácidos livres ou de proteíns intcts, presentndo dest form mior vlor nutricionl (FRENHANI e BURINI, 1999). Dinte disso, os hidrolisdos protéicos têm sido utilizdos n fricção de limentos especiis pr diversos grupos, tis como recém-nscidos premturos, crinçs com dirréi, gstroenterite, qudros geris de má-sorção e fenilcetonúri (BIZZOTTO et l., 2006). Além disso, esss preprções podem ser usds n suplementção dietétic de idosos (AFONSO et l., 2009), n nutrição de esportists (ROGERO e TIRAPEGUI, 2008) e em pessos com lergi à proteíns, visto que o 13

15 decréscimo no tmnho dos peptídeos possui relção diret com diminuição d imunogenicidde (LI-JUN et l., 2008). Além desss plicções, vários trlhos reltm o efeito enéfico de hidrolisdos enzimáticos e de peptídeos, por possuírem cpcidde de desempenhr váris funções no orgnismo, como ntitromótic, nticriogênic, hipocolerosterêmic, nticâncer, ntimicroin, ntioxidnte, ntiulcerogênic, ntihipertensiv, opióide e imunoestimulnte (CHATTERTON et l., 2006; HARTMANN e MEISEL, 2007). A hipertensão rteril sistêmic represent um sério prolem de súde púlic no Brsil e no mundo, sendo que sus ordgens terpêutics e preventivs vism comter os ftores de risco pr est doenç, como sedentrismo, oesidde, háito de fumr e consumo excessivo de sl e eids lcoólics (BRASIL, 2006). Qundo s medids nteriores não forem suficientes, o trtmento frmcológico torn-se necessário. Porém, o uso de drogs sintétics pode gerr efeitos colteris indesejáveis, devido à su lt tividde e especificidde. Um lterntiv poderi estr relciond o uso de hidrolisdos enzimáticos de proteíns, contendo peptídeos com tividde nti-hipertensiv, podendo ser usdos no desenvolvimento de suplementos limentres ou de medicmentos voltdos pr prevenção ou trtmento dess doenç (LI et l., 2004). Os peptídeos nti-hipertensivos, iniidores d enzim conversor de ngiotensin (ECA), têm receido tenção especil n litertur. Seus efeitos estão relciondos à diminuição d produção do vsoconstritor ngiotensin II, e o umento do vsodiltdor rdicinin. Assim, vários utores reltrm o efeito iniitório de hidrolisdos enzimáticos de proteíns limentres sore ECA, otidos prtir de fontes limentres, como leite e derivdos, incluindo o WPC (COSTA et l., 2007; JIANG et l., 2007; OTTE et l., 2007); pescdo (RAGHAVAN e KRISTINSSON, 2009); cogumelo (LEE et l., 2004); cnol (WU et l., 2009); mostrd (PEDROCHE et l., 2007); soj (CHA e PARK, 2005; KUBA et l., 2005; LI et l., 2005); feijão (TORRUCO- UCO et l., 2009); glúten de milho (KIM et l., 2004) e trigo (MA et l., 2006). Com relção o estudo d cpcidde dos hidrolisdos enzimáticos do WPC em iniir ECA, o presente trlho represent um vnço no sentido de que, pel primeir vez, form estuddos os efeitos d ção d ppín no prepro dos hidrolisdos. Além disso, pesr d pncretin já ter sido utilizd por outros utores, pens um condição hidrolític foi testd (8% de proteín; E:S = 0,003; ph = 8; 50 C; 4 h) (MULLALLY et l., 1997). Qunto o efeito d relção E:S, fix já 14

16 estudd (0,2 1,2%) está em ixo d que qui foi testd, e o emprego d ultrfiltrção com memrn de corte de 10 KD, foi vlido por outros grupos de pesquis pr pens um condição experimentl (8% de proteín; E:S = 0,003; ph= 8; 50 C; 4 h), o contrário do presente estudo (WU et l., 2009). 15

17 OBJETIVO GERAL Oter hidrolisdos enzimáticos prtir do concentrdo protéico do soro do leite (WPC), com perfil peptídico nutricionlmente dequdo e elevd tividde iniitóri sore enzim conversor de ngiotensin (ECA), empregndo-se pncretin e ppín. OBJETIVOS ESPECÍFICOS Determinr composição químic do WPC; Oter hidrolisdos enzimáticos do WPC, empregndo-se diverss condições experimentis; Crcterizr o perfil peptídico destes hidrolisdos; Avlir, in vitro, cpcidde dests preprções em iniir ECA; Anlisr o efeito do tipo de enzim, d relção enzim:sustrto e do emprego d ultrfiltrção sore o perfil peptídico e cpcidde em iniir ECA destes hidrolisdos. 16

18 REVISÃO DE LITERATURA 1 SORO DE LEITE O soro de leite é o suproduto d fricção de queijos e d produção de cseín n indústri de lticínios. Este derivdo lácteo corresponde, proximdmente, 85 90% do volume de leite e retém cerc de 55% dos seus nutrientes (SINHA et l., 2007), sendo os principis constituintes águ (93-94%), lctose (4,5-5,0%), s proteíns solúveis (0,7-0,9%), os sis mineris (0,6-1,0%) e quntiddes preciáveis de outros componentes como vitmins do complexo B (MORENO-INDIAS et l., 2009). Em virtude do seu lto teor de mtéri orgânic, principlmente, à presenç de lctose (cerc de 75% do teor de sólidos totis), o soro é considerdo como um gente de poluição mientl, presentndo elevd demnd iológic de oxigênio (35 g de oxigênio/ kg de soro de leite) (MORENO-INDIAS et l., 2009). Dois tipos de soro podem ser produzidos de cordo com o procedimento dotdo. O soro doce (ph 6,0-7,0) é otido pelo processo de cogulção enzimátic d cseín do leite, utilizndo enzim quimosin. Por outro ldo, o soro ácido (ph < 5,0) result d precipitção ácid no ponto isoelétrico (ph = 4,6) dest mesm proteín (CAPITANI et l., 2005; PELEGRINE e CARRASQUEIRA, 2008). Dinte disso, são oservds lgums diferençs em relção à composição destes suprodutos, sendo que o soro ácido contém, gerlmente, mior teor de cinzs e menor de proteíns qundo comprdo o soro doce e, ind, seu uso n limentção é mis restrito, devido o seu sor ácido e lto ter slino (SGARBIERI, 2004). Apesr do seu elevdo vlor nutricionl, o emprego do soro in ntur é limitdo, em virtude ds crcterístics perecíveis e d lt diluição dos seus componentes. Deste modo, váris tecnologis têm sido utilizds visndo gregr vlor est mtéri-prim. Assim, concentrção do soro pode ser relizd por procedimentos que envolvm o quecimento e secgem (evporção, spry-drier, liofilizção) ou por osmose revers, enqunto que desminerlizção pode ser feit por resins de troc iônic ou eletrodiálise. As tecnologis de seprção por memrns vêm sendo, 17

19 igulmente, utilizds pr otenção de ingredientes protéicos prtir do soro de leite (BRANS et l., 2004). Alguns produtos, otidos pelo processmento do soro, incluem o soro desminerlizdo e sem lctose; lctose refind; o concentrdo protéico de soro (WPC), com teor protéico que vri de 35 80% e o isoldo protéico de soro (WPI), que present cim de 90% de proteín (VALDUGA et l., 2006). As plicções do soro n indústri limentíci são inúmers e envolvem, dentre outrs, fricção de eids láctes (KEMPKA et l., 2008; PELEGRINE e CARRASQUEIRA, 2008); produção de ricot (PORTO et l., 2005); tução como codjuvnte tecnológico e ingrediente de produtos cárneos (TERRA et l., 2009); formulção de hidrolisdos protéicos, com ix concentrção de gordur e lctose, pr limentção de tlets (BUCKLEY et l., 2010); utilizção in ntur pr limentção de nimis (HAUPTLI et l., 2005; FONTES et l., 2006) e formulção de hidrolisdos protéicos com teor reduzido de fenillnin pr pcientes fenilcetonúricos (LARA et l., 2005; CABRERA-PADILLA et l., 2009). Com relção est últim utilizção, em estudos relizdos, nteriormente, no mesmo lortório do presente trlho, grnde prte d fenillnin foi removid do soro ou do WPC, pós hidrólise enzimátic de sus proteíns e o emprego do crvão tivdo como meio dsorvente (DE MARCO et l., 2005; DELVIVO et l., 2006; LOPES et l., 2007; SILVA et l., 2007; SOUZA et l., 2009; SILVA et l., 2010). As proteíns do soro de leite presentm estrutur gloulr com lgums ligções dissulfeto, proporcionndo um certo gru de estilidde estruturl. Els correspondem proximdmente 20% do conteúdo protéico do leite (JOVANOVIC et l., 2005), sendo s principis frções representds pel β-lctogloulin e α-lctlumin. Outrs proteíns ou peptídeos secundários estão presentes em concentrções menores, como imunogloulins, lumin, lisozim, lipse, lctoferrin e xntin oxidse (HARAGUCHI et l., 2006). Com relção o vlor nutricionl, ests proteíns possuem, no seu conjunto, um perfil em minoácidos próximo dos pdrões de necessiddes recomenddos. São constituíds por lto teor de minoácidos essenciis, sulfurdos e com cdeir rmificd. Apresentm, ind, o digestiilidde, o que fz com que o seu vlor iológico sej elevdo qundo comprdo com outrs proteíns limentres (SINHA et l., 2007). 18

20 A β-lctogloulin (β-lg) é considerd como principl proteín do soro de leite dos ruminntes, representndo em torno de 50% do teor protéico totl (JOVANOVIC et l., 2005). É muito resistente à ção de ácidos e enzims proteolítics do estômgo, sendo por isso considerd como um importnte crredor de retinol (pró vitmin A) mterno pr o filhote, em nimis. Est função iológic é usente em humnos, um vez que β-lg não está presente no leite humno (HARAGUCHI et l., 2006). A lergenicidde triuíd às proteíns do leite ovino está, essencilmente, ssocid à β-lg, e fet cerc de 1 2% de crinçs com menos de 2 nos. Além disso, é fonte de cisteín, que é fundmentl pr síntese de gluttion (GSH), que é considerd um tripeptídeo nticrcinogênico (HERNÁNDEZ-LEDESMA et l., 2008) Outr importnte proteín do soro é α lctlumin (α L), que é ric em minoácidos essenciis, como lisin, leucin, treonin, triptofno e cistin (JOVANOVIC et l., 2005). Sus funções estão relcionds com síntese de lctose (SGARBIERI, 2004) e com tividde ntimicroin contr ctéris ptogênics (HARAGUCHI et l., 2006). É utilizd em fórmuls infntis devido su similridde estruturl e conformcionl com s proteíns do leite mterno, sendo tmém empregd em produtos pr nutrição esportiv em rzão do seu conteúdo de minoácidos rmificdos, os quis estão envolvidos no fornecimento de energi e síntese protéic musculr (SILVA, 2009). Entre os componentes minoritários do soro, encontr-se soro-lumin, que corresponde cerc de 10% do totl protéico. É um peptídeo de lto peso moleculr (66 kd), rico em cistin (proximdmente 6%). Possui finidde por ácidos grxos livres e outros lipídeos, fvorecendo seu trnsporte n corrente snguíne (HARAGUCHI et l., 2006). Qutro clsses de imunogloulins (IgG, IgA, IgM e IgE) tmém estão presentes no leite ovino, sendo IgG principl, constituindo cerc de 80% do totl, sendo responsável pel imunidde pssiv. No leite humno, IgA constitui principl imunogloulin (>90%) e sus principis ções iológics residem n imunidde pssiv e tividde ntioxidnte (SGARBIERI, 2004). A lctoferrin (LF) é um glicoproteín que possui dois íons ferro em su estrutur e present mss moleculr em torno de 80 KD. Acredit-se que est proteín possui tividde nticterin n glândul mmári e que, ind, funcione como crredor de íons ferro, tornndo-os mis disponíveis pr sorção no 19

21 intestino (COSTA, 2004). Outrs funções ssocids à LF incluem o crescimento celulr, por estimulr síntese de DNA, iniição d proliferção de câncer em céluls in vitro e tividde ntimicroin contr ctéris grm-negtivs (AIMUTIS, 2004). 2 MÉTODOS DE SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS As proteíns são considerds como um vlioso ingrediente limentr com importntes proprieddes nutricionis e funcionis. Dinte disso, diversos métodos vêm sendo usdos ojetivndo otenção dests proteíns sem impcto negtivo ns sus proprieddes, grntindo, dest form, su plicção como ingrediente n indústri limentíci (SMITHERS, 2008). Os métodos de seprção pr otenção de ingredientes protéicos incluem: centrifugção sed em diferençs de densidde; o processo com memrns sedo n diferenç de tmnho; troc iônic, sed ns diferençs de crg e cromtogrfi por finidde, sed em ligção específic com um mtriz (BRANS et l., 2004). A vntgem d seprção por memrns, qundo comprd os processos físico-químicos, está relciond o fto deste procedimento ser termicmente suve e purmente mecânico, otendo-se proteíns n su form ntiv, sem impcto em sus proprieddes funcionis e nutricionis, grntindo, dest form, su plicção como ingrediente n indústri limentíci (ROMAN e SGARBIERI, 2005). Além disso, os processos de seprção por memrns consomem menos energi, qundo comprdos os processos térmicos (OLIVEIRA, 2004). Dentre os procedimentos que empregrm memrns encontrm-se microfiltrção (MF), ultrfiltrção (UF), nnofiltrção (NF) e osmose revers (OR), seds n seprção de componentes por diferenç de tmnho de moléculs (BRANS et l., 2004). N seprção físic ds micels de cseín por MF, otêm-se um concentrdo de micels e s proteíns do soro, n form de concentrdo ou isoldo protéico, de cordo com seu conteúdo em proteíns (AUSAR et l., 2001; SGARBIERI et l., 2004). Utilizndo-se cominção de métodos de seprção por memrn, pode-se recuperr todos os componentes do leite em frções distints. Por exemplo, s 20

22 cseíns podem ser seprds em frções como α, β, e κ cseín, e, s proteíns do soro, em α-lctolumin e β-lctogloulins isoldmente (BRANS et l., 2004). Porém, um specto que não deve ser negligencido é lt demnd iológic de oxigênio do permedo d UF não podendo, portnto, ser diretmente descrtdo nos esgotos como resíduo. Assim, novs tecnologis têm sido desenvolvids como o emprego d NF pr recuperr lctose do permedo d UF, qul pode ser usd n indústri de doces e processos fermenttivos (ATRA et l., 2005). As memrns polimérics de UF são frequentemente usds, porém s memrns cerâmics estão gnhndo mis tenção, devido melhor resistênci em relção à limpez e desinfeção (BRANS et l., 2004). O leite desntdo pode ser seprdo em frções rics em cseín e proteíns de soro, utilizndo-se memrns cerâmics e filtrção trnsversl (PUNIDADAS e RIZVI et l., 1998; ROMAN e SGARBIERI, 2005). Pr promover um mior concentrção ds proteíns, gerlmente, é necessári cominção d ultrfiltrção com difiltrção. Est consiste em se fzer pssr, pós ter tingido concentrção desejd, um elevdo volume de águ deionizd trvés do concentrdo pr se retirr o máximo de lctose e outros compostos de ixo peso moleculr, o mesmo tempo concentrndo e purificndo ind mis s proteíns (BORGES et l., 2001). 3 CONCENTRADO PROTÉICO DO SORO DE LEITE O concentrdo protéico do soro de leite (Whey Protein Concentrte ou WPC) possui teor protéico n fix de 35 80%, e um conteúdo lipídico superior 4%. A presenç dos lipídios fet s proprieddes funcionis do WPC e promove o desenvolvimento de reções de oxidção, s quis são responsáveis pelo surgimento de off-flvor ou rom desgrdável. Por ess rzão, têm sido desenvolvidos métodos visndo redução do conteúdo lipídico em produtos de WPC, com destque pr precipitção lipídic termocálcic pel dição de íons cálcio divlentes à solução de WPC, com juste do ph pr vlor de 7,3 e quecimento d solução finl. Este trtmento lev à gregção e precipitção do complexo fosfolipoprotéico, o qul é 21

23 removido por microfiltrção, dndo origem um WPC com reduzido teor lipídico (0,5%) (SILVA, 2009). Os produtos do concentrdo protéico do soro existem no mercdo em concentrções protéics que vrim de 34 85%. N denominção comercil, é referido o teor proximdo de proteíns, ssim o WPC 80 terá um teor de proteíns próximo 80% (HUFFMAN e HARPER, 1999). Considerndo-se o conteúdo do soro de leite in ntur em todos os spectos que tngem s crcterístics nutricionis, é importnte, pr utilizção dests proteíns em suplementos limentres, que s mesms estejm so form de WPC. Tl fto está ssocido lguns ftores como o mior teor de proteíns do WPC comprdo o soro de leite, à mior estilidde, à conservção ds crcterístics físico-químics dos componentes, lém d fcilidde de mnipulção lortoril (BRANS et l., 2004). A produção do WPC inclui s etps de clrificção, ultrfiltrção, filtrção e secgem. Originlmente, nos Estdos Unidos, o WPC er produzido visndo minimizr poluição mientl e utilizdo, principlmente, pr limentção niml. Enqunto os Estdos Unidos focvm n produção do WPC com 34% de proteíns, vários píses uscvm desenvolver produtos com lt concentrção protéic e proprieddes funcionis específics (SILVA, 2009). O WPC é um ingrediente mplmente utilizdo n indústri de limentos devido às excelentes proprieddes funcionis de sus proteíns, sendo usdo em muitos produtos cárneos, eids, produtos de pdri e formulções infntis (BRANS et l., 2004). Dentre s proprieddes funcionis que justificm seu uso, destcm-se: soluilidde em águ, cpcidde de trnsportr pequens moléculs lipofílics, ção tensotiv e propriedde geleificntes (OHATA et l., 2005), lém do elevdo vlor nutricionl de sus proteíns em rzão do seu lto conteúdo de minoácidos essenciis (SINHA et l., 2007). 4 HIDROLISADOS PROTÉICOS Os hidrolisdos protéicos vêm sendo utilizdos n prátic clínic n fricção de limentos especiis pr indivíduos com necessiddes fisiológics e nutricionis 22

24 prticulres. Desde 1940, ests preprções têm sido usds em formulções infntis e pr mnutenção do estdo nutricionl de pcientes impossiilitdos de digerir proteíns. A prtir d décd de setent, presentou um crescimento significtivo, tnto pr finliddes clínics qunto pr melhori ds proprieddes funcionis ds proteíns (CAPOBIANGO et l., 2006). Além disso, os hidrolisdos protéicos são utilizdos n fricção de limentos pr suplementção dietétic de idosos (AFONSO et l., 2009), nutrição de esportists (ROGERO e TIRAPEGUI, 2008) e em crinçs que presentm lergi à proteín intct (LI-JUN et l., 2008), crinçs com dirréi gud ou crônic, intolerâncis limentres ou erro into de metolismo, como fenilcetonúri e firose cístic (BIZZOTTO et l., 2006). Alguns utores têm demonstrdo que hidrolisdos protéicos e peptídeos exercem diverss tividdes enéfics o orgnismo, como ntitromótic, nticriogênic, hipocolerosterêmic, ntimicroin, ntioxidnte, ntiulcerogênic, nti-hipertensiv, opióide e imunoestimulnte (CHATTERTON et l., 2006; HARTMANN e MEISEL, 2007). Além dos efeitos enéficos n mnutenção do estdo nutricionl, os hidrolisdos protéicos presentm váris plicções n indústri limentíci ssocids à melhori ds proprieddes funcionis. Neste sentido, estes hidrolisdos são utilizdos como ingrediente em vários limentos, como ptês, pães, doces, produtos limentícios fortificdos e pr crinçs (PACHECO et l., 2005). Alguns estudos sugerem que tx de sorção intestinl de minoácidos livres é menor do que quel dos pequenos peptídeos porque no cso de di- e tripeptídeos competição pelo mesmo sistem de trnsporte é prcil ou completmente elimind (FRENHANI e BURINI, 1999; HINSBERGER e SANDHU, 2004). Os di- e tripeptídeos são mis eficientemente sorvidos que os minoácidos livres, os quis, por su vez, são melhores que os tetr- ou peptídeos superiores. Em quntiddes equivlentes de di- e tripeptídeos e misturs de minoácidos livres, os di- e tripeptídeos presentm velocidde de sorção proximdmente 10 vezes mior (FRENHANI e BURINI, 1999). Outrs vntgens do uso desses hidrolisdos, em relção às misturs de minoácidos livres, incluem menor osmolridde, o que contriui pr reduzir o risco de incidênci de dirréi osmótic, sendo em tolerdos por indivíduos com dificuldde de sorção e o reduzido potencil ntigênico. Além disso, são mis pltáveis, sendo, 23

25 portnto, mis tolerdos por um longo período de tempo do que um mistur de minoácidos (FRENHANI e BURINI, 1999). Outros enefícios do emprego de peptídeos, provenientes d hidrólise enzimátic de proteíns, como ingrediente estão ssocidos à fácil digestiilidde, à lt soluilidde em águ, à resistênci gentes desnturntes, à long vid de prteleir, qundo n form desidrtd, e à ix viscosidde de soluções de hidrolisdos protéicos, mesmo qundo em lts concentrções (SILVA, 2009). A lt soluilidde e estilidde dos hidrolisdos protéicos em relção à mistur de minoácidos se deve o fto de que lguns minoácidos presentm prolems com relção ests dus proprieddes qundo estão n form livre. Assim, tirosin e cistin são pouco solúveis, glutmin e cisteín são instáveis em solução e fcilmente destruíds durnte s etps de esterilizção e rmzenmento. Entretnto, so form de di- e tripeptídeos, estes minoácidos presentm o soluilidde e estilidde (AFONSO, 2008). De form complementr, utilizção de hidrolisdos protéicos, lém de ser vntjos do ponto de vist nutricionl, é considervelmente menos oneros que o emprego de misturs de minoácidos (AFONSO, 2008). 4.1 Hidrólise enzimátic A hidrólise protéic consiste no rompimento ds ligções peptídics ds proteíns, lierndo peptídeos de diferentes tmnhos e minoácidos livres, sendo ctlisd por ácidos, ses ou enzims. Entretnto, hidrólise químic é um processo de difícil controle, originndo produtos com reduzid qulidde nutricionl, devido à formção de D-minoácidos e de sustâncis tóxics, como lisino-lnin. Esse método tmém pode destruir o triptofno, lisin e treonin e cusr rcemizção d miori dos minoácidos (SINHA et l., 2007). O processo enzimático de hidrólise present um série de vntgens sore os métodos químicos, como especificidde, o controle do gru de hidrólise, s condições moderds de ção, o menor conteúdo de sl no hidrolisdo finl e, ind, formção mínim de suprodutos. O fto de que s enzims possm ser empregds, n miori ds vezes, em concentrções muito ixs, su remoção do sistem d reção é frequentemente desnecessári e mis fácil do que pr outros ctlisdores, os quis devem ser usdos em concentrções miores (BIASUTTI et l., 2007). 24

26 A hidrólise enzimátic tem sido muito utilizd pr melhori ds proprieddes funcionis ds proteíns, como soluilidde, poder emulsificnte, textur, tendo grnde plicilidde em diversos produtos limentícios (PACHECO et l., 2005). Um specto negtivo do processo enzimático está relciondo o desenvolvimento de gosto mrgo no decorrer d ctálise, devido à lierção de grupmentos hidrofóicos que se encontrvm no interior ds moléculs protéics. Este fto constitui um dos principis ostáculos n plicção dos hidrolisdos, contudo, váris lterntivs têm sido usds pr prevenir, eliminr ou mscrr este efeito, com destque pr o trtmento com crvão tivdo, extrção com álcool, precipitção isoelétric, cromtogrfi em sílic gel, cromtogrfi de interção hidrofóic, dição de polifosftos, glicin ou ciclodextrin durnte o processo de hidrólise e plicção/trtmento por exopeptidses (FITZGERALD e O CUINN, 2006). Outr técnic dotd pr reduzir o sor mrgo dos hidrolisdos protéicos consiste n su encpsulção em lipoesfers e lipossoms, procedimento este utilizdo pel mesm equipe do presente trlho em hidrolisdos de cseín otidos pel ção d ppín (MORAIS et l., 2004, 2005). O tipo e o controle d quntidde d enzim proteolític são de extrem importânci, um vez que su ção específic irá influencir composição finl dos produtos de hidrólise, principlmente com relção o tmnho médio dos peptídeos e o teor de minoácidos livres (SILVA, 2009). A ção do clor sore tividde enzimátic tem sido utilizd por lguns utores pr interrupção d reção hidrolític. Pr isso, são empregds temperturs suficientemente lts pr provocr desnturção d enzim (LOPES Jr., 2008). Deste modo, percee-se que o controle ds condições hidrolítics n hidrólise enzimátic ds proteíns consiste num etp fundmentl pr otenção de produtos com qulidde nutricionl elevd, proprieddes funcionis desejáveis e crcterístics sensoriis grdáveis o consumidor, o que já foi demonstrdo em diversos estudos d mesm equipe do presente trlho (BIZZOTTO et l., 2005; CAPOBIANGO et l., 2006; VIEIRA et l., 2006; BIASSUTI et l., 2007). As proteses constituem um grupo grnde e complexo, s quis diferem entre si por sus especificiddes pelo sustrto, sítio tivo e mecnismo ctlítico, perfis de estilidde e tividde qunto à tempertur e o ph (BEYNON e BOND, 2001). 25

27 4.1.1 Proteses Segundo o sistem interncionl de nomencltur, s proteses pertencem à suclsse 4 d clsse ds hidrolses. Ests enzims constituem um grnde fmíli e são dividids em endopeptidses e exopeptidses, de cordo com posição d ligção peptídic ser clivd n cdei peptídic (VIEIRA, 2007). As endopeptidses hidrolism s ligções peptídics no interior d cdei polipeptídic, enqunto s exopeptidses tum ns extremiddes N- ou C-terminl. Ests enzims são clssificds em qutro sugrupos de cordo com seu mecnismo ctlítico: serin proteses, spártico proteses, cisteín proteses, e metloproteses (SOUZA, 2008). As proteses podem ser otids prtir de plnts, nimis ou microorgnismos. Estes últimos são considerdos s mis promissors fontes, um vez que produzem um mior vriedde de enzims específics (VIEIRA, 2007) Pncretin A pncretin (EC ) é um complexo enzimático, otido prtir do pâncres suíno, e possui tividde minolític, proteolític e lipolític. As proteses pncreátics possuem ção de endopeptidses (quimotripsin, tripsin e elstse) e de exopeptidses (croxipeptidses A e B) (AFONSO et l., 2008). A quimotripsin present tividde específic pr os minoácidos romáticos fenillnin, tirosin e triptofno. A tripsin ctlis hidrólise ds ligções peptídics em que o grupo cronil é fornecido pelos minoácidos ásicos lisin e rginin. A elstse hidrolis ligções entre resíduos de minoácidos lifáticos (HINSBERGER e SANDHU, 2004). A croxipeptidse A tmém present especificidde pr minoácidos romáticos, entretnto, por ser um exopeptidse, hidrolis resíduos romáticos n posição C-terminl. A croxipeptidse B possui mecnismo de ção similr croxipeptidse A, contudo, tu especificmente em oligopeptídios com resíduo C-terminl lisin ou rginin (HINSBERGER e SANDHU, 2004). 26

28 Ppín A ppín (EC ) é um cisteíno ou tiol protese otid prtir do látex do mmão (Ppy cric). N su form intiv encontr-se n form de zimogênio (proppín), com o grupo sulfidril (SH) tivo ligdo outro resíduo de cisteín, formndo um ligção dissulfeto, sendo form tiv otid pós o trtmento com gentes redutores. É constituíd por um cdei peptídic simples com 212 resíduos de minoácidos, presentndo peso moleculr de D (GHOSH, 2005). Est endopeptidse tu n clivgem de sustrtos contendo resíduos de minoácidos de lisin, rginin ou vlin. Apresent ph ótimo de ção compreendido entre 6,0 e 7,5 e possui o estilidde em ph 5,0, que diminui severmente em ph ixo de 3,0 e cim de 11,0. Trt-se de um enzim muito estável lts temperturs, qundo comprd com outrs proteses (GHOSH, 2005). A iniição provocd por metis pesdos ou gentes oxidntes pode ser revertid n presenç de EDTA ou gentes redutores, e tivção d ppín pode ser viilizd pel cisteín, cinetos, sulfitos e sulftos (DE MARCO, 2004). 5 VALOR NUTRICIONAL E PERFIL PEPTÍDICO DE HIDROLISADOS PROTÉICOS O vlor nutricionl dos hidrolisdos protéicos está diretmente relciondo à proteín de origem, que deverá presentr um composição dequd de minoácidos, especilmente os essenciis; e o modo de hidrólise, que possiilite formção de peptídeos de diferentes tmnhos (AFONSO et l., 2008). Um dos principis critérios n crcterizção de um hidrolisdo pr utilizção dietétic é su distriuição qunto o tmnho dos peptídeos, pois se-se que o comprimento d cdei peptídic influenci tx de sorção. Alguns utores têm demonstrdo que fórmuls contendo um elevdo teor de oligopeptídeos, especilmente, di- e tripeptídeos, são utilizds mis efetivmente do que um mistur equivlente de minoácidos livres, os quis são melhores sorvidos que proteín intct, presentndo ssim mior vlor nutritivo (FRENHANI e BURINI, 1999). Por este motivo, crcterizção nutricionl dests preprções deve envolver o seu 27

29 frcionmento de cordo com o tmnho d cdei dos peptídeos e quntificção do conteúdo ds frções otids (SILVESTRE et l., 1994). 6 MÉTODOS DE CARACTERIZAÇÃO DO PERFIL PEPTÍDICO DE HIDROLISADOS PROTÉICOS N litertur, são encontrds diverss técnics pr o frcionmento dos peptídeos de hidrolisdos protéicos, como por exemplo, eletroforese em gel de policrilmid dodecil sulfto de sódio (Sodium dodecyl sulfte polycrylmide gel electrophoresis - SDS-PAGE) (CHICÓN et l., 2009), cromtogrfi de exclusão moleculr, cromtogrfi líquid de lt velocidde com eletrospry copldo o espectrômetro de mss (LI-JUN et l., 2008), cromtogrfi líquid de lt eficiênci (High Perfomnce Liquid Chromtogrphy HPLC) cpilr (ITO et l., 2005), HPLC de fse revers (NOGUEIRA et l., 2005), HPLC de exclusão moleculr (SE-HPLC) empregndo colun TSK G-2000 SW (600 x 7,5 mm) (LEMIEUX et l., 1991), cromtogrfi líquid rápid de proteín (Fst protein liquid chromtogrphy - FPLC) (JE et l., 2007) e foco isoelétrico em fse líquid (SAINT-SAUVEUR et l., 2008). Entretnto, o contrário d técnic qui utilizd miori dests metodologis present um série de inconvenientes. Assim, LI-JUN et l. (2008), empregndo-se SE-HPLC em colun Sephdex G25 e cromtogrfi líquid de lt velocidde copld espectrômetro de mss em eletrospry reltrm que estes métodos não form cpzes de frcionr os peptídeos de cordo com o tmnho d cdei, especilmente os pequenos peptídeos. De cordo com NOGUEIRA et l. (2005), n HPLC de fse revers há soreposição de peptídeos e impurez nos picos. Além disso, tmém pode ocorrer sorecrg de peptídeos ásicos tnto n HPLC de fse revers qunto n HPLC cpilr (McCALLEY, 2004). Tendo em vist que o frcionmento de oligopeptídeos, de cordo com o tmnho d cdei, present prolems complexos, pois envolve interção com o suporte cromtográfico, orientdor d presente dissertção desenvolveu um método eficiente pr este fim, empregndo um colun cromtográfic de exclusão moleculr contendo o complexo poli-2-hidroxietil-sprtmid-sílic (PHEA). Com este mteril, os utores puderm seprr peptídeos com msss moleculres menores do que 1000 D (SILVESTRE et l., 1994). 28

30 Este método já foi usdo em vários trlhos no mesmo lortório do presente estudo pr frcionr e quntificr os peptídeos de diverss fontes protéics, como hidrolisdos enzimáticos de soro de leite (SILVA et l., 2007; SOUZA et l., 2008), de cseín (CARREIRA et l., 2004), concentrdo protéico de soro de leite (AFONSO et l., 2008; AFONSO et l., 2009; SILVA et l., 2010), de leite desntdo (SOARES et l., 2006; SOARES et l., 2007) e de rroz (LOPES et l., 2008). 7 HIPERTENSÃO ARTERIAL SISTÊMICA 7.1 Epidemiologi A hipertensão rteril sistêmic (HAS) represent um sério prolem de súde púlic, e constitui um dos mis importntes ftores de risco pr doençs crdiovsculres. No Brsil e no mundo, est doenç é responsável por, proximdmente, 40% ds mortes por cidente vsculr cererl, 25% ds mortes por doenç rteril coronrin e, qundo ssocid com dietes, é responsável por 50% dos csos de insuficiênci renl terminl (BRASIL, 2006). No Brsil, inquéritos populcionis indicm um prevlênci de HAS entre 15 e 30% pr homens e de 15 e 27% pr mulheres (COSTA, 2004). Os ddos epidemiológicos ind pontm pr lt tx de desconhecimento d condição, 35 83%, e txs instisftóris de controle dest doenç, 75 92% (FUCHS et l., 2004). Em relção o desconhecimento, controle e trtmento d HAS, estudos rsileiros reltm que, em indivíduos dultos, 50,8% sim ser hipertensos, 40,5% estvm em trtmento e pens 10,4% tinhm pressão rteril controld (<140/90 mmhg). De cordo com estes trlhos, s menores txs de controle dest doenç estão relcionds à idde vnçd, oesidde e o ixo nível educcionl (BRASIL, 2006). 7.2 Mecnismo de controle d pressão rteril Os níveis de pressão rteril (PA) são reguldos por vários mecnismos interrelciondos. O sistem nervoso simpático exerce efeito reguldor curto przo pel 29

31 secreção do vsoconstritor norepinefrin, o qul ument resistênci periféric ds pequens rtéris e rteríols. Já, os rins exercem controle regultório longo przo pelo controle do fluido extrcelulr e pelo sistem renin-ngiotensin (GUYTON e HALL, 2006). O sistem renin-ngiotensin é considerdo como um dos principis reguldores d PA. A renin é um enzim produzid e rmzend so form intiv, pró-renin, ns céluls justglomerulres dos rins. Qundo pressão rteril diminui, renin é lierd n corrente snguíne e tu sore seu sustrto, o ngiotensinogênio, formndo ngiotensin I (decpeptídeo). Em seguid, ocorre lierção de um octpeptídeo, ngiotensin II, devido à clivgem do dipeptídeo C-terminl d ngiotensin I, o qul possui um efeito vsoconstritor. Est reção é ctlisd pel enzim conversor de ngiotensin (ECA), presente principlmente nos pulmões. Além de umentr resistênci periféric, ngiotensin II estimul síntese de ldosteron pelo córtex suprrenl, o qul diminui excreção de sl e águ pelos rins, fzendo com que PA umente. Além de tur n produção de ngiotensin II, ECA é responsável pel degrdção de um vsodiltdor, rdicinin (GUYTON e HALL, 2006). O mecnismo de controle d pressão rteril pelo sistem renin-ngiotensin está esquemtizdo n Figur 1. Decréscimo d pressão rteril Renin (rins) Angiotensinogênio Angiotensin I ECA (pulmão) Brdicinin Síntese de prostglndin Angiotensin II Frgmento intivo Vsodiltção Lierção de ldosteron Retenção de sódio e águ Vsoconstrição Resistênci rteril periféric Resistênci rteril periféric Aumento d pressão rteril Diminuição d pressão rteril Figur 1 Mecnismo de controle d pressão rteril pelo sistem reninngiotensin. Fonte: ADAPTADO de LI et l. (2004) e GUYTON e HALL (2006). 30

32 A ECA (dipeptidilcroxipeptidse) é um zinco-protese constituíd de 1278 resíduos de minoácidos e está presente em vários órgãos como rins, fígdo, intestino, pâncres, ço, glânduls drenis, plcent, pulmões e cérero (MURRAY et l., 2004). Est enzim é responsável pel clivgem de cdeis polipeptídics lierndo uniddes dipeptídics. 7.3 Dignóstico e trtmento Os critérios de dignóstico pr HAS estão ssocidos um pressão rteril sistólic mior ou igul 140 mmhg e um pressão rteril distólic mior ou igul 90 mmhg, em indivíduos que não estão fzendo uso de medicção nti-hipertensiv (BRASIL, 2006). A clssificção d pressão rteril pr pessos com idde cim de 18 nos está presentd n Tel 1. As ordgens terpêutics e preventivs pr HAS vism comter os ftores de risco pr est doenç, tis como: sedentrismo, oesidde, háito de fumr e consumo excessivo de sl e eids lcoólics (BRASIL, 2006). O trtmento frmcológico vis à redução d moridde e d mortlidde crdiovsculr do pciente hipertenso. Os gentes nti-hipertensivos devem promover diminuição d pressão rteril e dos eventos crdiovsculres ftis e não ftis. Estes medicmentos são sicmente divididos em cinco clsses principis: diuréticos, iniidores drenérgicos, vsodiltdores diretos, ntgonists do sistem reninngiotensin e loquedores dos cnis de cálcio (BRASIL, 2006). Tel 1 - Clssificção d pressão rteril (>18 nos) Clssificção Pressão sistólic (mmhg) Pressão distólic (mmhg) Ótim <120 <80 Norml <130 <85 Limítrofe Hipertensão estágio Hipertensão estágio Hipertensão estágio Hipertensão sistólic isold 140 <90 Fonte: BRASIL,

33 O uso dests drogs sintétics pode gerr efeitos colteris indesejáveis, devido à su lt tividde e especificidde. Um lterntiv seri o uso de peptídeos iotivos, representndo um form de trtmento sudável e nturl no controle d hipertensão (LI et l., 2005). 8 PROPRIEDADES BIOATIVAS DE PEPTÍDEOS Peptídeos iotivos podem ser definidos como sequêncis de minoácidos que se encontrm intivs ns proteíns ntivs, porém, pós o processo de hidrólise, in vitro ou in vivo, tornm-se tivs, sendo cpzes de modulr resposts fisiológics no orgnismo. Dentre s funções que estes peptídeos podem desempenhr destcm-se s tividdes imunomoduldor, ntimicroin, ntiúlcer, nti-hipertensiv, nticriogênic, nticogulnte, opióide, hipocolesterolêmic e ntioxidnte (CHATTERTON et l., 2006; HARTMANN e MEISEL, 2007). Estes peptídeos podem ser otidos prtir de hidrólise enzimátic de proteíns de origem vegetl ou niml. Dentre ests últims, o destque é pr os peptídeos provenientes de leite e derivdos, porém, citm-se, ind outros limentos, tis como ovos, crnes e peixes. No cso de fontes vegetis, s mis estudds incluem soj e o trigo (HARTMAN e MEISEL, 2007). Entre os diferentes grupos de peptídeos iotivos, os nti-hipertensivos iniidores d ECA vêm receendo tenção especil. Seus efeitos estão relciondos à diminuição d produção de um vsoconstritor, ngiotensin II, e o umento de um vsodiltdor, rdicinin, representndo um fonte lterntiv n prevenção e no trtmento não medicmentoso d hipertensão rteril (LI et l., 2004). Um modelo de interção entre os sustrtos e/ou iniidores competitivos, que incluem os peptídeos nti-hipertensivos, com o sítio tivo d ECA já foi estelecido. Assim, ligção destes compostos à ECA é fortemente influencid pel sequênci do tripeptídeo C-terminl ds moléculs, o qul interge com o sítio tivo d enzim. Muitos sustrtos e iniidores competitivos d ECA contêm resíduos de minoácidos hidrofóicos, com cdei lterl romátic ou rmificd, no tripeptídeo C-terminl (FITZGERALD et l., 2004; LI et l., 2004). 32

34 Além disso, resultdos de lguns trlhos mostrm que presenç de crg positiv n porção C-terminl contriui, tmém, sustncilmente pr elevd tividde iniitóri de vários peptídeos sore ECA (LI et l., 2004). Aind, segundo FITZGERALD et l. (2004), peptídeos contendo vlin e isoleucin n porção N-terminl presentm, igulmente, potente efeito iniitório. As tividdes fisiológics, in vivo, dos peptídeos iotivos ocorrem nível do lúmen intestinl ou em órgãos periféricos pós sorção. Depois de ingeridos, devem ser resistentes à ção ds enzims proteolítics do trto gstrintestinl e, cso sejm sorvidos, permnecer intctos té tingir o(s) órgão(s) sem sofrer ção ds peptidses sérics. A sorção de di- e tripeptídeos é mis eficiente que dos minoácidos livres, os quis, por su vez, são melhores que os tetr ou peptídeos miores (FRENHANI e BURINI, 1999). 9 ATIVIDADE ANTI-HIPERTENSIVA E CAPACIDADE DE INIBIR A ECA DE HIDROLISADOS ENZIMÁTICOS DE PROTEÍNAS Alguns utores reltm em estudos in vitro (JIANG et l., 2007; GUO et l., 2009) e in vivo (MUGUERZA et l., 2006; COSTA et l., 2007), cpcidde iniitóri sore ECA e o efeito hipotensor de hidrolisdos enzimáticos protéicos. No primeiro cso, ess tividde é express em percentul de iniição ou como vlor IC 50, sendo este último definido como concentrção de hidrolisdo (mg.ml -1 ) necessári pr reduzir tividde dest enzim em 50% (COSTA, 2004). Assim, Jing et l. (2007) empregrm seis enzims proteolítics disponíveis comercilmente (lclse, flvourzim, neutrse, ppín, pepsin e tripsin) pr otenção de hidrolisdos de cseín, proveniente do leite de ique. A tividde iniitóri d ECA destes hidrolisdos foi, então, determind in vitro, por método espectrofotométrico, sendo express como vlor IC 50, que vriou de 0,384 mg.ml -1, pr o hidrolisdo de neutrse, 2,115 mg.ml -1, pr o hidrolisdo de flvourzim. Os utores concluírm que cseín do leite de ique poderi ser um fonte de peptídeos nti-hipertensivos, os quis podem ser usdos como ingredientes funcionis de diferentes limentos. 33

35 GUO et l. (2009) vlirm o efeito de váris condições hidrolítics sore tividde iniitóri d ECA de hidrolisdos de WPC, qul foi, igulmente, determind pelo método espectrofotométrico, sendo express em percentul de iniição. Pr isso, empregou-se um protese do Lctocillus helveticus, vrindo-se tempertur, o ph, relção enzim:sustrto e o tempo de reção. O efeito dos prâmetros testdos foi vrido, tendo sido otido hidrolisdos cuj tividde iniitóri d ECA vriou de 15 63%. Dest form, os utores demonstrrm que cpcidde de iniição dest enzim pode ser reguld pelo controle de lgums condições experimentis. COSTA et l. (2007) vlirm tividde hipotensor de hidrolisdos derivdos de WPI. Pr tnto, s soluções protéics, n concentrção de 10 g%, form previmente quecids 65 ou 95 C e, posteriorm ente, hidrolisds usndo s enzims lclse, quimotripsin e proteomix. Os hidrolisdos, ssim otidos, form crcterizdos com relção às sus tividdes iniitóris d ECA, determind por eletroforese cpilr e express como vlor IC 50, em como pel medid d tividde hipotensor, in vivo, em rtos espontnemente hipertensos, pós dministrção orl ou intrperitonel dos hidrolisdos. Os utores oservrm que os hidrolisdos de α-quimotripsin presentrm s miores tividdes iniitóris d ECA, todvi, os mis efetivos n redução d pressão rteril dos rtos, form queles otidos do WPI, previmente quecido 65 C, empregndo-se lcl se, pós dministrção intrperitonel. Os utores concluírm que mesmo que os resultdos otidos nos estudos in vitro e in vivo não sejm coincidentes, isto indicri que os hidrolisdos podem sofrer degrdção enzimátic qundo dministrdos orlmente, o que poderi interferir com sorção dos peptídeos iotivos dests preprções. Em outro estudo, MUGUERZA et l. (2006) vlirm o efeito hipotensor do leite fermentdo, otido prtir de ceps de Enterococcus feclis isoldos de leite cru. A tividde iniitóri d ECA foi vlid in vitro, pelo método espectrofotométrico, cujo vlor IC 50 vriou de µg.ml -1. Após este teste, o leite fermentdo foi dministrdo os rtos por intução gástric, sendo oservd um redução significtiv d pressão rteril, sistólic e distólic, nos nimis espontnemente hipertensos. Mis recentemente, TSAI et l. (2008) investigrm tividde nti-hipertensiv do leite fermentdo por ctéris ácido látics (Streptococcus thermophilus, Lctocillus ulgricus), o qul foi diciondo protese flvourzim. Após 5 h de fermentção 43 C, foi crcterizd tividde iniitóri d ECA, determind por cromtogrfi líquid de lt eficiênci de fse revers, em como seu efeito 34

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