Metabolismo de carboidratos II
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- Sebastiana Amaral Guterres
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1 Metabolismo de carboidratos II A U L A 16 objetivos Ao final desta aula, você deverá ser capaz de: Entender os processos de oxirredução dos componentes da cadeia transportadora de elétrons. Compreender o processo de síntese de ATP.
2 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II INTRODUÇÃO Da história contada na aula anterior podemos extrair as idéias fundamentais que explicam como a energia contida no alimento pode ser transformada em ATP nas células, na presença de oxigênio. O pigmento respiratório de MacMunn ou os citocromos de Keilin; o processo de transferência de elétrons; a relação entre a oxidação de hexoses e a fosforilação de Belitser e Tsybakova; o conceito de ligações fosfato de alta energia de Lipmann; a esterificação de fosfato acoplado à oxidação na mitocôndria de Kennedy e Lehninger; o papel do NADH de Lehninger: esses são apenas alguns personagens importantes e essas pistas nos dão uma idéia do que acontece nas nossas células. Agora vamos passo a passo mostrar com mais detalhes esse processo conhecido como cadeia transportadora de elétrons. CONCEITOS INICIAIS Alimento A cadeia transportadora de elétrons (CTE) é um conjunto de reações que ocorre nas cristas mitocondriais (ver Aula 14) e fornece energia para outro processo, a fosforilação oxidativa. Cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa são, portanto, eventos relacionados, ou melhor, acoplados. Entretanto, cada um deles pode ocorrer independentemente e tem componentes e produtos diferentes. A cadeia transportadora de elétrons resulta na síntese de água A fosforilação oxidativa resulta na síntese de ATP Energia para o corpo Figura 16.1: O fluxograma mostra que a energia usada pelo corpo em suas diversas atividades é, em última análise, energia química do alimento. Esta energia é primeiro convertida em NADH e FADH 2 e, posteriormente,convertida em ATP. ATP é energia química disponível e acessível para as atividades celulares. A cadeia transportadora de elétrons utiliza os aceptores (NADH e FADH 2 ) reduzidos em outras vias metabólicas tais como glicólise ou ciclo do ácido cítrico. A síntese de ATP por fosforilação oxidativa é dependente da energia gerada durante o transporte de elétrons da cadeia mitocondrial. Antes de começar a explicar como isso acontece, vamos calcular o saldo de NADHs, FADH 2 e ATPs que temos no processo de respiração celular após a quebra total de uma molécula de glicose (glicólise e ciclo do ácido cítrico). Tente fazer isso, olhando as aulas anteriores de glicólise (Aulas 10 e 11) e ciclo do ácido cítrico (Aula 14). 66 CEDERJ
3 E agora confira o resultado que você encontrou. Durante a glicólise saldo de 2 ATPs e 2 NADHs. No ciclo do ácido cítrico saldo de 2 ATPs (1 para cada volta no ciclo), 6 NADHs (3 para cada volta no ciclo) e 2 FADH 2 (1 para cada volta no ciclo). O que foi gerado no ciclo do ácido cítrico encontra-se na matriz mitocondrial, onde ele acontece. O que foi gerado na glicólise está no citoplasma da célula. Portanto, para que o NADH, reduzido durante a glicólise, possa estar disponível para a cadeia transportadora de elétrons, ele precisa atravessar as membranas mitocondriais, particularmente a interna, que é menos permeável. Para isso, existem transportadores específicos na membrana interna mitocondrial. O NADH glicolítico pode entrar na mitocôndria por dois caminhos diferentes, ou seja, existem dois transportadores capazes de carregar esta molécula do citoplasma para a matriz mitocondrial. Estes transportadores são chamados lançadeira malato-aspartato e lançadeira do glicerofosfato. AULA 16 MÓDULO 4 AS LANÇADEIRAS A lançadeira malato-aspartato Este sistema usa as moléculas de malato e aspartato para transportar os hidrogênios que estão associados ao NADH no citoplasma da célula. Envolve também outras moléculas normalmente presentes na matriz mitocondrial e no citoplasma. Um hidrogênio ligado ao NADH é transferido para o oxaloacetato (que você já conhece), formando malato no citoplasma da célula. A membrana interna mitocondrial tem um transportador de malato do tipo ANTIPORTA que leva o malato do citoplasma para dentro da mitocôndria e, simultaneamente, transporta α - cetoglutarato da matriz mitocondrial para o citoplasma. Na matriz mitocondrial, o malato volta a oxaloacetato, transferindo o hidrogênio para o NAD + mitocondrial, formando novamente NADH. Note que apenas os hidrogênios foram transportados. O NAD + citoplasmático não é capaz de atravessar a membrana interna mitocondrial. Como resultado da transferência do hidrogênio para formar NADH, o malato volta a ser oxaloacetato na matriz mitocondrial. Este oxaloacetato é convertido em aspartato, que pode então sair da mitocôndria por um transportador (antiporta) que, em troca, transfere glutamato do citoplasma para a matriz mitocondrial (o resumo do mecanismo de transporte pode ser A N T I P O R T A Reveja as aulas de transporte através de membranas em Biologia Celular I. CEDERJ 67
4 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II visto na Figura 16.2). Assim, todo NADH reduzido na glicólise (dois NADH) pode estar disponível na matriz mitocondrial para participar da cadeia transportadora de elétrons. Figura 16.2: Lançadeira malato-aspartato. A lançadeira do glicerofosfato O segundo caminho para entrada dos elétrons na matriz mitocondrial é a lançadeira do glicerofosfato ou fosfoglicerol. Nesse caso, os hidrogênios associados ao NADH reduzido na glicólise são transferidos para a diidroxiacetona-fosfato (DHAP) formando o 3- fosfoglicerol no citoplasma. A enzima que catalisa esta reação é a 3-fosfoglicerol desidrogenase. A enzima flavoproteína desidrogenase catalisa a transferência deste hidrogênio para o FADH 2 (o resumo do mecanismo de transporte está na Figura 16.3). Diidroxiacetona fosfato Figura 16.3: Lançadeira do glicerolfosfato. 68 CEDERJ
5 Assim, cada NADH reduzido na glicólise será transformado em FADH 2 para participar da CTE na mitocôndria. Neste caso, portanto, temos uma diferença essencial quanto ao saldo de ATPs após a CTE. Lembre que cada NADH gera energia suficiente para a síntese de 3 ATPs, enquanto o FADH 2 apenas para 2 ATPs. Agora temos todo NADH na matriz mitocondrial. Além do FADH 2, é claro. Estes aceptores são o ponto de partida para a síntese de ATP. Cada NADH que transfere seus hidrogênios para a cadeia transportadora gera energia suficiente para a síntese de 3 moléculas de ATP. Cada FADH 2 gera energia para a síntese de apenas 2 moléculas de ATP. AULA 16 MÓDULO 4 Agora faça os cálculos... quando uma molécula de glicose sofre oxidação completa, quantas moléculas de ATP podem ser geradas por fosforilação oxidativa? Quantas moléculas foram geradas por fosforilação no nível do substrato, na glicólise e no ciclo do ácido cítrico? Qual o total de moléculas de ATP sintetizado por molécula de glicose durante o processo completo de respiração celular? Se você chegou a 38 moléculas de ATP, ótimo (veja Tabela 16.1). Tabela 16.1: Balanço energético da respiração celular em cada uma das etapas a partir da oxidação completa de uma molécula de glicose. Etapa da respiração celular Glicólise Piruvato Acetil-CoA Ciclo do ácido cítrico Fosforilação substrato 2 ATP 2 ATP Fosforilação oxidativa 2NADHx3= 2NADHx3= 6NADHx3 = 2FADH 2 x2 = 6 ATP 6ATP 18 ATP 4 ATP Total = Você já sabe que se o NADH gerado durante a glicólise for transportado pela lançadeira do glicerofosfato, uma molécula de ATP terá que ser utilizada para o transporte. Assim, dois ATPs serão gastos para levar as duas moléculas de NADH reduzidas na glicólise para a matriz mitocondrial. Neste caso, do total de 38 moléculas de ATP teremos apenas 36 moléculas de ATP, após a degradação completa de uma molécula de glicose. Você encontrará em alguns livros 36 ATPs e CEDERJ 69
6 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II em outros 38 ATPs, como produto final da respiração celular. Agora, você já sabe de onde vem esta aparente discrepância. Além disso, após 1991, verificou-se que a relação de 3 ATPs por NADH e 2 ATPs por FADH 2 não é exata. Alguns trabalhos mostraram que a relação é de 2,5 moléculas de ATP para cada NADH reoxidado na cadeia transportadora de elétrons e de 1,5 molécula de ATP para cada FADH 2. A CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS (CTE) Agora vamos à cadeia transportadora de elétrons mitocondrial. Sua organização e seu mecanismo de funcionamento se assemelham à cadeia transportadora de elétrons presente no cloroplasto que vimos nas aulas de fotossíntese (Aula 6). Na membrana interna mitocondrial existem partículas organizadas em uma seqüência definida. Esta organização obedece a um padrão baseado no potencial redox de cada um dos componentes. Alguns componentes são complexos protéicos integrais de membrana, outros são componentes móveis. Os componentes da cadeia transportadora de elétrons Como já vimos anteriormente, a membrana interna mitocondrial é rica em proteínas. A maior parte dessas proteínas é componente da cadeia transportadora de elétrons. As proteínas estão organizadas em quatro complexos protéicos responsáveis pelas reações de oxirredução que ocorrem nesta membrana. São eles: Complexo I também chamado NADH desidrogenase ou NADH: CoQ oxidorredutase. Complexo II também chamado succinato desidrogenase ou succinato: CoQ oxidorredutase. Complexo III também chamado citocromo bc 1. Complexo IV também chamado citocromo oxidase. Além desses complexos protéicos, existem dois componentes móveis da cadeia: a ubiquinona (também chamada coenzima Q e representada como UQ ou CoQ) e o citocromo c. 70 CEDERJ
7 A seqüência de transporte de elétrons Vejamos agora mais detalhadamente cada um dos complexos protéicos e o papel que eles desempenham na cadeia transportadora de elétrons. AULA 16 MÓDULO 4 O complexo I - NADH desidrogenase ou NADH: CoQ oxidorredutase O complexo I tem atividade NADH desidrogenase, ou seja, usa NADH como substrato para uma reação de desidrogenação. Este complexo apresenta, como co-fator, flavina mononucleotídeo (FMN), além de centros ferro-enxofre. Sua estrutura protéica é composta por mais de 30 subunidades totalizando uma massa molecular de aproximadamente 850 kda. No complexo o percurso dos elétrons é: NADH FMN Fe-S UQ FeS UQ O alvo final dos elétrons é a ubiquinona (UQ). O complexo transporta dois elétrons para a ubiquinona e quatro prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar. Figura 16.4: O complexo I da cadeia transportadora de elétrons. Os elétrons são transferidos do NADH para o FMN, formando FMNH 2. Dois elétrons percorrem ainda os centros ferroenxofre até atingirem a ubiquinona. Quatro prótons são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço entre as membranas interna e externa. Fonte: Garret & Grisham. Biochemistry. 2ª ed. fig Saunders College Publishing. Disponível online em: CEDERJ 71
8 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II O complexo II - succinato desidrogenase ou succinato: CoQ oxidorredutase O complexo II é um complexo independente, que aceita elétrons apenas do FADH 2 e os transfere também para a ubiquinona. O complexo está presente na membrana interna mitocondrial e também participa do ciclo de Krebs através de sua atividade succinato desidrogenase. Na sua estrutura estão presentes quatro cadeias polipeptídicas, incluindo duas proteínas ferro-enxofre e flavoproteínas 2 (FP 2 ) onde o FAD (flavina dinucleotídeo) encontra-se covalentemente ligado. Você já sabe, das aulas de fotossíntese, que existem diferentes tipos de centros ferro-enxofre ligados a proteínas. Estes podem ser do tipo 4Fe-4S, 3Fe-4S ou 2Fe-2S (ver ferredoxina, na Aula 6 do módulo fotossíntese), dependendo do número de átomos de ferro e de enxofre presentes nos complexos. A reação que ocorre no complexo é a seguinte: Succinato + UQ Fumarato + UQH 2 O percurso dos elétrons é o seguinte: Succinato FADH 2 2Fe 2+ UQH 2 Figura 16.5: O complexo II da CTE. Este complexo recebe os elétrons do FADH 2 reduzido no ciclo do ácido cítrico e os transfere para a ubiquinona através de seu centro ferro-enxofre. Fonte: Garret & Grisham. Biochemistry. 2ª ed. fig Saunders College Publishing. Disponível online em: cmg/slides_download.html Entretanto, a ubiquinona (UQ) pode ser parcialmente reduzida e formar um radical semiquinona (UQH * ). A redução deste radical leva à formação de ubiquinol (UQH 2 ). Em condições fisiológicas, a quantidade de semiquinona formada é muito pequena, pois toda semiquinona é rapidamente convertida a ubiquinol (veja Figura 16.6). 72 CEDERJ
9 Em situações especiais pode haver um acúmulo de semiquinona, que é considerado um radical livre e, portanto, é capaz de reagir fortemente com várias biomoléculas, causando danos à sua estrutura. A cadeia transportadora de elétrons é, em potencial, um dos caminhos pelos quais os radicais livres são gerados. AULA 16 MÓDULO 4 Figura 16.6: Ubiquinona é parcialmente reduzida formando um radical semiquinona que é novamente reduzido, formando ubiquinol. O complexo III - citocromo bc 1 O principal componente do complexo III é uma proteína transmembrana chamada citocromo b. Você conheceu a história dos citocromos na aula anterior. Este citocromo se caracteriza por apresentar como grupo prostético um grupamento heme b L e outro grupamento heme b h. Estas moléculas são apresentadas na Figura 16.7 e distinguem-se pelos diferentes tipos de citocromo apenas nas cadeias laterais (ver Figura 16.7).! Se você não se lembra do conceito de grupo prostético, volte às aulas de proteínas, em Bioquímica I. A B C Figura 16.7: O grupamento heme ou ferro-protoporfirina IX é o grupo prostético dos citocromos. A) molécula encontrada no citocromo b; B) a molécula encontrada no citocromo c; C) a molécula encontrada no citocromo. CEDERJ 73
10 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II! Para relembrar o conceito de unidades isoprenóides, veja aula de outros lipídeos em Bioquímica I. O ciclo Q A coenzima Q (CoQ) ou ubiquinona (Q ou UQ) passa seus elétrons para o citocromo c (e bombeia prótons) num ciclo redox único chamado ciclo Q. A coenzima Q é uma benzoquinona ligada a várias unidades isoprenóides (normalmente 10 em células de mamíferos e 6 em bactérias). A cauda isoprenóide dá à molécula seu caráter apolar, que permite à CoQ difundir-se rapidamente pela membrana interna mitocondrial. A CoQ tem a habilidade de aceitar um par de elétrons (aceptor dieletrônico) e passá-los, um de cada vez, através de um intermediário semiquinona até o complexo III. Isso ocorre em duas etapas: a primeira etapa é a migração do ubiquinol (UQ 2 ) para o sítio Qp da citocromo c redutase. Dois elétrons e dois prótons são liberados, resultando em uma oxidação a um intermediário semiquinona (UQH * ) e, finalmente, à ubiquinona (UQ), que pode deixar o sítio e entrar no pool da membrana. Um elétron é passado a uma proteína ferro-enxofre através do citocromo c 1 e, finalmente, ao citocromo c móvel no espaço intermembranas. O outro elétron passa através dos citocromos bl e bh, reduzindo a ubiquinona a semiquinona no sítio Q n da enzima. A primeira etapa do ciclo Q pode ser resumida através da seguinte equação: UQH 2 + CITOCROMO C (oxidado) UQH * + 2H + CITOCROMO C (reduzido) Na segunda etapa do ciclo, outro ubiquinol (UQ 2 ) entra no sítio Q p e é oxidado a ubiquinona, doando um novo par de elétrons para o citocromo c. Entretanto, desta vez o segundo elétron é usado para reduzir o intermediário semiquinona a ubiquinol, bombeando dois prótons da matriz para o espaço intermembranas e retornando ubiquinol para o pool da membrana. O resultado final dessas reações é o bombeamento de quatro prótons para cada molécula de ubiquinol que é oxidada. A razão para a complexidade deste processo é que a cadeia precisa transferir dois elétrons do ubiquinol para duas moléculas carreadoras de um elétron (aceptor monoeletrônico), o citocromo c. A segunda etapa do ciclo Q pode ser resumida na equação a seguir: UQH 2 + UQH*+ 2H + + CITOCROMO (oxidado) UQH 2 + 2H + + UQ + CITOCROMO (reduzido) 74 CEDERJ
11 O resumo do ciclo está no Esquema 16.1, a seguir: UQH 2 + CITOCROMO C (ox.) UQH * + 2H + fora + CITOCROMO C (reduz.) AULA 16 MÓDULO 4 UQH 2 + UQH * + 2H + dentro+ CITOCROMO C (ox.) UQH 2 + 2H + fora + UQ + CITOCROMO C (reduz.) UQH 2 + 2H + dentro+ 2 CITOCROMO C (ox.) 2e - 4 H + fora + 2 CITOCROMO C (reduz.) + UQ Na Figura 16.8, apresentamos um esquema do ciclo Q. A B Figura 16.8: O ciclo Q. Em A, a primeira etapa do ciclo com a transferência de dois elétrons do ubiquinol para o citocromo c e a formação do intermediário semiquinona. Em B, a segunda etapa do ciclo com a transferência de elétrons de outro ubiquinol, formando ubiquinona. Quatro prótons são bombeados da matriz para o espaço intermembranas. Cyt c = citocromo c. O complexo IV - citocromo oxidase Na seqüência da cadeia transportadora temos até agora dois citocromos reduzidos. Eles são componentes móveis da cadeia que, em seguida, sofrerão oxidação, enquanto passam seus elétrons para o próximo componente, o complexo IV, também chamado citocromo oxidase. Essa enzima é composta de dez subunidades, mas grande parte da sua estrutura ainda hoje é desconhecida. Sabe-se que a citocromo oxidase utiliza dois hemes (a e a 3 ) e dois sítios de cobre. O papel da citocromo oxidase é aceitar elétrons do citocromo c e usá-los para reduzir o oxigênio, formando duas moléculas de água. O complexo é responsável também pelo último ponto de bombeamento de prótons da cadeia. 4 CITOCROMO C (red.) + 4H + + O 2 4CITOCROMO (ox.) + 2H 2 O CEDERJ 75
12 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II Figura 16.9.a: A organização molecular do heme e átomos de cobre no complexo IV. Figura 16.9.b: O complexo IV ou citocromo oxidase ou citocromo a, a 3. A redução de uma molécula de oxigênio para formar duas moléculas de água requer quatro elétrons. Entretanto, o citocromo c, como vimos anteriormente, transporta apenas um elétron de cada vez. A redução incompleta do oxigênio pode gerar peróxidos ou radicais livres de oxigênio, espécies altamente reativas. O funcionamento eficiente da citocromo oxidase impede a formação desses radicais pela incompleta redução do oxigênio. Figura 16.10: A função do citocromo oxidase. Em resumo: O oxigênio é o aceptor final dos elétrons na cadeia transportadora. A redução do oxigênio resulta na síntese de água. 76 CEDERJ
13 A FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA O COMPLEXO V - ATP SINTASE O complexo V - ATP sintase A ATP sintase é uma enzima que catalisa a síntese de ATP. Você já viu uma enzima parecida na fotossíntese (veja fase clara, Aula 6). No processo de respiração celular, esta enzima é responsável pela etapa chamada FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA. Nesta etapa, a energia do fluxo de elétrons é convertida em ATP. Até o complexo IV, o resultado da cadeia transportadora de elétrons é a síntese de duas moléculas de água e um aumento da concentração de prótons no espaço intermembranas. Lembre que esses prótons foram bombeados pelos complexos I, III e IV. O bombeamento de prótons estabelece um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna (veja na Figura 16.11). AULA 16 MÓDULO 4 Figura 16.11: Os pontos de bombeamento de prótons da matriz para o espaço intermembranas durante a cadeia transportadora de elétrons. Este gradiente protônico é também um gradiente eletroquímico, pois ocorre uma diferença de potencial (ddp) entre um lado e outro da membrana mitocondrial interna (Figura 16.12). Em outras palavras, a concentração de prótons em um lado da membrana determina que este lado seja mais positivo que o outro. PETER D. MITCHELL Prêmio Nobel de Química de 1978, por sua contribuição ao entendimento dos processos de transferência de energia em sistemas biológicos através da formulação da Teoria Quimiosmótica. chemistry/laureates/ 1978/mitchellbio.html Figura 16.12: O gradiente dos prótons formado durante a cadeia transportadora de elétrons. CEDERJ 77
14 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II A membrana mitocondrial interna não é permeável a prótons e, portanto, qualquer movimento deles requer um transportador específico. O complexo ATP sintase tem uma estrutura complexa: parte da enzima funciona como um canal de prótons e é por ali que estes retornarão à matriz mitocondrial, desfazendo o gradiente. Segundo Peter Mitchell, a ATP sintase usa a energia do gradiente de prótons para sintetizar ATP, a partir de ADP e Pi. Esta teoria é chamada Teoria Quimiosmótica, e é a mais aceita nos dias de hoje. Você lembra de quando dissemos, no início da aula, que a cadeia transportadora de elétrons e a fosforilação oxidativa eram eventos acoplados? Pois bem, veja um esquema completo, representando tal acoplamento na Figura Figura 16.13: Acoplamento entre a cadeia transportadora de elétrons e a fosforilação oxidativa. A ATP sintase é uma enzima constituída por duas partes com atividades distintas, chamadas F 1 e F 0. Por este motivo ela também é chamada F 1 - F 0 ATPase. A estrutura tridimensional da proteína pode ser vista na Figura a b Figura 16.14: Estrutura tridimensional da ATP sintase. Em (a) uma vista lateral e em (b) uma visão frontal da estrutura da proteína. Note o arranjo das subunidades. Fonte: Biochemistry. 2 a ed. Garrett e Grisham, Saunders College Publishing. Disponível online em: 78 CEDERJ
15 A SEQÜÊNCIA DA CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS REFLETE OS POTENCIAIS REDOX DE SEUS COMPONENTES Os componentes da cadeia transportadora de elétrons estão organizados segundo seu potencial de oxirredução (Figura 16.15). O potencial de redução padrão dos diferentes componentes da membrana interna mitocondrial permite a progressiva passagem dos elétrons do NADH e do FADH 2 do menor ao maior potencial de redução padrão. Conforme os elétrons atravessam sucessivamente os complexos I, II e IV, é gerada energia livre suficiente para a síntese de uma molécula de ATP. No caso do FADH 2, o complexo II não é capaz de bombear prótons. Assim, a energia livre gerada na reoxidação desta molécula é menor, e portanto menos ATP é gerado por molécula de FADH 2. AULA 16 MÓDULO 4 Figura 16.15: O potencial de redução padrão dos componentes móveis e dos complexos é indicado pela escala à esquerda. Também estão indicados os pontos onde a energia liberada é suficiente para sintetizar ATP e os sítios dos vários inibidores respiratórios (rotenona, amital, antimiciana A e cianeto). Os complexos I, II e IV não sintetizam diretamente ATP, mas capturam a energia livre necessária para a síntese de ATP pelo bombeamento de prótons que gera o gradiente utilizado como força eletromotriz pela ATP sintase. CEDERJ 79
16 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II A REGULAÇÃO DA CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA A cadeia transportadora de elétrons é regulada pela disponibilidade dos substratos, NADH, FADH 2, ADP, Pi e oxigênio. Assim, ela e a fosforilação oxidativa estarão inibidas nas seguintes situações: a) NADH/NAD + baixa nesta situação o poder redutor é baixo e existe uma baixa concentração de doadores de elétrons para a CTE. ATP/ADP alta nesta situação a carga energética da célula é alta, e, portanto, a síntese de ATP não precisa ser estimulada. O 2 baixo o oxigênio é o aceptor final dos elétrons e, na ausência dele, os transportadores ficam saturados e não são mais capazes de aceitar novos elétrons, paralisando a cadeia transportadora. É por isso que precisamos respirar oxigênio. DESACOPLAMENTO Você já sabe que a CTE e a fosforilação oxidativa são eventos acoplados, interdependentes. Para que a mitocôndria sintetize ATP, é necessário que os elétrons passem através dos componentes da cadeia e que os prótons sejam bombeados. Entretanto, em alguns casos é possível desacoplar os dois processos. Isso pode ocorrer com a utilização de substâncias químicas chamadas desacopladores, como o 2,4-dinitrofenol (DNP) ou o carbonilcianeto-p-trif luorometoxifenilhidrazona (FCCP) (ver Figura 16.16). Estas moléculas, por serem capazes de atravessar facilmente a membrana interna mitocondrial por difusão, podem levar os prótons do espaço intermembranas de volta para a matriz, desfazendo o gradiente eletroquímico. Na presença dessas substâncias, então, a cadeia transportadora de elétrons funciona sem que haja síntese de ATP. Figura 16.16: Mecanismo de ação dos desacopladores DNP e FCCP. 80 CEDERJ
17 O DNA foi utilizado, por algum tempo, no tratamento da obesidade. Você pode imaginar por quê? AULA 16 MÓDULO 4 Você acha que este tipo de tratamento não é eficiente para o que ele se propõe? Por quê? Por outro lado, existem situações fisiológicas especiais em que o desacoplamento ocorre. Esse é o caso do tecido adiposo marrom de recém-nascidos e organismos hibernadores, nos quais o desacoplamento é um importante mecanismo para manter o corpo aquecido. Nesses tecidos, a membrana interna mitocondrial apresenta uma proteína desacopladora conhecida como termogenina. Esta proteína é um canal de prótons que, como os desacopladores químicos, deixa passar os prótons de volta para a matriz mitocondrial, desfazendo o gradiente eletroquímico. A energia, neste caso, é dissipada em forma de calor. Figura 16.17: A termogenina, proteína desacopladora presente na membrana interna mitocondrial do tecido adiposo marrom. CEDERJ 81
18 BIOQUÍMICA II Metabolismo de carboidratos II RESUMO A respiração celular é o processo pelo qual uma molécula de glicose é quebrada totalmente em CO 2 e H 2 O na presença de O 2. Este processo resulta na conversão da energia contida nas moléculas de glicose em ATP. A síntese de ATP ocorre nas mitocôndrias por fosforilação oxidativa e é um evento dirigido pela energia do gradiente de prótons formado na cadeia transportadora de elétrons mitocondrial. A cadeia transportadora de elétrons (CTE) tem como substrato NADH e FADH 2, gerados no ciclo de Krebs e na glicólise. Os elétrons passam através dos componentes da CTE, que estão organizados segundo seu potencial de oxirredução. O aceptor final desses elétrons é o oxigênio, formando água. Os complexos I, III e IV da CTE são também bombas de prótons. Estes complexos retiram os prótons da matriz mitocondrial e jogam para o espaço intermembranas, gerando um gradiente eletroquímico. A ATP sintase, presente na membrana interna mitocondrial, é capaz de utilizar a energia deste gradiente eletroquímico e convertê-la em ATP. O processo é regulado pela disponibilidade do substrato (ADP, Pi, NADH e FADH 2 ). EXERCÍCIOS 1. Descreva a rota seguida pelos elétrons da glicose até o O Explique como se dá o acoplamento entre cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa. 3. Como os dois processos podem ser desacoplados? 4. Explique o caminho percorrido pelo NADH reduzido na glicólise até a cadeia transportadora de elétrons. 5. Quais as vantagens e desvantagens do metabolismo baseado no oxigênio? 6. Faça um paralelo entre o metabolismo oxidativo de carboidratos (glicólise, ciclo do ácido cítrico, cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa) e a fotossíntese, destacando diferenças e semelhanças. A que conclusões você chegou a respeito dos princípios básicos que norteiam os mecanismos utilizados pelos organismos para obtenção de energia? 7. Explique por que a mitocôndria de uma célula hepática contém menos cristas do que a mitocôndria da célula do músculo cardíaco. 82 CEDERJ
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