Bioquímica Metabólica
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- Sérgio Soares Pais
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1 V e t e r i n a r i a n D o c s Bioquímica Metabólica Cadeia Transportadora de Elétrons: Fundamento: energia livre liberada pela cadeia de transporte de elétrons deve ser conservada em uma forma que possa ser utilizada para síntese de ATP. Importância da reoxidação de coenzimas: 1ª: que voltando à forma oxidada, possam participar outra vez das vias de degradação dos nutrientes. E 2º, é a partir da oxidação destas coenzimas que a energia nelas conservadas pode ser aproveitada pelas células, para sintetizar ATP. -A estratégia adotada pelas células consiste em transformar a energia contida nas coenzimas reduzidas em um gradiente de prótons e utilizar este gradiente para promover a síntese de ATP. Como ocorre: é a produção do gradiente de prótons, é conseguida pela transferência dos elétrons das coenzimas para o oxigênio. Não diretamente, mas através de passagens intermediárias por vários compostos. Estes compostos são organizados de acordo com seus potenciais de óxido-redução. Assim, os elétrons partem da coenzima reduzida, e percorrem uma seqüência de transportadores com potenciais de óxidoredução crescentes, até atingirem o oxigênio. Há queda de energia livre. Ao mesmo tempo que as passagens de elétrons se processam, forma-se um gradiente de prótons, ou seja, estabelece-se uma concentração de prótons diferente de cada lado da membrana. *Hipóteses para a transdução/acoplamento ou energia: 1-Acoplamento químico: transporte de elétrons: formação de intermediários reativos que quando hidrolisados permitem a fosforilação oxidativa 1
2 2-Quimiosmótica: energia livre do transporte de elétrons: conservada pelo bombeamento de H+ da matriz para o espaço intermembranar criando um gradiente eletroquímico através da membrana interna, o potencial eletroquímico é a força motriz para a síntese de ATP. 3-Acoplamento/conformação: as proteínas da membrana mudam a conformação e quando voltam, geram ATP. Complexos A Cadeia Transportadora de Elétrons processa-se na membrana interna da mitocôndria. Há 4 complexos. E sem fazer parte dos complexos, aparecem 2 componentes: coenzima Q (conecta os complexos I e II ao complexo III) e o citocromo C (que conecta o complexo III ao complexo IV) e finalmente para o oxigênio. Caminho: Os elétrons presentes no NADH são transferidos desta coenzima para o complexo I, do complexo I para a coenzima Q (ubiquinona - ponto de convergência dos ë), depois para o complexo III, citocromo C, complexo IV e oxigênio. Caminho do Succinato: Os elétrons presentes no Succinato têm uma entrada especial na CTE: são transferidos diretamente ao complexo II e deste para a coenzima Q e deste ponto em diante seguem o caminho comum. *Todos os compostos mais a coenzima Q e o citocromo c apresentam-se na forma reduzida e na forma oxidada: Reduzem-se: transferindo o elétron para o componente seguinte. Oxidam-se: estão aptas a receber elétrons novamente. COMPLEXO I: oxida o NADH, transferindo seus elétrons para a coenzima Q. -É formado por cadeias polipeptídicas e estas cadeias estão associadas a uma molécula de FMN e centros ferro-enxofre. FMN: derivado da riboflavina, é capaz de receber 2 prótons e 2 elétrons, passando à forma reduzida FMNH². Constitui a 1ª transferência de elétrons para a CTE. NADH: produzido na glicólise, conversão de piruvato acetil-coa, CK, ciclo de Lynnen. -Centros ferro-enxofre (Fe-S): presentes no complexo I, II e III. Não recebem prótons, são transportadores de elétrons unicamente, valência do Fe é alterada de Fe³ para Fe². 2
3 Como ocorre: primeiramente ocorre a oxidação do NADH e entrada de elétrons na membrana interna da mitocôndria. O FMN é reduzido à FMNH² e seus elétrons são transferidos para o 1º centro de Fe-S, e depois de passagens intermediárias por outros centros Fe-S deixam o complexo I. E por último os elétrons do centro Fe-S são passados para a coenzima Q. E os prótons são excluídos da membrana interna da mitocôndria. O íon ferro passa de Fe³ para Fe². Inibidores: Barbitúricos e Rotenona (inseticida). COMPLEXO II: oxida o Succinato, transferindo seus elétrons também para a CoQ. Representa a 2ª porta de entrada de elétrons na CTE. Como ocorre: O succinato é oxidado à fumarato pela enzima Succinato desidrogenase (CK). Essa enzima tem FAD como grupo prostético e catalisa a oxidação de succinato à fumarato. Os elétrons e prótons são transferidos do succinato ao FAD, que se reduz à FADH². Também fazem parte do complexo II: centros Fe-S e o citocromo B (não recebem prótons, só são transportadores de elétrons). Ao contrário do complexo I, os prótons são enviados para o interior novamente (não contribuindo para a formação do gradiente de prótons). Inibidor: Malonato. *Coenzima Q: é o ponto de convergência de elétrons provenientes do NADH e succinato. Anel heterocíclico, 40C, hidrofóbica, ao receber elétrons se torna QH² (reduzida) caminho até a parte mais exterior da membrana, libera H. *Citocromo: são proteínas transportadoras de elétrons, (recebem elétrons). *NADH: produzido na glicólise vai para a CTE, mas não passa a membrana e precisa do malato. *FADH²: é hidrofílico (pelos prótons), não consegue passar para o centro da membrana. COMPLEXO III: transfere elétrons da CoQ para o citocromo c. Composição: 2 citocromos b, um citocromo c e um centro Fe-S. 2 etapas: a) A CoQ reduzida (QH²) perde 1 elétron e 1 próton (vai para o meio intermembranar) tornando-se a Semiquinona (QH*) e o elétron segue a rota: QH² Fe-S cit c citocromo C (fora da membrana). A semiquinona se converte à forma oxidada (Q) liberando 1 próton para o exterior e 1 elétron para os 2 citocromos b. Esta CoQ oxidada 3
4 (Q) recebe um próton do interior da mitocôndria e 1 elétron do citocromo b, tornando-se QH*. b) Percorre a mesma seqüência de reações da 1ª etapa, até a passagem do elétron para os citocromos b e formação da ubiquinona oxidada (Q). O elétron que na 1ª etapa iria para a CoQ oxidada (Q), agora vai para o Semiquinona (QH*) que foi formada na 1ª etapa, formando a CoQ reduzida novamente (QH²). Inibidor: antimicina A. COMPLEXO IV: transfere elétrons para o oxigênio (4 elétrons). Composição: 2 citocromos a, 2 íons cobre (associados aos citocromos). -Íons cobre: alternando entre os estados de oxidação Cu² + e Cu¹ +, fazem parte do transporte de elétrons. Como ocorre: os elétrons do citocromo C, são recebidos pelo complexo IV, os elétrons são passados pelos citocromos a junto aos íons cobre e destes para o oxigênio (da respiração). O oxigênio combina-se com prótons da matriz, reduzindo-se à água. Inibidores: cianeto, ac. sulfídrico e ázida sódica. Fosforilação Oxidativa É a fosforilação do ADP à ATP, utilizando a energia liberada por reações de óxido-redução. *A energia derivada do transporte de elétrons é convertida em uma força Próton-Motriz. *Teoria Quimiosmótica; explica o acoplamento da síntese de ATP ao transporte de elétrons. -Como ocorre: A energia do transporte de elétrons é primeiramente utilizada para bombear prótons (contra o gradiente, um processo endergônico consumo de energia) para o exterior da matriz mitocondrial. A conseqüência do bombeamento é a produção de um gradiente de prótons, isto é, uma concentração diferente de prótons dentro e fora da mitocôndria. A energia conservada nesse gradiente eletroquímico é chamada Força Próton-Motriz e é constituída de dois componentes: -Gradiente de ph: concentração de prótons é maior no espaço intermembranar -Gradiente elétrico: a matriz é negativa em relação ao espaço intermembranar. O retorno dos prótons ao interior da mitocôndria é um processo espontâneo, a favor do gradiente eletroquímico, que libera energia, a força prónton-motriz, capaz de 4
5 levar à síntese de ATP. Como a membrana interna é impermeável a prótons, estes só podem voltar à matriz e desfazer o gradiente através de sítios específicos da membrana interna, constituídos pelo complexo sintetizador de ATP: ATP sintase. *Os complexos I, III e IV são as bombas de prótons, geradoras do gradiente. -A variação de energia livre associada à transferência de elétrons através de cada um dos 3 complexos corresponde à uma força pronto-motriz suficientemente grande para promover a síntese de ATP. Para cada NADH que se oxida, ou seja, para cara par de elétrons transportados pelos Complexos I, III e IV, há síntese de 3 ATP. E o succinato gera 2 ATP. ATP sintase: constitui as micro-esferas da membrana interna da mitocôndria. -Vesículas invertidas: são capazes de efetuar o transporte de elétrons e a fosforilação oxidativa. ATP síntase, compreende 2 componentes: -Fator de acoplamento: é uma esférica, onde contém os sítios de síntese de ATP. -Canal de Prótons: fica dentro da membrana interna, e é o canal onde os prótons retornam à matriz mitocondrial. E também é o local onde contém o sítio de ligação para a oligomicina (inibidor da ATP sintase). Como ocorre: ATP sintase é composta de 3 sítios idênticos (aberto, frouxo e apertado). -1ª etapa: consiste na ligação de ADP + Pi ao sítio de conformação frouxa. -2ª etapa: há a passagem de prótons através da ATP sintase assim provocando alterações conformacionais nestes 3 sítios (aberto passa a ser frouxo, frouxo passa a ser apertado e apertado passa a ser aberto). -3ª etapa: No sítio onde havia ADP + Pi (inicialmente sítio frouxo que assumiu a conformação apertada) o ATP é sintetizado. E o sítio posterior (aberto) libera o ATP. *O sítio Apertado: Sempre contém ATP sintetizado em um ciclo anterior. Ele inicia e termina o ciclo catalítico, sempre com ATP no seu sítio. 5
6 Acoplamento da CTE à síntese de ATP: controle respiratório. -A velocidade do transporte de elétrons e da síntese de ATP são reguladas pela concentração de ADP. Para promover o ajuste da produção de ATP ao seu gasto, o transporte de elétrons e a síntese de ATP são processos intimamente acoplados, isto é, só há oxidação de coenzimas se houver síntese de ATP, e vice-versa. -Substratos destes processos: coenzimas reduzidas, oxigênio, ADP + Pi. *ADP: é o único que atinge concentrações limitantes nas células, sendo, por isso, o regulador de ambos os processos. -Controle respiratório: regulação da velocidade de oxidação de coenzimas (equivalente à velocidade de consumo do oxigênio) exercida pela concentração de ADP. Assim quando a célula realiza processos que consomem energia, transformando ATP em ADP, há um estímulo da síntese de ATP e do transporte de elétrons, devido à maior disponibilidade de um dos substratos (ADP), o fluxo de prótons pela ATP sintase é acelerado, dissipando-se mais rapidamente o gradiente eletroquímico. Deste modo, a velocidade das vias que dependem da reciclagem de coenzimas oxidadas pela CTE ( por exemplo o CK) também é regulada pela razão entre ATP e ADP. Além disso, o próprio ADP participa de regulações alostéricas dessas vias. Desacopladores -São substâncias capazes de dissociar o transporte de elétrons da fosforilação oxidativa. O transporte de elétrons continua e a síntese de ATP pára. Ex.: DNP: associa-se a prótons no exterior da mitocôndria. Impedindo assim a formação do gradiente de prótons, e a energia que seria usada na síntese de ATP é dissipada na forma de calor. A velocidade da CTE aumenta. Oligomicina -É um antibiótico que impede a síntese de ATP. Ação: liga-se ao componente Fo (canal de prótons) da ATP sintase, que se torna impermeável a prótons. Como os processos de síntese de ATP e da CTE são fortemente acoplados, a interrupção de um deles é de imediato refletida no outro. Ele pára a síntese de ATP e pára o consumo de oxigênio. 6
7 Fosforilação ao Nível de Substrato É a síntese de ATP obtida diretamente em reações que fazem parte da glicólise e do CK e que usam como substratos compostos ricos em energia. Na reação de óxidoredução, a energia é acumulada em uma ligação com fosfato ou CoA. Sendo rompida e havendo liberação de ATP ou GTP. Oxidação do NADH citossólico A membrana interna da mitocôndria é impermeável a NAD + e NADH, e assim, a oxidação do NADH citossólico não pode ser feita diretamente pela CTE. Mas, as coenzimas reduzidas no citossol podem ser indiretamente oxidadas pela CTE, graças a sistemas designados Lançadeiras. Os elétrons do NADH são transferidos para um composto citossólico, que, reduzido, pode atravessar a membrana ou os elétrons são transferidos para um composto que transfere os elétrons para um componente da membrana. 1-Lançadeira do malato-aspartato: O oxalacetato é reduzido pelo NADH (formando NAD + ) dando origem ao malato (que atravessa a membrana da mitocôndria), dentro da mitocôndria o malato é oxidado por um NAD + (formando NADH, que será usado na CTE) formando novamente um Oxalacetato que recebe um grupo amino e sai da mitocôndria como Aspartato. 2-Lançadeira Glicerol-Fosfato: NADH citossólico reduz diidroxiacetona fosfato, formando glicerol 3 P, vai até membrana interna, que contem FAD, regenerando a diidroxiacetona P, formando FADH2. Este, através de um centro Fé-S, entrega seus elétrons a CoQ. Cada NADH oxidado origina 2 ATP, gerando um decréscimo na produção de ATP garantindo a irreversibilidade do transporte. 7
8 Metabolismo de Ferro e Porfirinas O metabolismo de ferro caracteriza-se por 2 fatos peculiares: a absorção intestinal é regulada pela necessidade do elemento no organismo; e não há via de excreção do ferro. Diversas proteínas estão envolvidas no metabolismo de ferro, relacionadas à absorção, transporte e armazenamento do elemento. Ferro encontra-se em: hemoglobina, citocromos, catalases e sistemas enzimáticos diversos, além de participar no transporte de elétrons nas mitocôndrias com ferro não-hemínico. Necessidades Dietéticas: os animais necessitam de quantidades mínimas diárias de ferro. Isto porque o ferro liberado de degradação da hemoglobina é reutilizado pelo organismo, não sendo excretado. Aquela pequena quantidade de ferro será necessária apenas para repor a pequena quantidade perdida pela urina, pelas fezes, pelo suor e pela esfoliação das células da epiderme. Absorção Intestinal: A absorção de ferro faz-se no intestino delgado, em cuja mucosa existe a Ferritina, proteína específica para absorção de ferro. A reação seguinte passa-se na mucosa intestinal: Apoferritina + Fe³ + Ferritina -No estômago: Fe³ + Fe² + pelo fato do ph ser baixo no estômago, então o ascorbato (vit. C) mantém a valência 2+, que pode ser absorvido no intestino. -No intestino: Fe² + Fe³ +, mas devido ao ascorbato permanece na forma de Fe² +. Dentro da célula o Fe² + é acumulado na forma de Fe³ + ligado à proteína Ferritina. O Fe³ + é transportado pela Transferrina. -Há 2 proteínas responsáveis pelo armazenamento de ferro: Ferritina e Hemossiderina. Ambas existem no fígado. Quando a quantidade de ferro no organismo ultrapassa a capacidade de armazenamento da Ferritina, o metal acumula-se como Hemossiderina. HEME: grupo prostético. Síntese: a produção do grupo Heme é dentro da mitocôndria. O succinil-coa (vem do CK) reage com a Glicina gerando Ac. Gamaminolevolínico) 8
9 No citossol: síntese de porfobilinogênio. Uma enzima pega o grupo ALA (gama amino) e faz a junção de mais 1 ac. gamaminolevolínico e é formado porfobilinogênio. O porfobilinogênio (2 ALA) é juntado com mais um porfobilinogênio e é formado a hidroximetibilano que se fecha num ciclo formando o Uroporfobilinogênio III ou I. variam na posição do primeiro acetil e propil. O grupo Uro III é usado para formar o grupo Heme. O grupo Uro I é eliminado. O grupo acetil do uro III é transformado em metil, formando o coproporfirinogênio III. O copro III volta para a mitocôndria, há transformação de 2 grupos propil para vinil, formando o protoporfirinogênio IX, onde será acrescido o Fe² (pela enzima Ferroquelatase) dentro da estrutura e há a formação do grupo Heme (o Fe 2+ se liga ao nitrogênio do grupo heme). Degradação do grupo heme: compreende a degradação do anel de porfirina e a retenção e mobilização do ferro, bem como sua reutilização. Hemácia baço hemoglobina globina aa quebrada em carbonos e uréia *A Hb tem 4 subunidades protéicas, 2α e 2 β, cada uma com um grupo Heme que pode carregar um O2 na união com o íon Fe². -Na fração microssomal das células do retículo e endoteliais do baço, fígado e medula óssea. O grupo Heme reage com NADPH(via das pentoses) e O2. Liberando o Fe³ + que pode ser armazenado ou destruído. Na quebra do anel há formação da Biliverdina, que é transformada em Bilirrubina (amarela). A bilirrubina precisa ir para o fígado por isso se liga a Albumina. Chegando ao fígado a bilirrubina torna-se hidrossolúvel para poder ir para o intestino, então o fígado pega a bilirrubina e junta ela com 2 açucares, tornando-a hidrossolúvel. Então vai para a vesícula biliar (a bilirrubina conjugada) que vai para o intestino delgado. No intestino delgado a flora intestinal (bactérias) liberam os 2 açucares e forma o Urobiliogênio e estercobilinogênio. A estercobilina dá a cor ás fezes. A urobilinogênio e estercobilinogênio também podem ser reabsorvidos no intestino e podem voltar para o fígado. *o acúmulo de bilirrubina no sangue causa icterícia, coloração amarela na pele e nas mucosas, devido à deposição de pigmentos biliares. 9
10 Estratégia de Regulação Metabólica O ajuste do metabolismo às diferentes condições fisiológicas é obtido graças a processos que, em conjunto, são chamados de Regulação Metabólica. A Regulação Metabólica é feita por interferência direta em determinadas reações químicas que compõem o metabolismo, aumentando ou diminuindo sua velocidade. O resultado imediato desta alteração de velocidade é o aumento da oferta de substratos para as reações subseqüentes ou o acúmulo de metabólitos, o que, indiretamente, irá afetar outras vias relacionadas. *A forma mais eficiente de interferir na velocidade de uma reação catalisada é, naturalmente, alterar a concentração ou a eficiência do seu catalisador. 1-Alteração da Concentração Enzimática: -Indução -Repressão -Degradação *Este é um mecanismo de regulação a longo prazo. 2-Alteração da Atividade Enzimática: A velocidade da reação que a enzima catalisa pode variar em função da variação da concentração de substratos e coenzimas. É uma regulação mais imediata, manifesta-se a curto prazo. A velocidade da reação que a enzima catalisa pode ser aumentada ou diminuída, provocada por ligações de compostos ou grupos à cadeia polipeptídica (enzimas). Esta ligação pode ser do tipo não-covalente (regulação alostérica) ou do tipo covalente (regulação por modificação covalente hormonal). O alvo destas regulações é certas enzimas-chave, presentes nas vias metabólicas, chamadas enzimas reguladoras, cuja atividade será decisiva para o funcionamento de toda a via. 1-Regulação Alostérica: esse tipo de enzima é encontrado catalisando geralmente uma reação irreversível localizada no inicio da via. São proteínas oligoméricas (compostas de várias cadeias polipeptídicas). O gráfico de velocidade da reação contra a concentração do substrato é uma curva sigmóide, ao invés da curva hiperbólica de Michaelis-Menten. Trata-se do mesmo tipo de cooperatividade encontrada na ligação do oxigênio à hemoglobina. As enzimas alostéricas são sensíveis reguladores do metabolismo graças à possibilidade de ligarem-se a determinados metabólitos celulares, o que provoca grandes alterações se sua atividade. Estes metabólitos, os efetuadores ou moduladores alostéricos, são chamados positivos (ou 10
11 ativador alostérico) ou negativos (ou inibidor alostérico), segundo provoquem aumento ou redução da velocidade da reação catalisada. Um efetuador alostérico liga-se a um nicho específico da estrutura tridimensional da enzima, chamado centro ou sítio alostérico. Os efetuadores alostéricos atuam como inibidores ou ativadores da reação enzimática. Ex.: Se a concentração do efetuador alostérico negativo for baixa, praticamente todas as moléculas de enzima estarão ativas, à medida que a concentração do efetuador aumenta, percentuais crescentes de enzima estarão a ele ligadas, e portanto inativas. *Nas vias metabólicas é freqüente que o produto final atue como efetuador alostérico negativo de uma enzima alostérica que catalisa uma das primeiras reações da via. Quando aumenta a concentração celular deste produto, sua atuação como inibidor alostérico faz diminuir a velocidade da via, restringindo sua própria produção. Este mecanismo é conhecido como inibição por Feedback. Coenzimas: são efetuadores alostéricos importantes. As coenzimas, além de atuarem como efetuadores alostéricos, podem determinar a velocidade das reações das quais participam em função da sua concentração. As coenzimas constituem indicadores sensíveis da fisiologia celular, e pequenas alterações na concentração de uma de suas formas são imediatamente percebidas pelas reações que se processam naquele compartimento celular, e subseqüentemente, pelos ciclos metabólicos de outros compartimentos. Ex.: quando a fibra muscular executa contração intensa, com um aporte insuficiente de oxigênio, o aumento da concentração mitocondrial de NADH é refletido no citossol, forçando a reação catalisada pela lactato desidrogenase no sentido da formação de lactato, regenerando NAD +. 2-Regulação por Modificação Covalente: A modificação covalente constitui uma reação química ao contrário da ligação não-covalente de efetuadores alostéricos e é, portanto, catalisada por enzimas. A modificação de atividade não é definitiva. Várias modificações são possíveis (metilação, adenilação, acetilação), mas a mais freqüente consiste na fosforilação da cadeia polipeptídica. A fosforilação é catalisada por proteína quinases, que transferem o grupo fosfato terminal do ATP para um resíduo específico, formando uma ligação éster fosfórico. As próprias proteínas quinases são mediadas por AMP cíclico ou íons Ca 2+. A 11
12 predominância de uma das formas (fosforilada ou desfosforilada) de uma proteína dependerá, portanto, da enzima que estiver ativada: proteína quinase ou proteína fosfatase. Ação Hormonal. 2.1-Hormônios: glucagom, insulina, adrenalina, leptina, cortisol, T3 e T4. Hormônios hidrofílicos (não passam pela membrana) Controle Hormonal: os hormônios são os primeiros mensageiros do sistema endócrino. São compostos sintetizados pelo sistema endócrino e secretados na corrente sanguínea. Ao atingirem as células sensíveis (células alvo) vão provocar modificações de seu metabolismo, por interferência na atividade de enzimas, no controle da expressão gênica ou no transporte através de membranas. -Receptores hormonais localizam-se no citossol, no núcleo ou na membrana plasmática. Os receptores são proteínas capazes de ligarem-se aos hormônios com grande afinidade. Receptores localizados no: -Núcleo: o complexo hormônio-receptor transloca-se para o núcleo e fixa-se nos sítios específicos do DNA, a ação destes hormônios é exercida ao nível da expressão gênica (alterando a velocidade de transcrição de determinados genes). Ex.: hormônios esteróides e tireoídicos. -Membrana Plasmática: os hormônios peptídicos e das catecolaminas não penetram na célula. Entretanto, a formação do complexo hormônio-receptor inicia, na membrana, uma seqüência de eventos que leva á produção intracelular de um segundo mensageiro químico da ação hormonal. *Transdução de Sinal: mecanismo pelo qual o estímulo hormonal repercute nas reações intracelulares. -Os segundos mensageiros da ação hormonal constituem uma classe de compostos agrupados não pela estrutura química, mas pela sua função. Ex.: AMP cíclico, íon Ca
13 AMP cíclico (camp) É o segundo mensageiro de vários hormônios peptídicos e de catecolaminas (glucagon e adrenalina). É sintetizado a partir de ATP, por ação da Adenilato Ciclase uma enzima localizada na face interna da membrana plasmática. A transdução de sinal dos hormônios que utilizam camp como segundo mensageiro depende de três proteínas presentes na membrana plasmática: o receptor hormonal, a adenilato ciclase a proteína G composta de três subunidades α, β e Ϫ (são assim chamadas, pela propriedade de a subunidade α se ligar a nucleotídeos de guanina GDP e GTP). A subunidade α na ausência do hormônio está ligada à GDP e na presença do hormônio ao GTP. -Eventos que levam a produção de AMPc: 1º- Ligação do hormônio ao receptor, na face externa da membrana plasmática. 2º- O receptor, agora complexado com o hormônio, sofre uma mudança de estrutura, que provoca sua ligação à proteína G. 3º- Na ausência do hormônio, a subunidade α apresentava-se unida a GDP. A ligação do complexo hormônio-receptor à proteína G altera sua estrutura, fazendo diminuir a afinidade de α por GDP e aumentar a afinidade por GTP. Em conseqüência, o GDP é trocado por GTP. 4º- A ligação de GTP à α promove sua dissociação das outras subunidades da proteína G, e o complexo α-gtp move-se pela membrana até ligar-se à Adenilato Ciclase, formando o complexo α-gtp-adenilato ciclase. 5º- A adenilato ciclase estava inativa, mas a ligação de α-gtp estimula esta enzima e, portanto, o camp é produzido. Estimulada por camp, a proteína quinase promove a fosforilação de proteínas. O camp exerce seus efeitos intracelulares ativando um tipo particular de proteína quinase, chamada proteína quinase dependente de camp, para distingui-la de outras que são ativadas por Ca ++. Esta proteína quinase é composta por subunidades catalíticas e reguladoras. O camp liga-se às subunidades reguladoras, provocando a dissociação das subunidades catalíticas, que então se tornam ativas. A ação catalítica da proteína quinase (fosforilação de proteínas) é exercida sobre proteínas diferentes. Algumas destas proteínas tornam-se ativas em virtude da fosforilação, outras perdem sua atividade. A fosforilação de proteínas, catalisada pela proteína quinase, não é permanente. A ação desta enzima é revertida pela Fosfoproteína Fosfatase I, enzima 13
14 que remove o grupo fosfato adicionado pela proteína dependente de camp, devolvendo a enzima à forma desfosforilada. Resumo: pode-se dizer que a resposta celular a um dado hormônio que utiliza camp como 2º mensageiro depende, em 1º lugar, da existência de receptores específicos na membrana plasmática e, em 2º lugar, das funções exercidas pela enzima que, naquela célula, serão alteradas por fosforilação. Íons Ca 2+ Atuam como segundos mensageiros. A atuação de hormônios como a Adrenalina (via receptor α) resulta num aumento da concentração citossólica de Ca 2+, liberado dos depósitos intracelulares deste íon (vesículas do retículo endoplasmático). A ligação do hormônio ao receptor ativa uma proteína G específica que estimula uma Fosfolipase (enzima) da membrana. Esta enzima catalisa a hidrólise do FIP², produzindo IP³ e DG(diacilglicerol). O IP³ é hidrossolúvel e difunde-se para o citossol, induzindo a liberação de Ca 2+ dos reservatórios, constituí assim o elo de ligação entre o hormônio. Os íons Ca 2+ ligam-se à Calmodulina que tem ação por ativar uma série de proteínas quando ligadas ao íon Ca 2+. O DG (diacilglicerol) permanece ligado à membrana e, na presença de Ca 2+, ativa uma proteína quinase da membrana, que catalisa a fosforilação de um conjunto de proteínas, diferente do conjunto modificado pelo complexo Ca 2+ /calmodulina. *O complexo Ca 2+ /calmodulina participa diretamente da regulação do nível de camp. Adrenalina Tem efeitos metabólicos degradativos. Função: em situações de estresse, glicogenólise muscular e hepática, degradação de TAG, relaxamento de alguns músculos lisos. O cortisol (glicocorticóide) atua conjuntamente com a adrenalina na resposta do mecanismo ao estresse, aumentando a disponibilidade de substratos oxidáveis. Função: promove a gliconeogênese, estimula a lipólise Receptores: receptores adrenérgicos α e β. Α1: a ligação hormônio-receptor α1 tem seus efeitos mediados por íons Ca 2+, havendo inibição da Adenilato Ciclase, mediada pela proteína G. 14
15 β e α2: o 2º mensageiro é o camp, havendo estimulação da Adenilato Ciclase mediada pela proteína G. Glucagon É liberado em resposta à hipoglicemia. É sintetizado a partir das células α das ilhotas de Langerhans no pâncreas. Seu efeito é degradativo, incidindo sobre o glicogênio, lipídios e proteínas (fígado e t. adiposo). O glucagon provoca seus efeitos metabólicos ativando a proteína quinase dependente de camp e alterando a transcrição gênica. Insulina É liberada em resposta à hiperglicemia. É secretada pelas células β das ilhotas de Langerhans do pâncreas. Tem efeitos metabólicos antagônicos ao do glucagon. Receptor da insulina: tem atividade de proteína quinase. O receptor da insulina é constituída de subunidades (α,β,α2 e β2), formando uma estrutura tetramérica. As subunidades α, situadas extracelularmente, ligam-se à insulina e as subunidades β fazem a transdução de sinal. A união da insulina ao seu receptor estimula a atividade de proteína quinase intrínseca ao próprio receptor. Ocorre a auto-fosforilação do receptor, que desencadeia fosforilações em cascata de uma série de proteínas sinalizadoras. O número alto de receptores diminui com níveis altos do hormônio. Há tecidos como o cérebro que é insensível a insulina, garantindo assim a utilização de glicose mesmo quando a glicemia é baixa. Receptores RECEPTOR β: (do glucagom e da adrenalina): 1- No estado de repouso (hormônio não ligado ao receptor), está presente a proteína G, com suas 3 subunidades (α,β,ϫ), em que a subunidade α está ligada ao GDP, também faz parte a Adenilato Ciclase. 2- O hormônio se liga ao receptor. 3- Com a ligação hormônio-receptor, na proteína G, há saída do GDP e entrada de GTP na subunidade α. 4- A subunidade α da proteína G agora ligada ao GTP se desliga da subunidade β e Ϫ e vai para o próximo da adenilase ciclase. 15
16 5- Com a ligação GTP-subunidade α na Adenilato Ciclase há transformaç~çao do ATP em AMP cíclico 6- Após a produção de AMP cíclico há o desligamento da subunidade α da adenilato ciclase que se religa à subunidade β e Ϫ e hidrolisa o seu GTP liberando P e ficando na forma de GDP. *O AMP cíclico é chamado de 2º mensageiro que ativa a proteína quinase A. *A proteína quinase A (adiciona P às proteínas) apresenta uma subunidade regulatória e uma catalítica. O AMP cíclico liga-se à subunidade regulatória e ocorre a exposição da região catalítica que se torna ativa. Ocorre a fosforilação das proteínas. RECEPTOR α1 da Adrenalina: O hormônio se liga no receptor α-1. A proteína G se liga à fosfolipase que age nos fosfolipídeos, que é quebrado em diacilglicerol e IP 3. O IP 3 vai até o retículo endoplasmático e libera Ca ++. A calmodulina se liga ao Ca ++ que ativa uma proteína quinase que fosforila as proteínas. O Ca ++ liberado também pode se ligar à proteína quinase dependente de Ca ++ da membrana e fosforilar proteínas. *IP³Ca é o 2º mensageiro da adrenalina no receptor α-1; Fotossíntese É o processo pelo qual a energia luminosa é transformada em energia química, armazenada nas moléculas de ATP e de NADPH. Há 2 grandes grupos: -Quimiotróficos: produzem ATP a partir da energia gerada pela oxidação de compostos químicos. -Fototróficos: produzem ATP a partir da energia luminosa. -Os organismos que são capazes de efetuar a fotossíntese são: bactérias, cianobactérias, algas e as plantas. -O processo é apropriadamente denominado Fotossíntese porque, além da síntese de ATP, em uma segunda etapa, as coenzimas ATP e NADPH são utilizadas para adicionar CO 2 à compostos orgânicos pré-existentes, caracterizando outra síntese, esta de carboidratos. *Heterotróficos: dependem sempre da obtenção de carbono na forma de compostos orgânicos oxidáveis. 16
17 *Autotróficos: organismos que independem de uma fonte externa de compostos orgânicos, podendo viver à custa de CO² como única fonte de carbono. Equação Geral da Fotossíntese: + 6CO 2 + 6H 2 O C 6 H 12 O 6 6O 2 Esta equação é exatamente o inverso da equação de oxidação total da glicose, que ocorre em todas as células aeróbias: + C 6 H 12 O 6 6O 2 6CO 2 + 6H 2 O *A fotossíntese não é um processo inverso ao da respiração. A fotossíntese ocorre em organelas especiais, os cloroplastos. O conteúdo do cloroplasto é chamado de estroma. Imersa no estroma encontra-se a membrana tilacóide, que delimita um compartimento, chamado Tilacóide. Dobramentos da membrana tilacóide são chamados de Grana. -Clorofilas: são as moléculas fotorreceptoras mais importantes. São semelhantes às Portoporfirinas, apresentando também quatro anéis pirrólicos substituídos, como no grupo Heme. Mas na clorofila os átomos de N estão ligados ao Mg 2+. Além da clorofila, plantas e bactérias contêm carotenóides para a absorção de energia luminosa. As algas ainda apresentam o pigmento chamado Ficobilina. -Fotossistemas: (pigmentos + proteínas) pigmentos que absorvem luz e fazem parte de complexos protéicos que atravessam a membrana tilacóide. São as unidades funcionais das reações da fotossíntese que dependem da luz. A energia luminosa coletada pelos pigmentos é transmitida, de molécula em molécula, até atingir o centro da reação, uma das formas descritas de dissipar a energia absorvida. O centro de reação é constituído por duas moléculas de clorofila A chamadas de par especial ligadas à uma proteína transmembranar. Fase Clara Produz oxigênio, NADH e ATP na membrana do tilacóide. A fase clara inicia-se com a absorção de fótons pelos pigmentos e transferência da excitação para moléculas adjacentes, até atingirem o centro da reação. O centro de reação, excitado, emite elétrons que são então transportados até o NADP +. Os elétrons são repostos pela água, que se oxida, liberando O 2. -Aceptor final de elétrons: NADP + originando o NADPH. 17
18 -Doador de elétrons: água. -Plastoquinona: ponto de convergência de elétrons. Transporte de elétrons da água para o NADP + : é efetuado po PSI, PSII e citocromo B e por 2 transportadores móveis: plastoquinona (semelhante a CoQ) e a plastocianina. Estes transportadores têm a mesma função da CoQ e do citocromo c mitocondriais. Fase Escura: Ciclo de Kalvin. Utiliza ATP e NADPH para fixar o CO 2 por sua reação com a ribulose 1.5 BiP produzindo duas moléculas de 3-fosfoglicerato. O 3-fosfoglicerato é fosforilado por ATP, produzidno, 1,3Bifosfoglicerato e este composto é reduzido à Gliceraldeido 3 fosfato (com NADPH). Uma sequência de reações encontrada na via glicolítica, porém ocorrendo em sentido inverso e utilizando NAD + como coenzima. O ciclo gasta 18 ATPs e 12 NADPHs, que é a energia gasta para síntese de uma molécula de glicose. Ciclo de Kalvin Entra 6(CO 2 ) com mais 6 águas juntando-se com 6 (Ribulose 1,5 Bifosfato) dando origem à 12 (3-fosfoglicerato) é então fosforilado à custa de 12 ATP, formando 12 (1,3 Bifosfoglicerato) que é reduzido á custa de 12 NADPH gerando 12 (gliceraldeido 3 fosfato) uma parte destes gliceraldeidos 3P podem formar Frutose 6 fosfato que posteriormente formarão Glicose 6 fosfato e mais adiante glicose. O restante dos gliceraldeidos 3P geram outros tipos de CHO, gerando também a Ribose que é reciclada formando a ribulose novamente. Fotossíntese Cadeia Transportadora de Elétrons Doador Água NADH/FADH² Ponto de convergência Plastoquinona Ubiquinona Aceptor NADP + Oxigênio Final NADPH Água 18
19 Bioquímica do Rúmen Principais fontes de Glicídios: celulose (folhas e caule) e amido (sementes). A celulose é insolúvel e somente pode ser hidrolisada por certos fungos e bactérias que possuem a enzima Celulase. Todos os polissacarídeos que formam parte da parede da célula vegetal têm valor nutritivo para os animais herbívoros. Diferentemente dos monogástricos, os substratos alimentícios nos ruminantes são submetidos à fermentação microbiana no rúmen. Os polissacarídeos são hidrolisados no rúmen até suas unidades básicas (monossacarídeos) já que os microorganismos ruminais possuem todas as enzimas para romper as ligações glicosídicas. Na 1ª etapa, todos os glicídios são convertidos à monossacarídeos, principalmente glicose e, posteriormente, a glicose é convertida, via glicólise, em AGV. Numa alimentação à base de pastagens obtêm-se: acido acético, ácido propiônico e ácido butírico principalmente. Outros produtos finais da fermentação ruminal como o Formiato, CO 2 e hidrogênio, são convertidos pelas bactérias em Metano (CH 4). O rúmen é um meio altamente redutor pela quantidade de hidrogênio produzido no processo fermentativo (parte desse H sai como gás metano). Os AGV são absorvidos principalmente no Rúmen por difusão passiva. Os AGV absorvidos sofrem metabolização no epitélio ruminal. A grande parte do Butirato é convertida em Acetoacetato e β-hidroxibutirato (corpos cetônicos). E uma parte do Propionato pode ser metabolizada à Lactato ou Piruvato. *O ruminantes praticamente não absorvem Glicose no trato gastrointestinal, pois ela é completamente fermentada em AGV no rúmen. Em geral, a dieta dos ruminantes é baixa em lipídios e a fonte mais freqüente esta constituída basicamente de Galactolipídios. Os microorganismos do rúmen hidrolisam os lipídios compostos, liberando AG. Os AG insaturados são rapidamente reduzidos (saturados) pelas bactérias do rúmen. O glicerol e a galactose seguem o processo fermentativo até AGV para serem absorvidos no rúmen. Os AG saturados produzidos no rúmen são absorvidos no intestino delgado. Nas células intestinais formam-se lipoproteínas que são transportadas pelo sistema linfático. Diferentemente dos monogástricos, nos ruminantes forma-se maior proporção de VLDL do que de Quilomícron. 19
20 AGV: são aqueles constituídos por 1 a 5 carbonos e devido a seu tamanho são hidrossolúveis. Têm importância em animais ruminantes, pois se acham em atlas quantidades no rúmen, como produto da digestão dos glicídios. De especial importância no metabolismo energético destes animais são os ácidos, acético, propiônico e butírico. As proteínas que ingressam no rúmen são rapidamente degradadas pelos microorganismos até aminoácidos, os quais são reutilizados pelas bactérias para sintetizar suas próprias proteínas. Parte dos aminoácidos é degradada até amônia e esqueletos carbonados. Estes últimos sofrem fermentação até AGV. Os protozoários suprem suas necessidades de proteínas, consumindo bactérias. A uréia que entra no Rúmen, seja com a dieta, seja com a saliva, é rapidamente atacada pela Urease, enzima de origem bacteriana, que hidrolisa em 2 moléculas de amônia, liberando CO 2 - Uréia + H 2 O CO 2 + 2NH 4 - A NH 4 no rúmen, em presença de adequada quantidade de compostos energéticos que sirvam como fonte de esqueletos carbonados, atua como substrato para que as bactérias possam sintetizar Aminoácidos, os quais, por sua vez, são necessários - para a síntese de proteína bacteriana. A NH 4 em excesso no rúmen, é absorvida e enviada via portal para o fígado onde é metabolizada à uréia, mediante o ciclo da uréia. A uréia pode ser excretada pela urina ou reciclada de novo para o rúmen via salivar (com função de economizar compostos nitrogenados). A glicose é ligada à bactéria, e então a glicose é oxidada e é formado 2 Piruvatos (pelo NAD +, formando NADH), junto com o NAD + há a Ferrodoxina (oxidada e reduzida) que transformam o CH 4 em CO 2. Dos 2 Piruvatos pode haver um redução (oxidando o NADH, formando NAD + ) formando de 2 tipos de compostos: os mais oxidados (Acetato) e os mais reduzidos (Butirato, Lactato, Succinato e Propionato) Períodos Pós-Absortivo: (jejum) No tecido adiposo há ao TAGs que serão quebrados em Glicerol e AG. O AG vai ser utilizado como fonte de energia no próprio Tecido Adiposo, no Tecido Muscular e no Fígado, e ainda no fígado pode ser transformado em Corpos Cetônicos que também vão servir de fonte de energia para o Tecido Muscular. O Glicerol será transportado até o Fígado e ali é metabolizado (gliconeogênese) formando Glicose que vai suprir o Cérebro. No tecido Muscular, as proteínas são quebradas em 20
21 aminoácidos que podem oferecer energia para o próprio tecido, ou ser metabolizada no fígado, sendo transformada em Glicose (utilizada pelo Cérebro). Absortivo: em ruminantes não se faz Gliconeogênese em período absortivo. Há a ingestão de alimentos, e os compostos são transformados em AGV (Lactato, Propionato, Butirato e Acetato) Lactato: pode ser metabolizado no fígado dando origem à energia ou glicose (que vai para todos os tecidos). No cérebro é usado como fonte de energia, no músculo é guardado sob forma de glicogênio e no tecido adiposo é transformado em glicerol e posteriormente guardado na forma de TAG ou o lactato é usado diretamente como fonte de energia Propionato: primeiramente pode ser transformado em lactato, ou pode ser metabolizado no fígado dando origem à energia ou à glicose (que vai para os tecidos ser armazenado, exceto o cérebro, que usa a glicose diretamente). Butirato: é um composto cetogênico. Já no sangue é transformado em Corpo Cetônico (β-hidroxibutirato e Acetoacetato) que será utilizado pelo músculo para obtenção de energia. Acetato: é um composto cetogênico. Pode ser utilizado pelo tecido muscular ou pelo tecido adiposo para obtenção de energia. E no tecido adiposo pode ser transformado em AG e posteriormente armazenado na forma de TAG. Aminoácidos: absorvidos no intestino delgado. Podem ser metabolizados no fígado (gliconeogênese) dando origem à glicose, a energia ou ainda proteínas. E no músculo é utilizado para formação de proteínas. Lactação: No tecido adiposo os TAGs são quebrados em AG e em glicerol. O AG vai para a glândula mamária e é transformado em TAG e o glicerol é metabolizado no fígado (gliconeogênese) formando glicose. As proteínas são quebradas em aminoácidos que vão para a glândula mamária formar proteínas ou vão para o fígado (gliconeogênese) formando glicose. O lactato e o propionato são metabolizados no fígado (gliconeogênese) formando glicose. Todas as glicoses formadas vão para a glândula mamária e lá é precursora da Lactose. O acetato é utilizado como fonte de energia direta na glândula mamária. 21
22 Regulação das Vias Metabólicas Principais 1-Regulação do Metabolismo do Glicogênio: A degradação e a síntese de glicogênio são efetuadas por vias distintas e, evidentemente, ativadas em condições metabólicas diferentes (hormonais ou alostéricas). Regulação da Degradação: A adrenalina chega ao músculo e ativa a proteina G e sintetiza AMPc, que irá ativar a proteina quinase que fosforila proteínas. A proteína quinase no músculo ativa a fosforilase quinase e ativa a glicogênio fosforilase B (que era inativa) e passa a se chamar Glicogênio fosforilase A (que irá atuar no glicogênio quebrando-o em glicose 1P). O AMP é efetuador alostérico positivo na fosforilase B que se torna ativa, e irá atuar no glicogênio. No músculo o impulso nervoso libera Ca ++ que ativa a fosforilase quinase que ativa a glicogênio fosforilase A e segue a via. Glicogênio Fosforilase: enzima responsável pela Glicogenólise. Forma b: inativa Forma a: ativa (obtida por fosforilação da forma b). Regulação Alostérica: a forma a é insensível à regulação alostérica, a forma b encontrada no músculo em repouso, é ativada alostericamente por AMP (adenosina mono-fosfato). A concentração celular de AMP é, habitualmente baixa, mas eleva-se durante a contração muscular. Durante a contração muscular, há aumento do consumo de energia, e o aumento de ADP e assim do AMP também. A ligação de AMP à forma b da glicogênio fosforilase torna-a ativa, intensificando a degradação do glicogênio. Regulação por Modificação Covalente: Insulina: pelo glucagon e pela adrenalina (receptor β) Glicogênio Fosforilase Quinase: pode ser ativada por 2 processos distintos: -Fosforilação das cadeias α e β pela proteína quinase (adição de P) -Ligação da subunidade Ϫ, idêntica à calmodulina, à íons Ca ++. (adição de Ca 2+ ). A degradação do glicogênio muscular pode ser provocada por: 22
23 -Estímulo hormonal (que ativa a proteína quinase dependente de camp) com mediador intracelular sendo o camp -Nervoso (que provoca a liberação de Ca 2+ ). Com mediador intracelular sendo os íons Ca 2+. Processo completo da ativação da Glicogênio fosforilase, cascata enzimática: Primeiramente há a ligação do hormônio ao receptor, depois há uma modificação da proteína G e troca de GDP por GTP. Ativação da adenilato ciclase pela subunidade α da proteína G, ligada à GTP. Produção de camp pela adenilato ciclase. Ligação de camp às subunidades reguladoras da proteínas quinase, liberando as subunidades catalíticas, ativas. Fosforilação da glicogênio fosforilase pela proteína quinase, ativando-a. Fosforilação da glicogênio fosforilase pela glicogênio fosforilase quinase, ativando-a. E por fim há a degradação do glicogênio pela glicogênio fosforilase. *Nesta cascata enzimática de degradação do glicogênio, a forma ativa das enzimas é sempre a forma fosforilada. Regulação da Síntese: camp e Ca 2+ estimulam a degradação e inibem a síntese do glicogênio muscular. Ao contrário da degradação, a glicogênio sintase tem sua forma fosforilada inativa e a forma desfosforilada ativa. O estímulo hormonal trazido pela adrenalina, portanto, determina simultaneamente o estímulo da degradação e a inibição da síntese de glicogênio muscular. Estes mesmos efeitos são desencadeados por íons Ca 2+, liberados em resposta a estímulos nervosos. Quando cessa o estímulo pela adrenalina, seus efeitos metabólicos desaparecem. A síntese de glicogênio caracteriza-se pela: adenilato ciclase ativa, concentração de camp alta, proteína quinase dependente de camp ativa e enzimas fosforiladas e ativas, com exceção da glicogênio sintase, que esta inativa. A síntese de glicogênio muscular ocorre quando as enzimas são desfoforiladas. Regulação da Glicólise e Gliconeogênese A glicólise e a gliconeogênese são vias metabólicas capazes de produzirem energia. A regulação destas vias é feita de forma recíproca, isto é, quando uma está ativa a outra está desacelerada. A glicólise e a gliconeogênese compartilham de muitas 23
24 enzimas, e a regulação diferencial só pode ser feita em enzimas que são diferentes em ambas. Assim, há 3 sítios de controle, que são conversões entre: 1- Glicose e glicose-6fosfato 2- Frutose-6fosfato e frutose 1,6bifosfato 3- Fosfoenolpiruvato e piruvato -A fosforilação da glicose é o primeiro sitio de controle da glicólise. 1º SÍTIO: conversão entre Glicose e Glicose-6fosfato Tecidos: a glicose é fosforilada à glicose 6 fosfato pela enzima Hexoquinase. Mas a glicose 6P é um potente inibidor alostérico desta enzima. Por exemplo, quando há diminuição da utilização de glicose 6P pela Glicólise, aumenta sua concentração (sobra glicose6p) e a Hexoquinase fica inibida (parando converter glicose em glicose 6P). Fígado: a glicose é fosforilada à glicose 6 fosfato pela enzima Glicoquinase. Mas há pouca afinidade desta enzima por seu substrato (glicose). Quando há altas concentrações de açúcar no sangue, aumenta a velocidade da reação catalisada por esta enzima (consumindo mais glicose), e quando há baixas concentrações de açúcar no sangue, pára de agir, deixando o açúcar disponível para tecidos estritamente dependentes de glicose (cérebro). Com glicemia alta, é possível o armazenamento da glicose circulante como glicogênio. No cérebro (hexoquinase) a fosforilação da glicose independe do valor da glicemia, para um suprimento constante de glicose, graças a alta afinidade da enzima pelo substrato. 2º SÍTIO: interconversão entre Frutose-6fosfato e Frutose-1,6bifosfato. Esta reação é catalisada pela enzima Fosfofrutoquinase (glicólise) e pela Frutose-1,6bifosfatase (gliconeogênese). Os principais inibidores alostéricos negativos são o ATP e o Citrato. 24
25 Reguladores alostéricos negativos -ATP: é uma situação clássica de regulação por Feedback (um dos produtos finais da via regula sua própria velocidade). -Citrato: permite ajustar a velocidade da glicólise à do CK (se o nível de substratos ultrapassa a capacidade do CK utiliza-los, acumula-se Citrato) Reguladores alostéricos positivos -AMP: (positivo para glicólise, negativo para gliconeogênese) o aumento de AMP (na contração vigorosa do músculo por exemplo) estimula a Fosfofrutoquinase 1. Numa contração vigorosa do músculo, há elevação da concentração de NADH, porque o oxigênio é insuficiente para permitir a oxidação da CTE, com isso forçando a reação catalisada pela Lactato Desidrogenase, que forma lactato e oxida o NADH. Então o NADH oxidado (NAD + ) permite a continuação da glicólise, agora anaerobiamente. -Frutose-2,6Bifosfato: ocorre no fígado. Influencia na atividade da Fosfofrutoquinase e da Fruto-1,6Bifosfatase. Não é um intermediário da glicólise. Em hiperglicemia inibe a gliconeogênese e estimula a glicólise. Na presença de glucacon, sua concentração diminui, impedindo a glicólise. 3º SÍTIO: interconversão de Fosfoenolpiruvato e piruvato, pela enzima Piruvato quinase. 25
26 Referências Bibliográficas LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4 ed. São Paulo: Editora Sarvier,
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