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1 Enzimas Profª Eleonora Slide de aula

2 Enzimas São proteínas capazes de promover catálise de reações biológicas. Possuem alta especificidade e grande poder catalítico. Especificidade: o substrato sofre ação enzimática dando somente um único produto. Poder catalítico: mesmo sendo proteínas (que são moléculas frágeis) elas realizam reações - em meio aquoso, em phs biológicos e temperaturas moderadas - que na química orgânica só podem ser obtidas em condições drásticas. Tipos de Nomenclatura Pelo nome do substrato + ASE (nome trivial) Exemplo: FSFATASE hidrólise de ésteres de fosfato UREASE hidrólise da uréia CELULASE hidrólise da celulose Nomes sem qualquer relação com seus substratos Exemplo: PEPSINA hidrólise de proteínas TRIPSINA hidrólise de proteínas CATALASE H 2 2 H 2 + ½ 2 Classificação Sistemática (de acordo com a Comissão de Enzimas da União Internacional de Bioquímica) Necessária devido ao grande número de enzimas descobertas.

3 Classificação Internacional das Enzimas (Nome das Classes, Número de Código e Tipo de Reação Catalisada) 1. XID-REDUTASES (reações de oxido-redução) 1.1 Agindo em CH-H 1.2 Agindo em C= 1.3 Agindo em C=CH- 1.4 Agindo em CH-NH Agindo em CH-NH- 1.6 Agindo em NADH; NADPH etc. 2. TRANSFERASE (transferência de grupos funcionais) 2.1 Grupos de um carbono 2.2 Grupos aldeídos ou cetônicos 2.3 Grupos acila 2.4 Grupos glicosila 2.7 Grupos fosfato 2.8 Grupos contendo enxofre 3. HIDRLASES (reações de hidrólise) 3.1 Ésteres 3.2 Ligações glicosídicas 3.4 Ligações peptídicas 3.5 utras ligações C-N 3.6 Anidridos ácidos 4. LIASES (adição ou remoção de grupos a duplas ligações) 4.1 C=C 4.2 C= 4.3 C=N- 5. ISMERASES (reação de isomerização) LIGASES (formação de ligações, com desdobramento do ATP) 6.1

4 Classificação Internacional das Enzimas (Exemplos das seis principais classes) Profª Eleonora Slide de aula 1. xidorredutases - Catalisam reações de oxidorredução, como por exemplo: CH 3 - CH - C H Lactato + NAD + Lactatodesidrogenase CH 3 - C - C Piruvato + NADH + H + 2. Transferases - Catalisam a transferência de grupos contendo C-, N-, ou P-, como por exemplo: H 2 CH 2 - CH - C + THF + Serina hidroximetil H NH 3 -transferase Serina CH 2 - C NH 3 + Glicina + THF CH 2 (THF = tetraidrofolato) 3. Hidrolases Catalisam a quebra de ligações pela adição de água, como por exemplo: NH 2 - C - NH 2 Uréia + H 2 C NH 3 Urease

5 4. Liases Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N, como por exemplo: Piruvato- carboxilase CH 3 - C - C CH 3 - CH + C 2 Piruvatodescarboxilase Piruvato Acetaldeído 5. Isomerases Catalisam racemização de isômeros ópticos ou geométricos, como por exemplo: CH 3 C - CH 2 -C -CoA Metilmalonil-CoA C - CH 2 -CH 2 - C -CoA Succinil-CoA 6. Ligases Catalisam a formação de ligações entre carbono e, S, N, acoplada à hidrólise de fosfatos de alta energia, como por exemplo: CH 3 - C - C Piruvato + C 2 ATP Metilmalonil-CoAmutase ADP + P i C -CH 2 - C - C xaloacetato

6 Exemplo: A cada enzima é dado um número de classificação com 4 dígitos e um nome sistemático que identifica a reação catalisada Reação: E ATP + D-glicose ADP + D-glicose-6-fosfato bservação: ATP = adenosina tri-fosfato; ADP = adenosina di-fosfato Nome Sistemático: ATP:glicose fosfotransferase Catalisa a transferência de um grupo fosfato do ATP para a glicose. Número de Classificação: EC (2) indica o nome da classe (Transferase) (7) indica a sub-classe (Fosfotransferase) (1) indica a sub-subclasse (Fosfotransferase com um grupo hidroxila como aceptor) (1) indica a D-glicose como a substância receptora do grupo fosfato Nome Trivial: Hexoquinase

7 Cofator Inorgânico - Fe 2+ ; Mg 2+ ; etc... rgânico - molécula complexa denominada de Coenzima Algumas enzimas contem ou requerem íons metálicos Zn 2+ Mg 2+ Álcool-desidrogenase Anidrase carbônica Fosfoidrolase Fosfotransferase Mn 2+ Arginase Fosfotransferase Fe 2+ ou Fe 3+ Citocromos Peroxidases Catalase Ferrodoxina Coenzimas e as reações de transferência de grupos Coenzima Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo Flavina-mononucleotídeo Coenzima Q Tiamina-pirofosfato Coenzima A Coenzima cobamídica Biocitina Componente transferido Átomos de hidrogênio (elétrons) Átomos de hidrogênio (elétrons) Átomos de hidrogênio (elétrons) Aldeídos Grupos acila Grupos alquila Dióxido de carbono

8 Sítio Ativo ou sítio de ligação do substrato Profª Eleonora Slide de aula E Uma reação enzimática pode ser escrita como: S P A enzima (E) e o substrato (S) devem se combinar de alguma forma durante a reação. A seqüência total da reação seria: S + E ES EP E + P Embora a enzima participe da seqüência da reação, ela não sofre nenhuma transformação. Apenas poucas moléculas de enzima catalisam a conversão de milhares de moléculas de substrato a produto. A existência de um complexo enzima-substrato (ES) foi deduzido pelo(a): Alto grau de especificidade apresentado pelas enzimas (cada enzima um substrato) Forma da curva de velocidade (v) contra substrato (s) (curva de saturação) Fato de que os substratos, frequentemente, protegem as enzimas de inativação.

9 Hipóteses para o Sítio Ativo FISCHER (1894) Modelo templete ou analogia chave-fechadura: considera que a enzima possui uma região chamada sítio ativo, a qual é complementar em tamanho, forma e natureza química à molécula de substrato. KSHLAND Modelo de enzima flexível ou do encaixe induzido: considera que o sítio ativo não precisa pré-existir sob forma geométrica rígida devendo, contudo, existir um arranjo espacial preciso e específico dos grupos R dos aminoácidos; arranjo esse que é induzido pelo contato com o substrato. Centro Ativo centro ativo ou sítio ativo é constituído pelo conjunto de aminoácidos que entram em contato com o substrato. Compreende o local de fixação, que se combina com o substrato por ligações fracas, e o centro catalítico, que atua sobre o substrato levando-o a sofrer a reação química. Nas enzimas que atuam através de um cofator, essa estrutura encontra-se ligada à enzima na vizinhança muito próxima do centro catalítico.

10 Sítio Ativo - Modelos Modelo Chave-Fechadura sítio de ligação do substrato consiste de um entalhe ou sulco na superfície de uma enzima, complementar ao formato dos substratos. Modelo Encaixe Induzido s sítios de ligação são, em grande parte, pré-formados, mas sofrem mudanças conformacionais no momento da ligação do substrato. (a) Modelo encaixe induzido; (b) Modelo encaixe induzido com a tensão de substrato.

11 Esquema de uma reação enzimática que consiste na transferência de um grupo químico do composto A para o composto B. Em (a) está representada a enzima com o seu sítio ativo, que é específico para estes compostos Ambos os substratos alojam-se no sítio ativo, resultando alterações na estruturas da enzima e dos substratos (b) A reação ocorre (c) s produtos C e D são liberados e a enzima retorna à sua configuração original (d)

12 mecanismo de ação enzimática Enzimas diminuem a energia de ativação de reações químicas. A seqüência geral de eventos na ação enzimática é a seguinte: 1. A superfície do substrato (S) entra em contato com uma região específica da superfície da molécula de enzima (E) chamada de sítio ativo 2. Um composto intermediário temporário chamado de complexo enzima-substrato (ES) é formado 3. A molécula de substrato é transformada pelo rearranjo dos átomos existentes; pela quebra da molécula de substrato; ou pela combinação com outra molécula de substrato 4. As moléculas de substrato transformadas os produtos (P) da reação são liberadas da molécula de enzima. 5. A enzima está livre para reagir com outra molécula de substrato Como resultado desses eventos, uma enzima conduz a reação química

13 Unidades de enzima Como na maior parte das preparações enzimáticas, a concentração molar real da enzima é desconhecida, a quantidade de enzima presente é expressa em termos de atividade. A Comissão sobre enzimas da International Union of Biochemistry definiu uma Unidade Padrão, para expressar as atividades Uma Unidade Internacional (U) = enzima necessária para catalisar a formação de 1 µmol de produto por minuto, em condições definidas (*) (*) ph, temperatura, etc. Já a [E] é expressa em unidades por volume (U/mL; U/L; etc..) Atividade Específica = Unidades /mg de proteína bservação: quando uma enzima está sendo purificada, a atividade específica vai aumentando até um limite que corresponde à enzima pura. utra unidade de atividade enzimática 1 katal = enzima necessária para catalisar 1 mol de substrato por segundo Logo: 1 U = 1/60 µ katal 16,67 n katal 1 katal = 60 x 106 U 1 katal = 6 x 107 U 1 U = 1,667 x 10-8 katal

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