ENZIMAS E METABOLISMO

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1 ENZIMAS E METABOLISMO Metabolismo Celular é o conjunto de todas as reacções químicas celulares acompanhadas de transferência de energia. ANABOLISMO conjunto de reacções químicas que conduzem à biossíntese de moléculas complexas a partir de moléculas mais simples. As reacções de anabolismo dizem-se endoenergéticas ou endergónicas, porque há consumo de energia. São reacções de síntese. Metabolismo Celular CATABOLISMO conjunto de reacções de degradação de moléculas complexas em moléculas mais simples. Dizem-se reacções exoenergéticas ou exergónicas pois são reacções em que há libertação de energia. São reacções de análise. 1

2 Energia de activação Legenda da Figura Os reagentes absorvem energia de activação atingindo o estado de transição. As setas a vermelho assinalam a ruptura das ligações químicas, permitindo a formação dos Produtos. Para que uma reacção química se inicie têm de ocorrer colisões entre os átomos das moléculas envolvidas. Ou seja, as moléculas têm de estar em movimento, têm de possuir alguma energia Cinética. Muitas vezes é necessário fornecer certa quantidade de energia ao sistema, aquecendo-o, por exemplo, de modo a aumentar as colisões entre as moléculas. Esta energia que é necessário fornecer ao sistema para se iniciar uma reacção química é designada por ENERGIA de ACTIVAÇÃO. Reacções Metabólicas Enzima1 Enzima2 Enzima3 Substrato P1 P2... Produto final As reacções metabólicas são sequenciais, sendo cada uma catalisada por uma enzima. Às enzimas que funcionam em cooperação neste conjunto de reacções denomina-se CADEIA ENZIMÁTICA, e a sequência de reacções é considerada VIA METABÓLICA. Nesta, os produtos intermédios servem de substrato à reacção seguinte até se obter o produto final. 2

3 Variação da Energia ao Longo de uma Reacção I Reacção Exoenergética ou catabólica II Reacção Endoenergética ou anabólica Legenda: X Energia de activação Y Energia libertada durante a reacção Z Energia absorvida durante a reacção Actuação Enzimática Significado Biológico Decomposição do amido em laboratório Variação da energia ao Longo da reacção: 1 Cozimento de amido apenas 2 Cozimento de amido + ácido clorídrico 3 Cozimento de amido + saliva 3

4 Interpretação da experiência: Decomposição do amido em laboratório O amido é um polissacarídeo cujas moléculas são muito estáveis nas condições normais de temperatura e pressão. No laboratório a sua decomposição por hidrólise em maltose (açúcar redutor) é muito lenta. No entanto, torna-se mais fácil a uma temperatura elevada e adicionando um catalisador inorgânico, neste caso o ácido clorídrico. A velocidade da reacção aumenta ainda consideravelmente, em presença de saliva. Na saliva existe uma enzima, a amilase salivar, que catalisa a hidrólise do amido, permitindo que ela ocorra a uma temperatura de 37 C, a temperatura do corpo humano. Amilase (C 6 H 10 O 5 )n + n/2 H 2 O ==> n/2 C 12 H 22 O 11 Amido + Água Maltose N.B. - As enzimas actuam como biocatalisadores cuja presença faz diminuir a energia de activação necessária para o início da reacção. Legenda: A - Energia de activação (Ea) requerida para a ocorrência da reacção Sem Enzima. B - Energia de activação (Ea) requerida para a ocorrência da mesma reacção na presença de Enzima. 4

5 As enzimas possibilitam a rapidez necessária à realização das reacções químicas metabólicas nas condições de temperatura intracelulares. Ao contrário dos catalisadores inorgânicos que actuam sobre qualquer substância, uma enzima, catalisador biológico, apenas actua sobre um determinado tipo de moléculas. A substância sobre a qual actua uma enzima designa-se por substrato. O amido é o substrato sobre o qual actua cataliticamente a amilase. Em muitos casos, cada enzima actua apenas sobre um determinado substrato. A amilase, por exemplo, tem acção de catálise exclusivamente na hidrólise do amido (Especificidade Absoluta). No entanto, outras enzimas actuam sobre vários substratos que são semelhantes entre si (Especificidade relativa). São exemplos as lípases que actuam sobre vários lípidos e as proteases que actuam sobre as proteínas. Ligação Enzima-Substrato As enzimas são moléculas proteicas globulares de grandes dimensões comparadas com as dimensões da maioria dos substratos A configuração espacial de uma enzima determina a existência de uma região, o centro activo, complementar da configuração espacial de todo ou parte do substrato. E + S ES E + P Enzima Substrato Complexo Enzima Produto Enzima/Substrato Figura Acção de uma enzima. 5

6 A nível do centro activo da enzima estabelecem-se ligações intermoleculares com a molécula de substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. Assim a molécula é activada, verificando-se rapidamente mudanças químicas. O estabelecimento de ligações entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a reacção libertam-se os produtos formados, ficando a enzima intacta. Essa molécula enzimática pode então actuar sobre outra molécula de substrato, repetindo-se o ciclo até que todo o substrato esteja transformado. As enzimas são biocatalisadores que intervêm nas reacções sem se gastarem. Num pequeno intervalo de tempo, uma só molécula pode catalisar vários milhões de reacções. Variação da Concentração dos intervenientes durante uma reacção enzimática Este gráfico torna evidentes as relações existentes entre o substrato, a enzima e o produto, ao longo de uma reacção enzimática. Observa-se inicialmente uma grande concentração de substrato relativamente à de enzima livre. As moléculas do substrato vão ligar-se a moléculas enzimáticas formando-se complexos enzima-substrato. Assim, enquanto que a concentração de substrato e de enzima livre diminuem, a concentração do complexo enzima-substrato vai aumentando. À medida que as moléculas enzimáticas catalisam a reacção, vão-se constituindo moléculas de produto verificando-se então que a sua concentração no meio vai aumentando. Após esta fase inicial, verifica-se uma estabilização das concentrações de enzima livre [E] e de complexo enzima-substrato [ES], o que traduz que a 6

7 velocidade de formação de [ES] é igual à velocidade da separação da enzima e do produto. A partir do momento em que a concentração do substrato atinge valores baixos, a concentração da enzima livre aumenta ligeiramente. Cada enzima só actua sobre determinado substrato ou então sobre um conjunto de substratos que têm algo em comum. Modelos de Acção Enzimática Enzima Substrato Complexo Enzima Substrato Complexo Enzima Substrato Enzima-substrato A Modelo Chave Fechadura B Modelo de encaixe induzido Modelo chave - fechadura - Emil Fischer (início do século XX) baseando-se na especificidade da acção enzimática, admitiu que o centro activo de uma enzima tinha uma determinada estrutura onde apenas podia "encaixar" um tipo de substrato com forma complementar desse centro activo. O nome por que é conhecido este modelo deve-se à semelhança com uma chave que apenas funciona em determinada fechadura. O substrato corresponderia à chave e o centro activo da enzima à fechadura. Modelo de encaixe induzido - Koshland (1959) propôs uma modificação ao modelo de Fischer, considerado um modelo muito estático e rígido. Segundo Koshland, existe uma interacção mais dinâmica entre a enzima e o substrato. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da molécula enzimática de modo que os aminoácidos do centro activo se "moldem", formando um centro activo complementar do substrato. Esta mudança torna-se possível visto o centro activo de uma enzima não ser rígido. 7

8 Por comparação, o substrato actua como uma mão que, ao penetrar na luva vai provocar a alteração da sua forma. Este modelo é mais dinâmico, e permite explicar a actividade de certas enzimas que actuam sobre diversos substratos que o modelo de Fischer não explica. 8

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