Enzimática. Representação termodinâmica da ação catalítica de uma enzima: reação não catalisada. reação enzimaticamente catalisada (+) (o)
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- Cláudio Gesser Câmara
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1 Cinética Enzimática Representação termodinâmica da ação catalítica de uma enzima: (+) reação não catalisada (o) reação enzimaticamente catalisada 1
2 Hipótese chave-fechadura Centro ativo complementar em tamanho, forma e natureza química à molécula do substrato, ou seja, uma cavidade geometricamente rígida. 2
3 Hipótese do encaixe induzido Substrato induz mudanças conformacionais na enzima - resultam em um alinhamento preciso dos grupos catalíticos e suas ligações com o substrato Substratos análogos podem se ligar a enzima - não induzem apropriadamente o alinhamento dos grupos catalíticos. 3
4 Conceitos para diminuição da energia de ativação orbital steering - alinhamento ótimo dos orbitais do substrato e dos grupos catalíticos stereopopulation control - restrição da liberdade rotacional do substrato ( congelamento ) rack - ligações formadas entre o substrato e a enzima são tão fortes que levam a uma alteração na molécula de substrato 4
5 Mecanismo rack (distorção do substrato) A molécula de substrato sofre alteração para se acomodar na molécula enzimática estática 5
6 Seqüência de ligação do substrato em duas etapas O substrato pode sofrer estas alterações por mudanças conformacionais na enzima 6
7 Cinética com único substrato Michaelis-Menten equilíbrio rápido Briggs-Haldane estado estacionário Hipóteses de Henri: 1. velocidade inicial de uma reação enzimática é proporcional a concentração da enzima 2. dependência da velocidade de reação com a concentração de substrato é característica de um fenômeno de saturação (reação química reversível) k 1 k 2 E + S ES E + P k -1 7
8 Curvas cinéticas para os componentes da reação enzimática Estado Estacionário 8
9 Equação de Michaelis-Menten Menten hipérbole cinética de ordem zero v = v o = V K max M [S] + [S] cinética de primeira ordem 9
10 Modelos de Inibição Competitiva 1. Modelo clássico, S e I competem pelo mesmo sítio de ligação 4. Os sítios de ligação para I e S são distintos, mas se sobrepõem 2. I e S são mutuamente excludentes por causa de impedimento estéreo 3. I e S possuem um sítio comum de ligação 5. A ligação de I em um sítio inibidor distinto causa uma mudança conformacional na enzima que não permite a ligação do substrato (viceversa) 10
11 k S k P E + S ES E + P + I k i EI V v max [S] = Afeta a afinidade da [I] ks [S] k enzima pelo seu i substrato (K S ), sem afetar a reatividade do complexo ativo enzimasubstrato (V max ) 11
12 Plot de v versus [S] na presença e na ausência de uma concentração fixa do inibidor competitivo 12
13 Modelos de Inibição Não-Competitiva 1. S e I não são mutuamente excludentes, mas ESI é cataliticamente inativo 13
14 2. I não pode se ligar ao complexo ES já formado, mas também forma complexos terciários enzima-inibidor-substrato cataliticamente inativos 14
15 3. I e S são mutuamente excludentes por causa de impedimento estéreo 15
16 k S k P E + S ES E + P + + I I k i k S EI + S ESI k i v [S] = V k + [S] max [I] 1 + ki S Afeta a reatividade da enzima pelo seu substrato (V max ), sem afetar a afinidade do complexo ativo enzimasubstrato (K S ) 16
17 Plot de v versus [S] na presença e na ausência de uma concentração fixa do inibidor não-competitivo 17
18 Inibição irreversível (onde V max é diminuido) ou inibição nãocompetitiva reversível podem ser distinguidas 18
19 Modelos de Inibição Acompetitiva 19
20 k S k P E + S ES E + P + I k i ESI v V max k S [S] = Inibição Mista: [I] [S] k i afeta tanto a afinidade de E por S (k S ) como a reatividade de ES (V max ) 20
21 Plot de v versus [S] na presença e na ausência de uma concentração fixa do inibidor acompetitivo 21
22 Reações Irreversíveis veis P E 1 = produto inibidor competitivo S P 1 + P 2 P 2 = produto inibidor não-competitivo S = substrato inibidor k SE SES SE + P 1 + P 2 K K K K k EP 1 E ES E + P 1 + P 2 K 1 K 2 K 2 K 2 K 1 K 3 k EP 1 P 2 EP 2 EP 2 S EP 2 + P 1 + P 2 Simplificação: ([P]=[P 1 ]=[P 2 ]) v = [S] 1+ [S] K' ' k'[s] k' 'K [P] k[e] t [S] 1+ + k K' ' k K 2 K 3 K [P] + [S] 1 + K K [P] K 2 K 3 K' K1 + 1 K 2 [P] K K 1 2 ' 22
23 Parâmetros para diferentes modelos cinéticos Modelo K 1 K 2 K 1 K 2 K 2 K K K K 3 k k k Simples k Inibição competitiva por K k P 1 Inibição competitiva por K K K k P 2 Inibição competitiva por P 2 (parcial) Inibição acompetitiva por [S] elevada (SES inativo) Inibição combinada P 1 P 2 (sem EP 1 P 2 ) K K k --- k K k K 1 K 2 K K k
24 Exemplos invertase (sacarose glicose + frutose) inibida por alta concentração de substrato v = k[e] [S] 1 + t [S] K' ' [S] + K = V max [S] 1+ [S] K' ' K [S] + 1+ [S] K' ' lactase (lactose glicose + galactose) inibida de forma competitiva total por galactose v = k[e] t [S] K [P] [S] + K + K 1 = V max [S] [S] + K 1 + [P] K 1 24
25 Modelos de Inibição v = V AP [S] + K [S] AP Inibição Competitiva: Inibição Não-competitiva: Inibição Mista: K AP > K ; V AP = V K AP = K ; V AP < V K AP > K ; V AP < V Um ativador é uma substância que aumenta a reatividade de ES (V AP > V) V ou a afinidade de E por S (K AP < K) K 25
26 Reações Reversíveis veis Hipótese de equilíbrio rápido não é aplicável Exemplo: glicose isomerase (glicose frutose) com constante de equilíbrio aproximadamente 1 k 1 k 2 E + S ES E + P k -1 k -2 v = V [S] V K S S P + K K max,s S P max,p K + 1 P [P] A constante de equilíbrio global, K EQ, é o quociente entre S e P no equilíbrio (velocidade de reação é zero) K = EQ V V max,s max,p K K P S 26
27 Modelos cinéticos com mais de um substrato Reações com bi-substrato ou reações de transferase ou reações de oxi-redução P-X + B E P + B-X Exemplos: (a) O O R 1 C NH R 2 + H 2 O tripsina R 1 C O - + H 3 N + R 2 (b) H O CH 3 C OH + NAD + álcool desidrogenase CH 3 CH + NADH H + 27
28 Modelos Seqüenciais enciais Mecanismo Bi-Bi ordenado: v = [B] + k [E] [A]K t B [B] ' + K [A] A K B ' A B P Q k 1 k- 1 k 2 k -2 k 3 k 4 k- 4 k 5 k -5 E EA EAB k -3 EPQ EQ E Mecanismo Bi-Bi aleatório: k [E] t [A] [B] [A] + K A ' v = [A]K B ' + K AK [B] + [A] + K ' A B ' A B P Q EA EQ E EAB EPQ E EB EP B A Q P 28
29 Modelos Oscilatórios (Ping-Pong) Substratos A e B não se encontram mutuamente na superfície da enzima Exemplos: quimiotripsina, transaminases e algumas flavoenzimas (glicose oxidase) A P B Q k 1 k- 1 k 2 k 3 k -3 k 4 k- 4 k 5 k 6 k -6 E EA k- 2 FP F FB k -5 EQ E V [A] v = V + + max max,a A K M V max,b B K M [B] 29
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