O pâncreas é constituído por dois tipos principais de tecidos: (1) os ácinos, que secretam sucos digestivos no duodeno, e (2) as ilhotas de
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- Vanessa Ramires Weber
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4 O pâncreas é constituído por dois tipos principais de tecidos: (1) os ácinos, que secretam sucos digestivos no duodeno, e (2) as ilhotas de Langerhans, que secretam insulina, glucagon e somatostatina diretamente no sangue. As ilhotas contêm três tipos principais de células as células alfa, bela e delta - que podem ser distinguidas umas das outras por suas características morfológicas e tintoriais. As células beta, constituem cerca de 60% de todas as células, situam-se principalmente no meio de cada ilhota e secretam insulina. As células alfa, que correspondem a cerca de 25% do total, secretam glucagon. Por fim, as células delta, que formam cerca de 10% do total, secretam somatostatina. Além disso, existe pelo menos outro tipo de célula, a célula PP, encontrada em pequeno número nas ilhotas, que secreta um hormônio de função incerta, denominado polipeptídio pancreático. 4
5 A insulina é sintetizada nas células beta pelo mecanismo celular habitual da síntese proteica, começando pela tradução do mrna da insulina por ribossomos fixados ao retículo endoplasmático para a formação de um pré-pró-hormônio insulínico. Esse pré-pró-hormônio é clivado no retículo endoplasmático para formar a pró-insulina. A maior parte da pró-insulina é então clivada no aparelho de Golgi, dando origem à insulina, que é armazenada em grânulos secretores. A insulina deriva da pró-insulina pela clivagem da estrutura do peptídio C nos dipeptídios Arg- Arg e Lys-Arg. É constituída de duas cadeias: uma cadeia de 21 aminoácidos (aa) e uma cadeia de 30 aa. As cadeias são unidas entre si por duas pontes dissulfeto. Existe uma terceira ponte dissulfeto dentro da cadeia. 5
6 A estimulação das células do pâncreas leva à exocitose do conteúdo dos grânulos secretores com a consequente liberação de quantidades iguais de insulina e peptídeo C na circulação portal. 6
7 As concentrações de insulina no sangue portal são mostradas durante o estado basal (esquerda) e após a ingestão de uma refeição mista (direita) em pacientes normais. A maior amplitude e maior frequência dos pulsos de liberação de insulina são evidentes após a refeição. 7
8 Como a célula possui receptores de insulina, esta também pode regular a sua própria liberação através de um mecanismo de antealimentação (feed-forward). 8
9 Figura: Regulação da Liberação de insulina. A glicose é transportada na célula por uma proteína transportadora específica de glicose (GLUT-2) na superfície celular. A enzima glicoquinase fosforila a glicose, formando glicose-6-fosfato na primeira etapa da glicólise. A geração de ATP pela glicólise e pelo ciclo de Krebs leva à inibição e fechamento dos canais de potássio sensíveis ao ATP, despolarização da membrana plasmática e abertura dos canais de cálcio dependentes de voltagem. O influxo de cálcio extracelular e a mobilização do cálcio de reservas intracelulares levam à fusão dos grânulos secretores que contêm insulina com a membrana plasmática, com a consequente liberação de insulina na circulação. PLC: fosfolipase C; AC: adenilato ciclase; CCK: colecistocinina; GLP-1: peptídeo semelhante ao glucagon-1 9
10 Uma vez secretada no sangue, a insulina circula quase totalmente na forma não-ligada (forma livre). Possui meia-vida plasmática média de apenas cerca de 3 a 8 min minutos, de modo que é depurada, em sua maior parte, da circulação dentro de 10 a 15 minutos. À exceção da fração da insulina que se combina com os receptores nas células-alvo, o restante é degradado principalmente pela enzima insulinase no fígado e, em menor grau, nos rins e no meio intracelular de tecidos-alvo, após a endocitose do hormônio ligado ao receptor. Essa rápida remoção do plasma é importante, visto que, algumas vezes, é tão importante desligar rapidamente quanto ligar as funções de controle da insulina. Ao contrário da insulina, o peptídeo C não é prontamente degradado no fígado. Assim, a vida média do peptídeo atinge, em média, 35 min, e sua liberação pode ser utilizada como índice da capacidade secretora do pâncreas endócrino. 10
11 O receptor de insulina é uma glicoproteína presente na membrana plasmática das células-alvo, sendo constituída de duas subunidades diferentes (alfa e beta), que estão ligadas por pontes dissulfeto. A subunidade alfa é externa à célula, enquanto que a subunidade beta comporta-se como uma proteína transmembrana. A parte citoplasmática da subunidade beta possui atividade de tirosina quinase, contendo resíduos específicos de tirosina passiveis de fosforilação. A via de PI 3 quinase medeia a maior parte dos efeitos metabólicos da insulina. A ligação do hormônio insulina ao receptor (especificamente à subunidade alfa) provoca a auto-fosforilação cruzada das subunidades beta, e isso induz um aumento na sua atividade intrínseca de tirosina quinase, sendo que o resultado final é uma cascata de fosforilação de proteínas sinalizadoras. Esse evento de estimulação da atividade de proteína quinase, desencadeada pela ligação da insulina ao receptor, está relacionado com vários processos intracelulares, como: o metabolismo de carboidratos, lipídeo e proteínas, transporte de metabólitos, proliferação celular. Esse é um evento comum, a partir do qual varias vias de transdução de sinal podem ser ativadas, resultando em múltiplos efeitos da insulina sobre o metabolismo. ( A ligação da insulina à subunidade a permite que a subunidade adquira atividade quinase levando a alteração conformacional e autofosforilação, que aumenta ainda mais a atividade quinase do receptor. 11
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14 Gráfico: Aumento da insulina plasmática após um aumento na glicose sanguínea para duas a três vezes a concentração normal. Pico inicial rápido e depois um aumento maior e atrasado, mas contínuo, na concentração, 15 a 20 min depois. 14
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16 O GLP-1 é produzido no intestino em resposta aos níveis elevados de glicose no lúmen intestinal e amplifica a liberação de insulina em resposta a uma carga de glicose. A liberação de glucagon é inibida pela hiperglicemia e estimulada pela hipoglicemia. 16
17 Uma refeição rica em carboidratos suprime a liberação de glucagon e estimula a liberação de insulina pelas células através da liberação intestinal de GLP-1. A somatostatina também inibe a liberação do glucagon. Os níveis elevados de aminoácidos após uma refeição rica em aminoácidos estimulam a liberação de glucagon. A epidefrina também estimula a liberação de glucagon através do mecanismo 2- adrenérgico, enquanto suprime a liberação de insulina das células através de um mecanismo 2- adrenérgico. A estimulação vagal (parassimpática) aumenta a liberação de glucagon. 17
18 O complexo glucagon-receptor sofre endocitose em vesículas intracelulares, onde o glucagon é degradado. 18
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20 Os principais efeitos fisiológicos do glucagon são mediados pelo fígado. O glucagon estimula a degradação do glicogênio e a gliconeogênese, e diminui a glicólise, com o consequente aumento do débito hepático de glicose. Os efeitos do glucagon sobre o tecido adiposo são relevantes primariamente durante os períodos de estresse ou de privação de alimento, particularmente quando a liberação de insulina está suprimida. No adipócito, o glucagon estimula a fosforilação da lipase sensível a hormônios pela ativação da proteína quinase A (PKA). Por sua vez, a lipase sensível a hormônios degrada os triglicerídeos (gordura armazenada) em diacilglicerol e ácidos graxos, liberando-os na circulação. O glicerol liberado na circulação pode ser utilizado no fígado para a gliconeogênese ou reesterificação. Os ácidos graxos livres são utilizados como fonte de energia para a maioria dos tecidos, predominantemente pelo músculo esquelético. No fígado, os ácidos graxos livres são utilizados para reesterificação ou podem sofrer -oxidação e conversão em corpos cetônicos. Assi, a cetogênese é regulada pelo equilíbrio entre os efeitos do glucagon e da insulina em seus órgãosalvo. A importância desse equilíbrio é evidente durante a deficiência de insulina e o excesso de glucagon, conforme observado no diabetes não-controlado. 20
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28 A cetoacidose diabética é um evento patológico agudo caracterizado por níveis elevados de glicemia, corpos cetônico e acidose metabólica, que resulta diretamente de uma disponibilidade diminuída de insulina e elevações simultâneas dos hormônios contra-reguladores glucagon, catecolaminas, cortisol e GH. A deficiência de insulina provoca o acúmulo de glicose no sangue. Na cetoacidose diabética, a gliconeogênese no fígado prossegue sem qualquer regulação pela insulina. O nível de glicemia aumenta a osmolalidade que, quando grave, pode resultar em coma diabético. A ausência de insulina e os níveis elevados dos hormônios contra-reguladores glucagon, epinefrina e cortisol combinam-se para aumentar a atividade da lípase sensível a hormônios, aumentar a liberação de ácidos graxos livres e diminuir a atividade da acetil-coa carboxilase, comprometendo, assim, a reesterificação dos ácidos graxos livres e promovendo a conversão dos ácidos graxos em corpos cetônicos. Os ácidos graxos liberados na circulação sofrem -oxidação em acetil-coa, que se condensa com o oxalato para formar citrato na etapa de entrada no ciclo de Krebs. Durante a deficiência de insulina, a célula encontra-se em estado de inanição devido ao influxo diminuído de glicose, e o oxalato é utilizado preferencialmente para a gliconeogênese, reduzindo, dessa maneira, a sua disponibilidade para a condensação com a acetil-coa. Em consequência, a acetil-coa é desviada do ciclo de Krebs e utilizada preferencialmente para a formação de corpos cetônicos ou cetogênese, processo pelo qual os ácidos graxos são transformados em acetoacetato e 3-hidroxibutirato nas mitocôndrias dos hepatócitos. O acetoacetato pode sofrer descarboxilação espontânea em acetona, composto altamente lipossolúvel excretado lentamente pelos pulmões e responsável pelo odor de fruta da respiração dos indivíduos com cetoacidose diabética. 28
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